LAS PROTEINAS

DEFINICION

Se pueden definir como polímeros de aminoácidos,

Los enlaces químicos entre aminoácidos se denominan, enlaces peptidicos, y a las cadenas formadas, péptidos.

Un aminoácido es una biomolecula de bajo peso molecular constituida por un carbono al que hay unidos un grupo amino (-NH2), un grupo acido (-COOH), un hidrogeno (-H) y un grupo radical variable (-R).

CONCEPTO DE PROTEINA

Si el número de aminoácidos que forman un péptido es dos, se denomina dipéptido; si es tres, tripeptido, etcétera. Si es inferior a 10 se habla de oligopetido y si es superior a 10 se denomina polipeptido.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos, se denomina holoproteina, cuando además de aminoácidos, presenta algún otro tipo de molecula, recibe el nombre de heteroproteina.

LOS AMINOÁCIDOS

DEFINICIÓN

Los aminoácidos son compuestos orgánicos que se

caracterizan por poseer un grupo de carboxilo (-COOH)

y un grupo amino (-NH2).

Se distinguen 20 tipos de aminoácidos

Los aminoácidos son compuestos sólidos, cristalinos, de elevado punto de fusión, solubles en agua, con actividad óptica y con comportamiento químico anfótero.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Según el radical R que se enlace al carbono α, los aminoácidos pueden clasificarse en alifáticos, aromáticos y heterocíclicos.

Aminoácidos alifáticos

Son los aminoácidos en los que el radical R es una cadena hidrocarbonada abierta, que puede tener, además, grupos –COOH y –NH2.

Los aminoácidos alifáticos se clasifican en neutros, ácidos y

básicos.

Neutros; si el radical R no posee grupos carboxilo ni amino

Ácidos; si el radical R presenta grupos carboxilo, pero no amino

Básicos; si el radical R tiene grupos amino, pero no grupos carboxilos.

Aminoácidos aromáticos Son aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente relacionada con el benceno.

Aminoácidos heterociclicos Aquellos cuyo radical R es una cadena cerrada, generalmente compleja y con algunos átomos distintos del carbono y del hidrogeno

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS Actividad óptica

Todos los aminoácidos presentan el carbono α asimétrico, ya que esta enlazado a cuatro radicales diferentes

Debido a esta característica, los aminoácidos presentan actividad óptica, es decir, son capaces de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa una disolución de aminoácidos.

Si un aminoácido desvia el plano de luz polarizada hacia la derecha, se denomina detrogiro o (+), y si lo hace hacia la

izquierda, levógiro o (-).

Un aminoácido tendrá configuración D si al disponerlo en el espacio, de forma que el grupo carboxilo quede arriba, el grupo –NH2 queda situado a ala derecha

La disposición L o D es independiente de la actividad óptica

En la naturaleza, la forma L es mas abundante

Comportamiento químico

Es la disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden ionizarse, dependiendo del pH, como un acido, como una base o como un acido y una base a la vez.

Los aminoácidos se ionizan doblemente, apareciendo una forma dipolar iónica llamada zwitterion

El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con tantas cargas positivas como negativas se denomina punto isométrico.

ENLACE PEPTÍDICO

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptidico.

Cuando el número de aminoácidos que forma la molécula del péptido es inferior a diez, se denomina oligopéptido, y si es superior a diez, el péptido recibe el nombre de polipéptido.

El enlace peptidico es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua

ESTRUCTURA DE LAS

PROTEÍNAS

DEFINICIÓN

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles

estructurales denominados estructuras primarias, estructura secundaria,

estructura terciaria y estructura cuaternaria

ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena polipeptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentra

Todas las proteínas presentan un extremo N-terminal, en el que se encuentra el primer amonoacido con su grupo amino libre

En un extremo C-terminal, en el que se encuentra situado el ultimo aminoácido con su grupo carboxilo libre

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estrucutra secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos o estructura primaria en el espacio.

DEFINICIÓN

Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de las proteínas, y a gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria

Son conocidos tres tipos de estructura secundaria; la α-hélice, la hélice de

colagena y la conformación β.

