ANEXO 1: FORMATO PARA LA PRESENTACIÓN DE APORTES

Trabajo: Trabajo colaborativo No 1

Nombre: Hugo Nicolás Gómez Martínez

Actividad a desarrollar:

Relacione el aminoácido que posee la característica descrita, mediante conectores o flechas, además de esto, dibuje la estructura y señale la característica dada y diga a qué grupo pertenece (ácido, básico, polar o no polar) y el porqué. Elija sus respuestas de los 20 aminoácidos que se encuentran en las proteínas:

Objetivo:

Identificar los diferentes tipos de aminoácidos, su estructura y los diferentes grupos a los que estos pertenecen.

Contenido del aporte:

AMINOACIDO CARACTERISTICA GRUPO ESTRUCTURA1. Posee 3 grupos

ionizables y es un aminoácido acido

( 4 ) triptófano Aminoácido no polar hidrofobico (AROMATICO)

2. Una cadena lateral con dos grupos aminos

( 6 ) treonina Aminoácidos polares no cargados (HIDROXILADO)

3. Una cadena lateral con un anillo imidazol

( 1 ) acido glutamico Aminoácido acido (ACIDO)

4. Una cadena lateral con un grupo indol

( 5 ) tirosina Aminoácidos polares no cargados (AROMATICO)

5. Una cadena lateral con un grupo fenol o hidroxibenceno

( 7 ) metionina Aminoácido no polar hidrofobico (AZUFRADO)

6. Una cadena lateral con un radical Alcoxi (-OH)

( 3 ) histidina Aminoácido básico (BASICO)

7. Una cadena lateral sulfihidrilo

( 2 ) arginina Aminoácido básico (BASICO)

Actividad a desarrollar:

Problema Planteado:

2.1 Dibujar la estructura del aminoácido Histidina que existiría a pH 1.0, 5.0 y 11.

Ph= 1.0 Ph< Pk1 (α- COOH) = 1.82

Ph= 5.0 Ph< Pk2 (α-NH2) = 9.17

Ph= 11 Ph> Pk2 (α-NH2) = 9.17

2.2. El punto isoeléctrico (pI) de la Histidina es de 7.58, presentar, las estructuras y el cálculo matemático que evidencia este valor del pI.

La Histidina, además del grupo carboxilo y el grupo amino que son ionizables tiene un tercer grupo también ionizable en su cadena lateral.

El punto isoeléctrico es aquel donde el Aminoácido queda con carga neta 0 (es decir, la cantidad de cargas positivas es igual a la cantidad de cargas negativas).

En la imagen anterior se evidencia que:

Para el Pk1 (α- COOH) que equivale a 1.82 la carga neta es de +2

Para el PkR (Cadena lateral) que equivale a 6.0 la carga neta es +1

Para el punto isoeléctrico que equivale a 7,58 la carga neta es 0

Para el Pk2 (α-NH2) que equivale 9.17 la carga neta es -1

Teniendo cada uno de los grupos ionizables, se debe ubicar el que queda con carga neta 0 y luego se debe hacer la suma del pK anterior y del pK posterior al pI y dividirlo por dos.

Por lo tanto el pI. se calculará considerando los grupos imidazol (grupo R) y el grupo α -amino. El grupo R al ionizarse da lugar a la especie con carga neta 0, y el α -amino al ionizarse convierte a esta especie en una con carga neta -1.

Teniendo los siguientes datos:

Pk1 (α- COOH) = 1.82

PkR (Cadena lateral) = 6.0

Pk2 (α-NH2) = 9.17

Entonces, el pI será: (PkR - Pk2)/2 = (6.0 + 9.17)/2 = 7.58

2.3 Para el siguiente péptido prediga e identifique:

Asp-Phe-Lys-Ser-Arg

Estructura y sobre esta, encierre en un círculo los grupos ionizables que aportan cargas para el cálculo del pI.

N-terminal, C-terminal.

