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COLEGIO DE BACHILLERES

PLANTEL 9 ARAGN

N G E N E R A Q U M C A

P R O T E N A S

NTEGRANTES:

ROJAS CORREA FERNANDA

LPEZ GUERRERO PATR C A

HERNNDEZ HURTADO JORGE

MARTNEZ MARTNEZ JOSU

GRUPO: 551

P R O T E N A S Qu son?

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Las protenas son sustancias complejas formadas necesariamente por loselementos: C, H, O, N, S y en algunos casos fsforo. Son de alto peso molecular,forman dispersiones coloidales y estn compuestas por Lalfaaminocidos enenlace peptdico, arreglados en secuencia lineal !ue se arrolla despu"s paraconstituir cuatro ni#eles estructurales.

Las protenas se encuentran presentes en todas las estructuras de la c"lula y sonlas mol"culas ms acti#as en la #ida celular.

$na de las funciones ms rele#antes de las protenas es constituir la partefundamental de las en%imas, los principales catali%adores de las c"lulas.

&s como las protenas forman parte de todas las estructuras celulares participantam'i"n como agentes acti#os en todas las funciones de la c"lula y del organismo.

&s por ejemplo las protenas funcionan en los diferentes tipos de tra'ajo de las

c"lulas: !umico, mecnico, osmtico y el"ctrico.

(or ejemplo: el tra'ajo !umico de todas las reacciones celulares) el tra'ajomecnico de la contraccin muscular) el tra'ajo osmtico !ue mediante eltransporte acti#o permite la entrada y salida de meta'olitos en la c"lula #i#a) y eltra'ajo el"ctrico !ue es muy e#idente en la conduccin ner#iosa y en losfenmenos de percepcin y sensi'ilidad como el dolor, la temperatura, la lu%, ele!uili'rio corporal y los fenmenos el"ctricos del pensamiento.

Las protenas funcionan tam'i"n como *ormonas mensajeros !umicos entre las

c"lulas de suerte !ue #arias de las *ormonas son de naturale%a proteica, porejemplo: la insulina, el glucagn, la *ormona adrenocorticotrfica y dems*ormonas trficas de la *ipfisis: tirotropina, luteini%ante, prolactina, *ormona delcrecimiento) as como los factores li'eradores del *ipotlamo.

& ni#el del organismo las protenas tienen tam'i"n una importante funcinnutricional, formando el principal ingreso nitrogenado del organismo.

Las protenas mem'ranales se ocupan adems de ser#ir como marcadores de laindi#idualidad celular, se ocupan de reali%ar los principales tipos de transporteacti#o y pasi#o de la c"lula: difusin facilitada, uniporte, simporte y antiporte.

Las protenas funcionan prominentemente como acarreadores de diferentes tiposde sustancias: el o+geno es lle#ado por la *emoglo'ina, el co're por laceruroplasmina, el fierro por la siderofilina, los cidos grasos por la al'mina !uetam'i"n lle#a los pigmentos 'iliares, los lpidos por las lipoprotenas, etc"tera.

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las protenas participan en los sistemas de defensa del organismo funcionandocomo anticuerpos: inmunoglo'ulinas -, , &, / y 0) y tam'i"n formando todos loscomponentes del complemento.

ESTRUCTURA DE LAS PROTENAS.

& primera #ista podra pensarse en las protenas como polmeros lineales de &&unidos entre s por medio de enlaces peptdicos. Sin em'argo, la secuencia linealde && puede adoptar mltiples conformaciones en el espacio. La estructuraprimaria #iene determinada por la secuencia de && en la cadena proteica, es decir,el nmero de && presentes y el orden en !ue estn enla%ados. La conformacinespacial de una protena se anali%a en t"rminos de estructura

secundaria y estructura terciaria. La asociacin de #arias cadenas polipeptdicasorigina un ni#el superior de organi%acin, la llamada estructura cuaternaria. (orltimo, la asociacin de protenas con otros tipos de 'iomol"culas para formarasociaciones supramoleculares con carcter permanente da lugar a la estructura!uinaria.

ESTRUCTURA PRIMARIA.

