QUIMICA ORGANICA II
Año 2012
Profesores Responsables
Dra. Ana N. Santiago
Dra. Marisa Martinelli
Dr. Daniel A. Wunderlin
Química Orgánica II
Completar la formación en Química Orgánica
básica iniciada en Química Orgánica I.
Comprender la importancia de la química orgánica como ciencia
básica para entender procesos industriales, biológicos, etc.
Entender los mecanismos involucrados en las reacciones
orgánicas, sus consecuencias, su utilidad.
Revisar algunas aplicaciones de la química orgánica para la
obtención de materiales y elementos que usamos o consumimos a
diario.
OBJETIVOS
TEMAS
QUÍMICA ORGÁNICA II
AMINOÁCIDOS
CARBOHIDRATOS
POLÍMEROS SINTÉTICOS
CONJUGACIÓN
BENCENO y AROMATICIDAD
REACCIONES DE SUSTITUCIÓN AROMÁTICA
AMINAS AROMÁTICAS
HETEROCICLOS
SÍNTESIS ORGÁNICA
NUCLEÓSIDOS, NUCLEÓTIDOS Y ÁCIDOS NUCLEICOS
TERPENOS y ESTEROIDES
ALCALOIDES Y FLAVONOIDES
TEÓRICOS
NÚMERO TOTAL DE TEORICOS PROGRAMADOS: 25
MARTES 12:00 – 13:30 h
JUEVES 13:00 - 14:30 h
NRO. TOTAL DE EVALUACIONES APROBADAS REQUERIDAS: 10
ASISTENCIA OBLIGATORIA AL 80% DE LAS CLASES DE EJERCICIOS
Y PROBLEMAS
NÚMERO TOTAL DE SEMINARIOS PROGRAMADOS: 13
EVALUACIONES PROGRAMADAS : 13
EJERCICIOS Y PROBLEMAS
QUÍMICA ORGÁNICA II
SEMANAS DE PARCIALES
Primer Parcial: 29/09 - 06/10
Segundo Parcial: 17 - 24/11
Inicio de Actividades: 13/08
Primera Semana: Aminoácidos
QUÍMICA ORGÁNICA II
EJERCICIOS Y PROBLEMAS
BIBLIOGRAFÍA
-"Química Orgánica". F.A.Carey. Ed. McGraw-Hill.
-"Química Orgánica". L. G. Wade, J.r. Ed. Prentice-Hall
Hispanoamericana
-"Química Orgánica". A. Streitwieser; C.H. Heathcock. Ed.
Interamericana.
-"Química Orgánica". M. A. Fox, J. K. Whitesell. Ed. Pearson
Educación.
-"Química Orgánica, Estructura y Reactividad”. S. Ege. Editorial
Reverté, S. A.
-"Química Orgánica". T. W. G. Salomons. Limusa Wiley, Editorial
Limusa, S.A. de C.V. Grupo Noriega Editores.
-"Química Orgánica". J.Mc. Murray. Grupo Editorial Iberoamérica
-"Química Orgánica". R.T. Morrison, R.N. Boyd. Ed. Addison-Wesley
Iberoamericana.
-"Química Orgánica". R. J. Fessenden, J. S. Fessenden. Grupo
Editorial Iberoamérica.
