Proteinas 3ra Clase 1012

PÉPTIDOS Y PROTEINAS

PROFESOR ENRIQUE AVILA ZAMORA

2012

PROTEINAS

• - Biomoléculas orgánicas formadas por C, H, O, N y S. También pueden aparecer otros elementos en menores proporciones.

• Son macromoléculas de elevado peso molecular (5.000 - 1.000.000) formadas por la polimerización de aminoácidos.

• - Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.• - Constituyen un 50% del peso seco de un organismo.

• - Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo.

• - Biológicamente muy activas. Desempeñan una gran diversidad de funciones.

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ENLACE PEPTÍDICO

• Es un enlace de tipo amida entre el grupo alfa carboxílico de un aminoácido y el alfa amino de otro, liberándose una moléula de agua.

• Tiene un carácter parcial de doble enlace. Es rígido.

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PROTEINAS

• ESTRUCTURA QUÍMICA FORMADA POR LA UNIÓN DE AMINOÁCIDOS MEDIANTE FORMAS DE ENLACE.

SE CONSIDERA:

- dipéptido, tripéptido: unión de dos aminoácidos por

un enlace péptidico, tres respectivamente.

– Oligopéptido: de 2 á 10 aminoácidos

– Péptido: no se especifica el número de aminoácidos

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– Polipéptido: menos de 100 aminoácidos

– Proteína: más de 100 aminoácidos

Oligoméro: proteína de estructura cuaternariaConstituída por dos ó mas cadenas polipep-Tídicas con estructura terciaria unidas porenlaces no covalentes. Estas estructurasterciarias se llaman protómeros oSi el oligómero tiene 2 ó 4 protómeros sellamará dímero o tetráremos

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llamará dímero o tetráremosrespectivamente. Si las subunidades son idénticas se llamarán homodímero, tetra homodímero, y si no, homotetrámero y heterotetrámero.

ESTRUCTURA PROTEICAENLACE Ó UNIONES INTRA E INTERMOLECULARES

• La función de las proteínas está relacionada con su estructura tridimensional y del tipo de uniones:Los tipos de enlace pueden ser:

- De ellas depende la estructura tridimensional de la proteína.

- Iónicas,electrostáticas, ó salinas.- Iónicas,electrostáticas, ó salinas.- Puentes de hidrógeno- Polares- Interacciones hidrofóbicas : los grupos apolares se

agrupan ya que el agua tiende a excluirlos.- Fuerzas de Van der Waals : atracción mutua entre

átomos muy cercanos.- Puentes disulfuro: unión covalente entre grupos -SH

de dos Cisteínas. 6

O H

C N-

ENLACES COVALENTES

• Peptídico: es el más importante de la estructura polipeptídica. Es fuerte y mantiene la rigidez y además la solidez de la proteínas.

Generase entre el alfa carboxilo de un aminoácido y el alfa amino de otro con eliminación de una molécula de agua.

La reacción química más importante en el campo clínico

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–la reación de Biuret – radica en la presencia del enlace peptídico.

• El enlace disulfuro se genera por la presencia de radicales –SH de la cisteína. Formando uniones disulfuro entre porciones de una misma cadena y entre dos cadenas.

Participa de la solidez de la estructura y aún permite la unión de dos polipéptidos como en el caso de la insulina.

ENLACES NO COVALENTE E INTERACCIONES

• Como su nombre indica no son enlaces reales sino fuerzas de atracción entre grupos de átomos.

• El enlace de H se genera por atracción el núcleo del H+ (positivo) y el par de electrones no compartidos de otro átomo. En el caso de una

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compartidos de otro átomo. En el caso de una proteína es un oxígeno de otro aminoácido.

• El enlace hidrofóbico se genera por la semejanza estructural entre dos aminoácidos (aromáticos, alifáticos).

• El enlace iónico, (o electrostático) se genera entre carboxilos libres y aminas libres de aminoácidos dicarboxílicos y diamínicos.

