Proteínas Unitec

TRANSCRIPCIÓN

Y TRADUCCIÓN

Dr. Javier Jiménez Salazar.

ADN ADN

ARN

PROTEÍNAS

REPLICACIÓN

TRANSCRIPCIÓN

TRADUCCIÓN

DOGMA CENTRAL BIOLOGÍA MOLECULAR

TRANSCRIPCIÓN

• Copia de fragmentos

de ADN en ARN

(intermediario entre

ADN y proteína) y

sólo una cadena.

• Varios tipos de ARN.

• Enzima principal ARN

polimerasa.

• Dirección: 5’ a 3’

• UNIDAD DE TRANSCRIPCIÓN

Región de ADN limitada por sitios

de inicio y terminación que se

copia a un transcrito primario

(ARNm, ARNt, ARNr, ARNnc)

• GEN – Región de ADN

que codifica para un

péptido o una proteína.

PROCARIONTES T

RA

NS

CR

IPC

IÓN

TRANSCRIPCIÓN

ADN

5’ ATGAGCGTCTGCGGCAATGAACTTCCAAGAACTAGGGATTGA 3’

3’ TACTCGCAGACGCCGTTACAAGAAGGTTCTTGATCCCTAACT 5’

ARN

5’ AUGAGCGUCUGCGGCAAUGAACUUCCAAGAACUAGGGAUUGA 3’

TRANSCRIPCIÓN

ADN



ARN

TR

AN

SC

RIP

CIÓ

N

EUCARIONTES

POLIGÉNICO

MONOGÉNICO

PROCARIONTES

UN GEN=VARIAS PROTEÍNAS

EUCARIONTES

UN GEN=UNA PROTEÍNA

http://www.biology.com/learning/transcription/captail.html

MADURACIÓN

DEL ARN EN EUCARIONTES

TR

AD

UC

CIÓ

N • Decodifica el

ARN en

Proteínas

• En ribosomas

(citoplasma o

unidos al

Retículo

Endoplásmico)

TRADUCCIÓN EN

PROCARIONTES

TR

AD

UC

CIÓ

N

COMPONENTES DE LA MAQUINARIA TRADUCCIONAL

AMINOACIL tRNA SINTETASA

CODÓN DE INICIO Y PARO

INTERACCION

CODONES Y ANTICODONES

MARCO DE LECTURA

FASES DE LA TRADUCCIÓN

• INICIACIÓN

• ELONGACIÓN

• TERMINACIÓN

COMPONENTES DE LA

MAQUINARIA DE TRADUCCIÓN

ARNm

ARNt

RIBOSOMA

AMINOACIL tRNA SINTETASA

CÓDIGO

GENÉTICO

•CÓDIGO DE

TRIPLETES

•CASI UNIVERSAL

•DEGENERADO

•ASOCIA UN

TRIPLETE

DE NUCLEÓTIDOS

(A, U, C, G) CON UN

a.a.

•CODONES DE

INICIACIÓN

Y TERMINACIÓN


3’ TACTCGCAGACGCCGTTACTTGAAGGTTCTTGATCCCTAACT 5’


N--MetSerValCysGlyAsnGluLeuProArgThrArgAsp-----C

AMINOÁCIDOS

PROTEÍNAS Y

MODIFICACIONES

POST

TRADUCCIONALES

LA

ESTRUCTURA

DE LA

PROTEÍNA

DETERMINA

SU FUNCIÓN

PROTEÍNA

FIBRILAR

PROTEÍNA

GLOBULAR

HIDROFÓBICOS

ALIFÁTICOS

G A V

P I L

AROMÁTICOS

W Y F

HIDROFÍLICOS

CON CARGA

K R H

D E

HIDROFÍLICOS

SIN CARGA

M N

C

T S

Q

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

(humano) M A T T V I L L P H

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Metionina Arginina Treonina Triptofano Valina Isoleucina Leucina Lisina Phenilalanina Histidina

