TEMA 4: PROTEÍNAS

1. Estructura de un aminoácido

2. Aminoácidos: estereoisómeros L y D

Configuración L Configuración D

3. Carácter anfótero

↓ ↑Zwitterion

4. Aminoácidos no polares o hidrófobos

Alanina (Ala) Valina (Val) * Leucina (Leu) * Isoleucina (Ile) *

Triptófano (Trp) *Prolina (Pro)Fenilalanina (Phe) * Metionina (Met) *

5. Aminoácidos polares sin carga

Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) * Cisteína (Cys)

Tirosina (Tyr)Glutamina (Gln)Asparagina (Asn)

6. Aminoácidos polares con carga

Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)

Lisina (Lys) * Arginina (Arg) *

Histidina (His) *

Carga negativa : Ácidos

Carga positiva: Básicos

7. Los 20 aminoácidos proteicos:- Apolares (blanco)-Polares sin carga (verde)-Ácidos (morado)-Básicos (azul)

8. Aminoácidos esenciales

9. Aminoácidos no proteicos

10. Enlace peptídico (I)

11. Enlace peptídico (II)

12. Estructura de un tripéptido

13. Estructura de las proteínas

Estructura primaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Estructura secundaria

α-hélice

β-lámina plegada

14. Estructura primaria

Extremo N-inicial Extremo C-terminal

15. Estructura secundaria : α-hélice

α-hélice Puentes de hidrógeno

16. Estructura secundaria: lámina β plegada

Conformación β

Puentes de hidrógeno

17. Estructura secundaria: hélice de colágeno

Hélice de colágeno

Hidroxiprolina

Superhélice de colágeno

Prolina

Glicina

18. Estructura terciaria (I)

Codos sin estructura α-hélice

Sectores con estructura α-hélice

Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa

Sectores en α-hélice

Sectores en conformación β

Codo

19. Estructura terciaria (II):interacciones que la mantienen

20. Estructura cuaternaria

Hemoglobina Insulina

Enlace disulfuroCadena α

Cadena α

Cadena β

Cadena βGrupo hemo

21.Propiedades de las proteínas

Proteína en estado normal

Proteína desnaturalizada

Desnaturalización

Renaturalización

22. Electroforesis proteica

23.Clasificación de las proteínas

24.Grupo hemo de la hemoglobina

25. Mecanismo acción enzimática (I)

Gráfica de la energía de activación

De igual forma, para acelerar una reacción química se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador, es

decir, una sustancia que disminuya la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.

Para lanzar en poco tiempo muchos objetos por la

ventana se puede aumentar el número

de trabajadores o rebajar el dintel de la ventana.

26. Especificidad enzimática

Modelo de complementariedad (llave-cerradura) Modelo de ajuste inducido

Modelo de apretón de manos

Sustrato

Enzima

27.Condiciones que afectan a la actividad enzimáticaVe

loci

dad

de re

acci

ón

pH óptimo pH

Velo

cida

d de

reac

ción

Temperatura ºC

Temperatura óptima

Velo

cida

d de

reac

ción

Concentración del sustrato [S]

Vmáx

½ Vmáx

KM

Efecto de la temperatura

Efecto del pH

Efecto de la concentración de

sustrato

28. Inhibidores

29. Centro regulador del enzima

30. Clasificación enzimas (I)

31. Clasificación enzimas (II)

32. Vitaminas hidrosolubles

33. Vitaminas liposolubles