La estructura primaria #iene determinada por la secuencia de && en la cadena

proteica, es decir, el nmero de && presentes y el orden en !ue estn enla%ados12igura de la derec*a3. Las posi'ilidades de estructuracin a ni#el primario sonprcticamente ilimitadas. Como en casi todas las protenas e+isten 45 &&diferentes, el nmero de estructurasposi'les #iene dado por las #ariacionescon repeticin de 45 elementos tomadosde n en n, siendo n el nmero de && !uecomponen la mol"cula proteica.

Como consecuencia del esta'lecimientode enlaces peptdicos entre los distintos

&& !ue forman la protena se originauna cadena principal o 6es!ueleto6 a partirdel cual emergen las cadenas laterales delos && 17tomos som'reados en la 2igurade la derec*a3.Los tomos !ue componen la cadena principal de la protena son elN del grupo amino 1condensado con el && precedente3, el C a1a partir del cual

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emerge la cadena lateral3 y el C del grupo car'o+ilo 1!ue se condensa con el &&siguiente3. (or lo tanto, la unidad repetiti#a 'sica !ue aparece en la cadenaprincipal de una protena es: 1NHCaCO3

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-eneralmente, el nmero de && !ue forman una protena oscila entre 85 y 955.Los enlaces !ue participan en la estructura primaria de una protena sonco#alentes: son los enlaces peptdicos. 0l enlace peptdico 12igura de la i%!uierda3

es un enlace amida !ue se forma entre el grupo car'o+ilo de una && con el grupoamino de otro, con eliminacin de una mol"cula de agua. ndependientemente dela longitud de la cadena polipeptdica, siempre *ay un e+tremo amino terminal y une+tremo car'o+ilo terminal !ue permanecen intactos. (or con#encin, la secuenciade una protena se lee siempre a partir de su e+tremo amino 12igura superior3.

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Como consecuencia del esta'lecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos&& !ue forman la protena se origina una cadena principal o 6es!ueleto6 a partirdel cual emergen las cadenas laterales de los && 17tomos som'reados en la2igura de la derec*a3.Los tomos !ue componen la cadena principal de laprotena son el N del grupo amino 1condensado con el && precedente3, el C a1a

partir del cual emerge la cadena lateral3 y el C del grupo car'o+ilo 1!ue secondensa con el && siguiente3. (or lo tanto, la unidad repetiti#a 'sica !ueaparece en la cadena principal de una protena es: 1NHC aCO3

Como la estructura primaria es la !ue determina los ni#eles superiores deorgani%acin, el conocimiento de la secuencia de && es del mayor inter"s para elestudio de la estructura y funcin de una protena. Clsicamente, la secuenciacinde una protena se reali%a mediante m"todos !umicos. 0l m"todo ms utili%adoes el de 0dman, !ue utili%a el fenilisotiocianato para marcar la protena1representado en la 2igura de la i%!uierda como un tringulo3 e iniciar una serie dereacciones cclicas !ue permiten identificar cada && de la secuencia empe%andopor el e+tremo amino. Hoy en da esta serie de reacciones las reali%a de formaautomtica un aparato llamado secuenciador de &&.

ESTRUCTURA SECUNDARIA.

La estructura secundaria es el plegamiento !ue la cadena polipeptdica adopta

gracias a la formacin de puentes de *idrgeno entre los tomos !ue forman elenlace peptdico. Los puentes de *idrgeno 1en color #erde en la figura inferior3 seesta'lecen entre los grupos CO y NH del enlace peptdico 1el primero comoaceptor de H, y el segundo como donador de H3. /e esta forma, la cadenapolipeptdica es capa% de adoptar conformaciones de menor energa li're, y portanto, ms esta'les.

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Se pueden distinguir #arios tipos de conformaciones !ue determinan la estructurasecundaria de una protena:

CONFORMACIN AL AZAR

0n algunas protenas, o en ciertas regiones de la misma, no e+isten interaccionesde suficiente consideracin como para !ue se pueda distinguir un ni#el deorgani%acin superior a la estructura primaria. 0n estos casos se *a'la de laconformacin al a%ar.

