NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Estructuraprimaria

Estructurasecundaria

Estructuraterciaria

Estructuracuaternaria

Residuosaminoácidos

Hélice a Cadena polipeptídica

Subunidades unidas

ESTRUCTURA PRIMARIA

1. Ordenamiento lineal de aminoácidos, en cadenas no ramificadas2. Posición específica de cada aminoácido en la cadena secuencia específica3. Unión covalente aminoácido – aminoácido (enlace peptídico)4. La cadena de aminoácidos tiene dos extremos: uno amino, otro carboxilo

Cadenas de aminoácidos unidos por uniones peptídicas.

2 – 40 aminoácidos PÉPTIDOS U OLIGOPÉPTIDOS

40 – 40,000 aminoácidos CADENAS POLIPEPTÍDICAS

O POLIPÉPTIDOS

FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO PORCONDENSACIÓN DE LOS a-AMINOÁCIDOS

eliminación

RESIDUOS

LA CADENA POLIPEPTÍDICA TIENE POLARIDAD

RESIDUO

COMPONENTES DE UNA CADENA POLIPEPTÍDICA

CADENA PRINCIPAL O ESQUELETO (REPETIDA)

CADENAS LATERALES (VARIABLE)

Segunda mitad del código genético

DNA RNASecuencia proteína

Estructuratridimensional

trascripción traducción plegamiento

LA SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS DE UNA PROTEÍNA ES ESPECÍFICA (ÚNICA)DETERMINADA POR LOS GENES

DNA RNAproteína tridimensional

replicación

Transcr. inversa

replicacióntraducción

CADA PROTEÍNA ESTAFORMADA PORAMINOÁCIDOS

LAS PROTEÍNAS SON MACROMOLÉCULAS FUNDAMENTALES EN ELMETABOLISMO CELULAR

CADA PROTEÍNA TIENE UN ARREGLOESTRUCTURAL QUE ES EL REFLEJO DE SU

FUNCIÓN

Son 20Diferentes (carga, tamaño, solubilidad, etc)Propiedades ácido-base

PROTEÍNA ESPECÍFICA= SECUENCIA DE AMINOÁCIDOS ESPECÍFICA

ARREGLO = CADA PROTEÍNA TIENE UNA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL

¿DE QUÉ DEPENDE ESTE ARREGLO?

DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)DEPENDE DE LAS INTERACCIONES (DÉBILES)Y DE LOS ENLACES PEPTÍDICOS

DE SU SECUENCIA

NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Estructuraprimaria

Estructurasecundaria

Estructuraterciaria

Estructuracuaternaria

Residuosaminoácidos

Hélice a Cadena polipeptídica

Subunidades unidas

ESTRUCTURA PRIMARIA.- Se refiere a la secuencia de aminoácidos en unaproteína.

DESCRIBE LOS ENLACES COVALENTES (ENLACE PEPTÍDICO Y PUENTES DISULFURO) QUE UNEN LOS RESIDUOS AMINOÁCIDOS DE UNA CADENA

POLIPEPTÍDICA

CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO

1) ES PLANAR

EL ENLACE PEPTÍDICO ES PLANO.- DETERMINADO POR LA

ESTRUCTURA RESONANTE DEL MISMO ENLACE

Incapacidad de rotación= CONFORMACIÓN RESTRINGIDA

LONGITUDES DEL ENLACE PEPTÍDICO

C-N 1.49 A

C=N 1.27 A

O

O

NIVELES DE ESTRUCTURACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Estructuraprimaria

Estructurasecundaria

Estructuraterciaria

Estructuracuaternaria

Residuosaminoácidos

Hélice a Cadena polipeptídica

Subunidades unidas

ESTRUCTURA SECUNDARIA.- SE REFIERE A LA DISPOSICIÓN ESTABLEDE LOS AMINOÁCIDOS EN UNA REGIÓN LOCAL DEL PÉPTIDOLO CUAL DA LUGAR A PATRONES ESTRUCTURALES REPETIDOS

ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO Y LOS GRUPOS ADYACENTESPapel de los enlaces sencillos: ángulos Fi ()= N-Cay Psi ()= C-Ca

ENLACE RÍGIDO

ENLACES FLEXIBLES

ENLACES FLEXIBLES Y ENLACES RÍGIDOS EN UN DIPÉPTIDO

LA ROTACIÓN DE LOS ÁNGULOS Y ORIGINA DIVERSOS ORDENAMIENTOS ESPACIALES

SÓLO SERÁN ESTABLES AQUELLOS QUE SE PUEDEN ACOMODARQUE SE PUEDEN ACOMODAREN EL ESPACIO DE MANERA FAVORABLE

EL DIAGRAMA DE RAMACHANDRAN PREDICE LAS COMBINACIONESTANTO POSIBLES Y PROHIBIDAS DE Y

-180º y 180o

ESTEREOQUÍMICA DEL ENLACE PEPTÍDICO

CAPACIDAD DE FORMACIÓN DEPUENTES DE HIDRÓGENO

ENLACEPEPTÍDICO

TIPOS BÁSICOS DE ORDENAMIENTO DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA

MIRAN HACIA UN MISMO LADO

O HACIA LADOS OPUESTOS

N

N

CC

IMPLICACIONES DEL PRIMER ORDENAMIENTO

240O

12

3

120O240O

360O

3

4

ESTRUCTURAHELICOIDAL

ESTRUCTURALAMINAR

120º Y -120º

ESTRUCTURA SECUNDARIA

1) Arreglo periódico.2) Especialmente la cadena no está “estirada”.3) Promovida y estabilizada por puentes de H.