Estructura secundaria

• Las rotaciones permitidas en el

esqueleto del polipéptido

generan una estructura

repetitiva denominada

secundaria, la cual puede ser:

– alfa helicoidal

– estructura beta u hoja Estructura alfa

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– estructura beta u hoja

plegada

• Esta estructura es mantenida

por los puentes de hidrógeno

de la proteína. En el alfa hélix

los puentes son intracatenarios

y en la estructura beta

intercatenarios.

Estructura beta

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria alargada, dando lugar a las llamadas proteínas filamentosas. Son proteínas insolubles en agua y disoluciones salinas, siendo por ello idóneas para realizar salinas, siendo por ello idóneas para realizar funciones esqueléticas. Las más conocidas son el colágeno de los huesos y del tejido conjuntivo, la α-queratina del pelo, plumas, uñas, cuernos, etc.., la fibrina del hilo de seda y de las telarañas, y da elastina del tejido conjuntivo, que forma una red deformable por la tensión.

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ESTRUCTURA TERCIARIA

• La conformación globular en las proteínas facilitan su solubilidad en agua y en disoluciones salinas. Esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc

• Las conformaciones globulares se mantienen estables por la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces: uno fuerte de tipo covalente, el puente disulfuro, y otros débiles como los puentes de hidrógeno, las fuerzas de Van der Waals, las interacciones iónicas y las interacciones hidrófobas.

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Estructura terciaria

• La estructura terciaria se refiere a la disposición tridimensional de la cadena polipeptídica en una proteína, permitiendo la disposición globular o fibrosa de la misma.

• La mantienen todos los enlaces no covalentes y aún el enlace disulfuro.

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aún el enlace disulfuro.• La interacción proviene de aminoácidos que pueden estar alejados en la secuencia pero cerca en la disposición tridimensional.

• La proteína está plegada de forma tal que los grupos hidrofílicos ocupan el exterior de la misma y los hidrofóbicos el interior.

Estructura terciaria de la

Hemoglobina

• Tanto la Hys F8 como la Hys E7

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Hys E7 sostienen el grupo Hem de la Hemoglobina

• Ése a su vez sostiene al Fe

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• La estructura cuaternaria se produce en aquellas proteínas que tienen dos o más cadenas polipeptídicas, las que se estabilizan por enlaces no covalentes.

• Proteínas oligoméricas. Asociación de • Proteínas oligoméricas. Asociación de varias subunidades proteicas iguales o diferentes mediante enlaces débiles.

• Un ejemplo de proteína oligomérica es la hemoglobina, formada por cuatro

subunidades iguales dos a dos.18

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• La estructura cuaternaria informa de la unión, mediante enlaces débiles de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, idénticas o no, para formar un complejo proteínico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

• Según el número de protómeros que se asocian las proteínas que tienen estructura cuaternaria se denominan dímeros, como la hexoquinasa; pentámeros, como la ARN-polimerasa; y polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de protómeros. Son ejemplos de polímeros la cápsida del virus de la poliomielitis, los filamentos de actina y miosina de las células musculares, etc.

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Estructura cuaternaria de la Hemoglobina

• Las cuatro cadenas (dos alfa y dos beta) se acomodan, creando una

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creando una estructura globular con cuatro bolsillos.

Anillo pirrólico

Carbono betaDelpirrol

Puente demetileno

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metileno

Grupos sustitu-yentes

H

c PUENTE DE METILENO

CONFORMACIÓN DE LAS PROTEINAS

• Es la forma tridimensional característica de una proteína en sus estado nativo. Corresponde a la estructura combinada secundaria, terciaria y cuaternaria. Las proteínas pueden ser de dos clases principales:

a) fibrosas

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a) fibrosas

b) globulares

• Proteínas fibrosas : constituidas por cadenas polipeptídicas ordenadas de modo paralelo a un eje, formando fibras o láminas largas. Son físicamente resistentes e insolubles en agua o en disoluciones salinas diluidas. Estructurales.

CONFORMACIÓN DE LAS PROTEINAS

• Proteínas globulares : formadas por cadenas polipeptídicas plegadas estrechamente adoptando formas esféricas o globulares compactas. La mayoría son solubles en sistemas acuosos y son biológicamente más activas.biológicamente más activas.

