BIOCATALIZADORES

(ENZIMAS)

Presentado por:

Blgo.: EDWIN LUIS UCEDA BAZÁN

CHICLAYO1

INTRODUCCIÓN:

Reactivo

Complejo activado

Productos

ATP(energía de activación)

Sustrato Complejo activado Producto

s

Enzima

Este cambio requiere un gran aporte de energía para la ruptura de los enlaces del reactivo.

Los biocatalizadores como las enzimas economizan el consumo de ATP; porque reducen la energía de activación del sustrato y reducen el tiempo de reacción.

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ETIMOLOGÍA:

La palabra “enzima” proviene del vocablo griego “enzyme”.

Este término fue propuesto por Kuhne en 1877.

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CONCEPTO:

Las enzimas son proteínas globulares que aceleran las reacciones químicas en los seres vivos.

Las enzimas tienen actividad catalítica en diversas reacciones metabólicas (catabolismo de grasas y glúcidos, biosíntesis de proteínas, ácidos nucleicos, etc.), necesarias para el funcionamiento de los seres vivos.

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CATALIZADOR Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química, hasta hacerla instantánea o casi instantánea. Un catalizador acelera la reacción al disminuir la energía de activación.

En una transformación dada de "A" a "P" , "A" representa las moléculas reaccionantes, que constituyen el estado inicial. "P" representa los productos o estado final. La reacción química de A a P es un proceso posible si la energía de P es menor que la de A. Pero hay una barrera de energía que los separa; si no es por ella, A no existiría, puesto que no sería estable y se habría transformado en P. Este escollo es una barrera energética, la energía de activación (Ea), que corresponde al estado de transición.

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NÚMERO:Se ha calculado que la célula promedio tiene cerca de 3 000 enzimas distintas.

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CARACTERÍSTICAS GENERALES:

• Químicamente son proteínas globulares; excepto las ribozimas que están constituídas por ARN.

• Se sintetizan a nivel intracelular.

• Son rehusables; no son destruídas por la reacción que catalizan.

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CARACTERÍSTICAS GENERALES:

• Las enzimas intracelulares, tienen un solo sustrato; mientras que las extracelulares actúan sobre un grupo de sustratos.

• Presentan sitios activos o catalíticos, que son los lugares exactos en donde se une al sustrato.

• Al igual que las proteínas se desnaturalizan perdiendo su actividad catalítica, y se debe a la acción del calor, pH. La desnaturalización de las enzimas se llama inactivación.

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ESTRUCTURA ENZIMÁTICA

o catalítico

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ESQUEMA DE UNA REACCIÓN ENZIMÁTICA

Donde:

E = Enzima.

S = Sustrato.

ES = Complejo enzima-sustrato.

P = Productos.

E + S      ES      E + P

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MODO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

1. RECONOCIMIENTO

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2. ACOPLAMIENTO a. Hipótesis de la llave cerradura (Fisher 1 894):

La enzima y el sustrato tienen una interacción semejante a la llave con la cerradura; es decir la enzima tiene un sitio activo rígido para el sustrato.

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2. ACOPLAMIENTO b. Hipótesis del encaje inducido / ajuste inducido

/ modelo ameboide (Kosland):

El sustrato induce un cambio conformacional en la enzima, de esta manera el o los sitios activos de la enzima es complementario del sustrato.

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MODO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

3. ACCIÓN CATALÍTICA

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MODO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA

4. FORMACIÓN Y LIBERACIÓN DE PRODUCTOS

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PROPIEDADES DE LAS ENZIMAS:

• Especificidad.- Existe un tipo de enzima para cada cambio químico y cada sustrato.

• Actúan en pequeñas cantidades.- Cantidades ínfimas son suficientes para transformar muchas moléculas de sustrato en productos.

• Sensibilidad.- Debido a su naturaleza proteica.

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TIPOS DE ENZIMAS:

ENZIMAS

Estrictamente proteica

Holoenzima(Enzima activada)

II

Apoenzima(Molécula proteica sin actividad)

Cofactor(Molécula no proteica)

+

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COFACTORES ENZIMÁTICOS:

Son sustancias de naturaleza no proteica requeridas para la actividad de algunas enzimas.

Pueden ser de naturaleza inorgánica u orgánica.

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CO

FA

CTO

RES

INORGÁNICOS:

ORGÁNICOS (Coenzimas):

Mg2+, Zn2+, Cu2+, Fe2+ , Mn2+

• Fosfatos de azúcares.

• Coenzimas: a, b y c (Intervienen en la cadena de transporte de

electrones).

• Biotina (Vitamina B / H).

• Ácido nicotínico (Vitamina B3).

• Ácido pantoténico (Vitamina B5 / forma parte de la coenzima A).

• NAD+ (Dinucleótido de Nicotinamina Adenina).

