Universidad de CaraboboFacultad de Ciencias de la Salud

Escuela de Medicina“Dr. Witremundo Torrealba"Departamento de Fisiología y Bioquímica

Integrantes:Melani Peña CI: 20.452.990Nestor Pernia CI: 19.948.241Kimberly Pernia CI: 24.970.095Romant Shagno CI: 14.848.550

Prof. Martha Pernalete

ENZIMASTema 8,9 y 10

Explicar como la actividad enzimática puede ser afectada por ciertos compuestos, considerando los aspectos generales y la representación grafica de la actividad enzimática de acuerdo a Lineaweaver y Burk

Inhibición reversible: característica, ejemplos de compuestos que actúen como fármacos y representación grafica de acuerdo a

Linewever y burk de las inhibiciones.competitiva, acompetitiva, mixta.Inhibición irreversible: características, Ej:

acción de compuestos órganos fosforados tóxicos sobre acetilcolinesterasa.

OBJETIVOS

Interpretar los siguientes términos: grupo prostético, cofactores enzimáticos, apoenzimas, coenzimas y holoenzimas.

Interpretar la nomenclatura establecida por la comisión Internacional de Enzimas.

Nomenclatura y clasificación de enzimas: 1.oxidorreductasas, 2.transferansas,3.Hidrolasas,

4. Liasas, 5. Isomerasas ,6.Ligasas

OBJETIVOS

El inhibidor tiene una estructura similar al sustrato y compite con el por el centro activado de la enzima

Cuando ocupa el centro activo impide la fijación del sustrato

La inhibición puede revertirse por la adición de mas sustrato

INHIBICION COMPETITIVA

http://grupos.unican.es/

Modifica la Km, pero no la Vmax

INHIBICION COMPETITIVA

http://grupos.unican.es/

El inhibidor se une a un sitio diferente del centro activo

El inhibidor solamente se une cuando esta ocupado por el sustrato

La concentración del sustrato necesaria para alcanzar la Vmax aumenta y por lo tanto la Km también se modifica

INHIBICION ACOMPETITIVA

Se modifica tanto la Km como la Vmax

INHIBICION ACOMPETITIVA

http://grupos.unican.es/

El inhibidor se fija tanto a la enzima como al complejo ES.

INHIBICION MIXTA

http://grupos.unican.es/

INHIBICION MIXTA

http://grupos.unican.es/

INHIBICION ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE

Son generalmente específicos para un tipo de enzima y no inactivan a todas las proteínas. No destruyen la estructura proteínica, sino alteran específicamente la estructura del sitio activo inhabilitándolo.

http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicin-enzimtica/ http://www.todosobremedicina.com/2011/09/inhibicin/

INHIBICION ENZIMÁTICA IRREVERSIBLE

•MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica.

¿ QUE ES UNA ENZIMA?

http://leymerman.wordpress.com/2011/12/05/enzimas/

http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html

GRUPOS PROSTÉTICOSMolécula pequeña que forma parte de una proteína en el estado nativo de la misma y es esencial para el funcionamiento proteico; su unión puede ser covalente o no covalente.

http://www.datuopinion.com/coenzima

GRUPOS PROSTÉTICOS

http://www.datuopinion.com/coenzima

http://www.datuopinion.com/coenzima

COFACTORES ENZIMÁTICOS: IONES

METÁLICOS.•Cofactor: ion inorgánico o coenzima necesaria para la actividad enzimática.

•Iones metálicos: son cofactores que se mantienen unidos por enlaces covalentes. Estas dan origen a los metaloenzimas.

http://1.bp.blogspot.com/_M-shvxa2Nyw/TKlHutFamvI/AAAAAAAA

COFACTORES ENZIMÁTICOS: IONES

METÁLICOS.

MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica

COENZIMAS.Molécula orgánica que se une a una enzima y que es esencial para su actividad, pero no sufre una alteración permanente en la reacción. La mayor parte de las coenzimas derivan metabólicamente de las vitaminas.

http://www2.udec.cl/~lilherna/enzimas.html

COENZIMAS.

MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica

APOENZIMA. HOLOENZIMA.

•Apoenzima: parte proteica de una enzima sin ninguno de los cofactores que se puedan necesitar para la actividad catalítica.

•Holoenzima: enzima activa que incluye todas las subunidades, grupos prostéticos y cofactores necesarios.

http://docentes.educacion.navarra.es/~metayosa/bach2/2biometabo2.html&docid=8pb

APOENZIMA. HOLOENZIMA.

NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

Br: Melani PeñaCI: 20452990

Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el cual actúan

Ejemplo: Amilasa (almidón), Ureasa (urea)

Enzimas se designan según el tipo de

reacción catalizadaEjemplo: deshidrogenasa (catalizan

la sustracción de hidrógenos)

NOMENCLATURA

Ciertas enzimas conocidas desde hace tiempo tienen nombres arbitrarios.

NOMENCLATURA

Tripsina

Jugo pancreático

Pepsina

Jugo Gástrico

1. Oxidorreductasas2. Transferasas3. Hidrolasas4. Liasas5. Isomarasas 6. Ligasa

CLASIFICACIÓN DE ENZIMAS

Nombre sistemático:

sustrato + tipo de reacción catalizada

Nombre trivial o recomendado

Numero de código: EC 2.7.1.2

Catalizan reacciones de oxidorreduccion, están asociadas a coenzimas

Enzimas designadas

Sustrato + deshidorgenasa

Cuando el sustrato es

donante de H+

Sustrato + reductasa

Sustrato aceptor de H+

Sustrato + oxidasa

Aceptor de hidrogeno el O2

Sustrato + oxigenasa

Oxigeno es incorporado al

sustrato

OXIDORREDUCTASA

http://respiracioncelular.wikispaces.com/

Nombre sistemático es: L- lactato: NAD oxidorreductasaNumero de código: EC 1.1.1.2.7

LACTATO PIRUVATO

Nombre trivial recomendado: lactato deshidrogenasa

OXIDORREDUCTASAS

TRANSFERASAS Catalizan la transferencia de un grupo químico

desde un sustrato considerado donante a otro aceptor.

Nombre trivial recomendado: Aspartato aminotransferasa Nombre sistemático es: D-aspartato: cetoglutarato

aminotransferasaNumero de código: EC 2.6.1.1 http://themedicalbiochemistrypage.org

Catalizan la ruptura de enlaces C=O,C-N y O-P por adición de agua. El nombre recomendado: Sustrato + Asa (sufijo)

HIDROLASAS

Nombre sistemático es: L-arginina hidrolasa Numero de código: EC 3.5.3.1

Nombre trivial recomendado: Arginasa

Catalizar la ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de la molécula del sustrato; por un proceso diferente al de la hidrólisis.

Nombre recomendado

Descarboxilasas Cuando eliminan CO2

Deshidratasas

Cuando eliminan agua

aldolasas Cuando eliminan aldehido

LIASAS

LIASASFructosa-1,6-bisfosfato      

Dihidroxiacetonafosfato + Gliceraldehído-3-fosfato

Nombre trivial recomendado: Fructuosa-bisfosfato aldolasa Nombre sistemático es: fructuosa-1,6-bisfofato liasa Numero de código: EC 4.1.2.13

http://es.wikipedia.org/wiki/Liasa

Interconvierten isómeros de cualquier tipo.

ISOMERASAS

Nombre sistemático es: Maleato isomerasaNumero de código: EC 5.3.1.1

Nombre trivial recomendado: Maleato isomerasa

http://html.rincondelvago.com/glucolisis.html

Maleato Fumarato

- - -

-

Catalizan la unión de dos moléculas acopladas con la hidrólisis de alta energía de nucliosidos trifofato.

LIGASAS

Nombre sistemático es: L- glutamato: amoniaco ligasaNumero de código: EC 6.3.1.2

Nombre trivial recomendado: glutamina sintetasa

http://www.my-personaltrainer.it/GLUTAMMINA.htm

Inhibición competitiva

Inhibición acompetitiva

Holoenzima =Apoenzima + Coenzima(Porción prostética)

(porción a prostética)

¿ que agente químico produce cambios permanentes en la molécula enzima?

Inhibidores irreversibles

La inhibición reversible de una enzima puede ser competitiva , a competitiva o mixta.

Inhibidores competitivos: compiten con el sustrato por su unión reversible al sitio activo, pero no son transformados por la enzima

Inhibidores a competitivos se unen al complejo ES en un sitio distinto del activo

Los inhibidores mixtos se unen a E o ES, en un sitio diferente del sitio activo

Inhibidores irreversible se une permanentemente a un sitio activo formando enlace covalente

Holoenzima = apoenzima + coenzima (Enzima total) (proteina) (no proteinica) Hay varias formas mediante las cuales se asigna un nombre a

un enzima: nombres particulares, nombre sistemático ,código de la comisión enzimática estos dos últimos tomara en cuenta la clasificación según el tipo de reacción catalizada.

RESUMEN

• Murray, Granner, Mayes Rodwell. Bioquímica de Harper (1992). 12 a v a. edición.

• MATHEWS, Christopher y VAN HOLDE, K.E (2010). Bioquímica.

• Lenhiger. Principios de Bioquímica. 4ta Edición.

BIBLIOGRAFIA

Gracias!!!