QUÍMICA ORGÁNICA II
Aminoácidos – Compuestos Difuncionales
Clasificación de los Aminoácidos: , y
CH2 COCH2H3N
O+ -
Ácido 3-aminopropanoico
-alanina
NH3
CO2
-
+
Ácido 1-amino-
ciclopropano
carboxílico
CH2 CH2CH2H3N
CO
O+ -
Ácido 4-aminobutanoico
Ácido -aminobutírico (GABA)
Ácido carboxílicoGrupo amino
CH3NCHO
O+-
R
-Aminoácido
700 aminoácidos naturalesCadena lateral
20 -aminoácidos
presentes en proteínas
CH2NHC
OH
O
R
CH3NCH
O
O+
-R
Aminoácidos: Unidades Estructurales de Péptidos y Proteínas
Dipéptido
-H2O CC
O
H3N
R
H
+
CC
NH
R
H -
O
O
Proteínas son polipéptidos naturales que contienen más de 50
-aminoácidos
Existen mas de 700 aminoácidos naturales, pero solo 20 de ellos están
presentes en las proteínas
Enlace amida
(enlace peptídico)
Las proteínas son biopolímeros de -aminoácidos con gran variedad de
funciones: estructurales, enzimas, hormonas, transporte, protección
COC
O
H3N
R
H
+ -
+CO
C
O
H3N
R
H
+ -
CH2NCH2
OH
O
Glicina
CH3NCH2
O
O
forma zwitteriónica de la Glicina
+
-
Propiedades de -Aminoácidos
Son anfóteros: tienen propiedades ácidas y básicas
Tienen punto de fusión alto, mayor a 200°C
Mas solubles en agua que en solventes orgánicos: sustancias
muy polares
Momento dipolar alto, mayor que aminas o ácidos
Grupo básico
Grupo ácidoGrupo básico
Grupo ácidoIón dipolar
H2CH3N COO-+
CH3
H2C
H2C NH2 CH3
H2C COOH
Glicina, = 14 D Propilamina, = 1.4 D Ác. propiónico, = 1.7 D
Son menos ácidos que los ác. carboxílicos y menos básicos que las
aminas
Estereoquímica
GlicinaAquiral
L-Aminoácido
Todos los aminoácidos quirales extraídos de las proteínas son L
Existen en la naturaleza D-aminoácidos. D-Alanina es un
constituyente de la pared celular bacteriana
H3N
CO2
H
H
-
+H3N
CO2
R
H
-+
L-Gliceraldehído
HO
HC
CH2OH
H
O
+H3N
CO2
HR
-
Configuración (S)
Rotación
180°
* *
+O2C
R-
NH3
CHCO2
NH3
H
CH3
(CH3)2CH
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
(CH3)2CHCH2
CH3CH2CH
CH3
CH3SCH2CH2
CHCO2
NH3
Glicina
Valina Val (V)
Gly (G)
Leucina Leu (L)
Isoleucina Ile (I)
Alanina Ala (A)
Metionina Met (M)
Prolina Pro (P)
No Polares Alifáticos
Clasificación: Aminoácidos con cadenas laterales no-polares
CHCO2
NH3
CH2
CHCO2
NH3
CH2
NH
Fenilalanina Phe (F)
Triptófano Trp (W)
No Polares Aromáticos
Aminoácidos Esenciales:
aminoácidos a ser ingeridos
en la dieta
indol
fenilo
sulfuro
alquilo
Asparagina
Serina Ser (S)
Asn (N)
Treonina Thr (T)
Glutamina Gln (Q)
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
O
O
OH
H2NCCH2
H2NCCH2CH2
HOCH2
CH3CH
Aminoácidos Esenciales
Clasificación: Aminoácidos con cadenas laterales
polares no-ionizadas
amida
hidroxilo
Acido Aspártico Asp (D)
Acido Glutámico Glu (E)
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3O
O
OCCH2CH2
OCCH2
Clasificación: Aminoácidos con cadenas laterales ácidas
Ác. carboxilíco
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
HO CH2
Cisteína Cys (C)
Tirosina Tyr (Y)
HSCH2
hidroxilo
fenólico
tiol
Lisina Lys (K)
Histidina His (H)
Arginina Arg (R)
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
NH2
N
HN
CH2
H3NCH2CH2CH2CH2
H2NCNHCH2CH2CH2
Clasificación: Aminoácidos con cadenas laterales básicas
Aminoácidos Esenciales
amina
guanidina
imidazol
Comportamiento ácido-base
CH3NCH2
O
O+
-
forma zwitteriónica