• La conformación tridimensional es la que confiere a cada proteína su actividad biológica exclusiva. Esta conformación,por su parte, depende de la secuencia específica de aminoácidos de sus cadenas polipeptídicas.

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PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

A. Capacidad amortiguadora debido a su comportamiento anfótero.

B. Especificidad. Son específicas de cada especie e incluso de cada organismo. La semejanza entre proteínas es mayor cuanto mayor sea el grado de parentesco evolutivo.mayor sea el grado de parentesco evolutivo.

C. Desnaturalización. Pierden su actividad al perder su estructura terciaria por algún cambio en el medio (temperatura, Ph, salinidad, composición, radiaciones, ...). Si el cambio no ha sido muy drástico se puede producir la renaturalización. 25

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

D. Solubilidad. Las proteínas fibrosas son insolubles, pero las globulares suelen ser solubles.

E. Punto isoeléctrico. Cada proteína tiene un pH para el cual la carga neta de la un pH para el cual la carga neta de la molécula es nula. Esta propiedad se aprovecha para separar proteínas de una mezcla por un procedimiento denominado electroforesis .

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNASSEGÚN SU CONFORMACIÓN

1. Proteínas fibrosas (colágeno, a-queratina)

2. Proteínas globulares (hemoglobina, enzimas)enzimas)

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CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINASSEGÚN SU COMPOSICIÓN

1. Holoproteinas (proteinas simples): por hidrólisis sólo producen aminoácidos.

2. Heteroproteínas (proteinas conjugadas):

• Por hidrólisis producen aminoácidos y otro componente orgánico o inorgánico.

• La parte no aminoácida de las heteroproteínas se denomina grupo prostético.

• En función del grupo prostético estas proteínas se pueden clasificar en:

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HETEROPROTEINAS (CONJUGADAS)

a) Cromoproteínas : el grupo prostético es un pigmento.En la hemoglobina, la mioglobina y el citocromo c, el pigmento es una metalporfirina (anillo tetrapirrólico).

En la rodopsina el pigmento es un derivado de la vitaminaA.

b) Glucoproteínas : tienen un glúcido como grupo prostético. Si el porcentaje de glúcidos es muy elevado reciben el nombre de proteoglucanos , como las mucoproteínas (80% de glúcidos).Ejemplos: fibrinógeno, inm unoglobulinas, FSH, TSH, pepsina, Ejemplos: fibrinógeno, inm unoglobulinas, FSH, TSH, pepsina, ovoalbúmina y glucoproteínas de la membrana..

c) Lipoproteínas : con un lípido como grupo prostético.Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL) son ejemplos de este grupo.

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HETEROPROTEINAS

d. Nucleoproteínas : proteínas unidas a ácidos

nucleicos.

• Como las que constituyen los ribosomas o las partículas virales.

e. Fosfoproteínas : presentan grupos fosfato.

• La caseína de la leche o la vitelina del huevo son fosfoproteínas.fosfoproteínas.

f. Metaloproteínas : poseen átomos metálicos .

• La ferritina que se encuentra en el bazo tiene Fe(OH)3 como grupo prostético.

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CLASIFICACIÓN SEGÚN SUS FUNCIONES

1. Enzimas (biocatalizadores)

Aceleran las reacciones del metabolismo. Se conocen más de dos mil, entre ellos la ADN-polimerasa (interviene en la síntesis del ADN), la pepsina (enzima que digiere las proteínas en el

estómago) o el citocromo c (transfiere electrones en estómago) o el citocromo c (transfiere electrones en la cadena respiratoria).

2. Proteínas de reserva

Almacenan aminoácidos como elementos nutritivos o como sillares para el embrión en crecimiento. La caseína de la leche o la ovoalbúmina de la clara del huevo son proteínas de reserva.