HELICE a

Cuando la cadena principal o es!ueleto de un polip"ptido se pliega en el espacioen forma de*elicoide de+trgiro se adopta una conformacindenominada *"lice a 0sta estructura es peridica y en ella cada enlace peptdicopuede esta'lecer dos puentes de *idrgeno. $n puente de *idrgeno se formaentre el grupo NH del enlace peptdico del && en posicin n y el grupo CO delenlace peptdico del && situado en posicin n;. 0l otro puente de *idrgeno seforma entre el grupo CO del enlace peptdico del && en posicin n y el grupoNH del enlace peptdico del && situado en posicin n

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ioni%a'les no estn cargados. 0ncaso contrario, adoptan

la cono!"ac#$n a% a&a!.

GIROS B

Secuencias de la cadenapolipeptdica con estructura a o ' a menudo estn conectadas entre s por mediode los llamados giros '12igura de la derec*a, en color 'lanco3. Son secuenciascortas, con una conformacin caracterstica !ue impone un 'rusco giro de >85 oa lacadena principal de un polip"ptido.

&& como &sn, -ly y (ro 1!ue se acomodan mal en estructuras detipo a o '3 aparecen con frecuencia en este tipo de estructura.

La conformacin de los giros ' est esta'ili%ada generalmente por medio de unpuente de *idrgeno entre los residuos > y ; del giro '. 0n la 2igura de la derec*ano se representan los tomos de *idrgeno.

http://www.ehu.eus/biomoleculas/PROT/PROT42A.htmhttp://www.ehu.eus/biomoleculas/PROT/PROT42A.htm

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ESTRUCTURA TERCIARIA.

Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos lostomos !ue componen la protena, concepto e!uipara'le al de conformacina'soluta en otras mol"culas. La estructura terciaria de una protena esla responsa'le directa de sus propiedades 'iolgicas, ya !ue la disposicinespacial de los distintos grupos funcionales determina su interaccin con losdi#ersos ligandos. (ara las protenas !ue constan de una sola cadenapolipeptdica 1carecen de estructura cuaternaria3, la estructura terciaria es lam+ima informacin estructural !ue se puede o'tener. La 2igura de la derec*acorresponde a la protena triosafosfato ismeras. La estructura terciaria es unadisposicin precisa y nica en el espacio, y surge a medida !ue se sinteti%a laprotena. 0n otras pala'ras, la estructura terciaria est determinada por lasecuencia de && 1estructura primaria3.

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Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

(rotenas con estructura terciaria de tipo fi'roso en las !ue una de lasdimensiones es muc*o mayor !ue las otras dos. Son ejemplosel colgeno 12igura inferior i%!uierda3, la !ueratina del ca'ello o

la fi'rona de la seda3, 0n este caso, los elementos de estructurasecundaria 1*"lices au *ojas '3 pueden mantener su ordenamiento sinrecurrir a grandes modificaciones, tan slo introduciendo ligeras torsioneslongitudinales, como en las *e'ras de una cuerda.

(rotenas con estructura terciaria de tipo glo'ular, ms frecuentes, en las!ue no e+iste una dimensin !ue predomine so're las dems, y su formaes apro+imadamente esf"rica. 0n este tipo de estructuras se sucedenregiones conestructuras al a%ar,*"lice a *oja ',

acodamientos yestructurassupersecundarias.La figura inferior dela derec*acorresponde ala mioglo'ina.

Las fuer%as !ueesta'ili%an la estructuraterciaria de una protena se esta'lecen entre las distintas cadenas laterales de los

&& !ue la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser dedos tipos: co#alentes y no co#alentes 12igura de la derec*a3.

Los enlaces co#alentes pueden de'erse a 1>3 la formacin de unpuentedesulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a 143 la formacin deun enlace amida 1CONH3 entre las cadenas laterales de la Lys y un &&dicar'o+lico 1-lu o &sp3.

