Bachilleres: Barazarte EfrenCordero Carlos Masías José A.Pérez Neybemar Vivas Eladio

Consiste en su degradación, a través de un proceso de hidrólisis, a polipéptidos , tripéptidos y dipéptidos y finalmente aminoácidos.

Las proteínas que ingerimos deben ser transformadas por acción enzimática

en aminoácidos para poder ser absorbidas por el organismo. A nivel de la

boca, las proteínas no sufren transformación alguna. 

En el estómago comienza la digestión de las proteínas,

Por medio de las enzimas proteolíticas o (proteasas)

que ayudan a descomponer las proteínas en sus

componentes aminoácidos, esta descomposición

proteica facilita al organismo la absorción y

asimilación de los nutrientes esenciales.

Digestión de las proteínas

Hay dos clases de enzimas digestivas proteolíticas (proteasas), con diferentes especialidades para los aminoácidos que forman

el enlaces peptídicos que se va a hidrolizar.

•Endopeptidasas: hidrolizan enlaces peptídicos entre los aminoácidos específicos en toda la molécula, son las primeras enzimas en actuar y dan un numero mayor de fragmentos de menor tamaño.

•Exopeptidasas: catalizan la hidrólisis de enlaces peptídicos, uno a la vez, desde los extremos de los péptidos.

Enzima Proenzima Lugar de Síntesis

Activador Enlaces

Pepsina (pH 1,8-2,0)

Pepsinógeno Mucosa Gástrica

HCl, autoactivacion Trp, Tyr, Phe, Leu

Tripsina (pH 8-9)

Tripsinógeno Páncreas Enteropeptripsina Arg, Lis (básicos)

Quimotripsina (pH 8-9)

Quimiotripsinogeno Páncreas Enteropeptidasa Tyr, Phe, Trp, Met, Leu, (sin carga)

Elastasa (pH 8-9)

Proelastasa Páncreas Tripsina Gly, Ala, Ser

Carboxipeptidasa A (pH 7,2)

Procarboxipeptidasa A Páncreas Tripsina Exopeptidasas: todos, excepto los básicos, (extremo carboxilo terminal)

Carboxipeptidasa B (pH 8,0)

ProcarboxipeptidasaB

Páncreas Tripsina Exopeptidasas : Arg, Lis (extremo carboxilo terminal)

Aminopeptidasa (pH 7,4)

--------------- Mucosa Intestinal

----------------- Exopeptidasa: (extremo Amino terminal)

Principales enzimas digestivas de las proteínas y órganos que las secretan.

La digestión de las proteínas se da en 3 Fases: •Comienza en el estomago. •Continua de manera importante en el intestinal •Finaliza dentro del enterocito

La digestión de proteínas comienza en el estómago, la entrada de proteínas

al estómago estimula la secreción de gastrina, la cual a su vez estimula la formación de HCl; esta acidez actúa como un antiséptico y mata a la mayoría de los entes patógenos que ingresan al tracto intestinal. Las proteínas globulares se desnaturalizan a pHs ácidos, lo cual ocasiona que la hidrólisis de proteína sea más accesible.

El HCl proporciona el medio acido adecuado para la acción de la pepsina, esta enzima trabaja mas eficientemente entre pH 1 a 2 y desnaturaliza las proteínas, activa el precursor inactivo de la pepsina, el pepsinógeno y provoca, a nivel del duodeno, la excreción de secretina, sustancia que provoca el flujo del jugo pancreático .

Digestión gástrica:

La digestión de las proteínas comienza en el estómago en este caso tiene dos funciones. La primera es la de activar la pepsina de su forma zimógeno, la segunda es la de favorecer la desnaturalización de las proteínas.

Enzimas del jugo gástrico: el pepsinógeno, al entrar en contacto con el HCl se convierte en pepsina por medio de la sustracción de varios péptidos del pepsinógeno, una vez formada la pepsina la reacción se convierte en autocatalíca , o sea la pepsina activa convierte al pepsinógeno en mas pepsina.

-Pepsina: es una endopeptidasa que ataca diversas uniones peptídicas no terminales, pero con mas facilidad las cercanas a la tirosina, fenilalanina y el triptófano.

-Renina: en una enzima que coagula la leche, es secretada en la forma inactiva de prorrenina, activable por un pH acido, La renina actúa sobre la proteína de la leche y la transforma en una sustancia soluble, esta facilita la acción de las enzimas proteolíticas sobre la leche coagulada.

Digestión Pancreática:

El jugo pancreático es un liquido incoloro con pH alrededor de 8 y una concentración total de materiales inorgánicos.

El jugo pancreático contiene las siguientes enzimas participantes en la digestión de la proteínas:

-Tripsina: se excreta como el precursor inactivo o tripsinógeno, activado por la enzima enteroquinasa. Una vez formada la tripsina, esta activa el resto del tripsinógeno en una reacción autocatalítica. El pH optimo de la tripsina es de 8; es una endopeptidasa que ataca de manera especial los enlaces vecinos a la arginina y a la lisina.

-Quimotripsina: es producida por el páncreas en forma de quimotripsinógeno inactivo, activado por la tripsina. A mas a su actividad proteolítica, muestra gran poder coagulador de la leche, a diferencia de la tripsina, que carece de el, ataca de preferencia los enlaces peptídicos donde intervienen la tirosina, la fenilalanina, el triptófano y la metionina.