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3. Proteínas transportadoras

Son proteínas capaces de unirse a diversos tipos de moléculas para transportarlas. La hemoglobina y la hemocianina son responsables del transporte de oxígeno en los vertebrados y en algunos invertebrados respectivamente. La mioglobina transporta oxígeno en los músculos. La seroalbúmina de la sangre transporta ácidos grasos desde el tejido adiposo a otros órganos. ácidos grasos desde el tejido adiposo a otros órganos. Las lipoproteínas del plasma sanguíneo (VLDL, LDL y HDL) transportan lípidos entre el intestino, el hígado y los tejidos adiposos.

4. Proteínas contráctilesLa actina y la miosina son las principales responsables

decontracción muscular.

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5. Proteínas protectoras o defensivas

La trombina y el fibrinógeno son proteínas plasmáticas que participan en la coagulación de la sangre. Los anticuerpos

o inmunoglobulinas (g-globulinas) son proteínas específicas que se combinan con las moléculas extrañas que penetran en el organismo y las neutralizan.6. Toxinas

Algunas proteínas son sustancias extremadamente tóxicas para Algunas proteínas son sustancias extremadamente tóxicas para los animales en cantidades muy pequeñas. Unacienmilésima de gramo de la toxina A producida por el Clostridium botulinum , responsable de algunas Intoxicaciones alimentarias, es suficiente para matar a una persona. La toxina diftérica y los venenos de serpiente son también proteínas.

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7. Hormonas

Las hormonas insulina (regula el metabolismo de la Glucosa), STH (hormona del crecimiento), ACTH (hormona

adrenocorticotrópica), FSH (hormona estimulante del folículo) y TSH (hormona estimulante del tiroides) son de naturaleza

proteica.8. Proteínas estructurales

El colágeno es la principal proteína estructural en los tejidos El colágeno es la principal proteína estructural en los tejidos conectivos y en el hueso. La a-queratina es el principal

componente de la capa superficial de la piel, de los pelos, las plumas y las uñas. También podemos citar aquí las glucoproteínasde las membranas celulares y las mucoproteínas o mucinas

(proteínas asociadas a Mucopolisacáridos) de las secreciones

mucosas.

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FUNCIONES GENERALES DE LAS PROTEÍNAS

1.Función estructural: realizan funciones estructurales las glucoproteinas de las membranas plasmáticas, las proteínas que forman parte de microtúbulos del citoesqueleto, los cilios y los flagelos, y las histonas que se asocian al ADN para formar las fibras de cromanita.

2.Función de transporte: además de las permeasas que regulan el paso de moléculas de a través de la regulan el paso de moléculas de a través de la membrana celular, existe un gran conjunto de proteínas encargadas del transporte de sustancias por el organismo. Así los pigmentos respiratorios se encargan de transportar el oxigeno por la sangre, la transferrina transporta hierro, las lipoproteínas transportan lípidos por la sangre

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3. Función enzimática: las enzimas son proteínas que favorecen las reacciones químicas que tiene lugar en la célula de los organismos.

4. Función hormonal: son biocatalizadores que se difieren de las enzimas en que no actúan a nivel localmente, sino que son distribuidas por la sangre y actúan por el organismo. En estas esta la insulina del actúan por el organismo. En estas esta la insulina del páncreas, la tiroxina del tiroides...

5. Función de defensa: las principales proteínas que ejercen la función de defensa son las γ globulinas o inmunoglobulinas, que constituyen los anticuerpos. Su función es asociarse a sustancias extrañas y neutralizarlas.

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6. Función contráctil: desarrollan esta función la actina y la miosina, proteínas que se asocian entre si formando miofibrillas, estructuras que permiten la contracción y relajación de las fibras musculares.

7. Función de reserva: desempeñan esta función la 7. Función de reserva: desempeñan esta función la ovoalbumina de la clara del huevo, la caseína de la leche, la gliadina de la semilla del trigo...

8. Función homeostática: algunas proteínas sanguíneas participan en la regulación del pH gracias a su capacidad amortiguadora.

