Inhibición a competitiva
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INHIBICIÓN A COMPETITIVA.- El inhibidor no competitivo puede combinarse con la enzima libre (E) o con el complejo enzima sustrato (ES), e interfiere en la acción de ambos: E+IàEI ES + I à ESI La presencia del inhibidor hace que decrezca la v máx (es decir, no puede ser compensada su presencia por elevadas [S]) pero la K m aparente no varía (o sea, que a la misma [S] se alcanza la 1/2 v máx correspondiente a la presencia del inhibidor). En realidad la afinidad de E por S sí ha disminuido realmente (aunque no "aparentemente"). Algunas enzimas (no todas) que poseen un grupo - SH esencial, son inhibidas no competitivamente por iones de metales pesados (la enzima requiere esos grupos -SH intactos para su actividad normal). El agente quelante EDTA (tetra-acetato de etilen-diamida) se une reversiblemente al Mg 2+ y a otros cationes divalentes, e inhibe así de modo no competitivo a algunas enzimas que precisan esos iones para su actividad.
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INHIBICIÓN A COMPETITIVA.-
El inhibidor no competitivo puede combinarse con la enzima libre (E) o con el complejo enzima sustrato (ES), e interfiere en la acción de ambos:
E + I à EIES + I à ESI
La presencia del inhibidor hace que decrezca la vmáx (es decir, no puede ser compensada su presencia por elevadas [S]) pero la Km aparente no varía (o sea, que a la misma [S] se alcanza la 1/2 vmáx correspondiente a la presencia del inhibidor). En realidad la afinidad de E por S sí ha disminuido realmente (aunque no "aparentemente").
Algunas enzimas (no todas) que poseen un grupo -SH esencial, son inhibidas no competitivamente por iones de metales pesados (la enzima requiere esos grupos -SH intactos para su actividad normal).
El agente quelante EDTA (tetra-acetato de etilen-diamida) se une reversiblemente al Mg2+ y a otros cationes divalentes, e inhibe así de modo no competitivo a algunas enzimas que precisan esos iones para su actividad.
GRAFICA DE LINEWEAVER-BURK.
El diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima.
Su utilidad consiste en que el recíproco de la cinética de Michaelis-Menten es fácilmente representable y que de él emanan mucha información de interés.
Cuyo recíproco es:
Donde V es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis-Menten, Vmax es la velocidad máxima, y [S] es la concentración de sustrato.
pendiente
La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar el Km y Vmax; el punto de corte con el eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el valor de -1/Km.
DIEGO LÓPEZ MENDIOLA
SECCION: 05
SEXTO SEMESTRE
