Ciudad de la HabanaCiudad de la HabanaCiudad de la HabanaCiudad de la Habana

Septiembre 2000Septiembre 2000Septiembre 2000Septiembre 2000

Lidia Cardella Rosales.Lidia Cardella Rosales.Gustavo KouríCardellá.Gustavo KouríCardellá.Leonardo Vega Leonardo Vega Cisnero.Cisnero.Otto Cardellá Rosales.Otto Cardellá Rosales.

Lidia Cardella Rosales.Lidia Cardella Rosales.Gustavo KouríCardellá.Gustavo KouríCardellá.Leonardo Vega Leonardo Vega Cisnero.Cisnero.Otto Cardellá Rosales.Otto Cardellá Rosales.

Dayana B. González Domínguez.Dayana B. González Domínguez.Adrián Gómez Collantes.Adrián Gómez Collantes.Dayana B. González Domínguez.Dayana B. González Domínguez.Adrián Gómez Collantes.Adrián Gómez Collantes.

Lic. Daniel E. Benítez Zequeira.Lic. Daniel E. Benítez Zequeira.Lic. Daniel E. Benítez Zequeira.Lic. Daniel E. Benítez Zequeira.

MSc.Lic. Luisa Pacios Fernández MSc.Lic. Luisa Pacios Fernández MSc.Lic. Luisa Pacios Fernández MSc.Lic. Luisa Pacios Fernández Agradecemos toda la colaboración del Dpto. de Informática de Agradecemos toda la colaboración del Dpto. de Informática de nuestra facultad, y al profesor Daniel por darnos la oportunidad de nuestra facultad, y al profesor Daniel por darnos la oportunidad de realizar este trabajo. Además a todos aquellos que de una forma u realizar este trabajo. Además a todos aquellos que de una forma u otra ayudaron con la realización del mismo. otra ayudaron con la realización del mismo.

Agradecemos toda la colaboración del Dpto. de Informática de Agradecemos toda la colaboración del Dpto. de Informática de nuestra facultad, y al profesor Daniel por darnos la oportunidad de nuestra facultad, y al profesor Daniel por darnos la oportunidad de realizar este trabajo. Además a todos aquellos que de una forma u realizar este trabajo. Además a todos aquellos que de una forma u otra ayudaron con la realización del mismo. otra ayudaron con la realización del mismo.

Este trabajo es para todos nuestros compañerosEste trabajo es para todos nuestros compañerosque como nosotros estudian y luchan por elque como nosotros estudian y luchan por el bienestar del hombre, su salud plena, para un bienestar del hombre, su salud plena, para un mayor goce de la vida.mayor goce de la vida.

Este trabajo es para todos nuestros compañerosEste trabajo es para todos nuestros compañerosque como nosotros estudian y luchan por elque como nosotros estudian y luchan por el bienestar del hombre, su salud plena, para un bienestar del hombre, su salud plena, para un mayor goce de la vida.mayor goce de la vida.

Dayana y Adrián.Dayana y Adrián.

En este animado se presentan aspectos En este animado se presentan aspectos esenciales de los biocatalizadores:esenciales de los biocatalizadores:

En este animado se presentan aspectos En este animado se presentan aspectos esenciales de los biocatalizadores:esenciales de los biocatalizadores:

-Centro activo y mecanismo de acción general.-Centro activo y mecanismo de acción general.

-Cinética enzimática-Cinética enzimática

-Regulación-Regulación

Se incluye además una autoevaluación que le permite comprobar el Se incluye además una autoevaluación que le permite comprobar el grado de dominio alcanzado en la temática.grado de dominio alcanzado en la temática.

-Centro activo y mecanismo de acción general.-Centro activo y mecanismo de acción general.

-Cinética enzimática-Cinética enzimática

-Regulación-Regulación

Se incluye además una autoevaluación que le permite comprobar el Se incluye además una autoevaluación que le permite comprobar el grado de dominio alcanzado en la temática.grado de dominio alcanzado en la temática.

Los biocatalizadores o enzimas son proteínas queLos biocatalizadores o enzimas son proteínas quepresentan actividad catalítica.presentan actividad catalítica.

Aumentan la velocidad de la reacción al disminuirAumentan la velocidad de la reacción al disminuirla energía de activación.la energía de activación.

La enzima se une al sustrato por el sitio activo,La enzima se une al sustrato por el sitio activo,formando el complejo Enzima-Sustrato; éste últimoformando el complejo Enzima-Sustrato; éste últimose convierte en producto, regenerándose enzima librese convierte en producto, regenerándose enzima libre

Los biocatalizadores o enzimas son proteínas queLos biocatalizadores o enzimas son proteínas quepresentan actividad catalítica.presentan actividad catalítica.

Aumentan la velocidad de la reacción al disminuirAumentan la velocidad de la reacción al disminuirla energía de activación.la energía de activación.

La enzima se une al sustrato por el sitio activo,La enzima se une al sustrato por el sitio activo,formando el complejo Enzima-Sustrato; éste últimoformando el complejo Enzima-Sustrato; éste últimose convierte en producto, regenerándose enzima librese convierte en producto, regenerándose enzima libre

El centro activo es la zona El centro activo es la zona de la enzima por dondede la enzima por dondeésta se une al sustrato paraésta se une al sustrato paraejercer su acción catalítica.ejercer su acción catalítica.

El centro activo es la zona El centro activo es la zona de la enzima por dondede la enzima por dondeésta se une al sustrato paraésta se une al sustrato paraejercer su acción catalítica.ejercer su acción catalítica.

Está formado por Está formado por un esqueleto peptídico un esqueleto peptídico que le da su conformación.que le da su conformación.