45

aa

NO POLARES

CON N BÁSICO

ALIFÁTICOS

AROMÁTICOS

POLARES SIN CARGA

CON GRUPOS ÁCIDOS

POLARES CON CARGA

46

NO POLARES ALIFÁTICOS

H2N CH C

H

OH

O

H2N CH C

CH3

OH

O

H2N CH C

CH

OH

O

CH3

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

CH CH3

CH3

GLICINA

Gli

ALANINA Ala VALINA

Val

LEUCINA

Leu

H2N CH C

CH

OH

O

CH3

CH2

CH3

ISOLEUCINA

Ile

HN

C OH

O

PROLINA

Pro

47

NO POLARES AROMÁTICOS

H2N CH C

CH2

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C OH

O

FENILALANINA

Phe

TIROSINA

Tyr

TRIPTOFANO

Trp

CH2

HN

48

POLARES SIN CARGA

H2N CH C

CH2

OH

O

OH

H2N CH C

CH

OH

O

OH

CH3

H2N CH C

CH2

OH

O

SH

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

NH2

O

H2N CH C

CH2

OH

O

C

NH2

O

SERINA

Ser

TREONINA

TreCISTEÍNA

Cys

GLUTAMINA

Gln

ASPARRAGINA

Asn

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

S

CH3

METIONINA

Met

49

POLARES CON CARGA

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

CH2

NH2

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

CH2

NH

C

NH2

NH

H2N CH C

CH2

OH

O

N

NH

LISINA

Lis ARGININA

Arg

HISTIDINA

Hys

H2N CH C

CH2

OH

O

C

OH

O

H2N CH C

CH2

OH

O

CH2

C

OH

O

ACIDO GLUTÁMICO

GluÁCIDO ASPÁRTICO

Asp

BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)

AMINOÁCIDOS QUE

ORIGINAN MOLÉCULAS

CON ACTIVIDAD

BIOLÓGICA

AMINOÁCIDOS

QUE SIRVEN

COMO

NEURO

TRANSMISORES

-Gly

-Asp

-Glu

Glu (E)

Trp (W)

Tyr (Y)

AMINOÁCIDOS QUE GENERAN

NEUROTRANSMISORES

http://learn.genetics.utah.edu/content/addiction/drugs/mouse.html

MOUSE PARTY

ENLACE

PEPTÍDICO

Enlace

AMIDA

C

C

O

N

H

C

C

C

O

N

H

C

+

-

55

PROTEINAS

56

DEFINICIÓN

Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000

daltons, indispensables para la procesos vitales

de los seres vivos.

Están formadas por C, H, O, N y S

58

Por su naturaleza química

SIMPLES

CONJUGADAS

CLASIFICACIÓN DE LAS

PROTEINAS Por la forma que adopta

FIBROSA

GLOBULAR

Por su función Biológica

ENZIMAS

PROTEÍNAS DE

TRANSPORTE

CONTRÁCTILES Y

MÓTILES

DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS

59

PROPIEDADES DE LAS

PROTEINAS

PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.

SOLUBILIDAD:

Forman dispersiones en agua

Efecto del pH: hace variar la carga.

Efecto de las sales: Baja [ ]: aumenta la solubilidad

Alta [ ]: disminuye la solubilidad

Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.

60

ESTRUCTURA

TRIDIMENSIONAL DE

LAS PROTEÍNAS

61

Las proteínas tienen 4 niveles de organización:

ESTRUCTURA PRIMARIA

ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA TERCIARIA

ESTRUCTURA CUATERNARIA

ESTRUCTURAS DE LAS

PROTEÍNAS PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos.

Especificada por la información genética

SECUNDARIA: Plegamiento de la cadena poilipeptídica formando microarreglos

Hélice alfa (a) y Lámina beta (b) plegada

TERCIARIA: Forma tridimensional global

Estructura funcional

CUATERNARIA: Uniones de 2 o más polipéptidos

(subunidades, monómeros o protómeros)

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS

N-

-C

-C

-N

64

ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:

•La identidad de aminoácidos.

•La secuencia de aminoácidos.

•La cantidad de aminoácidos.

•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.

•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

65

ESTRUCTURA SECUNDARIA

Interacciónes entre aa que se encuentran

próximos en la cadena.

La cadena no es lineal, adopta formas en el

espacio.

Los aa interaccionan por puentes H.

Tipos de estructuras secundarias:

HÉLICE ALFA

HOJA PLEGADA BETA

AL AZAR.

66

HELICE ALFA

Los grupos R de los aa se

orientan hacia el exterior.

Se forman puentes de H

entre el C=O de un aa y

el NH- de otro que se

encuentra a 4 lugares.

Hay 3.6 aa por vuelta.

Ej: queratina.

67

HOJA PLEGADA BETA

Los grupos R se orientan

hacia arriba y abajo

alternativamente.

Se establecen puentes H

entre C=O y NH- de aa

que se encuentran en

segmentos diferentes de

la cadena.

Ej. Fibroína (seda)

ESTRUCTURAS

SECUNDARIAS

HÉLICES ALFA

HÉLICE-GIRO-

HÉLICE

GIRO-

HÉLICE-GIRO

HÉLICES ALFA

ESTRUCTURA

SECUNDARIA

PLEGAMIENTO

BETA

71


Una cadena con estructura

secundaria adquiere una

determinada dispoción en el

espacio por interacciones

entre aa que se encuentran en

sitios alejados de la cadena.

Proteínas globulares: se

pliegan como un ovillo.

Proteínas fibrosas: tiene

aspecto alargado.

Ej: mioglobina

72


PUENTES DISULFURO

77


Surge de la asociación de

varias cadenas con

estructuras terciarias.

