Post on 26-Jul-2015
Deacuerdo a su composición se les denomina:
Péptido: a la unión de un bajo número de aminoácidos. Oligopéptido: si el número de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10. Polipéptido: cuando es superior a 10. Proteína: Si el número es superior a 50 aminoácidos.
Los aminoácidos son los principales constituyentes de las proteínas
Dependiendo de la necesidad del cuerpo
Esenciales Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptófano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Metionina (Met)
No esenciales Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cisteína (Cys) Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu) Tirosina (Tyr)
Estructura primaria: es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos
indica qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.
Estructura secundaria: organización en el espacio de la cadena polipeptídica estabilizada por puentes de hidrógeno entre los elementos C=O y NH de los enlaces peptídicos
Estructuras secundarias
Estructura en alfa hélice
Hay 3.6 aminoácidos por cada vuelta, y cada vuelta tiene 5.4 ángstrom. Esta estructura fue propuesta por Linus Pauling en 1951
Hoja plegada o estructura beta.
En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag, denominada disposición en lamina plegada
Estructura terciaria: se refiere a los plegamientos que tienen la cadena proteica, por encima de la estructura secundaria, que determinan la forma tridimensional total de la proteína.
Estos plegamientos se originan por interacciones particulares entre los grupos R de los aminoácidos que los forman, por ejemplo el puente disulfuro que se origina por interacción entre los azufres de los grupos R de la cisteína, o los puentes de hidrógeno.
Estructura cuaternaria: solo la tienen las proteínas formadas por varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, unidas mediante enlaces débiles (no covalentes), para formar un complejo proteico. Cada cadena polipeptídica recibe el nombre de protómero.
Tipo de enlace Fuerza (kcal/mol)
Covalente-50 a –100
Iónico o salino-1 a –80
Puentes de Hidrógeno-3 a –6
Van der Waals-0,5 a –1
Hidrofóbico-0,5 a –3
Fuerzas de atracción en las proteínas.