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica que aminoácidos componen la cadena polipeptidica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentra

α–hélice

La estructura secundaria de la α- hélice se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura secundaria.

Hélice de colágena

La colágena posee una disposición en hélice especial, algo mas

alargada que la α–hélice, debido a la abundancia de prolina e hidroxiprolina.

Estos aminoácidos poseen una estructura que dificulta mucho la formación de enlaces de hidrogeno

Conformación-β

En esta disposición los aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en forma de zigzag. Ello se debe a que no existen enlaces de hidrogeno entre los aminoácidos próximos a la cadena polipeptidica.

La estabilidad de la hélice de colagena se debe a la asociación de tres hélices, que originan una súper hélice o molécula completa de colagena.

Si la cadena con Conformación-β se repliega sobre si misma, se pueden establecer enlaces de hidrogeno entre segmentos antes distantes, esto da lugar a una lamina en zigzag muy estable denominada, β- lamina plegada

ESTRUCTURA TERCIARIA

DEFINICIÓN

La estructura terciaria de una proteína informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipeptido al plegarse sobre si misma originando, una conformación globular.

Conformación globular

En las proteínas facilita la solubilidad en agua y en disoluciones salinas, esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, homonales, etc

CARACTERÍSTICAS

Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos.

Aparecen varios tipos de enlaces; uno fuerte de tipo covalente, el puente disulfuro y otros débiles como los puentes de hidrogeno, las fuerzas de Van der Waals, las interacciones iónicas y las interacciones hidrófobas

.existen combinaciones de α- hélice y conformación-β que aparecen repetidamente en proteínas distintas. Estas combinaciones suelen ser estables, compactas y de aspecto globular. Reciben el nombre de dominios estructurales.

Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria alargada, dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas.

Son proteínas insolubles en agua y disoluciones salinas, siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

DEFINICIÓN La estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalente), de varias cadenas polipeptidicas con estructura terciaria, idénticas o no, para formar un complejo proteico, cada una de estas cadenas polipeptidicas recibe el nombre de protomero.

CARACTERÍSTICAS

Según el número de protomeros que se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan dímeros., como la hexoquinasa; tetrámeros, como la hemoglobina; pentámeros, como la ARN-polimerasa; y polímeros

PROPIEDADES DE LAS

PROTEÍNAS

DEFINICIÓN

El conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras moléculas y de reaccionar con estas se denomina centro activo de la proteína.

Las propiedades de las dependen sobre todo de los radicales R libres y de que estos sobresalgan de la molecula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas.

CARACTERÍSTICAS

Centro Activo

Solubilidad; las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que, al disolverse, dan lugar a dispersiones coloidales. La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R, que al ionizarse, establecen puente de hidrogeno con las moléculas de agua.

Desnaturalización; Si en una disposición de proteínas se producen cambios de pH, alteraciones en la concentración, agitación molecular o variaciones, de temperatura, la solubilidad de las proteínas puede disminuir llegando a producirse su precipitación.

Ello se debe a que los enlaces que mantienen la conformación globular se

rompen y la proteína adopta la conformación filamentosa.

Esta variación de la conformación se denomina

desnaturalización.

La desnaturalización no afecta a los enlace peptidicos

La proteína, puede, en algunas ocasiones, recuperar la

conformación primitiva, lo que se denomina renaturalización

Especificidad; En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan sectores estables y sectores variables, ello ha dado lugar a una gran variabilidad de moléculas proteicas, lo que permite que cada especie tengas sus proteínas especificas

La diferencia entre proteínas homologas, es decir, con la misma función, son grandes

entre especies

Capacidad amortiguadora; Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un comportamiento anfótero.

Tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse

como un acido o una base, y por tanto liberar o tomar protones (H-) del medio

Colagenas Se encuentran en tejidos conjuntivos, cartilaginosos, tegumentarios y oseos.

