BIOQUÍMICA

GESTIÓN AMBIENTAL

BF Ana Paulina Arévalo J.

Octubre 2011 – Febrero 2012

Bioquímica estudia las moléculas y las reacciones químicas de la vida.

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BIOMOLÉCULAS

Grupos funcionales

Principales clases de Biomoléculas

AGUA

Puentes de Hidrógeno

Es la fuerza atractiva entre un átomo electronegativo y un átomo de hidrógeno unido covalentemente a otro átomo electronegativo.

Propiedades del agua:

Densidad Punto de fusión Calor específico Calor de vaporación

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• Aminoácidos• Polipéptido

AMINOÁCIDOS Y PROTEINAS

AlifáticosClases de Aminoácidos

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Aromáticos

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• Sulfurados • Con grupos alcohol

Básicos

• Ácidos y sus amidas

Enlace peptídico

Unión de aa = cabeza - cola

Extremos Amino y Carboxilo Terminal

• Proteínas

• Macromolécula formada por la unión de varios aminoácidos, mediante enlaces peptídicos.

• Funciones:• Catálisis, estructural, movimiento,

regulación, defensa, transporte, etc.

Estructura de las proteínas:

Estructura Primaria

Secuencia de Aminoácidos, unidos mediante enlaces peptídicos

Cadena principal o esqueleto (zona repetida) y cadenas laterales (zona variable)

La secuencia La secuencia específica de específica de aminoácidos en un aminoácidos en un proteína está proteína está determinada determinada genéticamentegenéticamente

Secuencia ADN

Secuencia ARN

Proteínas

Estructura Secundaria

Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio

Las cadenas polipeptídicas se pliegan Hélice Alfa Lámina Beta Asas y Giros

Hélices α

Láminas β

Asas y giros

Estructura Terciaria

Forma tridimensional de un polipéptido

Relación de las estructuras secundarias ensamblan para formar DOMINIOS y su relación en el espacio

DOMINIO = sección de la estructura proteica que lleva a cabo una tarea química o física

La cadena polipeptídica se pliega:

Cadenas hidrofóbicas laterales en el interior

Cadenas polares, cargadas en la superficie

Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico

Unión mediante enlaces no covalentes y covalentes

Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero

 

COLÁGENO HEMOGLOBINA

Nivel de estructura

Relacionada a: Fuerzas de estabilización

Primaria Aminoácido presente ysecuencia de aminoácido

Enlaces peptidicos

Secundaria Arreglo de cadenapolipeptidica en el espacio, formando hélices o láminas u hojas plegadas

Enlaces de H

Nivel de estructura

Relacionada a: Fuerzas de estabilización

Terciaria Doblez del péptido en el espacio o solución por medio de interacciones decadenas laterales

-Puentes salinos-Fuerzas de Vander Wals-Enlaces de H-Uniones disulfuros, etc.

Cuaternaria Varias subunidades de una proteína se combinan paraformar agregados grandes

-Puentes salinos-Fuerzas Vander Wals-Enlaces de H-Uniones disulfuro, etc

Desnaturalización

Consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los enlaces que mantienen dicha estructura

Se puede producir por cambios de temperatura, variaciones del pH

En algunos casos, si las condiciones se restablecen, una proteína desnaturalizada puede volver a su anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina: Renaturalización

• Son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas

• Catalizadores eficaces y muy específicos• Mejoran la velocidad de las reacciones• Conversión de sustratos en productos

ENZIMAS

NOMENCLATURA Término que identifica el tipo de reacción + asa

ENZIMA

PROTEICA

APROTEICA

COFACTOR

COENZIMA

APOENZIMA

HOLOENZIMA

CATÁLISIS

Especificidad SITIO ACTIVO

Forma de bolsa o hendidura

Protege a los sustratos

Facilita la catálisis

COMPLEJO ENZIMA SUSTRATO

Mecanismos de unión:

MODELO DEL AJUSTE INDUCIDO

Complejo enzima sustrato

Sustrato: es el compuesto químico que se transforma en un producto en una reacción enzimática

Energía de Activación: Energía requerida para superar una determinada barrera de energía

CINÉTICA

ENZIMÁTICA

Las enzimas disminuyen la energía de activación para una reacción aceleran la velocidad de reacción

Factores que influyen en la Velocidad de Reacciones catalizadas por Enzimas

Temperatura Las proteínas son susceptibles de

desnaturalización a ciertas temperaturas Temperaturas óptimas: 45º a 55º C en el ser

humano, 100ºC y más en ciertos microorganismos

pH Actividad óptima de enzimas intracelulares =

pH 5 – 9 Relación entre actividad y concentración de ión

Hidrógeno Desnaturalización

Concentración del Sustrato El aumento de sustrato aumenta la velocidad

de reacción hasta alcanzar un valor máximo Saturación de la enzima = punto en el cual

el aumento de sustrato no aumenta la velocidad

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CARBOHIDRATOS

Fotosíntesis(CH2O)n

MonosacáridosDisacáridosOligosacáridosPolisacáridos

Glucoconjugados

Estructuras de Haworth

Estructura cíclica

Hemiacetal Hemiacetal

DISACÁRIDOS

ENLACE GLUCOSÍDICO

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POLISACÁRIDOS

CELULOSA

LÍPIDOS Y MEMBRANAS

Ácidos grasos Triacilgliceroles Ésteres de ceras Fosfolípidos Esfingolípidos Isoprenoides

Ácidos Grasos Saturados e Insaturados

ÁCIDOS GRASOS

TRIACILGLICÉRIDOS

ESFINGOLÍPIDOS ESTEROIDES

MEMBRANAS

ADN ARN

Nucleótidos

ÁCIDOS NUCLEICOS

Nucleótidos

Ribonucleótidos Desoxirribonucleótidos

POLINUCLEÓTIDOS

Uniones fosfodiester de carbonos 3’ y 5’ de las ribosas de dos nucleótidos

Sentido 5’ 3’

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/e/e5/Enlace_fosfodi%C3%A9ster.png

PUENTES DE HIDRÓGENO

ARN

Tipos de ARN

ARN mensajero (5%) ARN ribosomal (80%) ARN transferencia (15%) ARN no codificador

Micro ARN ARN cortos interferentes ARN nucleolar corto

Bibliografía:

Horton R. etal., Principios de Bioquímica. Cuarta edición. 2008

McKee y Mckee, Bioquímica La Base Molecular, tercera edición. 2003

Murray, Granner, Mayer, Rodwell, Bioquímica, 2001

Nelson D., Cox M., Principios de Bioquímica de Lehninger, 2006

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