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• DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS• AMINOÁCIDOS ESENCIALES Y NO ESENCIALES.• CALIDAD PROTEICA DE LOS ALIMENTOS, VALOR

BIOLÓGICO.• BALANCE NITROGENADO, RELACIÓN

ENERGÍA/PROTEÍNAS• REQUERIMIENTOS Y FUENTES ALIMENTARIAS.

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• REQUERIMIENTOS Y FUENTES ALIMENTARIAS.

DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• Comienza en el estómago.

• La secreción gástrica es el jugo gástrico. Es un líquido

claro de color amarillo pálido que tiene 0,5 g% de HCl, con un pH aproximado de 1,0. Contiene de 98 % de agua, el resto es mucina, sales inorgánicas, las enzimas digestivas (pepsina y renina) y una lipasa.

• El HCl desnaturaliza a las proteínas y mata a las bacterias.

• Después de la ingestión de una comida se observa una orina alcalina (“marea alcalina”) como resultado de la formación de bicarbonato en el proceso de secreción de ácido clorhídrico.(ver diapositiva 40, pag 22)

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DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS

•Como consecuencia del contacto con el HCl gástrico las proteínas son desnaturalizadas, es decir, se pierde la estructura terciaria como resultado de la destrucción de los puentes de hidrógeno. Esto permite a las cadenas polipeptídicas desdoblarse, haciendolas más accesibles a la acción enzimática proteolítica (proteasas).

•Las células parietales contienen numerosas mitocondrias necesarias para generar el ATP usado para hacer funcionar la bomba de H+/K+ATPasa. El bicarbonato pasa al plasma en intercambio por cloruro que se acopla a las secreción de hidrogeniones en el lumen.

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Digestion y Digestion y AbsorciónAbsorción de de ProteínasProteínas

GeneralidadesGeneralidades

FuenteFuente de de proteínasproteínas parapara digestióndigestión y y absorciónabsorción::-- 7070--100 g/100 g/díadía de de dietadieta-- 2020--30 g/30 g/díadía de de secreciónsecreción endógenaendógena-- 2020--30 g/30 g/díadía de de descamacióndescamación intestinalintestinal

La La proteínaproteína dietariadietaria eses la la únicaúnica fuentefuente de de aminoácidosaminoácidosesencialesesenciales y y necesarianecesaria parapara la la mantenciónmantención del del

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esencialesesenciales y y necesarianecesaria parapara la la mantenciónmantención del del balance balance nitrogenadonitrogenado

La La digestióndigestión eses muymuy eficienteeficiente y y ocurreocurre predominantepredominante--mentemente a a nivelnivel de de intestinointestino delgadodelgado

EnormeEnorme variedadvariedad de de posiblesposibles combinacionescombinacionesaminoacíaminoací-- dicasdicas exigeexige múltiplesmúltiples sistemassistemas de de hidrólisishidrólisis enzimáticaenzimática y y transportetransporte aminoacídicoaminoacídicointestinalesintestinales

SECRECIÓN DE LAS CÉLULAS GÁSTRICAS

• Células mucosas:

• Moco

• Células parietales o de revestimiento (acidófilas u oxínticas):

• Ácido clorhídrico

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• Factor intrínseco de Castle

• Células principales:

• Pepsinógeno

• Renina o lab

• Células argentafines:

• serotonina

DIGESTIÓN GÁSTRICA

• Jugo gástrico:

– HCl ( pH=2 ), funciones:

• Matar los gérmenes

• Desnaturalizar las proteínas: más digeribles

– Pepsinas:

• La pepsina A, la mayor , se activa a pH ácido.

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• La pepsina A, la mayor , se activa a pH ácido.

• Ataca enlaces peptídicos de aminoácidos aromáticos.

• Generada a partir de proenzima pepsinógeno, que pierde 44 aa a partir del amino terminal por autoactiva-ción (a pH<5) o por autocatálisis (la misma pepsina).

• Si bién libera aa y polipéptidos, su importancia radica en que ellos estimulan a la colecistoquinina del duodeno.