α –queratinas Se encuentran en formaciones epidérmicas

Elastinas Aparecen en tendones y vasos sanguíneos

Β –queratinas o fibroinas Se encuentran en los hilos de seda.

CLASIFICACIÓN DE LAS

HOLOPROTEÌNAS

DEFINICIÓN

Las haloproteinas pueden clasificarse en dos grupos;

filamentosas o escleroporteinas y globulares o esferoproteinas.

PROTEÍNAS FILAMENTOSAS

Son insolubles en agua y aparecen principalmente en animales. Pertenecen a este grupo las colagenas, las queratinas, las elastinas y las fibroinas

PROTEÍNAS GLOBULARES

Generalmente son solubles en agua o disoluciones polares. Pertenecen a este grupo las protaminas, las histonas, las prolaminas, las gluteninas, las albuminas y las globulinas

Protaminas Solubles en agua. Se encuentran asociadas al ADN en los espermatozoides de todos los animales

Histonas Solubles en agua. Se encuentran asociadas al ADN del núcleo (salvo en los espermatozoides).

Prolaminas Insolubles en agua. Aparecen en semillas vegetales, como la zeina del maíz, la gliadina del trigo y la hordeina de la cebada.

Gluteinas Insolubles en agua pero solubles en ácidos y bases diluidas, son ejemplos la orizanina del arroz y la glutenina del trigo.

Albumina Solubles en agua. Pertenecen a este grupo la seroalbumina de la sangre, la ovoalbúmina del huevo, la lactoalbumina, de la leche y la globina que forma parte de la hemoglobina.

Globulinas Solubles en disoluciones salinas, son ejemplos la ovoglubulina del huevo, la lactoglobulina de la leche y las seroglobulinas de la sangre; también la α –globulina, que se asocia ala hemoglobina.

HETEROPROTEINAS

DEFINICIÓN

Son moléculas formadas por la unión de un grupo proteico con otro no proteico, denominado grupo prostético. CROMOPROTEINAS

Las cromoproteínas poseen como grupo prostético una sustancia coloreada, por lo que también reciben el nombre de pigmentos

Según su naturaleza según la naturaleza del grupo

prostético, se dividen en;

Pigmentos porfirinicos

Son cromoproteínas cuyo grupo prostético es un anillo tetrapirrolico o porfirina., en el centro de este anillo aparece un catión metalico.

Si se trata de un catión ferroso, la porfirina se llama grupo hemo

Si se trata de un catión ferrico, la porfirina se llama grupo hemio

Pigmentos no porfirinicos

Son cromoproteínas no porfirinicas la hemocianina, pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustáceos y moluscos, y la hemoeritrina, pigmento respiratorio que tiene hierro y que se encuentra en los anélidos marinos y en los braquiópodos.

GLUCOPROTEINAS Las glucoproteínas poseen un grupo prosteico que contiene moléculas de glúcidos como glucosa, galactosa, aribinosa, etcétera, la unión se realiza mediante un enlace covalente entre un radical hidroxilo y un radical amino del protido

Hormona estimulante del folículo (FSH), La horma estimulante del tiroides (TSH).y la

hormona Luteinizante (LH)

Proteoglucanos

Glucoproteinas

Inmunoglobulinas

Enzimas

Aparecen en secreciones mucosas, en lípidos sinoviales y cosntituyen tendones y huesos.

Sanguíneas como la protombina

Como las ribonucleasas

Las glucoproteinas suelen presentar una conformación en su parte proteica, mientras que la parte glicidica presenta una gran variabilidad, que se debe a cambio en la secuencia de las moléculas que la componen

Fosforoproteinas

Nucleoproteinas

FUNCIONES GENERALES DE LAS

PROTEÍNAS

DEFINICIÓN

Las proteínas son moléculas con una extraordinaria diversidad de estructuras y funciones, lo que les permite llevar numerosas funciones FUNCIONES

Función estructural

Función transporte

Función enzimática

Función hormonal

Función de defensa

Función contractil

Función de reserva

Función homeoestatica

1 Estructura primaria de las proteinas

Helice de colagenasa

Alfa hélice