Los enlaces no co#alentes pueden ser de cuatro tipos: 1>3 fuer%as

electrostticas entre cadenas laterales ioni%adas, con cargas de signo opuesto,143 puentes de *idrgeno, entre las cadenas laterales de && polares193 interacciones *idrof'icas entre cadenas laterales apolares y 1;3fuer%as depolaridad de'idas a interacciones dipolodipolo

Como resultado de estas interacciones, en las protenas con estructura terciariaglo'ular:

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las cadenas laterales con carcter apolar se orientan *acia el interior de lamol"cula e#itando las interacciones con el disol#ente, y forman un ncleocompacto con carcter *idrof'ico 1en color a%ul en la figura de la derec*a3.

las cadenas laterales de los aminocidos polares se locali%an en la

superficie de la mol"cula, interaccionando con el agua y permitiendo !ue laprotena permane%ca en disolucin 1en color 'lanco en la figura de laderec*a3.

No todas estas interacciones contri'uyen por igual al mantenimiento de laestructura terciaria. O'#iamente, el enlace !ue aporta ms esta'ilidad es el de tipoco#alente, y entre los no co#alentes, las interacciones ms importantes son las detipo *idrof'ico, ya !ue e+igen una gran pro+imidad entre los grupo apolares delos &&.

Cuando desaparecen estas interacciones la estructura terciaria de una protena se

desesta'ili%a y pierde su estructura tridimensional caracterstica de manera !uepierde su funcin y, a menudo precipita. 0ste fenmeno se conoce con el nom'rede desnaturali%acin.

0+isten regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las protenas!ue actan como unidades autnomas de plegamiento y@o desnaturali%acin delas protenas. 0stas regiones constituyen un ni#el estructural intermedio entre lasestructuras secundaria y terciaria reci'en el nom're de dominios. Los dominios sepliegan por separado a medida !ue se sinteti%a la cadena polipeptdica. 0s la

asociacin de los distintos dominios la !ue origina la estructura terciaria. La 2igurade la derec*a corresponde a la protenapiru#ato !uinasa, !ue consta de ;dominios, cada uno representado de un color. La p"rdida total o parcial de losni#eles de estructuracin superiores al primario reci'e el nom'rede desnaturali%acin, !ue puede ser re#ersi'le o irre#ersi'le.

ESTRUCTURA CUATERNARIA.

Cuando una protena consta de ms de una cadena polipeptdica, es decir, cuandose trata de una protena oligom"rica, decimos !ue tiene estructura cuaternaria. Laestructura cuaternaria de'e considerar: 1>3 el nmero y la naturale%a de lasdistintas su'unidades o monmeros !ue integran el oligmero y 143 la forma en!ue se asocian en el espacio para dar lugar al oligmero. La figura de la derec*acorresponde a la *emoglo'ina.

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0n protenas con estructura terciaria de tipo fi'roso, la estructura cuaternariaresulta de la asociacin de #arias *e'ras para formar una fi'ra o soga.La miosina o la tropomiosina constan de dos *e'ras con orientadas de formaantiparalela. 0structura de *"lice a enrolladas en una fi'ra le#gira. La a!ueratinadel ca'ello y el fi'ringeno de la sangre presentan tres *e'ras en cada fi'ra

le#gira. 0l colgeno consta de tres *e'ras *elicoidales le#giras !ue forman unafi'ra de+trgira. La fio'rina de la seda presenta #arias *e'ras con estructura de*oja '.

Cuando #arias protenas con estructura terciaria de tipo glo'ular se asocian paraformar una estructura de tipo cuaternario, los monmeros pueden ser:

0+actamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de

la *e+o!uinasa.

uy parecidos, como en el caso de la lactato des*idrogenasa.

Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso dela *emoglo'ina.