SECRECIÓN DEL ÁCIDO CLORHÍDRICO

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DigestiónDigestión de de ProteínasProteínasFasesFases

FaseFase luminalluminal

ProteasasProteasas y y peptidasaspeptidasas solublessolubles

OcurreOcurre en en estómagoestómago e e intestinointestino

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FaseFase ParietalParietal

PeptidasasPeptidasas asociadasasociadas a a membranamembrana plasmáplasmá

ticatica y de y de localizaciónlocalización intracelularintracelular

OcurreOcurre sólosólo en en intestinointestino

DigestiónDigestión de de ProteínasProteínasFaseFase Luminal Luminal GástricaGástrica

Regulación de la secreción de pepsinógenos porfactores hormonales (gastrina, histamina) y neurales

(vago/acetilcolina), son secretagogos

Dependiente de secreción de ácido gástrico y proporcional

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Dependiente de secreción de ácido gástrico y proporcional al tiempo de residencia gástrico.

Sólo determina 10-15% de la digestión de proteínas dietarias yNO es un proceso esencial en la digestión proteica total.Pero la producción del factor intrínseco de las célulasparietales es indispensable para la absorción de la vitamina B12.

DigestiónDigestión de de ProteínasProteínasFaseFase Luminal IntestinalLuminal Intestinal

MediadaMediada porpor acciónacción secuencialsecuencial de de proteasasproteasas

pancreáticaspancreáticas secretadassecretadas porpor célulascélulas zimógenaszimógenas. .

Las Las proteasasproteasas pancreáticaspancreáticas actúanactúan a pH a pH neutroneutro

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generandogenerando oligopéptidosoligopéptidos (60(60--70%) y 70%) y aminoácidosaminoácidos libreslibres(30(30--40%) 40%)

SecreciónSecreción de de proteasasproteasas pancreáticaspancreáticas eses reguladaregulada porporfactoresfactores hormonaleshormonales (CCK, (CCK, secretinasecretina, , gastrinagastrina) y ) y neuralesneurales((acetilcolinaacetilcolina, VIP) , VIP) porpor víavía de de cAMPcAMP y Cay Ca+2+2//calmodulinacalmodulinaCCK=colecistocinina; VIP= polipéptido intestinal vaso activo

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Mucosa intestinal

FaseFase Parietal de la Parietal de la

DigestiónDigestión Intestinal de Intestinal de ProteínasProteínas

ProteasasProteasas asociadasasociadas a a membranamembrana celularcelular::•• MásMás de 20 de 20 peptidasaspeptidasas diferentesdiferentes::endopeptidasasendopeptidasas, aminopeptidasas, , aminopeptidasas, carboxipeptidasascarboxipeptidasas, , dipeptidasasdipeptidasas ((prolinaprolina--dipeptidasadipeptidasa) )

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•• DigierenDigieren oligopéptidosoligopéptidos luminalesluminales a a aminoácidosaminoácidos libreslibres, , dipéptidosdipéptidos y tripéptidosy tripéptidos•• ActividadActividad reguladaregulada porpor sustratosustrato y y productoproducto

ProteasasProteasas intracelularesintracelulares•• AminoAmino didi yy tripeptidasatripeptidasa,, prolinadipeptidasaprolinadipeptidasa

AbsorciónAbsorción Intestinal Intestinal porpor

TransporteTransporte de de AminoácidosAminoácidos y y PéptidosPéptidos

Ocurre por transportadores de aminoácidos y péptidos del ribeteestriado.

Transporte activo/pasivo y Na+ dependiente/independiente

Necesidad de múltiples transportadores determinados por la

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Necesidad de múltiples transportadores determinados por la diferencia de tamaño y carga de los aminoácidos y péptidos.

Transporte peptídico más rápido que aminoácidos

TransporteTransporte peptídicopeptídico TransporteTransporte aminoacídicoaminoacídicoYeyunoYeyuno >> >> IleónIleón IleónIleón >> >> YeyunoYeyuno

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E. Avila Z.