medio cercano a neutralidad
especie catiónica
ácido fuerte
especie aniónica
base fuerte
CH3NCH2
OH
O+
OH-
H +CH2NCH2
O
O
-
OH-
H +
pH
pKa2pKa1
pKa1= 2.3pKa2= 9.6
CH3NCH2
OH
O+
pKa1+ pKa2
2pI =
CH3NCH2
O
O+
-
Punto isoeléctrico (pl): pH al cual el aminoácido no posee carga neta
Curva de Valoración de la Glicina
CH3NCH2
OH
O+
CH2NCH2
O
O
-
pl = 5.97
Comportamiento ácido-base - Punto isoeléctrico (pl)
CH3NCH2
OH
O+
+ CH3NCH2
O
O+
50:50
-
pH
Equivalentes de -OH
pKa1= 2.3
pKa2= 9.6
pI
-
-2.3
9.6
-5.9
CH3NCH2
O
O+
+ CH2NCH2
O
O
50:50
--
CHCO2
NH3
H
CH3
(CH3)2CH
CHCO2
NH3
C HCO2
NH3
Glicina
Alanina
Valina
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
(CH3)2CHCH2
CH3CH2CH
CH3
CH3SCH2CH2
Leucina
Isoleucina
Metionina
pKa1
pKa2
pI
2.34 9.60 5.97
2.34 9.69 6.00
2.32 9.62 5.96
2.36 9.60 5.98
2.36 9.60 6.02
2.28 9.21 5.74
Comportamiento ácido-base - Punto isoeléctrico (pl)
CHCO2
NH3
CH2
CHCO2
NH2
CHCO2
NH3
CH2
N
H
Prolina
Fenilalanina
Triptófano
1.99 10.60 6.30
1.83 9.13 5.48
2.83 9.39 5.89
pKa1
pKa2 pI
Comportamiento ácido-base - Punto isoeléctrico (pl)
Tres pKa
Ácido aspártico, ácido
glutámico, tirosina, cisteina
pI = ½ (pKa1+ pKa2)
Comportamiento ácido-base – Cadena lateral ácida
-OH
H +COOCH
+H3N
H2C
COOH2
-
pl = 3.22
pKa1= 2.19 pKa2= 4.25 pKa3= 9.67
Dos grupos ácidos
Ácido Glutámico
COOCH+
H3N
H2C
COO2
-
-
-OH
H +COOCHH2N
H2C
COO2
-
-
-OH
H +COOHCH
+H3N
H2C
COOH2
pKa3= 9.67
COOHCH+
H3N
H2C
COOH2
pKa1= 2.19
pKa2= 4.25
pI = ½ ( pKa2+ pKa3)
Tres pKa Dos grupos amino Lisina, arginina
Comportamiento ácido-base - Cadena lateral básica
COOHCH+
H3N
H2C
NH3
4
+pKa1= 2.18 pKa2= 8.95 pKa3= 10.53
pl = 9.74
Lisina
-OH
H +COOCH
+H3N
H2C
NH3
4
-
+
COOCHH2N
H2C
NH3
4
-
+
-OH
H +COOCHH2N
H2C
NH2
4
--OH
H +
pKa2= 8.95
COOHCH+
H3N
H2C
NH3
4
+
pKa1= 2.18
pKa3= 10.53
Comportamiento ácido-base
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
H3NCH2CH2CH2CH2
H2NCNHCH2CH2CH2
NH2
N
HN
CH2
Lisina
Arginina
Histidina
2.18 8.95 10.53 9.74
2.17 9.04 12.48 10.76
1.82 6.00 9.17 7.59
CHCO2
NH3
CHCO2
NH3
CH CO2
NH3
CHCO2
NH3
OCCH2CH2
O
OCCH2
O
HO CH2
HSCH2
Ácido aspártico
Ácido glutámico
Tirosina
Cisteína
pKa1
pKa2
pKa3
pI
1.88 3.65 9.60 2.77
2.19 4.25 9.67 3.22
2.20 9.11 10.07 5.66
1.96 8.18 10.28 5.77
Separación de Aminoácidos: Electroforesis
Electroforesis: Método de separación y purificación basado en el movimiento de
partículas cargadas en un campo eléctrico
Ala (A), Lys (K) y Asp (D)
ánodocátodo
cátodo ánodo
CH3 CHCO2
NH3
Ala (A) pl = 6Lys (K) pl = 9.74
CHCO2
NH3
H3NCH2CH2CH2CH2
Asp (D) pl = 2.77
CHCO2
NH3O
OCCH2
Gel o papel (acrilamida
acetato de celulosa,)
apagado
encendido
Buffer pH=6
pI < pH
Especie con
carga (-)
pI > pH
Especie con
carga (+)
Aminoácidos con cadena lateral ácida punto isoeléctrico pH ~3
Aminoácidos con cadena lateral básica punto isoeléctrico pH ~9
La electroforesis separa a los aminoácidos según su pI
Aminoácidos con cadena lateral neutra punto isoeléctrico pH ~5-6
Comportamiento ácido-base - Punto Isoeléctrico
Reacciones de los Aminoácidos
CH3NCHO
O+-
R
Reacciones de
ácidos carboxílicos
Reacciones del
grupo amino
Compuesto difuncional
Reacción con Ninhidrina – Específica para Aminoácidos
Se usa para detectar las bandas de aminoácidos en cromatografía
