Post on 02-Jan-2015
PROTEÍNAS
Ana Collado Prieto
4.1.- CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• 1838 JJ.Berzelius “proteios”: (principal) que a su vez procede del dios griego Proteus que cambiaba su forma a voluntad.
• Moléculas orgánicas tetrarnarias (C,O,H y N) más abundantes (+50% peso seco).
• Polímeros de aminoácidos• ESPECIFICIDAD• VARIABILIDAD
• Especificidad: Característica de cada especie de ser vivo, diferentes de las de otras especies. Glúcidos y lípidos son comunes a todos los seres vivos. Transplantes e injertos.
• Variabilidad: Diversidad, cambios de forma intraespecífica como consecuencia de las múltiples combinaciones entre los aminoácidos.
• Solubilidad: Dependiendo de los radicales de los aa• Expresión de la variabilidad genética
• Abundancia: Biomolécula orgánica más abundante en animales.
• Diversidad de funciones: Estructural, enzimática,...4.6.
• DESNATURALIZACIÓN: Pérdida de su estructura 3aria
4.1.- CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS
HOLOPROTEIDOS O PROTEINAS
•PROTEIDOS
HETEROPROTEIDOS O HETEROPROTEINAS
CLASIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
“Hombre elefante”: Síndrome de Proteus: Crecimiento anormal de la piel, huesos, músculos, tejido adiposo, vasos sanguíneos y linfáticos.
OLIGOPÉPTIDOS (2-10 aa)
•PÉPTIDOS
POLIPÉPTIDOS (80-100 aa)
PINCHITOS MORUNOS CHINOS
4.2.- ESTUDIO DE LOS AMINOÁCIDOS
Arginina al microscopio
• Compuesto orgánico de bajo Pm con función amino y función ácido.
• C α central al que se une
por enlace covalente:
• Grupo amino (-NH2)
• Carboxilo (-COOH)• Hidrógeno (-H)• Cuarta valencia grupo R
• 1.- Cα asimétrico (excepto en Glicina).
• Cada aa presenta dos enantiómeros: D y L.
• En todas las proteínas solo L aa.
• D aa en paredes celulares bacterianas.
• Anfóteros
4.2.- CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS
ENANTIÓMEROS
ENANTIÓMEROS
4.2.- ANFÓTERO
ANFÓTERO
• Los aa son anfóteros:
• Pueden actuar como ácidos y como bases, dependiendo del pH del medio.
4.2.- ANFÓTERO
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
• No sintetizamos• Necesarios • Pequeña cantidad• Treonina, metionina,
lisina, valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina (histidina: crecimiento, pero no para el adulto)
N.APOLARES
N.POLARES S I N CARGA
ÁCIDOS
BÁSICOS
NEUTROS NO POLARES
ÁCIDOS
NEUTROS POLARES
BÁSICOS
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
• CARACTERÍSTICAS:– Se forma al reaccionar un grupo amino y otro
ácido desprendiendo una molécula de agua.– Enlace covalente directo C—N– Muy fuerte, semejante a un doble enlace.– No permite el libre giro C—N– Todos los átomos unidos al C y al N se
encuentran en un mismo plano.– Con distancias y ángulos característicos.
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
Con distancias y ángulos característicos
4.3.-ENLACE PEPTÍDICO
4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
A.- Primaria: Secuencia lineal (número, posición y tipos) de aminoácidos, dependiente de la secuencia de bases nitrogenadas del ARN y ésta a su vez de la secuencia de bases del ADN.
La estructura primaria es la base de las restantes estructuras, y determina como será la secundaria, la terciaria...
OXITOCINA
Hormona del parto formada por 9 aminoácidos
INSULINA
Células del páncreas productoras de insulina
4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
4.4.-ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS
¿ ESTO QUÉ ES?
