BOLETÍN PROTEÍNAS

1. Representa a fórmula xeral dun L-aminoácido indicando os grupos que presentan.

a. Indica tamén cal é o Cα. Que quere decir que é un carbono quiral, e que implicacións ten ese feito.

b. Un aminoácido destróxiro presenta sempre unha disposición D? Razoa a resposta.

c. Que quere dicir que a Metionina é un aminoácido esencial?

2.

a. Sabendo que o punto isoeléctrico da alanina é 6,11 indica a carga e estructura química que presenta

este aa a pH 6,11 e 9.

b. Define o concepto de punto isoeléctrico.

3. As proteínas son biopolímeros constituidos pola combinación de unidades chamadas aminoácidos:

a. A partir da figura adxunta. Constrúe dous dipéptidos formados por: Alanina -Glicina e Glicina-

Serina, sabendo que o grupo R é para a Ala( -CH3), a Gly (-H) e a Ser (-CH2OH)

b. Indica as características do enlace peptídico

c. As proteínas pódense clasificar en holoproteínas e heteroproteínas. Cales son os constituíntes da

cada tipo?

d. De que nivel estrutural depende a función biolóxica dunha proteína?

e. Nomea catro funcións biolóxicas das proteína, explicándoas brevemente (1-2 liñas) e indica un

exemplo dunha proteína para cada unha das función que citas.

4. Indica e explica cales son os distintos niveis estruturais que pode alcanzar unha proteína

a. Que tipo de enlaces manteñen estables cada un destes niveis?

b. En que consiste a desnaturalización dunha proteína e cales son as súas consecuencias biolóxicas?

c. Que axentes poden causar a desnaturalización?

5. Indica as diferencias entre a estructura secundaria en alfa-hélice e en lámina plegada das proteínas.

Características da estrutura terciaria.

6. Explica esquemáticamente a estrutura secundaria das proteínas. Que tipo de enlaces interveñen para

estabilizala.? Por que a presencia de aminoácidos con cargas iguais ou radicais moi grandes pode

desestabilizar a estrutura secundaria?.

7. Indica as funcións que poden levar a cabo as proteínas e indica un exemplo de cada unha delas.

RECORDA REPASAR OS TEST E AS TRIPLETAS NO DOCUMENTO DE SELECTIVIDADE

1.

a)

Todos os aminoácidos teñen un carbono asimétrico ou quiral, con excepción da

glicina. Isto quere dicir que está enlazado a catro radicais diferentes. E polo tanto

os radicais poden ocupar diversas posición no espazo, formando imaxes

especulares ou quirales. Este feito provoca a existencia de isómeros ópticamente

activos, que fan xirar o plano da luz polarizada.

- á dereita (dextróxiros) (+) e a esquerda (levóxiros) (-)

Os aminoácidos poden presentar dúas configuracións distintas. Configuración L se,

situado o grupo –COOH arriba, o grupo-NH2 queda á esquerda , mentres que posúe

configuración D, se o –NH2 se atopa na dereita.

b) A configuración L ou D é independente da actividade óptica. É dicir, tanto un L-aminoácido como un D-

aminoácido poden ser levóxiros ou dextróxiros.

c) son aqueles que o propio organismo non pode sintetizar de seu. Esto implica que a única fonte destes

aminoácidos neses organismos é a inxesta directa mediante a dieta.

2. O punto Isoeléctrico ou pI é o punto onde o aminoácido presenta carga neta 0 (forma dipolar ou

zwitteriónica). Neste caso pI da Ala é 6,11 polo que a pH 6,11 temos a forma dipolar

Todos os aminoácidos presentan en solución acuosa propiedades tanto ácido como base, o

que se denomina comportamento anfótero. Nunha situación de pH=9 (pH básico) estase a

producir unha diminuición de H+ no medio, polo que o grupo amino ionizado libera protóns.

Ao comportarse como un ácido amortigua a basificación. Atoparemonos coa forma aniónica

do aminoácido (carga negativa)

(Ollo se vos preguntan a pH ácido)

3. a)

b) O enlace peptídico é un enlace

covalente máis curto e ríxido que un enlace C-N simple.