ImportanciaImportancia de la de la AbsorciónAbsorción de Amino de Amino ácidosácidos y y PéptidosPéptidos

en el en el MetabolismoMetabolismo EnergéticoEnergético y y ProteicoProteico del del IntestinoIntestino

Los Los aminoácidosaminoácidos absorbidosabsorbidos, son la principal , son la principal fuentefuenteenergéticaenergética del del intestinointestino especialmenteespecialmente glutaminaglutamina, aspartato , aspartato y y glutamatoglutamato. .

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y y glutamatoglutamato. .

AproximadamenteAproximadamente 10% de los 10% de los aminoácidosaminoácidos absorbidosabsorbidos se se utilizanutilizan parapara síntesissíntesis proteicaproteica endógenaendógena en el enterocito.en el enterocito.

SindromesSindromes ClínicosClínicos HereditariosHereditarios AsociadosAsociados a a

MalabsorciónMalabsorción ProteicaProteica IntestinalIntestinal

DefectosDefectos EspecíficosEspecíficos de de DigestiónDigestión//AbsorciónAbsorción ProteicaProteica• • Deficiencia de enteroquinasa o tripsinógeno• Deficiencia de prolina dipeptidasa• Sindrome de Hartnup: defecto en transporte de aminoácidos

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• Sindrome de Hartnup: defecto en transporte de aminoácidosneutros• Cistinuria: defecto en transporte de aminoácidos básicos y cisteína• Intolerancia proteica lisinúrica

DefectosDefectos GeneralesGenerales de de AbsorciónAbsorción IntestinalIntestinal• • Fibrosis Fibrosis quísticaquística: : insuficienciainsuficiencia pancreáticapancreática• • OtrosOtros

IMPORTANCIA DE LAS PROTEÍNAS

• Las proteínas de los alimentos proporcionan al organismo los llamados aminoácidos esenciales.

• Necesarios para la síntesis tisular y formación de diversos compuestos orgánicos.

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diversos compuestos orgánicos.

• Los aminoácidos liberados en la degradación son reutilizados en la síntesis proteica, sin embargo algunos de ellos se adhieren a reacciones de oxidación con fines energéticos.

REQUERIMIENTOS DE PROTEÍNA Y AMINOÁCIDOS

• Cálculo de las necesidades de proteína:

1 g x kg de peso corporal x día

Hombre de 70 kilos: 1x 70/dia = 70 g/día

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REQUERIMIENTOS DE AMINOÁCIDOS

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CalidadCalidad y y DigestibilidadDigestibilidad de de laslas ProteínasProteínas

Valor Valor biológicobiológico estáestá determinadodeterminado porpor eficienciaeficiencia de de utilizaciónutilización en en el el crecimientocrecimiento y se y se correlacionacorrelaciona con % de con % de aminoácidosaminoácidos esencialesesenciales..

DigestibilidadDigestibilidad proteicaproteica dependedepende de:de:-- fuente proteica: animal >> vegetal- contenido de prolina : >% de prolina (glúten,caseína)

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- contenido de prolina : >% de prolina (glúten,caseína) disminuye digestibilidad

- fosfoproteínas (caseína) son más resistentes a proteasaspancréaticas

- manejo pre-ingesta: cocción facilita la digestibilidad, aunque en ciertos casos disminuye por generación de sustancias de interferencia

CALIDAD PROTEICA DE LOS ALIMENTOS: VALOR BIOLÓGICO

• Los estudios biológicos miden el crecimiento o la retención de nitrógeno en animales de experimentación y también en el hombre, en función del aporte proteico. Siendo los parámetros más utilizados:

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1. Valor biológico

2. Digestibilidad

3. Utilización neta de la proteína (UNP)

4. Relación de eficiencia proteica (REP)

VALOR BIOLÓGICO

• Desde hace mucho tiempo se observó que las proteínas de origen animal daban resultados muy superiores en mantener la salud y crecimiento de las ratas que cuando se las alimentaba con ciertos vegetales o la gelatina de la cólagena animal.

• ¿Dónde está la diferencia?

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• ¿Dónde está la diferencia?