Está formado por Está formado por un esqueleto peptídico un esqueleto peptídico que le da su conformación.que le da su conformación.

Posee una porción rica enPosee una porción rica en aminoácidos apolares.aminoácidos apolares.

Posee una porción rica enPosee una porción rica en aminoácidos apolares.aminoácidos apolares.

Grupos catalíticos constituidosGrupos catalíticos constituidos

entre otros por residuos:entre otros por residuos: Grupos catalíticos constituidosGrupos catalíticos constituidos

entre otros por residuos:entre otros por residuos:

-SH de cisteína-SH de cisteína-OH de serina-OH de serina-anillo imidazol de la-anillo imidazol de lahistidina, los que histidina, los que determinan la acción determinan la acción catalítica de la enzima.catalítica de la enzima.

-SH de cisteína-SH de cisteína-OH de serina-OH de serina-anillo imidazol de la-anillo imidazol de lahistidina, los que histidina, los que determinan la acción determinan la acción catalítica de la enzima.catalítica de la enzima.

Grupos fijadores o ligandos, Grupos fijadores o ligandos, Grupos fijadores o ligandos, Grupos fijadores o ligandos,

que intervienen en la unión de laque intervienen en la unión de laenzima con el sustrato yenzima con el sustrato yfrecuentemente son frecuentemente son radicales de aminoácidos radicales de aminoácidos apolares o polares iónicos.apolares o polares iónicos.

que intervienen en la unión de laque intervienen en la unión de laenzima con el sustrato yenzima con el sustrato yfrecuentemente son frecuentemente son radicales de aminoácidos radicales de aminoácidos apolares o polares iónicos.apolares o polares iónicos.

Al ocupar el sustrato el sitio activo, Al ocupar el sustrato el sitio activo, Al ocupar el sustrato el sitio activo, Al ocupar el sustrato el sitio activo,

se produce una transconformación de la enzima.se produce una transconformación de la enzima. se produce una transconformación de la enzima.se produce una transconformación de la enzima.

1111 2222

Ocurre el ajuste inducido, se produceOcurre el ajuste inducido, se produce la catálisis enzimática.la catálisis enzimática.Ocurre el ajuste inducido, se produceOcurre el ajuste inducido, se produce la catálisis enzimática.la catálisis enzimática.

3333 4444

el producto abandonael producto abandonael centro activo y la el centro activo y la enzima queda libre.enzima queda libre.

el producto abandonael producto abandonael centro activo y la el centro activo y la enzima queda libre.enzima queda libre.

La enzima recupera su La enzima recupera su

conformación inicial,conformación inicial,

La enzima recupera su La enzima recupera su

conformación inicial,conformación inicial,

El efecto de los biocatalizadores sobre la energía de El efecto de los biocatalizadores sobre la energía de activación se puede apreciar fácilmente en un diagrama activación se puede apreciar fácilmente en un diagrama energético.energético.

El efecto de los biocatalizadores sobre la energía de El efecto de los biocatalizadores sobre la energía de activación se puede apreciar fácilmente en un diagrama activación se puede apreciar fácilmente en un diagrama energético.energético.

Diagrama energéticoDiagrama energético

P-P-

R-R-R-R-

E-E-E-E-

productosproductosproductosproductos

energíaenergíaenergíaenergía

reaccionantesreaccionantesreaccionantesreaccionantes RR

P

t

EE

En toda reacción química paraEn toda reacción química para

que ésta ocurra, las especiesque ésta ocurra, las especies

reaccionantes deben alcanzarreaccionantes deben alcanzar

el estado de complejo activado.el estado de complejo activado.

En toda reacción química paraEn toda reacción química para

que ésta ocurra, las especiesque ésta ocurra, las especies

reaccionantes deben alcanzarreaccionantes deben alcanzar

el estado de complejo activado.el estado de complejo activado. La energía que se requiereLa energía que se requierepara ello se reconoce comopara ello se reconoce comola energía de activación la energía de activación (Ea).(Ea).

La energía que se requiereLa energía que se requierepara ello se reconoce comopara ello se reconoce comola energía de activación la energía de activación (Ea).(Ea).

A menor Ea mayor velocidad de reacción.A menor Ea mayor velocidad de reacción. A menor Ea mayor velocidad de reacción.A menor Ea mayor velocidad de reacción.

RR

P

t

EE

EaEa

Los biocatalizadores disminuyenLos biocatalizadores disminuyen

la Ea y por ello incrementan lala Ea y por ello incrementan la

velocidad de la reacciónvelocidad de la reacción

Los biocatalizadores disminuyenLos biocatalizadores disminuyen

la Ea y por ello incrementan lala Ea y por ello incrementan la

velocidad de la reacciónvelocidad de la reacción

reacción no catalizadareacción no catalizada reacción no catalizadareacción no catalizada

reacción catalizadareacción catalizadareacción catalizadareacción catalizada

La energía de reacción (La energía de reacción (G)G)está dada por la diferencia está dada por la diferencia de energía libre entrede energía libre entreproductos y reaccionantes.productos y reaccionantes.

La energía de reacción (La energía de reacción (G)G)está dada por la diferencia está dada por la diferencia de energía libre entrede energía libre entreproductos y reaccionantes.productos y reaccionantes.

RR

P

T

EE

EaEa

GG

Factores que afectan la velocidad de la reacción:Factores que afectan la velocidad de la reacción:Factores que afectan la velocidad de la reacción:Factores que afectan la velocidad de la reacción:

Concentración de enzima [E]. Concentración de enzima [E]. Concentración de enzima [E]. Concentración de enzima [E].

Ph.Ph.Ph.Ph.