o electroforesis
O
O
CO-CH3-CH-
NH3
O
N
O O
OO-
+ H2O
OH-
+2
+
CO2
CH3CH
O
O
Colorante violeta Generalmente
no se aíslan
Ninhidrina
Producción de aminoácidos
Resolución de racematos
Hidrólisis de proteínas
Síntesis química
Metionina -120.000 ton/año
Lisina -35.000 ton/año
Producción industrial
Otros entre
50 y 500 ton/año
Ácido glutámico -350.000 ton/año
Síntesis microbiológica o enzimática
Hasta años 50 glutámico por hidrólisis del gluten
Hoy mezclas de hidrolizados (poco importantes)
Poca importancia económica por difícil separación
Producción de aminoácidos
Resolución de racematos
Hidrólisis de proteínas
Síntesis química
Producción industrial
Síntesis microbiológica o enzimática
Vía síntesis de Gabriel
Via síntesis de Strecker
Acido L-glutámico
L-lisina
L-metionina
Producción de aminoácidos
Aminación de -halo ácidosAminación de -halo ácidos
Resolución de racematos
Hidrólisis de proteínas
Síntesis química
Producción industrial
Síntesis microbiológica o enzimática
Síntesis Química de -Aminoácidos - Productos Racémicos
Sustitución Nucleofílica de -haloácido - Aminación
Síntesis de Strecker - 1850
Propionimina
-Aminopropionitrilo (D,L) Alanina
(60%)
CO2H
Br
CO2HCH3CH2
1. Br2, P
2. H3O+CH3CH
Válido para: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, serina, treonina
Ác. propanoico Ácido
2-bromopropanoico (D,L) Alanina (65-70%)
Acetaldehído +
O
NH3
C N CO2H
NH3
NH3
NHNaCN
CH3CH CH3CH CH3CHCH3CH-H2O HCl
+
HCl, H2O
- NH4Cl
alquilos hidroxilos
- exceso NH3CO2
NH2
+ NH4BrCH3CHH2O
Es la forma más inmediata de introducir un grupo amino en a un
ácido carboxílico
Válido para: glicina,
alanina, serina,
treonina, valina,
leucina, nor leucina.
Hell-Volhard-ZelinskyAminación de -halo ácidos
CH3
C
COOH
H H
CH3
C
COOH
H Br
H Br
Br2 + PBr3
CH3
C
COO
H NH3
25ºC
4 dias
H2O
NH3
H Br
80%
56%
Rendimientos
relativamente bajos
Síntesis de Gabriel de Aminas y Síntesis Malónica
(D,L) -aminoácido
Éster
N-ftalimidomalónico
Válido para muchos
aminoácidos
N
O
O
CO2Et
CH
CO2Et
N
O
O
CO2Et
C
CO2Et
-EtO-
EtOH
RX
N
O
O
CO2Et
C
CO2Et
RH3O
+
H3N C
CO2H
R
CO2H+calor
H3N CH
R
CO2H+
CO2
Bromo
malonato de
dietilo
Anión de
FtalimidaGrupo éster
temporal
Ácido protegidoAmina protegida
CO2Et
CHBr
CO2Et
N
O
O
-K
++SN2
CO2H
CO2H
-
2-bromomalonato de dietilo con
ftalimida potásica
Vía síntesis de Gabriel
C
CO
CO
OEt
OEt
BrH
C
C
N
O
O
K
C
C
N
O
O
H
OEt
OEt
CO
CO
C
C
C
N
O
O
OEt
OEt
CO
CO
C Na
K Br
EtONa
C
C
N
O
O
OEt
OEt
CO
CO
C R
RX
X Na
85%
2-bromomalonato de dietilo con
ftalimida potásica
Vía síntesis de Gabriel
C
C
N
O
O
OEt
OEt
CO
CO
C R
H2O
H3O
C
C
N
O
O OH
H
CO
C R
C
C
O
O
OH
OH
H2O
H3O
Glicina (R=H)85%
CO2
Válido para
muchos
aminoácidos.
H3N
O
H
CO
C R
C
C
N
O
O
OH
OH
CO
CO
C R
Aldehídos y cianuro en presencia de
amoniaco
Via síntesis de Strecker
R CO
H
R CNH
H
R C
H
NH3
COO
NH3
H2O
H CN
H3O
Alanina (R=H)55%
R C
H
NH2
CN
Hidroformilación de acrilonitrilo y
síntesis de Strecker
Síntesis del ácido L-glutámico
N
C
CH2
CHO
CH2
CH
CH2
C
N N
C
CH2
C
CH2
H NH2
C
N
H2O
NH3 H CN
C
CH2
C
CH2
H NH3
C
O
OH
O
OH
CO + H2
Cat = Co
H3O
Tiene sabor a carne y se dice que refuerza el sabor de los
otros ingredientes
El ácido glutámico es el principal ingrediente de las
“pastillas de caldo” y de sopas en polvo.