En la clase de aminoácidos que contienen y en su proporción. Y de aquí derivó el conocimiento de los aminoácidos esenciales y no esenciales.

Los no esenciales, no pueden sintetizarse en el organismo y por lo tanto deben darse en la dieta. La falta de uno de ellos causaba un defecto en el crecimiento y aún la muerte.

VALOR BIOLÓGICO

• Los aminoácidos no esenciales se sintetizan en el organismo de los animales a condición de que se suministre una fuente adecuada de C (CH, grasas) y otra de N para incorporarlos a los resíduos de cetoácidos

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a los resíduos de cetoácidos

• Tanto los aminoácidos esenciales como los no esenciales son indispensables para la síntesis de proteínas, la falta de uno de ellos hace imposible formarlos.

Para sintetizar 10 g de una proteína hipoté-Tica necesitamos los siguientes aminoácidos

AA A B C D PRODUCTO g

AAs en% 40 25 20 15 100

g de AAs 4 2.5 2.0 1.5 10

Residuo - - - - -

AA en g 4 1.5 2.0 1.5 9

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AA en g 4 1.5 2.0 1.5 9

Residuo g 1.6 - 0.8 0.6 3

AA usados en g 2.4 1.5 1.2 0.9 6

Amino acido limitante

VALOR BIOLÓGICO

• Las proteínas de origen vegetal, en general, son deficientes en Lys, Trp, Thr y Met.

• La zeina del maiz carece Trp. Las leguminosas son deficientes en Met.

• Complementariedad: las diversas

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• Complementariedad: las diversas proporciones de los aminoácidos de las proteínas permite hacer mezclas que compensan las deficiencias individuales, así, la deficiencia del trigo en lisina se puede compensar con las leguminosas que son ricas en Lis.

DIGESTIBILIDADPROPORCIÓN DE N QUE ES ABSORBIDO

100xingeridoN

absorbidoNU =

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ingeridoN

Las proteínas una vez digeridas se absorben por completo.

VALOR BIOLÓGICO

• Es la porción de nitrógeno absorbido y que es retenido por el organismo para ser utilizado en crecimiento o mantenimiento del balance nitrogenado.

=VB

)(NRretenidoN

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=VB

100)(

)(X

NAabsorbidoN

NRretenidoNVB =

VALOR BIOLOGICO DE LAS PROTEÍNAS

• La valoración de la proteína se puede hacer en ratas usando como standard de comparación el huevo entero.

• También es posible expresar el valor de una proteína en función del valor químico obtenido de la concentración de cada aminoácido esencial

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la concentración de cada aminoácido esencial comparado con la presente en la proteína del huevo entero.

• Efecto ahorrador de las proteínas por la ingestión de carbohidratos y grasas

UTILIZACIÓN NETA DE LA PROTEINAUNP

• Proporción del N proteico consumido que queda en el organismo.

• Nos permite conocer con exactitud el N proteico utilizado realmente.

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• Con este concepto la proteína de óptima calidad es la que tiene un UNP de 100

100

idaddigestibilxbiológicovalorUNP =

RELACIÓN DE LA EFICIENCIA PROTEICA (REP)

• Más conocido como PER es el aumento de peso corporal dividido entre el peso de la proteína consumida.

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• Ganancia de peso (gr.)/proteínas ingeridas en gramos

BALANCE NITROGENADO

• El contenido de N en las proteínas es de 16%.

• El N del alimento es en gran proporción el del alimento.

• La mayor parte del nitrógeno es excreatdo por la orina (urea, creatinina, arginina, amoníaco, ácido úrico, etc).

• El N de las materias fecales procede de la descamación de células intestinales y de la flora bacteriana. (1-2 g/dia).

• Para el balance nitrogenado hay que determinar por el

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• Para el balance nitrogenado hay que determinar por el laboratorio en los alimentos la orina, las heces su contenido de N.

• Balance nitrogenado = N ingerido – N excretado. Debe ser igual a cero, puede ser positivo o negativo-

• HACER EL BALANCE EN LA PIZARRA

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Proteinas 3ra Clase 1012

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