Temperatura.Temperatura.Temperatura.Temperatura.

Concentración de sustrato [S].Concentración de sustrato [S].Concentración de sustrato [S].Concentración de sustrato [S].

Inhibidores.Inhibidores.Inhibidores.Inhibidores.

La cantidad de enzima(La cantidad de enzima(EE) afecta la) afecta lavelocidad de la reacción. velocidad de la reacción. La cantidad de enzima(La cantidad de enzima(EE) afecta la) afecta lavelocidad de la reacción. velocidad de la reacción.

Al aumentar la concentración deAl aumentar la concentración deenzima la velocidad de reacciónenzima la velocidad de reacciónse incrementase incrementa

Al aumentar la concentración deAl aumentar la concentración deenzima la velocidad de reacciónenzima la velocidad de reacciónse incrementase incrementa

ya que existe mayor número de ya que existe mayor número de centros activos disponibles, centros activos disponibles, capaces de reaccionar con máscapaces de reaccionar con másmoléculas de sustrato.moléculas de sustrato.

ya que existe mayor número de ya que existe mayor número de centros activos disponibles, centros activos disponibles, capaces de reaccionar con máscapaces de reaccionar con másmoléculas de sustrato.moléculas de sustrato.

El gráfico obtenido es una linea rectaEl gráfico obtenido es una linea rectaque indica proporcionalidad directa.que indica proporcionalidad directa.El gráfico obtenido es una linea rectaEl gráfico obtenido es una linea rectaque indica proporcionalidad directa.que indica proporcionalidad directa.

EE

VV

El pH del medio influye sobre elEl pH del medio influye sobre elestado iónico de la enzima.estado iónico de la enzima.El pH del medio influye sobre elEl pH del medio influye sobre elestado iónico de la enzima.estado iónico de la enzima.

Existe un valor de pH en el cualExiste un valor de pH en el cualla conformación del centro activola conformación del centro activoes la más adecuada para sues la más adecuada para suInteración con el sustrato y porInteración con el sustrato y porello la velocidad de la reacciónello la velocidad de la reacciónes máxima.es máxima.

Existe un valor de pH en el cualExiste un valor de pH en el cualla conformación del centro activola conformación del centro activoes la más adecuada para sues la más adecuada para suInteración con el sustrato y porInteración con el sustrato y porello la velocidad de la reacciónello la velocidad de la reacciónes máxima.es máxima.

A menor pH la configuración iónica A menor pH la configuración iónica se modifica, la afinidad de la enzimase modifica, la afinidad de la enzimapor el sustrato es menor y lapor el sustrato es menor y lavelocidad decrece.velocidad decrece.Algo similar sucede al aumentar Algo similar sucede al aumentar el valor del pH.el valor del pH.

A menor pH la configuración iónica A menor pH la configuración iónica se modifica, la afinidad de la enzimase modifica, la afinidad de la enzimapor el sustrato es menor y lapor el sustrato es menor y lavelocidad decrece.velocidad decrece.Algo similar sucede al aumentar Algo similar sucede al aumentar el valor del pH.el valor del pH.

El valor del pH al cual la velocidad deEl valor del pH al cual la velocidad dela reacción se hace máxima sela reacción se hace máxima sedenomina ph óptimo.denomina ph óptimo.

El valor del pH al cual la velocidad deEl valor del pH al cual la velocidad dela reacción se hace máxima sela reacción se hace máxima sedenomina ph óptimo.denomina ph óptimo.

PhPh

Ph óptimoPh óptimo

VV

Al elevarse la temperatura la Al elevarse la temperatura la Velocidad de reacción enzimática Velocidad de reacción enzimática aumenta por incremento de lasaumenta por incremento de lascolisiones efectivas entre las colisiones efectivas entre las moléculas reaccionantes.moléculas reaccionantes.

Al elevarse la temperatura la Al elevarse la temperatura la Velocidad de reacción enzimática Velocidad de reacción enzimática aumenta por incremento de lasaumenta por incremento de lascolisiones efectivas entre las colisiones efectivas entre las moléculas reaccionantes.moléculas reaccionantes.

Pero si se sobrepasa determinadoPero si se sobrepasa determinadovalor de temperatura las proteínasvalor de temperatura las proteínasenzimáticas comienzan a enzimáticas comienzan a desnaturalizarse, pierden su actividaddesnaturalizarse, pierden su actividadcatalítica y la velocidad disminuye.catalítica y la velocidad disminuye.

Pero si se sobrepasa determinadoPero si se sobrepasa determinadovalor de temperatura las proteínasvalor de temperatura las proteínasenzimáticas comienzan a enzimáticas comienzan a desnaturalizarse, pierden su actividaddesnaturalizarse, pierden su actividadcatalítica y la velocidad disminuye.catalítica y la velocidad disminuye.

VV

TT

La cantidad de sustrato afectaLa cantidad de sustrato afectala velocidad de la reacción enzimática.la velocidad de la reacción enzimática.La cantidad de sustrato afectaLa cantidad de sustrato afectala velocidad de la reacción enzimática.la velocidad de la reacción enzimática.

Al aumentar la concentración deAl aumentar la concentración desustrato la velocidad de reacciónsustrato la velocidad de reacciónincrementa pues el mismo ocupaincrementa pues el mismo ocupacon mayor facilidad el sitio activocon mayor facilidad el sitio activode la enzima presente.de la enzima presente.