A partir de caprolactama o ácido e-amino caproico
vía halogenación en
Síntesis de L-lisina
NH2
CO
OH
NH
CO
OH
COCO
ClBr2
NH
CO
OH
CO
Br
NH3
NH
CO
OH
CO
NH2
NH3
CO
OHNH3H2O
H3O
Producción de aminoácidos
Resolución de racematos
Hidrólisis de proteínas
Síntesis química
Producción industrial
Síntesis microbiológica o enzimática
Biosíntesis de -Aminoácidos Quirales: Transaminación
CO2HCH3-C-
NH3
+HO2C(CH2)2CHCO2-
Ácido pirúvicoÁcido L-glutámico
O
Ácido -cetoglutárico
CO2CH3-CH-
O
+ HO2C(CH2)2CCO2Henzimas
+
-
L-Alanina
NH3
+
La fabricación de productos químicos mediante microorganismos es
una de las ramas de la Biotecnología
Acido L-glutámico y L-lisina
Una cepa bacteriana se cultiva en un tanque con azúcar y se añade aire
y amoniaco manteniendo el pH y temperatura en rangos. fisiológicos
Con Corynebacterium Glutamicum, por cada kilo de glucosa se obtiene
½ kilo de ácido L-glutámico
L-lisina también se obtiene por fermentación
Biosíntesis de aminoácidos
A partir de amoniaco y carbohidratos (-cetoácidos) se sintetizan en el
organismo en presencia de enzimas reductoras
Síntesis de glutámico
-cetoglutarato
C
C
O O
O
O
OC
C
O
O
O
O
H3N
H
Ac. glutámico
NH3
L-glutamato
deshidrogenasa
CR O
COOtransaminasa
C
R
COO
H
NH3
L-aminoácido -cetoácido
Síntesis de aminoácidos
Aminoácidos esenciales:
Arginina, histidina,
isoleucina, leucina, lisina,
metionina, fenilalanina,
treonina, triptofano y
valina.
Producción de aminoácidos
Destrucción de un enantiómero
Conversión en diasteroisómeros
Transformación de un enantiómero
Conversión en diasteroisómeros
Resolución de racematos
Hidrólisis de proteínas
Síntesis química
Producción industrial
Síntesis microbiológica o enzimática
Proteger el grupo amino en forma de amida y tratar el producto resultante con un
enantiómero de una amina quiral.
Los diasteroisómeros que se obtienen se separan por solubilidad o cristalización
fraccionada
Conversión en diasteroisómeros
Rendimientos bajos
Recristalizaciones sucesivas
Difícil predecir que diasteroisómero será más soluble
o que amina quiral interesa.
Reactivos caros que se consumen
Resolución de DL-valinaConversión en diasteroisómeros
H3N C COO
CHCH3 CH3
H
H3N C
COO
CHCH3 CH3
H HN C
COO
CHCH3 CH3
HHC
O
HN C COO
CHCH3 CH3
H
HC
O
HN C COO
CHCH3 CH3
H
HC
O
BH
HN C
COO
CHCH3 CH3
HHC
O BH
HCOOH
HN C
COO
CHCH3 CH3
HHC
O BH
HN C COO
CHCH3 CH3
H
HC
O
BH
Cristalización
fraccionada
H3N C COO
CHCH3 CH3
H
H3N C
COO
CHCH3 CH3
H NaOH
OºC
H2O
NaOH
OºC
H2O
BH
B = Brucina
80%
70%
70%
Producción de aminoácidos
Destrucción de un enantiómero
Conversión en diasteroisómeros
Transformación de un enantiómero
Conversión en diasteroisómeros
Resolución de racematos
Hidrólisis de proteínas
Síntesis química
Producción industrial
Síntesis microbiológica o enzimática
Destrucción de un enantiómero
Se alimenta un animal o microorganismo con el racemato, metaboliza
el L (normalmente) y se aísla el D del medio de cultivo o orina del
animal
Resolución enzimática
Resolución biológica
Poco útil y solo para preparar el D
D-aminoácido oxidasa del riñón
L-aminoácido oxidasa de la serpiente de cascabel
Destruyen un isómero y no el otro. También poco rentable
Producción de aminoácidos
Destrucción de un enantiómero
Conversión en diasteroisómeros
Transformación de un enantiómero
Conversión en diasteroisómeros
Resolución de racematos
Hidrólisis de proteínas
Síntesis química
Producción industrial
Síntesis microbiológica o enzimática
Transformación de un enantiómero
Una enzima convierte un enantiómero en otro producto y después de
separados pueden recuperarse ambos.