α hélice

β plegada

Giros, asas

* Cadena helicoidal

* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)

α hélice

* 3.6 aminoácidos por vuelta (5.4A)

* Los grupos R se encuentran hacia fuera de la hélice

* Formación de puentes de hidrógenocon periodicidad regular pues intervienen:H del NH O del C

* Enrolladas hacia la derecha

O

a-hélice

Esqueleto covalente de la cadena polipeptídicaadquiriendo una “torsión” helicoidal

-45º A -50º

-60º

3.6 RESIDUOS 5.4 Ao

α – HÉLICEDEXTRÓGIRA O DE ENROLLAMIENTO A LA DERECHA

EN LA a-HÉLICE, LOS GRUPOS R SE ENCUENTRAN HACIA FUERA DE LA HÉLICE, AQUÍ SE MUESTRA LA CADENA DESDE “ARRIBA”

HÉLICE a

HÉLICE a

Hoja b-plegada

•Es una forma de estructura secundaria

•Tiene una disposición planar en el espacio

•Está estabilizada por puentes de hidrógeno• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)• (carbonilo e imino de la cadena polipeptídica)

•Las cadenas pueden correr en forma paralela o antiparalela

•Los grupos R se encuentran hacia arriba y hacia abajo del plano

b-plegadaLos grupos R se encuentran hacia arriba o hacia abajo del plano

Las b-plegadas se pueden generar por varias cadenas polipeptídicas o por secciones diferentes desecciones diferentes dela misma cadenapolipeptídica

HOJA b

VUELTAS O GIROS Y ASAS.

-Estructuras secundarias en forma de U.

-Estabilizadas por puentes de H en sus extremos.

-Formadas por tres o cuatro residuos

- Se localizan en las superficie de las proteínas generalmente.

-Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta hacia el -Forman un doblamiento acentuado de la cadena polipeptídica que la reorienta hacia el interior.

-Prolina favorece las vueltas o giros así como glicina, por tener un pequeño R.

-Sin estas vueltas, las proteínas serían largas cadenas de aminoácidos extendidas (aunque con α-hélices o β-plegadas), y no serían estructuras compactas.

-Las ASAS (loops) son más extensas y tienen diferentes formas.

GIROS b

Cada aminoácido tiene preferencia porformar uno de los tres tipos de estructura secundaria

ESTRUCTURA TERCIARIA

1) Estructura tridimensional de la proteína.2) Presenta actividad biológica (estructura nativa).3) Está dada por la manifestación de las interacciones delos grupos R de los aminoácidos:

a) Interacciones hidrofóbicas.b) Interacciones electrostáticas.c) Puentes de hidrógeno.

ENLACES NO-COVALENTES

c) Puentes de hidrógeno.d) Puentes disulfuro.

4) Es una consecuencia de la estructura primaria y es por tanto, específica.

5) Es estable.6) Los grupos polares tienden a estar en la superficie7) Los grupos hidrofóbicos tienden a mantenerse internamente

NO-COVALENTES

Fuerzas que generan y estabilizan la estructura terciaria de las cadenas polipeptídicas

PUENTES DE HIDRÓGENOELECTROSTÁTICASIÓNICAS/SALINAS

ELECTROSTÁTICAS

HIDROFÓBICAS

ELECTROSTÁTICASIÓNICAS/SALINAS

PUENTES DE HIDRÓGENO

HIDROFÓBICAS

PUENTES DISULFURO

Puentes de Hidrógeno

O30

RFEN

RMET RILE

R97

103

70

NH3

+

M2+

Coordinación con iones metálicos

CHO

H

O C

CH2

CH2

O-

30

45

RLENRVAL

Interacciones hidrofóbicas

85

97

CH2

S

S

CH2

Puente disulfuro

COO-CH2

COO-

H3N+

CH2H2C CH2H2C

Interacciones electrostáticas

ESTRUCTURA TERCIARIADEL CITOCROMO c

MIOGLOBINA

EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS

MIOGLOBINAQUIMOTRIPSINA

CADENA β DE HEMOGLOBINA

EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS

(a) CADENAS BETA DE LA HEMOGLOBINA. (b) PROTEINA DEL VIRUS DEL MOSAICO DEL FRIJOL

EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS

(c) ISOMERASA DE TRIOSAS FOSFATO

(d) CARBOXIPEPTIDASA

EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTEÍNAS

(e) CITOCROMO c

(f) INSULINA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

* Es la estructura que se forma cuando dos o más polipéptidos se unen entre sí para formar una proteína con una función biológica.

* Los polipéptidos que forman una proteína se llaman subunidades u oligómeros.Éstos pueden ser idénticos o diferentes.

* Las interacciones que unen a los oligómeros pueden ser hidrofóbicas o puentes de Hidrógeno o iónicas o enlaces S – S.

* Si los monómeros que forman un dímero son iguales forman un homodímero, * Si los monómeros que forman un dímero son iguales forman un homodímero, por ejemplo y si son diferentes forman un heterodímero

* Puede haber proteínas diméricas, triméricas, tetraméricas, etc., que están formadas por dímeros, trímeros, tetrámeros, etc.

* Las proteínas con estructura cuaternaria pueden ser:GLOBULARES O FIBROSAS (aunque también las proteínas con sólo estructuraterciaria pueden ser globulares) .

EJEMPLOS DE PROTEÍNAS CON ESTRUCTURA CUATERNARIA