Estructura y funciónde proteínas

Luciferina y uciferasa. Producción de luz.

Hemoglobina. Transporte de oxígeno.

Queratina: Principal componente estructural de pelo,escamas, cuernos, lana, uñas y plumas.

Funciones:

Formación de proteínas.

Transmisión del impulsonervioso.

Regulación del crecimientocelular.

Biosíntesis de porfirinas, purinas,pirimidinas y urea.

Participan en las vías detransmisión de señales.

Señalización hormonal.

1.2.1 Estructura y función de los aminoácidos (aa)

El grupo amino está a la izquierda El grupo amino está a la derecha

aa

No polares

Polares

Cadena lateral alifática: Gli, Ala, Pro, Val, Leu,Met, Ile.

Cadena lateralcon carga

Cadena lateral aromática: Phe, Tir, Trp.

Cadena lateral sin carga: Ser, Thr, Cis, Asn, Gln.

Positiva: Lis, Arg, His(Básicos).

Negativa: Asp, Glu (Ácidos).

Clasificación de los aminoácidos

)(21

21 pKpKpI

97.5294.11

)60.934.2(21

pI

Punto isoeléctrico: Valorde pH en el que unamolécula no tiene carganeta.

Si pH<pI, el aa tiene carga (+);Si pH>pI, el aa tiene carga (-).

)(21

1 RpKpKpI

22.3)25.419.2(21

pI

)(21

2pKpKpI R

59.7)17.96(21

pI

pI:

Ácido aspártico: 3.02

Lisina: 9.7

Arginina: 10.8

En el intervalo de pH fisiológicotanto los grupos de ácidocarboxílico como los grupos aminode los α-aminoácidos se hallancompletamente ionizados.

Grupos ionizables de los aminoácidos

Ejercicio 1. Relación entre la curva de titulacióny las propiedades ácido-base de la glicina

Una solución de 100 mL de glicina 0.1 M a pH1.72 se tituló con una solución de NaOH 2 M.Se midió el pH y los resultados se graficaron.Los puntos clave en la titulación sedesignaron como I, II, III, IV, y V. Para cada unode los casos, identifique el punto apropiadoen la titulación y justifique la respuesta.

a) La glicina está completamente tituladab) Este es el punto isoeléctricoc) El grupo carboxilo ha sido titulado por completod) El pH es igual al pKa del grupo carboxiloe) El pH es igual al pKa del grupo amino protonadof) La glicina tiene su máxima capacidad amortiguadorag) La carga neta de la glicina es 0h) La mitad de los grupos amino están ionizadosi) La glicina está presente predominantemente

como +H3N-CH2-COOHj) La especie predominante es +H3N-CH2-COOk) La carga neta promedio de la glicina es -1l) La glicina está presente predominantemente

en una mezcla de 50:50 de +H3N-CH2-COOHy de +H3N-CH2-COO

m) La carga neta promedio de laglicina es de +1/2

n) Este es el fin de la titulacióno) Peores regiones de pH para

poder amortiguador

Ejercicio 2. Tamaño de proteínas

¿Cuál es el peso molecular aproximado para unaproteína de 682 residuos de aminoácidos?

Ejercicio 3. Punto isoeléctrico de la pepsinaPepsina es el nombre dado a muchas enzimas digestivas secretadas porglándulas presentes en el estómago. Estas glándulas también secretanHCl, el cual disuelve algunos componentes de la comida, permitiendoque la pepsina actúe enzimáticamente sobre las proteínas. La mezclade comida, HCl y enzimas de digestión se conoce como Quimo y tieneun pH de 1.5. El punto isoeléctrico (pI) de la pepsina es 1.0

a) ¿Qué grupos funcionales deben de estar presentes en la pepsinapara darle este punto isoeléctrico?

b) ¿Qué aminoácidos de la enzima pueden contener estos gruposfuncionales?

Ejercicio 4. Punto isoeléctrico de histonas

Las histonas son proteínas que se encuentran enel núcleo de células eucariotas, fuertementeligados al ADN, el cual tiene muchos gruposfosfato. El pI de las histonas es muy alto, 10.8.a) ¿Cuáles residuos de aminoácidos deben estarpresentes en alta proporción en las histonas?b) ¿En qué manera contribuyen estos residuos ala unión fuerte de las histonas con el ADN?