0structural y funcionalmente distintos, !ue una #e% asociados forman unaunidad funcional, como en el caso de la aspartato transcar'amilasa, unen%ima alost"rico con seis su'unidades con acti#idad cataltica y seis conacti#idad reguladora.

hemoglobina aspartato transcarbamilasa

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La estructura cuaternaria modula la acti#idad 'iolgica de la protena y laseparacin de las su'unidades a menudo conduce a la p"rdida defuncionalidad. Las fuer%as !ue mantienen unidas las distintas cadenaspolipeptdicas son, en lneas generales, las mismas !ue esta'ili%an la estructuraterciaria. Las ms a'undantes son las interacciones d"'iles 1*idrof'icas, polares,electrostticas y puentes de *idrgeno3, aun!ue en algunos casos, como en lasinmunoglo'ulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentesdisulfuro. 0l ensam'laje de los monmeros se reali%a de forma espontnea, lo !ueindica !ue el oligmero presenta un mnimo de energa li're con respecto a losmonmeros.

0n protenas con estructura terciaria de tipo fi'roso, la estructura cuaternariaresulta de la asociacin de #arias *e'ras para formar una fi'ra o soga.La miosina o la tropomiosina constan de dos *e'ras con estructura de*"lice a enrolladas en una fi'ra le#gira. La a!ueratina del ca'ello y el fi'ringenode la sangre presentan tres *e'ras en cada fi'ra le#gira. 0l colgeno consta detres *e'ras *elicoidales le#giras !ue forman una fi'ra de+trgira. La fi'rona de laseda presenta #arias *e'ras con estructura de *oja ' orientadas de formaantiparalela.

La estructura cuaternaria modula la acti#idad 'iolgica de la protena y laseparacin de las su'unidades a menudo conduce a la p"rdida defuncionalidad. Las fuer%as !ue mantienen unidas las distintas cadenaspolipeptdicas son, en lneas generales, las mismas !ue esta'ili%an la estructuraterciaria. Las ms a'undantes son las interacciones d"'iles 1*idrof'icas, polares,electrostticas y puentes de *idrgeno3, aun!ue en algunos casos, como en lasinmunoglo'ulinas, la estructura cuaternaria se mantiene mediante puentesdisulfuro. 0l ensam'laje de los monmeros se reali%a de forma espontnea, lo !ueindica !ue el oligmero presenta un mnimo de energa li're con respecto a losmonmeros.

ESTRUCTURA QUINARIA.

ASOCIACIONES SUPRAMOLECULARES

0n muc*os casos, las protenas se agrupan 'ien entre s, 'ien con otros grupos de'iomolecular para formar estructuras supramoleculares de orden superior y !uetienen un carcter permanente. 0ste ni#el de asociacin reci'e el nom'rede estructura !uinaria:

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ASOCIACIONES ENTRE PROTENAS

Las protenas a y 'tu'ulina 1en color a%ul y #erde en la figura inferior3 formanunos dmeros !ue se ensam'lan formando filamentos *uecos enormemente largosllamados microt'ulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya !ueforman parte del citoes!ueleto de las c"lulas 1!ue contri'uyen a dar forma a lasc"lulas3, del centriolo 1!ue participa en la mitosis3, y de los cilios y flagelos 1!ueparticipan en la motilidad celular3.

La fi'rina es otra protena !ue forma una asociacin supramolecular. Losmonmeros de fi'rina se unen mediante enlaces co#alentes para formar la mallatridimensional caracterstica del trom'o o cogulo sanguneo.

Polimerizacin de la fibrina Cogulo sanguneo

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TIPOS DE ENLACEFORMACION DEL ENLACE PEPTDICO

Se forma por la unin del grupo amino de un aminocido con el car'o+ilo de otro,formndose un enlace tipo amida con la salida de una mol"cula de agua. 0lenlaces peptdico !ue as se forma es un enlace co#alente muy fuerte pues detodos los tipos de enlace de las protenas, es el nico !ue resiste a ladesnaturali%acin.

RESONANCIA DE ENLACE PEPTDICO.

0l enlace peptdico permite !ue los electrones de CO y de NH resuenen entre si,lo cual con#ierte al car'ono y al nitrgeno in#olucrados a una configuracin sp4!ue tiene una estereo!umica plana trigonal como si fuera un do'le enlace, con elo+geno y el *idrogeno en posicin trans. 0n otras pala'ras, tanto el NH como elCO se aplanan y se constituye un plano representado en amarillo, en donde sesitan los cuatro tomos del enlace OCNH& este plano se le llama el planopeptdico.

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