• FAD+ (Dinucleótido de Flavina Adenina).

• Coenzima Q (Urquinona / Ubiquinona).

• Plastoquinonas.

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PROENZIMAS O ZIMÓGENOS:

Son moléculas proteicas precursoras de algunas enzimas.

Son transformados en enzimas por la acción de ciertos factores llamados activadores.

Los activadores más comunes son otras enzimas y el HCL-

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Proenzima

(Zimógeno)Activador Enzima

Amilasa salival Cl- Amilasa activa

Pepsinógeno HCL- Pepsina

Tripsinógeno EnterocinasaTripsina

Intestinal

Quimiotripsinógeno Tripsina Quimiotripsina24

NOMENCLATURA ENZIMÁTICA

Se les nombra añadiendo la terminación “asa” según

el sustrato sobre el cual actúan. Ej.:

Sustrato Enzima

Maltosa Maltasa

Úrea Ureasa

Anhidrido

carbónico

Anhidrasa

carbónica

Lactosa Lactasa25

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

Según la función que realizan pueden ser:

a. OXIDORREDUCTASA.- Catalizan reacciones de oxidorreducción, tras la acción catalítica quedan modificadas en su grado de oxidación, por lo que deben ser transformadas antes de volver a actuar de nuevo. Ej.:

- Deshidrogenasas.

- Aminooxidasas.

- Catalasas.26

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

b. TRANSFERASAS.- Transfieren grupos activos (obtenidos de la rotura de ciertas moléculas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de interconversión de azúcares, de aminoácidos, etc. Ej.:

- Transaldolasas.

- Transcetolasas.

- Transaminasas.

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

c. HIDROLASAS.- Verifican reacciones de hidrólisis con la consiguiente obtención de monómeros a partir de polímeros. Suelen ser de tipo digestivo, por lo que normalmente actúan en primer lugar. Las más importantes son:

- Estearasas.

- Carbohidrasas.

- Protidasas.

- Lipasas.

- Fosfatasas. 30

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

d. LIASAS.- Regulan reacciones en las cuales se rompen enlaces con pérdida de grupos y con la aparición generalmente, de dobles enlaces. Ej.:

- Aldolasas.

- Descarboxilasas.

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

e. ISOMERASAS.- Actúan sobre determinadas moléculas obteniendo de ellas sus isómeros de función o de posición. Suelen actuar en procesos de interconversión. Ej.:

- Isomerasas de azúcar.

- Epimerasas.

- Mutasas.

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CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS:

f. LIGASAS.- Realizan la degradación o síntesis de los enlaces fuertes, mediante el acoplamiento a sustancias ricas en energía, como el ATP. Ej.:

- Carboxilasas.

- Peptidosintetasas.

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

La actividad enzimática depende de los siguientes factores:

TEMPERATURA.- Si se suministra a una reacción enzimática energía en forma de calor, al ser captada por las moléculas es transformada en energía cinética. Esto favorece la actividad de la enzima, pero si la temperatura es excesiva la enzima se inactiva; por lo tanto la actividad enzimática cesa.

1.

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

El Potencial de Hidrógeno (pH).- Todas las enzimas tienen dos valores límites de pH entre los cuales son efectivas; traspasados estos valores, la enzima se inactiva. Entre estos dos valores extremos se sitúa un pH en el cual la enzima alcanza su efectividad máxima (pH óptimo).

Cada reacción enzimática posee su pH óptimo. Ej.:

La pepsina es más efectiva sobre la hemoglobina a ph = 2.2 y sobre la albúmina a pH = 1.5

2.

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO.- En toda reacción enzimática, si se incrementa la concentración del sustrato se produce un aumento de la velocidad de formación del producto. En este proceso la enzima no varía. Si la concentración del sustrato es excesiva, la velocidad de reacción no aumentará, debido a que todas las enzimas están en forma de complejo E-S.

En ciertos casos se producirá una inhibición enzimática en la que dos sustratos se unen a la vez a la enzima, inutilizándola.

3.

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

LOS ACTIVADORES.- Algunos iones favorecen la unión de la enzima con el sustrato, por ejemplo: La enzima fosforilasa, que regula la formación del ATP a partir del ADP y el grupo fosfato (Pi), se ve activada por la presencia de iones Mg+2

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REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

LOS INHIBIDORES.- Hay inhibición cuando disminuye la actividad y eficacia de la enzima.

Las sustancias distintas del sustrato que tienen ese efecto se llaman inhibidores (I).

La inhibición puede ser de dos tipos:

a. Irreversible.- Se da cuando el inhibidor se

une permanentemente al centro activo inuti-

lizándolo al alterar su estructura.b. Reversible.- Cuando no se inutiliza el

centro activo, sino que sólo impide su

normal funcionamiento.

5.

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FIN

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