Al aumentar la concentración deAl aumentar la concentración desustrato la velocidad de reacciónsustrato la velocidad de reacciónincrementa pues el mismo ocupaincrementa pues el mismo ocupacon mayor facilidad el sitio activocon mayor facilidad el sitio activode la enzima presente.de la enzima presente.Si se producen nuevos incrementosSi se producen nuevos incrementosen la [S] la velocidad seguiráen la [S] la velocidad seguiráaumentando hasta que todos los aumentando hasta que todos los sitios activos se saturen.sitios activos se saturen.

Si se producen nuevos incrementosSi se producen nuevos incrementosen la [S] la velocidad seguiráen la [S] la velocidad seguiráaumentando hasta que todos los aumentando hasta que todos los sitios activos se saturen.sitios activos se saturen. En esas condiciones la velocidadEn esas condiciones la velocidad de la reaccion es la máxima (Vm)de la reaccion es la máxima (Vm) y no se modifica por nuevosy no se modifica por nuevosadicionamientos de sustrato: la adicionamientos de sustrato: la Velocidad se hace constante.Velocidad se hace constante.

En esas condiciones la velocidadEn esas condiciones la velocidad de la reaccion es la máxima (Vm)de la reaccion es la máxima (Vm) y no se modifica por nuevosy no se modifica por nuevosadicionamientos de sustrato: la adicionamientos de sustrato: la Velocidad se hace constante.Velocidad se hace constante.

VVVmVm

[S][S]

La [S] a la cual se alcanza la velocidadLa [S] a la cual se alcanza la velocidadsemimáxima se denomina Constante desemimáxima se denomina Constante deMichaels (Km) y es un indicador de la Michaels (Km) y es un indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato.afinidad de la enzima por el sustrato.

La [S] a la cual se alcanza la velocidadLa [S] a la cual se alcanza la velocidadsemimáxima se denomina Constante desemimáxima se denomina Constante deMichaels (Km) y es un indicador de la Michaels (Km) y es un indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato.afinidad de la enzima por el sustrato.

VV

KmKm

VmVm 22

VmVm

[S][S]

Los inhibidores son compuestos químicos queLos inhibidores son compuestos químicos quedisminuyen la actividad de la enzima. disminuyen la actividad de la enzima.

Los inhibidores son compuestos químicos queLos inhibidores son compuestos químicos quedisminuyen la actividad de la enzima. disminuyen la actividad de la enzima.

Estos pueden ser:Estos pueden ser: Estos pueden ser:Estos pueden ser:

No competitivosNo competitivos No competitivosNo competitivos

Competitivos Competitivos Competitivos Competitivos

La presencia de uno de ellos afecta la velocidad de la reacción La presencia de uno de ellos afecta la velocidad de la reacción enzimática, el mecanismo de acción difiere en cada caso.enzimática, el mecanismo de acción difiere en cada caso.

La presencia de uno de ellos afecta la velocidad de la reacción La presencia de uno de ellos afecta la velocidad de la reacción enzimática, el mecanismo de acción difiere en cada caso.enzimática, el mecanismo de acción difiere en cada caso.

Los inhibidores competitivos(Ic)Los inhibidores competitivos(Ic)son estructuralmente semejantesson estructuralmente semejantesal sustrato y se unen a la enzima al sustrato y se unen a la enzima por el sitio activo formando elpor el sitio activo formando elcomplejo enzima inhibidor (E-I),complejo enzima inhibidor (E-I),lo que impide que el sustratolo que impide que el sustratoocupe el sitio activo, no se formaocupe el sitio activo, no se formacomplejo E-S.complejo E-S.

Los inhibidores competitivos(Ic)Los inhibidores competitivos(Ic)son estructuralmente semejantesson estructuralmente semejantesal sustrato y se unen a la enzima al sustrato y se unen a la enzima por el sitio activo formando elpor el sitio activo formando elcomplejo enzima inhibidor (E-I),complejo enzima inhibidor (E-I),lo que impide que el sustratolo que impide que el sustratoocupe el sitio activo, no se formaocupe el sitio activo, no se formacomplejo E-S.complejo E-S. Estos inhibidores disminuyen la Estos inhibidores disminuyen la afinidad de la enzima por el afinidad de la enzima por el sustrato por lo que aumenta la Km.sustrato por lo que aumenta la Km.

Estos inhibidores disminuyen la Estos inhibidores disminuyen la afinidad de la enzima por el afinidad de la enzima por el sustrato por lo que aumenta la Km.sustrato por lo que aumenta la Km.Al aumentar [S] este desplaza al inhibidorAl aumentar [S] este desplaza al inhibidordel sitio activo formando el complejo E-S.del sitio activo formando el complejo E-S.Por lo que se alcanza la Vm.Por lo que se alcanza la Vm.

Al aumentar [S] este desplaza al inhibidorAl aumentar [S] este desplaza al inhibidordel sitio activo formando el complejo E-S.del sitio activo formando el complejo E-S.Por lo que se alcanza la Vm.Por lo que se alcanza la Vm.

Observe que Km´>Km y la Vm no se afectaObserve que Km´>Km y la Vm no se afecta Observe que Km´>Km y la Vm no se afectaObserve que Km´>Km y la Vm no se afecta

KmKm

VmVm 22

VmVm

LeyendaLeyendaLeyendaLeyenda

Con InhibidorCon Inhibidor

Sin inhibidorSin inhibidor

Km´Km´

VV

[S][S]

Los inhibidores no competitivos noLos inhibidores no competitivos noson desde el punto de vista son desde el punto de vista estructural semejantes al sustrato. estructural semejantes al sustrato. Se unen a la enzima por un sitioSe unen a la enzima por un sitiodiferente al centro activo por lo quediferente al centro activo por lo queno impiden que este pueda serno impiden que este pueda serocupado por el sustrato: forman el ocupado por el sustrato: forman el complejo ternario E-S-I.complejo ternario E-S-I.