Resolución cinética
Ejemplo: La acilasa renal del cerdo cataliza la hidrólisis de los enlaces
amida pero es específica para las amidas de los L-aminoácidos
DL-leucina N-acetil-DL-leucina
acilasa renal del cerdo
AcOAc
N-acetil-D-leucina L-leucina
CH2NCH2
OH
O
Glicina
CH3NCH2
O
O
forma zwitteriónica de la Glicina
+
-
RESUMEN
Quirales (proteínas son L)
Compuestos difuncionales
Anfóteros – Comportamiento ácido-base
Punto Isoeléctrico
Las síntesis de laboratorio presentadas producen mezclas racémicas:
Aminación de -haloácido
Síntesis de Strecker
Síntesis de Gabriel y Síntesis Malónica
Aminación Reductiva
La síntesis natural es quiral
CH3NCHO
O+-
R
-Aminoácido
H3N
CO2
R
H
-+
+H3N
CO2
HR
-
Dan las reacciones características de sus grupos funcionales:
Acilación del grupo amino
Esterificación del grupo carbonilo
Aminoácidos de uso industrial
L-glutamatoL-aspartato y alaninaGlicinaL-cysteina
L-triptófano+L-histidina
Aspartame(a partir deL-fenilalania+L-aspártico)L-lisina
DL-Metionina
AminoácidoProducción aualen el mundo (Tm)
Aminoácidos utilizados en la industria alimentaria
Usos
Reforzar el sabor, ablandador de la carneEnriquecer el saborMejora del sabor, Partida para síntesis orgánicasMejora calidadAntioxidanteAntioxidante, evita enranciado; aditivo nutritivo
Edulcorante bajo en calorias
Aditivo nutritivoAditivo nutritivoAditivo nutritivoAditivo nutritivo
Finalidad
370.0005.0006.000
700
400
7.000
70.000
70.000
Varios alimentosZumos de frutasAlimentos edulcoradosPanZumosVarios alimentosLeche en polvoBebidas refrescantes
Pan (Japón).PiensosProductos de la soja yPiensos.
"aspartil-fenilalanine-1-metilester" ASPARTAMO:
H+
CH3OH
(veneno)CH2O
CHOOH
(esclerosis
múltiple)
H+
Fenilcetonúricos
FENILCETONURIA.• La incapacidad para sintetizar la enzima fenilalanina 4-
monooxigenasa, fue el primer defecto metabólico
detectato en el ser humano.
• Este error genético se presenta en 1:10,000 personas.
• La ausencia de esta enzima provoca que la
fenilalanina sea transaminada, usando
cetoglutarato, dando como producto ácido
fenilpiruvico.
• La acumulación de ácido fenilpirúvico en el torrente
sanguíneo, impide el correcto desarrollo del cerebro
provocando retraso mental.
O
O
O
CO-CH3-CH-
NH2
O
O
O
N CH
C
CH3
O
O-
O-
O
N CH
CH3
H-O
H
+ CO2
O
O
N CH
CH3
+ OH-
H2OO
O
NH2
+ CH3CH
O
O
O
O
N
O O
OO-
+ H2O
+ H2ONinhidrina
Mecanismo
Reacción de
Aminoácidos con
Ninhidrina
Cianoetilación de acetaldehido, síntesis de
hidantoina e hidrogenación catalítica
Síntesis de L-lisina
H2C C
H
C N
CH3
HC O
CH2 C NCH2CH2
CH OH
CN CH2 C NCH2CH2
CH NH2
CONH2
CH2 C NCH2CH2
CH NH
CO
NHC O
CH2 CH2CH2CH2
CH NH
CO
NHC O
NH2CH2 CH2CH2CH2
CH NH2
CO
NH2
OH
OR
H2O H2
H CN
NH3
CO2
H2
H2O
Industria
solo 3
pasos
CH2 C NCH2CH2
HC O
NH3CO2
H CN
hidantoina