Ejercicio 5. Solubilidad de polipéptidosUn método para separar polipéptidos hace uso de susdiferentes solubilidades. La solubilidad de una cadenapolipeptídica larga depende de la polaridad de los grupos R,particularmente del número de grupos ionizables, entre másgrupos ionizables estén presentes, mayor será la solubilidaddel polipéptido.¿Cuál de los siguientes pares de polipéptidos es más solubleal pH indicado?

a) (Gly)20 o (Glu)20 a pH 7.0b) (Lys-Ala)3 o (Phe-Met)3 a pH 7.0c) (Ala-Ser-Gly)5 o (Asn-Ser-His)5 a pH 6.0d) (Ala-Asp-Gly)5 o (Asn-Ser-His)5 a pH 3.0

Ejercicio 6. Carga de la His a diferentespH

• ¿Cuál es la carga neta de la histidina a pH 1, 4,8 y 12? Determine a cada pH si la histidinamigra hacia el ánodo (+) ó hacia el cátodo (-)cuando se coloca en un campo eléctrico.

Ejercicio 7. Separación de aminoácidos

Algunas mezclas de aminoácidos son analizadas primeropor cromatografía de intercambio iónico.Los aminoácidos se colocan en una resina deintercambio catiónico que contiene grupos sulfonato(-SO3

-) y que fluyen hacia abajo a diferentes velocidadesdebido a dos factores que influyen en su movimiento:1) La atracción de los residuos de los iones -SO3

- en lacolumna y las cargas positivas de los gruposfuncionales de los aminoácidos, y

2) Las interacciones hidrofóbicas entre la cadena lateralde los aminoácidos y la fuerza hidrofóbica de laresina de poliestireno.

Para cada par de aminoácido de la lista, determinecuál eluye primero de la columna de intercambioiónico utilizando un amortiguador a pH 7.0.Asp y LisArg y MetGlu y ValGli y LeuSer y Ala

• Si pH<pI el aminoácido tiene carga (+)• Si pH>pI el aminoácido tiene carga (-)

Ejercicio 8. Estereoisómeros

• La citrulina posee la siguiente estructura. ¿Esaminoácido D o L? Explique

Clasificación y funciones de los aminoácidos (aa)

aa

Proteínicos

No proteínicos

Canónicos: A, C, D, E, F, G, H, I, K, L, M,N, P, Q, R, S, T, V, W, Y

Derivados: selenocisteína, hidroxiprolina,hidroxilisina.

Neurotransmisores: GABA, dopamina.

Hormona: tiroxina.

Mediador de reacciones alérgicas: histamina

Intermediarios de reacciones metabólicas: citrulina,ornitina, homocisteína, S-adenosilmetionina.

Presentes en antibióticos: D-valina (en valinomicina,gramicidina A y actinomicina D).

Niveles de estructuración enlas proteínas:

Estructura primaria

Niveles de estructuración en lasproteínas

La estructura primaria de las proteínas es ladescripción de todos los enlaces covalentes queunen los residuos de aminoácidos en una cadenapolipeptídica:

Enlace peptídico

Enlace disulfuro

ENLACE PEPTÍDICO

Es plano, por lo que no existerotación alrededor del enlace.

Posee un carácter de dobleenlace, lo que significa que esmas corto que un enlace sencillopor lo que es rígido y plano.

Esta característica previene la libre rotación alrededor del enlace entre el carbonocarbonílico y el nitrógeno del enlace peptídico. El resto de la molécula puede rotarlibremente.

Esta capacidad de rotación permite a las proteínas adoptar una inmensa gama deconfiguraciones.

ENLACE PEPTÍDICO

Conocido también como enlace amida

Residuo

Residuo

PÉPTIDOS

Péptido: Cadena de residuos de aminoácidos unidos medianteenlaces peptídicos.

Enlace disulfuroEnlace covalente entre los grupos tiol(-SH2) de dos cisteínas

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

Estructurales: colágeno, elastina.

De transporte: hemoglobina, albúmina.

De defensa: inmunoglobulina G.

Hormonas: insulina, epinefrina, glucagon, tiroxina.

Factores de crecimiento: hormona del crecimiento.

Enzimas: hexocinasa, fosfohexosa isomerasa.

Contráctiles: actina, miosina, conectina.

Receptores: receptor de insulina, receptor de epinefrina.

De transferencia de electrones: citocromo c.