Los inhibidores no competitivos noLos inhibidores no competitivos noson desde el punto de vista son desde el punto de vista estructural semejantes al sustrato. estructural semejantes al sustrato. Se unen a la enzima por un sitioSe unen a la enzima por un sitiodiferente al centro activo por lo quediferente al centro activo por lo queno impiden que este pueda serno impiden que este pueda serocupado por el sustrato: forman el ocupado por el sustrato: forman el complejo ternario E-S-I.complejo ternario E-S-I.El aumento de la [S] no desplaza El aumento de la [S] no desplaza al inhibidor.al inhibidor.El aumento de la [S] no desplaza El aumento de la [S] no desplaza al inhibidor.al inhibidor.

En este tipo de inhibidor la Km no En este tipo de inhibidor la Km no se modifica y la Vm se hace menor se modifica y la Vm se hace menor En este tipo de inhibidor la Km no En este tipo de inhibidor la Km no se modifica y la Vm se hace menor se modifica y la Vm se hace menor

Observe que Vmi<Vm y que Km Observe que Vmi<Vm y que Km no se modifica.no se modifica. Observe que Vmi<Vm y que Km Observe que Vmi<Vm y que Km no se modifica.no se modifica.

VV

KmKm

VmiVmi 22

VmVm

[S][S]LeyendaLeyendaLeyendaLeyenda

Con InhibidorCon Inhibidor

Sin inhibidorSin inhibidor

VmiVmi

La regulación o control del metabolismo se produce La regulación o control del metabolismo se produce mediante la regulación de una o más enzimasmediante la regulación de una o más enzimas

que intervienen en tales procesos.que intervienen en tales procesos.

La regulación o control del metabolismo se produce La regulación o control del metabolismo se produce mediante la regulación de una o más enzimasmediante la regulación de una o más enzimas

que intervienen en tales procesos.que intervienen en tales procesos.

Ello permite la adaptación del organismo a losEllo permite la adaptación del organismo a loscambios del entorno.cambios del entorno.Ello permite la adaptación del organismo a losEllo permite la adaptación del organismo a loscambios del entorno.cambios del entorno.

Las enzimas resultan reguladas por la modificaciónLas enzimas resultan reguladas por la modificaciónde su cantidad o de su calidad.de su cantidad o de su calidad.

Las enzimas resultan reguladas por la modificaciónLas enzimas resultan reguladas por la modificaciónde su cantidad o de su calidad.de su cantidad o de su calidad.

La modificación de la cantidad de la enzima se La modificación de la cantidad de la enzima se realiza por mecanismos genéticos:realiza por mecanismos genéticos:La modificación de la cantidad de la enzima se La modificación de la cantidad de la enzima se realiza por mecanismos genéticos:realiza por mecanismos genéticos:

La inducción enzimáticaLa inducción enzimática La inducción enzimáticaLa inducción enzimática

La represión enzimáticaLa represión enzimáticaLa represión enzimáticaLa represión enzimática

La modificación de la calidad de una enzimaLa modificación de la calidad de una enzimasignifica cambios de su actividad catalítica.significa cambios de su actividad catalítica. La modificación de la calidad de una enzimaLa modificación de la calidad de una enzimasignifica cambios de su actividad catalítica.significa cambios de su actividad catalítica.

Las modificaciones de la actividad enzimática descansanLas modificaciones de la actividad enzimática descansanen 5 mecanismos fundamentales:en 5 mecanismos fundamentales:

Las modificaciones de la actividad enzimática descansanLas modificaciones de la actividad enzimática descansanen 5 mecanismos fundamentales:en 5 mecanismos fundamentales:

Modificación Alostérica.Modificación Alostérica. Modificación Alostérica.Modificación Alostérica. Modificación Covalente.Modificación Covalente. Modificación Covalente.Modificación Covalente.

Zimógenos.Zimógenos. Zimógenos.Zimógenos.

Cascada enzimática.Cascada enzimática.Cascada enzimática.Cascada enzimática.

Isoenzimas.Isoenzimas.Isoenzimas.Isoenzimas.

1-1-1-1-

2-2-2-2-

3-3-3-3-

4-4-4-4-

5-5-5-5-

Cada pregunta sólo tiene una respuesta.Cada pregunta sólo tiene una respuesta.Preste atención a si se le pide la opción Preste atención a si se le pide la opción

correcta o la incorrecta.correcta o la incorrecta.

Cada pregunta sólo tiene una respuesta.Cada pregunta sólo tiene una respuesta.Preste atención a si se le pide la opción Preste atención a si se le pide la opción

correcta o la incorrecta.correcta o la incorrecta.

A continuación se le presenta una prueba de selecciónA continuación se le presenta una prueba de selecciónmúltiple que le permitirá conocer el grado de dominio en múltiple que le permitirá conocer el grado de dominio en toda la temática.toda la temática.

A continuación se le presenta una prueba de selecciónA continuación se le presenta una prueba de selecciónmúltiple que le permitirá conocer el grado de dominio en múltiple que le permitirá conocer el grado de dominio en toda la temática.toda la temática.

Los biocatalizadores : Los biocatalizadores : Incrementan la energía de reacción.Incrementan la energía de reacción.

Disminuye la energía de reacción.Disminuye la energía de reacción.

No afecta la energía de reacción.No afecta la energía de reacción.

Sí afecta el estado de equilibrio.Sí afecta el estado de equilibrio.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:

    La primera etapa es la de unión y depende de laLa primera etapa es la de unión y depende de la afinidad de la enzima por el sustrato.afinidad de la enzima por el sustrato.

