MOLÉCULAS BIOLÓGICASPROTEÍ

NAS

LAS BASES QUÍMICAS DE LA

VIDA

MÁRQUEZ, Génesis

MÁRQUEZ, Kerly

MARTÍNEZ, David MAS Y

RUBÍ, María MATOS, Leonela MEDINA, Marvic

CÁTEDRA DE BIOLOGÍA CELULAR Y

MOLECULAR

PROTEÍNAS = POLÍMEROS

POLÍMERO. Compuesto formado por la combinación de varios monómeros o pequeñas moléculas.

⇒ monómeros de aminoácidos

¿QUÉ SON PROTEÍNAS?

“Unidades monoméricas de proteínas; cada uno está formado por tres grupos funcionales unidos con un carbono α central: un grupo amino, una cadena lateral definitoria y un grupo carboxílico”. (KARP, 2011).

¿QUÉ SON AMINOÁCIDOS?—

—

— — — —

H R

H H

O

H — N — C — C — O

GRUPO AMINOCADENA LATERALGRUPO CARBOXILO

¿QUÉ ES LA UNIÓN PEPTÍDICA?Los enlace peptídicos vinculan los aminoácidos en

una proteína. Están formados por la unión del grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino de su vecino, con la eliminación de una molécula de agua.

PÉPTIDO. Cadena molecular constituida por dos o más aminoácidos unidos por enlaces peptídicos.

+

—

— —

O

H — N — C — C — OH

— —

R¹

H H

—

— —

O

H — N — C — C — OH

— — R²

H H

H2O

—

— — O

H — N — C — C —

— —

R¹

H H

—

— —

O

N — C — C — OH

— — R²

H H ENLACE

PEPTÍDICO

Son 20 los aminoácidos distintos usados habitualmente en la construcción de proteínas, ya sea de un virus o un humano. Los aminoácidos se clasifican según las características de sus cadenas laterales.

SOBRE LOS AMINOÁCIDOS.

POLARES CON CARGA

Cadenas laterales hidrofílicas que actúan como ácidos o bases que tienden a tener cargas completas (+ o -) en condiciones fisiológicas. ÁCIDO ASPÁRTICO, ÁCIDO

GLUTÁMICO, LISINA, ARGININA, HISTIDINA.

Son 20 los aminoácidos distintos usados habitualmente en la construcción de proteínas, ya sea de un virus o un humano. Los aminoácidos se clasifican según las características de sus cadenas laterales.

SOBRE LOS AMINOÁCIDOS.Cadenas laterales hidrofílicas que tienden a tener cargas parciales + o – que les permiten actuar en reacciones químicas, formar puntes de H y relacionarse con agua.

POLARES SIN CARGA

SERINA, TREONINA, GLUTAMINA, ASPARAGINA, TIROSINA.

Son 20 los aminoácidos distintos usados habitualmente en la construcción de proteínas, ya sea de un virus o un humano. Los aminoácidos se clasifican según las características de sus cadenas laterales.

SOBRE LOS AMINOÁCIDOS.

NO POLARESCadenas laterales

hidrófobas compuestas casi toda por átomos de C e H. Estos aminoácidos tienden a formar el centro de las proteínas solubles, sepultados lejos del medio acuoso.

ALANINA, VALINA, LEUCINA, METIONINA, ISOLEUCINA, FENILALANINA, TRIPTÓFANO.

Son 20 los aminoácidos distintos usados habitualmente en la construcción de proteínas, ya sea de un virus o un humano. Los aminoácidos se clasifican según las características de sus cadenas laterales.

SOBRE LOS AMINOÁCIDOS.CADENAS

LATERALES CON

PROPIEDADES ÚNICAS

GLICINA, CISTEÍNA, PROLINA.

Puede adaptarse a un ambiente hidrófilo o hidrófobo. La glicina reside a menudo en sitios donde los polipéptidos están en contacto estrecho.

Posee la propiedad única de formar un enlace covalente con otra cisteína para formar un enlace disulfuro, aunque tenga naturaleza polar sin carga.

Aunque tiene una naturaleza hidrófoba, tiene la propiedad de crear dobleces en las cadenas polipeptídicas y alterar estructuras secundarias ordenadas.

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

PROTEÍNAS CONJUGADAS. Proteína unida en forma covalente o no covalente con sustancias distintas a los aminoácidos, como metales, ácidos nucleicos, lípidos y carbohidratos.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS.Las proteínas se desnaturalizan cuando pierden su estructura tridimensional (conformación espacial) y así el característico plegamiento de su estructura.

DESNATURALIZACIÓN

¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacción química que cataliza, con la palabra terminada en -asa.

Complejo producido por las células vivas que cataliza las reacciones químicas de la materia orgánica. La mayoría de las enzimas se producen en cantidades mínimas y catalizan reacciones que tienen lugar en el interior de las células.

CLASIFICACIÓNEC1

OXIDORREDUCTASAS

EC2 TRANSFERASAS

EC3 HIDROLASASEC4 LIASAS

EC5 ISOMERASASEC6 LIGASAS

ESPECIFICIDAD ENZIMÁTICA.

SITIO ACTIVO. La parte de la molécula de la enzima que se une en forma directa con el sustrato es el sitio activo.

Las enzimas son muy específicas con respecto a los reactivos con los que se unen y la reacción que catalizan. Los reactivos unidos con una enzima se llaman sustratos.

SUSTRATOSITIO

ACTIVO

ENZIMA

MODELO DE ENCAJE INDUCIDO.

sitio activo

sustratoPRODUCTOS

EL SUSTRATO ACCEDE AL SITIO

ACTIVO

COMPLEJO ENZIMA/SUSTRAT

O

COMPLEJO ENZIMA/PRODUC

TOS

LOS PRODUCTOS SALEN DEL SITIO

ACTIVO

LA ENZIMA CAMBIA SU FORMA CUANDO

SE UNE AL SUSTRATO

COENZIMA. Sustancia no proteica que se une a una apoenzima para formar una enzima completa u holoenzima. HOLOENZIMA. Complejo formado por un cofactor y una enzima completa que tiene actividad catalítica total. APOENZIMA. Parte proteica de una holoenzima. La parte no proteica es el grupo protésico que suele estar permanentemente unido a la apoenzima.

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS.

INHIBIDORES ENZIMÁTICOS

REVERSIBLES

IRREVERSIBLES

CompetitivosNo competitivos

Los inhibidores enzimáticos son moléculas capaces de unirse con una enzima y disminuir su actividad. MODULACIÓN ALOSTÉRICA. Mecanismo

en el que la actividad de una enzima se inhibe o estimula por un compuesto que se une con un sitio, el sitio alostérico, que ocupa un espacio distinto al sitio activo de la enzima.

MÁRQUEZ, Génesis

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MARTÍNEZ, David MAS Y

RUBÍ, María MATOS, Leonela MEDINA, Marvic