Unidad I. Polímeros Naturales.Temática: Las proteínas.Las proteínas: son las macromoléculas más abundantes de la célula, ya que intervienen tanto en los aspectos estructurales como en los procesos metabólicos de todos los seres vivos. El 50 % o más de la masa libre de agua (peso seco) del cuerpo humano se compone de proteínas.Los monómeros de estos biopolímeros son aminoácidos unidos en largas cadenas.

Los aminoácidos: Son sustancias compuestas por carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno.Son compuestos cristalinos que contienen un grupo ácido débil, carboxilo (-COOH) y un grupo básico débil, amina (-NH2), unido al carbono (el carbono a de un ácido orgánico es aquel inmediato al carboxilo). Se les denomina, por tanto, a-amino-ácidos y se considera que son neutros.

H H O I I IIH – N – C – C - OH I R

Grupo amino

GrupoCarboxilo

• Cada aminoácido presenta en su estructura un grupo amino - NH2 y un grupo carboxilo – COOH

• Cuando dos aminoácidos se unen, forman un dipéptidos, si son tres un tripéptidos y así sucesivamente. Si la masa molecular de la macromolécula es inferior a 5000 uma, se denomina polipéptidos, en tanto, si la masa es superior a 5000 uma o el número de amino-ácidos que la componen excede las 100 unidades monoméricas, estamos en presencia de una proteína.

Funciones de las proteínas:

• Forman parte de estructuras corporales como los músculos, la piel, el pelo y las uñas

• Participan en la reparación de tejidos• Regulan la mayoría de las reacciones metabólicas

(enzimas)• Participan en la defensa del organismo )anticuerpo)• En la regulación de funciones corporales (hormonas)• Transmisión de impulsos nerviosos (neurotrabsmisiones)

Estructura de los aminoácidos:

El Carbono α (vecino al grupo carboxilo) está unido a 4 sustituyentes distintos, es decir se trata de un carbono asimétrico.Producto de la asimetría del carbono, los aminoácidos presentan dos isómeros ópticos, cada uno con su ordenamiento espacial característico, la estructura A, que tiene el grupo NH2 hacia la izquierda, corresponde a la configuración L, y la estructura que presenta este grupo hacia la derecha se denomina configuración D.

Representación molecular de los isómeros ópticos L- aminoácido y D-Aminoácido

Todos los aminoácidos presentes en las proteínas de los organismos tienen la configuración relativa L.Veinte aminoácidos diferentes constituyen las unidades para la construcción de las decenas de miles de proteínas distintas que participan en prácticamente todos los procesos biológicos. Estos aminoácidos solo se diferencian en los grupos funcionales que aporta la cadena lateral R; pueden ser alifáticos o aromáticos, polares o apolares, ácidos o básicos. El cuerpo humano solo puede sintetizar 10 de los 20 aminoácidos. Los otros 10 llamados aminoácidos esenciales , deben ser aportados por las proteínas de los alimentos que consumimos.

Los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo se llaman esenciales; la carencia de estos en la dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:Valina (Val)Leucina (Leu)Treonina (Thr)Lisina (Lys)Triptófano (Trp)Histidina (His) *Fenilalanina (Phe)Isoleucina (Ile)Arginina (Arg) *Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce como no esenciales y son:Alanina (Ala)Prolina (Pro)Glicina (Gly)Serina (Ser)Cisteína (Cys) **Asparagina (Asn)Glutamina (Gln)Tirosina (Tyr) **Ácido aspártico (Asp)Ácido glutámico (Glu)

Propiedades de los aminoácidos:• Son sólidos a temperatura ambiente, pues tienen

puntos de fusión superiores a los 200 °C• Son bastante solubles en agua• Muy poco solubles en disolventes orgánicos• Son menos ácidos que los ácidos carboxílicos y

menos básicos que las aminas. (Presentan cargas. Pueden captar o ceder protones

al medio, dependiendo del PH de la disolución en que se encuentren. Si es ácida, los aminoácidos captan protones se comportan como base. Si la disolución es básica, cede protones y se compota como un ácido. Son anfóteros

EL ENLACE PEPTÍDICO

La unión de dos o más aminoácidos (AA) mediante enlaces amida origina los péptidos. En los péptidos y en las proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.

Niveles estructurales de las proteínas: El uso de métodos físicos como la difracción de rayos X , ha permitido conocer los niveles de organización de las proteínas que corresponden a las estructuras primarias, secundarias, terciarias y cuaternarias.

Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos que componen la cadena polipeptídica en el orden en que se encuentran, Esta secuencia se escribe enumerando los AA desde el grupo amino terminal hasta el grupo carboxilo terminal.H2N- Ser-Gly-Ala-COOH

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/2/25/Estructura_prote%C3%ADnas.png

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica

qué aminoácidos componen la cadena polipeptídica y el

orden en que dichos aminoácidos se encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y

de la forma que ésta adopte.

Estructura primaria  

1.- La a(alfa)-héliceEsta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente

sobre sí misma la estructura primaria.

Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y

el -NH- del cuarto aminoácido que le sigue.

Estructura secundariaLa estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.Existen dos tipos de estructura secundaria:

2.- La conformación beta En esta disposición los

aminoácidos no forman una hélice sino una cadena en

forma de zigzag, denominada disposición en

lámina plegada.Presentan esta estructura

secundaria la queratina de la seda o fibroína.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias

a la existencia de enlaces entre los radicales R de los

aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos

que tienen azufre.2.- los puentes de

hidrógeno.3.- los puentes eléctricos.

4.- las interacciones hidrófobas

Estructura terciariaLa estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la terciaria.Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc.

Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de

varias cadenas polipeptídicas con

estructura terciaria, para formar un complejo

proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas

recibe el nombre de protómero.

El número de protómeros varía desde dos, como en la hexoquinasa; cuatro, como

en la hemoglobina, o muchos, como la cápsida

del virus de la poliomielitis, que consta de sesenta

unidades proteicas.

Estructura cuaternaria

Funciones y ejemplos de proteínas  Las proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales. Las funciones de las proteínas son específicas de cada una de ellas y permiten a las células mantener su integridad, defenderse de agentes externos, reparar daños, controlar y regular funciones, etc...Todas las proteínas realizan su función de la misma manera: por unión selectiva a moléculas. Las proteínas estructurales se agregan a otras moléculas de la misma proteína para originar una estructura mayor. Sin embargo, otras proteínas se unen a moléculas distintas: los anticuerpos, a los antígenos específicos; la hemoglobina, al oxígeno; las enzimas, a sus sustratos; los reguladores de la expresión genética, al ADN; las hormonas, a sus receptores específicos; etc...