Intervienen las mismas

interacciones que en la

estructura terciaria.

REPRESENTACIONES

GRÁFICAS DE LAS

PROTEÍNAS

ENTRAR EN LA SIGUIENTE PÁGINA PARA

VER UNA PROTEÍNA TRIDIMENSIONAL

(Se abre en una página diferente)

http://www.mgh.harvard.edu/labm

ed/res/reslab/album.swf

ALBÚMINA HUMANA

ADENILATO CINASA

http://www.mgh.harvard.edu/labmed/res/reslab/album.swf

http://www.mgh.harvard.edu/labmed/res/reslab/album.swf

79

TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE

FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS

Propiedades químicas

Formación de enlaces PEPTÍDICOS:

81

PUENTES DI SULFURO

• Formación de enlaces disulfuro (PUENTES

DISULFURO)

CISTINA

H2N CH

C

H2C

OH

O

SH2

H2N CH

C

CH2

OH

O

SH2

+H2N CH

C

CH2

OH

O

S

H2N CH

C

H2C

OH

O

S

82

PÉPTIDOS

83

• PÉPTIDOS

• Polímeros de

aminoácidos de PM

menor a 6000 daltons

( <50 aa)

• Dipéptido: 2 aa

• Tripéptido: 3 aa

• Tetrapéptido: 4 aa

• Pentapéptido: 5 aa

Extremo N-terminal: comienzo de la

cadena

Extremo C-terminal: fin de la cadena

Oligopéptido: menos de 40 aminoácidos.

Polipéptido: más de 40 hasta 1000 aminoácidos.

Proteína: miles cadenas polipeptídicas.

http://es.wikipedia.org/wiki/Polip%C3%A9ptido

http://es.wikipedia.org/wiki/Prote%C3%ADna

84

NOMENCLATURA • Se nombran desde el extremo N-terminal

al C-terminal, usando la terminación il,

excepto para el último aa.

• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

85

PROTEINAS

86

• DEFINICIÓN

Biopolímeros de aminoácidos de mas de

6000 daltons, indispensables para la

procesos vitales de los seres vivos.

Están formadas por C, H, O, N y S

87

Por su naturaleza química

SIMPLES

CONJUGADAS

CLASIFICACIÓN DE LAS

PROTEINAS Por la forma que adopta

FIBROSA

GLOBULAR

Por su función Biológica

ENZIMAS

PROTEÍNAS DE

TRANSPORTE

CONTRÁCTILES Y

MÓTILES

DE DEFENSA

REGULADORAS

NUTRIENTES

HORMONAS

88

ESTRUCTURA

TRIDIMENSIONAL DE

LAS PROTEÍNAS

89

• Las proteínas tienen 4 niveles de

organización: • ESTRUCTURA PRIMARIA

• ESTRUCTURA SECUNDARIA

• ESTRUCTURA TERCIARIA

• ESTRUCTURA CUATERNARIA

91

ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a:

•La identidad de aminoácidos.

•La secuencia de aminoácidos.

•La cantidad de aminoácidos.

•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.

•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.

92

ESTRUCTURA

SECUNDARIA

• Interacciónes entre aa que se

encuentran próximos en la cadena.

• La cadena no es lineal, adopta formas

en el espacio.

• Los aa interaccionan por puentes H.

• Tipos de estructuras secundarias: • HÉLICE ALFA

• HOJA PLEGADA BETA

• AL AZAR.

93

HELICE ALFA

• Los grupos R de los

aa se orientan hacia

el exterior.

• Se forman puentes de

H entre el C=O de un

aa y el NH- de otro

que se encuentra a 4

lugares.

• Hay 3.6 aa por vuelta.

• Ej: queratina.

94

HOJA PLEGADA BETA

• Los grupos R se

orientan hacia arriba

y abajo

alternativamente.

• Se establecen

puentes H entre C=O

y NH- de aa que se

encuentran en

segmentos diferentes

de la cadena.

• Ej. Fibroína (seda)

95


• Una cadena con estructura

secundaria adquiere una

determinada dispoción en el

espacio por interacciones

entre aa que se encuentran en

sitios alejados de la cadena.

• Proteínas globulares: se

pliegan como un ovillo.

• Proteínas fibrosas: tiene

aspecto alargado.

• Ej: mioglobina

96


97


• Surge de la

asociación de varias

cadenas con

estructuras terciarias.

• Intervienen las

mismas interacciones

que en la estructura

terciaria.

98

Desnaturalización de

proteínas “Proceso generalmente irreversible mediante el

cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y

4º, careciendo de importancia biológica”

• Agentes:

Físicos: Químicos

Calor solventes orgánicos

Radiaciones soluc. de urea conc.

Grandes presiones sales

99

FIN

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