1. N-terminal: corresponde la parte de la cadena donde está el grupo amino (NH2)

2. C-terminal: corresponde la parte de la cadena donde está el grupo carboxilo (COOH)

Punto Isoeléctrico (pI): para calcular el punto isoeléctrico de un péptido se suma los todos los pks y se divide por el número de pks, es decir, se hace un promedio:

pI de Asp-Phe-Lys-Ser-Arg = Pk2 Asp + PkRAsp + PkRLys + PkRArg + Pk1 Arg

5

= 9,82 + 3,86 + 10,53 +12,48 + 2,17

5

= 38,86

5

= 7,77

Presentar la secuencia de pasos para hallar la pI de cada péptido con una pequeña explicación (presentar el desarrollo).

1. Tomar nota de la equivalencia del Pk2 (NH2) del aminoácido que está en el extremo N-terminal de la cadena (según la tabla 8 del módulo)

2. Tomar nota de la equivalencia de los PkR de cada una de las cadenas laterales de los aminoácidos que están en la mitad (según la tabla 8 del módulo). Algunas cadenas laterales no aportan para el cálculo del pI

3. Tomar nota de la equivalencia del Pk1 (COOH) del aminoácido que está en el extremo C-terminal de la cadena (según la tabla 8 del módulo)

4. Finalmente se procede a la suma de todos los pks encontrados y dividir por el número de datos.

ACTIVIDAD No. 3. Estructuración de proteínas.

Contenido del aporte:

Abajo se muestra la estructura de una proteína hipotética. Identifique sobre la gráfica:

Niveles de estructuración (primaria, secundaria, terciaria, etc.).

Si existe estructura secundaria, explicar si es alfa-hélice o beta-lámina.

Describir las fuerzas de enlaces que mantienen las estructuras identificadas (interacciones covalentes (cuales) y no covalentes (cuales)

Se identifica un enlace no covalente entre uniones hidrofobicas ya que encontramos radicales no polares

de dos aminoácidos que tienden a unirse por que el agua que se encuentra alrededor es excluida

Se identifica Est. Primaria por secuencia de aminoácidos.

Se identifica Est. Secundaria alfa hélice por los puentes de

hidrogeno que se hacen sobre la misma cadena

proteica

Se identifica un enlace no covalente iónico, ya que

encontramos dos radicales de aminoácidos no adyacentes

con cargas eléctricas opuestas

Se percibe una Est. Terciaria por interacción de

aminoácidos no consecutivos.

Se identifica un enlace covalente entre dos

átomos de azufre formando un puente de

disulfuro

Se forma un enlace no covalente y un

puente de hidrogeno

Conclusión:

- Los aminoácidos se diferencian unos de otros por su cadena lateral R

- Los aminoácidos se pueden clasificar según los componentes que encontremos en su cadena lateral en Aminoácidos alifáticos, aminoácidos aromáticos, aminoácidos azufrados, aminoácidos hidroxilados, aminoácidos básicos y aminoácidos ácidos.

- La estructura de las proteínas determina la actividad biológica de éstas. De entre las innumerables conformaciones teóricamente posibles de una proteína, generalmente hay una que predomina. Esta conformación es generalmente la más estable y en ese caso se dice que la proteína se encuentra en estado nativo (proteína nativa).

- Cada organismo es único, desde el punto de vista bioquímico.

- Las proteínas se componen de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno y a veces, azufre.

- Un polipéptido contendrá cientos de aminoácidos unidos en un orden lineal específico. Una proteína se forma por una o varias cadenas de polipéptidos.

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Referencia bibliográfica (Formato APA)

Autor José Luis Urdiales, 16 mayo 2005, Aminoácidos y péptidos, consultado 11 abril 2013.

http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/Mat2.html

Autor Mónica González, 26 agosto 2010, Cadenas laterales en aminoácidos, consultado 11 abril 2013.

http://quimica.laguia2000.com/conceptos-basicos/cadena-lateral-en-aminoacidos

http://payala.mayo.uson.mx/Programa/biomoleculas,proteinas.htm