    La segunda etapa es de transformación y determinaLa segunda etapa es de transformación y determina la eficiencia catalítica de la enzima.la eficiencia catalítica de la enzima.

    Las enzimas incrementan la energía de activación.Las enzimas incrementan la energía de activación.

    Al final de la reacción la enzima queda libre y puedeAl final de la reacción la enzima queda libre y puede volver a reaccionar.volver a reaccionar.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:

    La primera etapa es la de unión y depende de laLa primera etapa es la de unión y depende de la afinidad de la enzima por el sustrato.afinidad de la enzima por el sustrato.

    La segunda etapa es de transformación y determinaLa segunda etapa es de transformación y determina la eficiencia catalítica de la enzima.la eficiencia catalítica de la enzima.

    Las enzimas incrementan la energía de activación.Las enzimas incrementan la energía de activación.

    Al final de la reacción la enzima queda libre y puedeAl final de la reacción la enzima queda libre y puede volver a reaccionar.volver a reaccionar.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:

El centro activo de la enzima contiene grupos El centro activo de la enzima contiene grupos catalíticos que participan en la transformación del catalíticos que participan en la transformación del sustrato.sustrato. En el centro activo están presentes los gruposEn el centro activo están presentes los grupos fijadores que intervienen en su unión al sustrato.fijadores que intervienen en su unión al sustrato.

La conformación del centro activo es inmutableLa conformación del centro activo es inmutable y el sustrato encaja en este como si fuera unay el sustrato encaja en este como si fuera una cerradura.cerradura. Al unirse el sustrato al centro activo ocurre una transconformación Al unirse el sustrato al centro activo ocurre una transconformación de la enzima y se produce elde la enzima y se produce el ajuste inducido.ajuste inducido.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:

El centro activo de la enzima contiene grupos El centro activo de la enzima contiene grupos catalíticos que participan en la transformación del catalíticos que participan en la transformación del sustrato.sustrato. En el centro activo están presentes los gruposEn el centro activo están presentes los grupos fijadores que intervienen en su unión al sustrato.fijadores que intervienen en su unión al sustrato.

La conformación del centro activo es inmutableLa conformación del centro activo es inmutable y el sustrato encaja en este como si fuera unay el sustrato encaja en este como si fuera una cerradura.cerradura. Al unirse el sustrato al centro activo ocurre una transconformación Al unirse el sustrato al centro activo ocurre una transconformación de la enzima y se produce elde la enzima y se produce el ajuste inducido.ajuste inducido.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

Al aumentar concentración de la enzima laAl aumentar concentración de la enzima la velocidad de reación:velocidad de reación:     No se modifica.No se modifica.

Decrece en forma lineal.Decrece en forma lineal.

Aumenta linealmente.Aumenta linealmente.

Se modifica obteniéndose una gráfica Se modifica obteniéndose una gráfica en forma de campana.en forma de campana.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

Al aumentar concentración de la enzima laAl aumentar concentración de la enzima la velocidad de reación:velocidad de reación:     No se modifica.No se modifica.

Decrece en forma lineal.Decrece en forma lineal.

Aumenta linealmente.Aumenta linealmente.

Se modifica obteniéndose una gráfica Se modifica obteniéndose una gráfica en forma de campana.en forma de campana.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

    Al aumentar la [S] la velocidad de reacciónAl aumentar la [S] la velocidad de reacciónDecrece proporcionalmenteDecrece proporcionalmente

Al aumentar la [S] la velocidad de reacción Al aumentar la [S] la velocidad de reacción aumenta hasta que la enzima es saturada y laaumenta hasta que la enzima es saturada y la velocidad se hace constante.velocidad se hace constante.

Al aumentar la [S] la velocidad aumenta hastaAl aumentar la [S] la velocidad aumenta hasta que la enzima se desnaturaliza y la velocidad que la enzima se desnaturaliza y la velocidad decrece decrece

La velocidad máxima se alcanza a una La velocidad máxima se alcanza a una concentración semisaturante de sustrato.concentración semisaturante de sustrato.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

    Al aumentar la [S] la velocidad de reacciónAl aumentar la [S] la velocidad de reacciónDecrece proporcionalmenteDecrece proporcionalmente

Al aumentar la [S] la velocidad de reacción Al aumentar la [S] la velocidad de reacción aumenta hasta que la enzima es saturada y laaumenta hasta que la enzima es saturada y la velocidad se hace constante.velocidad se hace constante.

Al aumentar la [S] la velocidad aumenta hastaAl aumentar la [S] la velocidad aumenta hasta que la enzima se desnaturaliza y la velocidad que la enzima se desnaturaliza y la velocidad decrece decrece

La velocidad máxima se alcanza a una La velocidad máxima se alcanza a una concentración semisaturante de sustrato.concentración semisaturante de sustrato.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

Al aumentar la temperatura:Al aumentar la temperatura:

    LLa velocidad de reacción aumenta continua ya velocidad de reacción aumenta continua y mantenidamente pues las enzimas son termoestables.mantenidamente pues las enzimas son termoestables.

La velocidad de reacción se hace cero pues todasLa velocidad de reacción se hace cero pues todas las enzimas se desnaturalizan a temperaturas superioreslas enzimas se desnaturalizan a temperaturas superiores a 100a 100°°C.C.

    No se afecta la velocidad de reacción enzimática a No se afecta la velocidad de reacción enzimática a menos que la temperatura aumente a 60menos que la temperatura aumente a 60°°C o más.C o más.