-Elastasa: es una enzima encargada de la degradación de las fibras elásticas.

-Carboxipeptidasa: es una exopeptidasa capaz de hidrolizar el ultimo enlace peptídico del extremo de la cadena que tiene el carboxilo libre; tiene mayor actividad cuando el residuo del aminoácido es fenilalanina, triptófano, tirosina o leucina.

La Secretina o la colecistoquinina, son las dos hormonas reguladoras de la secreción del jugo pancreático, la secretina viaja por vía sanguínea, del duodeno al páncreas, donde se provoca un aumento de AMP cíclico y estimula la liberación del jugo pancreático con baja concentración de enzimas, pero con el contenido normal de electrolitos.

Digestión Intestinal: las glándulas intestinales producen un jugo alcalino, con moco, una fosfatasa alcalina y la enzima Enteropeptidasa; esta ultima convierte específicamente el tripsinógeno en tripsina, a una velocidad 2,000 veces mayor que cuando la tripsina actúa sobre el tripsinógeno.

Las proteínas parcialmente hidrolizadas en la luz del intestino penetran al interior de las células, como oligopéptidos donde, por acción de un conjunto de enzimas peptidasas y aminopeptidasas, se convierten en aminoácidos.

Las peptidasas son específicamente, tripéptidasas y dipéptidasas que fragmentan los tripéptidos y dipéptidos en sus dos o tres aminoácidos componentes.

Las Aminopeptidasas: son exopeptidasas, por tanto atacan y separan a los aminoácidos del extremo de la cadena con el grupo amino libre.

Absorción de los Aminoácidos Los aminoácidos libres se absorben a través de la mucosa intestinal, por medio de transporte activo dependientes de sodio, hay varios transportadores de aminoácidos distintos específicos por la naturaleza de la cadena lateral (Grande o pequeña, neutra, acida o básica).

Los diversos aminoácidos transportados compiten entre si por la absorción y por la captación hacia los tejidos. Los dipéptidos y tripéptidos entran en el borde en cepillo de las células de la mucosa intestinal, donde se hidrolizan hacia aminoácidos libres, que siguen hacia la vena porta hepática, los péptidos relativamente grandes pueden absorberse intactos, mediante captación hacia las células epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre las células epiteliales (paracelular) .

Digestión y absorción de proteínas

A diferencia de los hidratos de carbono y lípidos una parte significativa de la digestión de proteínas tiene lugar en el estómago.

HCL

Pepsinógeno

Pepsina Renina

Lumen Intestinal

Enteroquinasa

Tripsina

Tripsinógeno

Quimotripsina

Carboxipeptidasas

Elastasa

La Hidrólisis de los péptidos se completa en los enterocitos

Mecanismo de la digestión de las proteínas y Absorción de los aminoácidos.

Degradación de los Aminoácidos En el proceso de degradación de los aminoácidos se da en dos fases:

1- la determinación del grupo amino, que debe ser eliminado de la estructura del aminoácido, y transportado de forma segura hasta su eliminación del organismo.

2- implica la eliminación o aprovechamiento del resto del aminoácido, es decir, el esqueleto carbonado.

La correcta eliminación del grupo amino de los aminoácidos es muy importante pues es relativamente fácil que dicho compuesto acabe formando amoniaco en el organismo. El amoniaco es un tóxico potencialmente muy peligroso para el ser vivo, cuando se acumula y origina Hiperamonemia. El amoniaco se hace especialmente tóxico para el cerebro por diferentes motivos:

-Interfiere con el intercambio iónico a través de las membranas. El ion amonio presenta carga y es muy pequeño por lo que actúa interfiriendo en los potenciales de membrana. Esto causa grandes daños en el cerebro, ya que las neuronas son células que dependen del potencial de membrana para su correcto funcionamiento.

-Bloqueo del ciclo de krebs. El amonio, en presencia de α-cetoglutarato, produce glutamato (Glu), retira dicho intermediario del ciclo de krebs y, en consecuencia, origina una grave interferencia metabólica.

-El Amonio, en presencia de glutamato (generado por el mismo ion amonio) produce glutamina, su acumulo, puede producir edema cerebral.

-La glutamina, que ha aumentado por el amonio, a traves de determinadas transaminasas, origina α-cetoglutamico, un compuesto tóxico para el cerebro.

Metabolismo de Aminoácidos Los aminoácidos desempeñan muchas funciones importantes en los seres vivos ya que participan en la biosíntesis de compuestos nitrogenados tales como: nucleótidos (púricos y pirimidínicos) hormonas (tiroxina y adrenalina) coenzimas Porfirinas

Además los aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas.

Estas moléculas extraordinarias cumplen diferentes funciones dependiendo del tejido y de la ubicación celular, por ejemplo:

estructurales (colágeno o elastina) funcionales (Miosina del músculo, hemoglobina) protectoras (queratina del pelo y uñas) catalíticas (enzimas) Defensa (anticuerpos)

Importancia Clínica:

El principal uso de las enzimas proteolíticas es como una ayuda digestiva para el organismo que tiene problemas para digerir proteínas. Sin embargo, por razones que son menos claras, las enzimas proteolíticas también parecen reducir el dolor y la inflamación.