Ademáis presenta unha xeometría esencialmente plana : os

átomos que participan no enlace (C, O, N, H) están no

mesmo plano, mantendo distancias e ángulos fixos.

Carácter parcial de dobre enlace: Pode

considerarse un híbrido de resonancia onde non se permite

o xiro arredor do enlace C-N.

c) Holoproteínas: constituídas exclusivamente por

aminoácidos. Heteroproteínas: Presentan unha parte

proteíca, formada exclusivamente por aminoácidos, e unha

parte non proteíca chamada grupo prostético. Dependendo

da naturaleza química do grupo prostético, clasifícanse en

cromoproteínas, nucleoproteínas, glicoproteínas,

fosfoproteínas e lipoproteínas.

d) As características dunha proteína e, o que é máis

importante, as función biolóxicas que realiza dependen da

estrutura terciaria que teña. Esta estrutura é estable grazas

ás unións que se producen entre os radicais –R dos diferentes aminoácidos que se sitúan en posicións moi

afastadas un do outro (pontes de H, atraccións electrostáticas, atraccións hidrofóbicas e pontes disulfuro)

e) Función de reserva: almacen de aminoácidos para empregalos como elementos nutritivos ou ben para colaborar

na formación do embrión (Ovoalbúmina, caseína)

Función de transporte: Proteínas que se unen a diversas substancias e as transportan a través dun medio acuoso,

como ocorre co osíxeno ou os lípidos, ou ben a través das membranas celulares. Exemplos: Lipoproteínas do

plasma sanguíneo (LDL, HDL), citocromos (transportadoras de electróns), hemoglobina, mioglobina, hemocianina.

Función contráctil: A actina (globular) e a miosina (filamentosa) levan a cabo a contracción muscular e participan

tamén no movemento celular.

Función protectora ou defensiva: A trombina e o fibrinóxeno son proteínas sanguíneas dos vertebrados, que

interveñen na coagulación sanguínea evitando hemorraxias. Tamén cumpren unha importante función defensiva as

inmunoglobulinas ou anticorpos, defendendo aos seres vivos contra as infeccións provocadas por organismos

patóxenos.

Función hormonal: son proteínas reguladoras que en pequenas concentracións son capaces de controlar

importantes funcións celulares. Insulina e glicagón (páncreas) regulan o metabolismo da glicosa; a hormona de

crecemento (hipófese) regula o crecemento corporal.

Función estrutural: sobre todo as proteínas fibrosas, realizan funcións estruturais (soporte mecánico). Exemplos a

nivel celular serían, glicoproteínas da membrana plasmática, histonas asociadas aos cromosomas ou os

microtúbulos de tubulina.

Formando parte dos tecidos, temos as fibras de coláxeno (tec. Conxuntivo), a queratina da epiderme, a elastina da

cartilaxe.

Función enzimática : Catalizadores bioquímicos que catalizan a práctica totalidade das reaccións químicas a nivel

celular. Clasifícanse segundo a reacción que catalizan. Exemplos son as hidrolasas, liasas, transferasas, isomesaras.

Función homeostática: Capaces de manter o equilibrio do medio interno, e grazas á súa capacidade amortecedora

tamén de colaborar no mantemento do pH a nivel sanguíneo.

4. Poden alcanzar catro niveis estruturais: estrutura primaria, secundaria, terciaria e cuaternaria .

Primaria refírese á secuencia ordenada dos seus restos aminoácidos compoñentes. Establecense enlaces

peptídicos entre o grupo carboxilo dun aminoácido e o grupo amino do seguinte.

A estrutura secundaria é a forma de pregarse ou disponerse no espazo a cadea polipeptídica. Nesta

estrutura establecense, principalmente, enlaces por pontes de hidróxeno .

A terciaria refírese á maneira de curvarse ou pregarse sobre si mesma a cadea polipeptídica para formar

unha estrutura compacta como nas proteínas globulares. Os enlaces que se establecen entre os radicais

dos aminoácidos poden ser de varios tipos: pontes disulfuro (entre dous restos de cisteína), interaccións

hidrofóbicas/enlaces por forzas de Van der Waals, enlaces iónicos e enlaces por pontes de hidróxeno.