Aumenta la velocidad de reacción hasta cierto valor de Aumenta la velocidad de reacción hasta cierto valor de temperatura en que la enzima se desnaturaliza ytemperatura en que la enzima se desnaturaliza y la velocidad desciende bruscamente. la velocidad desciende bruscamente.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

Al aumentar la temperatura:Al aumentar la temperatura:

    LLa velocidad de reacción aumenta continua ya velocidad de reacción aumenta continua y mantenidamente pues las enzimas son termoestables.mantenidamente pues las enzimas son termoestables.

La velocidad de reacción se hace cero pues todasLa velocidad de reacción se hace cero pues todas las enzimas se desnaturalizan a temperaturas superioreslas enzimas se desnaturalizan a temperaturas superiores a 100a 100°°C.C.

    No se afecta la velocidad de reacción enzimática a No se afecta la velocidad de reacción enzimática a menos que la temperatura aumente a 60menos que la temperatura aumente a 60°°C o más.C o más.

Aumenta la velocidad de reacción hasta cierto valor de Aumenta la velocidad de reacción hasta cierto valor de temperatura en que la enzima se desnaturaliza ytemperatura en que la enzima se desnaturaliza y la velocidad desciende bruscamente. la velocidad desciende bruscamente.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:     Existe un valor de pH al cual la velocidad deExiste un valor de pH al cual la velocidad de reacción es máxima pues la conformación iónica reacción es máxima pues la conformación iónica del centro activo es la más idónea para reaccionardel centro activo es la más idónea para reaccionar con su sustrato.con su sustrato.

La conformación iónica del centro activo sóloLa conformación iónica del centro activo sólo se beneficia por incremento del pH lo cual inducese beneficia por incremento del pH lo cual induce la activación de la enzima.la activación de la enzima.     La conformación iónica del centro activo se haceLa conformación iónica del centro activo se hace más apropiada para su unión con el sustrato a valoresmás apropiada para su unión con el sustrato a valores de pH neutro para todas las enzimas. de pH neutro para todas las enzimas.

Solo los valores extremos de pH afectan la velocidad Solo los valores extremos de pH afectan la velocidad de reacción porque la enzima se inactiva.de reacción porque la enzima se inactiva.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:

    Km es el valor de la [S] a la que se alcanza laKm es el valor de la [S] a la que se alcanza la velocidad semimáxima.velocidad semimáxima.

    Km es un indicador de la afinidad de la enzimaKm es un indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato. A mayor Km mayor afinidad.por el sustrato. A mayor Km mayor afinidad.

    Km es un indicador de la afinidad de la enzimaKm es un indicador de la afinidad de la enzima por el sustrato. A menor Km mayor afinidad. por el sustrato. A menor Km mayor afinidad.

Km se relaciona con la etapa de unión de la reacciónKm se relaciona con la etapa de unión de la reacción enzimática.enzimática.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

Los inhibidores competitivos:Los inhibidores competitivos:

    Disminuyen Km.Disminuyen Km.

    Aumentan Km.Aumentan Km.

Disminuyen Vm.Disminuyen Vm.

Aumentan Vm.Aumentan Vm.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

Los inhibidores competitivos:Los inhibidores competitivos:

    Disminuyen Km.Disminuyen Km.

    Aumentan Km.Aumentan Km.

Disminuyen Vm.Disminuyen Vm.

Aumentan Vm.Aumentan Vm.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:

Los inhibidores competitivos :Los inhibidores competitivos :

    Se parecen estructuralmente al sustrato.Se parecen estructuralmente al sustrato.

    Se unen a la enzima por el sitio activo.Se unen a la enzima por el sitio activo.

    Son desplazados del centro activo a grandesSon desplazados del centro activo a grandes

concentraciones de sustrato.concentraciones de sustrato.

Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:

Los inhibidores competitivos :Los inhibidores competitivos :

    Se parecen estructuralmente al sustrato.Se parecen estructuralmente al sustrato.

    Se unen a la enzima por el sitio activo.Se unen a la enzima por el sitio activo.

    Son desplazados del centro activo a grandesSon desplazados del centro activo a grandes

concentraciones de sustrato.concentraciones de sustrato.

Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.Aumenta la afinidad de la enzima por el sustrato.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

Lo inhibidores no competitivos:Lo inhibidores no competitivos:

    Son estructuralmente similares al sustrato.Son estructuralmente similares al sustrato.

Se unen a la enzima por el sitio activo.Se unen a la enzima por el sitio activo.     Disminuyen la afinidad de la enzima por Disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato.el sustrato.

No son desplazados de su unión a la enzima No son desplazados de su unión a la enzima aunque se aumente considerablemente la [S].aunque se aumente considerablemente la [S].

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

Lo inhibidores no competitivos:Lo inhibidores no competitivos:

    Son estructuralmente similares al sustrato.Son estructuralmente similares al sustrato.

Se unen a la enzima por el sitio activo.Se unen a la enzima por el sitio activo.     Disminuyen la afinidad de la enzima por Disminuyen la afinidad de la enzima por el sustrato.el sustrato.

No son desplazados de su unión a la enzima No son desplazados de su unión a la enzima aunque se aumente considerablemente la [S].aunque se aumente considerablemente la [S].