α-QUERATINA :ESTRUCTURA SECUNDARIA
RADICALES E HIDRÓGENO HACIA FUERA DE LA HÉLICE
Pauling: Nobel 1954
ESTRUCTURA SECUNDARIA :α-QUERATINA
ESTRUCTURA SECUNDARIA :α-QUERATINA
PLANO INCLINADO BETA• La proteína adquiere
disposición en zig-zag.• Deben existir varias cadenas
en paralelo unidas por puente de Hidrógeno para estabilizarse.
• Pueden ser cadenas de una misma proteína o de proteínas diferentes.
• Radicales e Hidrógeno hacia arriba y hacia abajo
ESTRUCTURA ¿SECUNDARIA? DEL COLÁGENO
• Es un repliegue espacial de la estructura secundaria, adoptando una configuración específica para la función que vaya a realizar.
• Se aceptan dos tipos generales de estructura 3ª:– Fibrosa: Con función estructural– Globular: Con función metabólica
ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA TERCIARIA
Colágeno y elastina
ESTRUCTURA TERCIARIA DE MIOGLOBINA
http://av.bmbq.uma.es/av_biomo/Mat4b.html
Solubles en agua
Fragmentos con @ hélice en el interior y beta en exterior
• Cada proteína posee una única estructura terciaria• Dependerá de la estructura primaria.• La función de la proteína dependerá de la estructura 3ª• Esta estructura dependerá de los siguientes enlaces:
– Covalente puente disulfuro.– Polar entre radicales polares.– Aploar entre radicales apolares.– Puentes de hidrógeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA ESTRUCTURA TERCIARIA
por polaridad
por apolaridad
ESTRUCTURA TERCIARIA: DOMINIOS
ESTRUCTURA TERCIARIA
REPETICIÓN DE DOMINIOS (1 α + 1 β)
DESNATURALIZACIÓN- RENATURALIZACIÓN
ESTRUCTURA CUATERNARIA DEHEMOGLOBINA
http://av.bmbq.uma.es/av_biomo/Mat4b.html
ESTRUCTURA CUATERNARIA DEHEMOGLOBINA
http://www.umass.edu/molvis/tutorials/hemoglobin/
ESTRUCTURA CUATERNARIA DEPROTEÍNA
PORFIRINA
TIPOS Y EJEMPLOS DE HOLOPROTEÍNAS
4.5.- HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos
OJO : IMPORTANCIA DEL ADN Y EL ARNOJO : IMPORTANCIA DEL ADN Y EL ARN
Orgánulo
4.5.- HETEROPROTEÍNAS: Ejemplos
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
4.6.- FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
TIPO FUNCIÓN Ejemplo Función concreta
Enzimática Amilasa Digestión del almidón a glucosa
Estructural Queratina colágeno
Pelo, lana, uñas, cuernos, cascos, de los tendones, cartílagos
Hormonal Insulina,
Oxitocina Regula la glucosa en sangre
Contracción del útero durante el parto
Contráctil Actina, miosina
Contracción de las fibras musculares
Almacenamiento Ferritina Almacen de hierro en el bazo
Transporte
Hemoglobina
Mioglobina
Transporta el oxígeno en la sangre y músculos
Inmunológica Anticuerpos
Inhibición del antígeno. Defensa molecular
4.6.-FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
RESERVA AMINOÁCIDOS
TIPO DE
ENLACE
LOCALI
ZACIÓN
GRUPOSREACCIÓN
EJEMPLO ENLACE
PUENTEHIDRÓGENO
AGUA ÁTOMOS
UNIDOS
ADN
O-GLUCOSÍDICO
GLÚCIDOS ALCOHOL
ALCOHOLMALTOSA
ÉSTER LÍPIDOS ALCOHOL
ÁCIDOCERA
FOSFO
ESTER
FOSFO
LÍPIDOS
ALCOHOL
ÁCIDOLECITINA
PEPTÍDICO PROTEÍNAS AMINO
ÁCIDO
COLÁGENO