Estrutura cuaternaria refírese a aquelas proteínas que posuen máis dunha cadea polipeptídica

(subunidades ou protómeros) e é a forma de ensamblarse ou acoplarse as distintas cadeas. A conformación

consíguese grazas, principalmente, a enlaces non covalentes aínda que se poden formar outros como

pontes disulfuro entre as distintas cadeas.

A desnaturalización dunha proteína consiste na rotura dos enlaces que manteñen estables as estruturas

secundaria, terciaria e/ou cuaternaria. A consecuencia da desnaturalización é a perda da súa configuración

e da súa actividade biolóxica. Os enlaces peptídicos permanecen, polo que a proteína pasa a adoptar unha

forma filamentosa.

Causas: Axentes químicos, por exemplo ácidos ou bases fortes. Elevada salinidade. Tratamento con urea.

Físicos: altas temperaturas. Mecánicos, axitación forte. (Son válidos todos aqueles que rompan os enlaces

que manteñen estable a estrutura nativa da proteína).

En determinadas condicións pode producirse a renaturalización proteíca.

5. En xeral pódense considerar a existencia de dúas estruturas secundarias básicas nas proteínas, que se

xeneran cando a cadea de aminoácidos (estrutura 1ª) disponse espacialmente.

Gracias a capacidade de xiro dos enlaces non peptídicos, a medida que os aminoácidos vanse unindo

durante a síntese proteíca, a cadea polipeptídica que se forma, adopta unha disposición espacial estable

que corresponde coa estrutura secundaria.

A diferencia básica entre os dous tipos de estrutura débese aos enlaces por pontes de hidróxeno entre

distintos enlaces peptídicos. Cando se xeran pontes de hidróxeno dentro da mesma cadea, entre o osíxeno

do grupo carboxilo dun aa e o H do grupo amino doutro aa (entre un aminoácido e o cuarto seguinte),

xérase unha disposición α-hélice.

Cando as pontes de hidróxeno se producen entre dous aminoácidos de cadeas distintas ou de segmentos

alonxados da mesma cadea, os planos que conteñen os enlaces peptídicos contiguos, dispóñense

lixeiramente pregados entre si, formando a estrutura en lámina pregada. É unha cadea distendida en forma

de zigzag debido á ausencia de pontes de hidróxeno entre os aminoácidos próximos.

Falamos de estructura terciaria ao modo característico de pregarse unha cadena polipeptídica para formar

un enrolamento globular compacto. A variedade de estruturas terciarias posibles é inmensa. Con todo

pódense facer algunhas xeneralizacións interesantes. En todas elas...

1) A cadea polipeptídica está pregada dun modo moi compacto, sen apenas espazo para moléculas de

auga no interior do plegamiento.

2) Detectáronse agrupamentos estables de estruturas globulares que se repiten en multitude de

proteínas diferentes. (Dominios). Aportan unha gran estabilidade á proteína.

3) Os restos de aminoácidos con grupos R polares ou con carga proxéctanse cara ao exterior da estrutura,

expostos ao contacto coas moléculas de auga. Esto facilita que moitas proteínas globulares sexan

solubles na auga e en disolucións salinas.

4) Os restos de aminoácidos con grupos R non polares (hidrófobos) atópanse no interior da estrutura,

illados do contacto coa auga e exercendo interaccións hidrofóbicas entre si.

RECORDAR QUE NESTA ESTRUTURA : Os enlaces que se establecen entre os radicais dos aminoácidos poden ser de

varios tipos: pontes disulfuro (entre dous restos de cisteína), interaccións hidrofóbicas/enlaces por forzas de Van

der Waals, enlaces iónicos e enlaces por pontes de hidróxeno.

6. PRIMEIRA PARTE XA COMENTADA (ESTRUCTURA SECUNDARIA)

Por que a presencia de aminoácidos con cargas iguais ou radicais moi grandes pode desestabilizar a estrutura

secundaria?.

A presencia de aminoácidos con cargas iguais provocarán repulsión entre aminoácidos, evitando a formación de

pontes de H entre os enlaces peptídicos, o que desestabilizará a estrutura secundaria. A presencia de radicais moi

grandes xenera un certo distanzamento entre os aminoácidos o que impide a formación das pontes de H.

7. CONTESTADA NA 3ª PREGUNTA.