Estructura, clasificación y Estructura, clasificación y funciones de la proteínasfunciones de la proteínas

María Angélica Zamora

Herman Pizarro Cofre

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

aminoácidos

existen

esencialesNo esenciales

sonson

Aquellos que nuestro organismo no puedesintetizar

Son aquellos que nuestro organismo Sintetiza.

Ejemplos de aminoácidos esencialesEjemplos de aminoácidos esenciales

• Triptófano. • Fenilalanina

Estructura heterocíclica llamada

indol.

Estructura química de aminoácidos aromáticos

Valina Leucina

Isoleucina

Ejemplos de aminoácidos no esencialesEjemplos de aminoácidos no esenciales

• AlaninaEstructura química de aminoácidos

Interviene en el metabolismo de la glucosa.

Ácido Apartico

Colabora en la desintoxicaciónDel hígado.

Asparagina

Interviene en los procesos metabólicos del sistema nervioso central

Tirosina

Actúa como neurotransmisor

Serina

Interviene en:• desintoxicación del organismo• crecimiento de tejido muscular• metabolismo de las grasasy de los ácidos grasos

Clasificación de las proteínas.Clasificación de las proteínas.La ESTRUCTURA PRIMARIA esta representada por la sucesión lineal de aminoácidos que forman la cadena peptídico y por lo tanto indica qué aminoácidos componen la cadena y el orden en que se encuentran.

•Está representada por la disposición espacial que adopta la cadena peptídica (estructura primaria) a medida que se sintetiza en los ribosomas.

•Es debida a los giros y plegamientos que sufre como consecuencia de la capacidad de rotación del carbono    y de la formación de enlaces débiles (puentes de hidrógeno).

Las formas que pueden adoptar son:a) Disposición espacial estable determina formas en espiral (configuración   -helicoidal y las hélices de colágeno)

ESTRUCTURA TERCIARIA:

Esta representada por los súper plegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria, constituyendo formas tridimensionales geométricas muy complicadas que se mantienen por enlaces fuertes (puentes disulfuro entre dos cisteinas) y otros débiles (puentes de hidrógeno; fuerzas de Van der Waals; interacciones iónicas e interacciones hidrofóbicas).

Punto de vista funcional, esta estructura es la más importante pues, al alcanzarla es cuando la mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica o función.Muchas proteínas tienen estructura terciaria globular caracterizadas por ser solubles en disoluciones acuosas, como la mioglobina o muchos enzimas.no todas las proteínas llegan a formar estructuras terciarias

La ESTRUCTURA CUATERNARIA:Está representada por el acoplamiento de varias cadenas polipeptídicas, iguales o diferentes, con estructuras terciarias (protómeros) que quedan autoensambladas por enlaces débiles, no covalentes. Esta estructura no la poseen, tampoco, todas las proteínas. Algunas que sí la presentan son: la hemoglobina y los enzimas alostéricos.

Factores que alteran la estructura Factores que alteran la estructura de la proteína.de la proteína.

• Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona).

• Efecto desnaturalización de la proteína:• "Cualquier alteración en la estructura nativa de

la proteína, que cause cambios ensus propiedades físicas, químicas y biológicas".

• Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición prolongada a los rayos solares, etc.

Propiedades de la proteínasPropiedades de la proteínas

• Cada una tiene determinada función y lo realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia;

• un cambio en la estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.

• Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos.

• La semejanza entre proteínas son un grado de parentesco entre individuos, y sirve para la construcción de "árboles filogenéticos

Especificidad

• Es una pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes que forman dicha estructura.

• Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.

•Desnaturalización

Factores que alteran la estructura Factores que alteran la estructura de la proteína.de la proteína.

• Factores: calor, radiaciones ultravioleta, ácidos y bases fuertes, sales, urea, metales pesados (plata, plomo, mercurio); solventes orgánicos (alcohol, acetona).

• Efecto desnaturalización de la proteína:• "Cualquier alteración en la estructura nativa de

la proteína, que cause cambios ensus propiedades físicas, químicas y biológicas".

• Ejemplo: cocción de un huevo, aplicación de bases en el pelo, quemaduras en la piel por exposición prolongada a los rayos solares, etc.

•Los enzimas son catalizadores muy potentes y eficaces, químicamente son proteínas .

•Como catalizadores, los enzimas actúan en pequeña cantidad y se recuperan indefinidamente.•No llevan a cabo reacciones que sean energéticamente desfavorables, no modifican el sentido de los equilibrios químicos, sino que aceleran su consecución.

Características de las enzimasCaracterísticas de las enzimas

• Aumentar la velocidad de las reacciones que ocurren en el interior de las células.

• Las enzimas como catalizadores:

• Funcionan en cantidades muy pequeñas

• Permanecen inalteradas después de actuar en la reacción química

• No alteran el equilibrio de reacción

Modelo llave y cerraduraModelo llave y cerradura

• Modelo, propuesto por Emil Fisher en 1894, establece que durante las reacciones enzimáticas, los compuestos se combinan con ciertos sitios específicos de las enzimas para convertirse en productos.

• Se le denomina sitio activo al lugar específico de la enzima donde ocurre la catálisis, entre la enzima y el reactivo, para obtener un producto.

Mecanismo de funcionamiento de Mecanismo de funcionamiento de la enzimasla enzimas

Modelo llave y cerradura.

Relación vitaminas enzimasRelación vitaminas enzimas

• Las vitaminas son coenzimas que actúan como cofactores, es decir, aumentan la actividad de una enzima.

• Las al ser coenzimas se encargan de aceptar átomos o grupos de átomos de un sustrato y transferirlos a otras moléculas aceptoras

Ejemplos de coenzimasEjemplos de coenzimas

• vitamina B1, transporta grupos aldehídos;

• vitamina B5 participa en al estructura de la coenzima A y se encarga de transportar grupos acilo.

• vitamina B6 que es una coenzima que transporta grupos aminos.

• Las vitaminas B2 y B3 participan en la estructura de las coenzimas FAD y NAD

•.

Acción de la temperatura y PH Acción de la temperatura y PH en las enzimas.en las enzimas.

• La actividad enzimática es influida por los cambios de temperatura y pH.

• La actividad catalítica generalmente ocurre a un pH cercano al rango fisiológico de 6.0 a 7.5.

• La temperatura óptima para que funcionen las enzimas, varía entre los 25 y 40 ºC.

• Las altas temperaturas y los cambios de pH afectan la estructura de las enzimas, de manera que se convierte en un catalizador inactivo o menos efectivo

¿Qué es un catalizador?¿Qué es un catalizador?

• Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea.

• Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.