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:El mecanismo de regulación Alostérica:El mecanismo de regulación Alostérica:

Se basa en la modificación de la cantidadSe basa en la modificación de la cantidad de enzima.de enzima. Consiste en la adición o sustracción deConsiste en la adición o sustracción de grupos químicos unidos covalentemente grupos químicos unidos covalentemente a la enzima.a la enzima.    Se basa en la existencia de una formaSe basa en la existencia de una forma inactiva de la enzima que se activa porinactiva de la enzima que se activa por proteolísis parcial.proteolísis parcial. Consiste en el paso reversible entre lasConsiste en el paso reversible entre las formas activas e inactivas de una enzima porformas activas e inactivas de una enzima por la unión no covalente de ciertas sustanciasla unión no covalente de ciertas sustancias efectoras.efectoras.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:El mecanismo de regulación Alostérica:El mecanismo de regulación Alostérica:

Se basa en la modificación de la cantidadSe basa en la modificación de la cantidad de enzima.de enzima. Consiste en la adición o sustracción deConsiste en la adición o sustracción de grupos químicos unidos covalentemente grupos químicos unidos covalentemente a la enzima.a la enzima.    Se basa en la existencia de una formaSe basa en la existencia de una forma inactiva de la enzima que se activa porinactiva de la enzima que se activa por proteolísis parcial.proteolísis parcial. Consiste en el paso reversible entre lasConsiste en el paso reversible entre las formas activas e inactivas de una enzima porformas activas e inactivas de una enzima por la unión no covalente de ciertas sustanciasla unión no covalente de ciertas sustancias efectoras.efectoras.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

    Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia la forma R y aumenta la actividad de la enzima. la forma R y aumenta la actividad de la enzima.

    Un efector positivo desplaza el equilibrio haciaUn efector positivo desplaza el equilibrio hacia la forma T y por ello aumenta la actividad de la enzima.la forma T y por ello aumenta la actividad de la enzima. Un efector negativo provoca que la gráfica [S] Un efector negativo provoca que la gráfica [S] contra la velocidad de reacción se acerque a la típicacontra la velocidad de reacción se acerque a la típica de la cinética de Michales-Menten.de la cinética de Michales-Menten.

Seleccione la opción correcta:Seleccione la opción correcta:

    Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia Un efector positivo desplaza el equilibrio hacia la forma R y aumenta la actividad de la enzima. la forma R y aumenta la actividad de la enzima.

    Un efector positivo desplaza el equilibrio haciaUn efector positivo desplaza el equilibrio hacia la forma T y por ello aumenta la actividad de la enzima.la forma T y por ello aumenta la actividad de la enzima. Un efector negativo provoca que la gráfica [S] Un efector negativo provoca que la gráfica [S] contra la velocidad de reacción se acerque a la típicacontra la velocidad de reacción se acerque a la típica de la cinética de Michales-Menten.de la cinética de Michales-Menten.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:En la modulación covalente:En la modulación covalente:

Existen dos formas enzimáticas con función, Existen dos formas enzimáticas con función, composición y actividad diferente.composición y actividad diferente.

    Las dos formas enzimáticas se encuentran enLas dos formas enzimáticas se encuentran en equilibrio y son interconvertibles por la acción deequilibrio y son interconvertibles por la acción de ciertas sustancias efectoras.ciertas sustancias efectoras.

Enzimas quinasas y fosfatasas catalizan laEnzimas quinasas y fosfatasas catalizan la interconversión entre las dos formas. interconversión entre las dos formas.

En dependencia de la enzima la forma activa seráEn dependencia de la enzima la forma activa será la fosfatada o la no fosfatada.la fosfatada o la no fosfatada.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:En la modulación covalente:En la modulación covalente:

Existen dos formas enzimáticas con función, Existen dos formas enzimáticas con función, composición y actividad diferente.composición y actividad diferente.

    Las dos formas enzimáticas se encuentran enLas dos formas enzimáticas se encuentran en equilibrio y son interconvertibles por la acción deequilibrio y son interconvertibles por la acción de ciertas sustancias efectoras.ciertas sustancias efectoras.

Enzimas quinasas y fosfatasas catalizan laEnzimas quinasas y fosfatasas catalizan la interconversión entre las dos formas. interconversión entre las dos formas.

En dependencia de la enzima la forma activa seráEn dependencia de la enzima la forma activa será la fosfatada o la no fosfatada.la fosfatada o la no fosfatada.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:

La cascada enzimática provoca un efecto deLa cascada enzimática provoca un efecto de amplificación.amplificación. En la modulación Alostérica la interconversionEn la modulación Alostérica la interconversion de las formas activas e inactivas es, provocadode las formas activas e inactivas es, provocado por sustancias específicas llamadas efectores.por sustancias específicas llamadas efectores.

    La regulación por Zimógeno se basa en la La regulación por Zimógeno se basa en la eliminación de un segmento de enzima por eliminación de un segmento de enzima por proteolísis parcial.proteolísis parcial. En la modulación covalente la fosfatasa cataliza En la modulación covalente la fosfatasa cataliza el paso a la forma fosfatada y la quinasa a la no fosfatada.el paso a la forma fosfatada y la quinasa a la no fosfatada.

Seleccione la opción incorrecta:Seleccione la opción incorrecta:

La cascada enzimática provoca un efecto deLa cascada enzimática provoca un efecto de amplificación.amplificación. En la modulación Alostérica la interconversionEn la modulación Alostérica la interconversion de las formas activas e inactivas es, provocadode las formas activas e inactivas es, provocado por sustancias específicas llamadas efectores.por sustancias específicas llamadas efectores.

    La regulación por Zimógeno se basa en la La regulación por Zimógeno se basa en la eliminación de un segmento de enzima por eliminación de un segmento de enzima por proteolísis parcial.proteolísis parcial. En la modulación covalente la fosfatasa cataliza En la modulación covalente la fosfatasa cataliza el paso a la forma fosfatada y la quinasa a la no fosfatada.el paso a la forma fosfatada y la quinasa a la no fosfatada.

Muy bien.Muy bien.Muy bien.Muy bien.

Continue y pruebe conContinue y pruebe conel resto.Suerte.el resto.Suerte.Continue y pruebe conContinue y pruebe conel resto.Suerte.el resto.Suerte.