PROTEINASAS DE CARBOXILO

Llamadas también Proteasas de aspartato o ácidas.La pepsina, gastricina y quimosina, participan en el proceso de la digestión. Algunas proteasas de esta clase producen cortes específicos en proteínas.EJM: en el control de la presión sanguínea, la renina cataliza la liberación del decapèptido angiotensina I del extremo amino del angiotensinógeno.

El sitio activo de las proteinasas del carboxilo esta formado por dos residuo s de aspartato, no forman un intermediario covalente con la enzima. La mayoría está compuesta por una cadena polipeptídica de cerca de 300 aminoácidos, que se pliega para formar dos lóbulos.

METALOPROTEINASASLlevan a cabo la hidrólisis del enlace peptídico con la ayuda de metales (Zn), unidos a su sitio activo.Las mas estudiadas son la carboxipeptidasa y la subtilisina.La subtilisina es una endopeptidasa.Las carboxipeptidasas A y B son exopeptidasas. La carboxipeptidasa A es especifica para aminoácidos hidrofóbicos voluminosos., la carboxidasa B actúa sobre residuos básicos.Las colagenazas de tejido son específicas para los diversos tipos de colágeno, requieren ZN y Ca para su actividad. Estas están involucradas en la remodelación del tejido conectivo durante el crecimiento y reparación de heridas.La degradación descontrolada del tejido conectivo se observa en ciertos tumores y enfermedades como la artritis; debido a esto, las proteasas responsables de estos procesos son blancos para el diseño de inhibidores con fines terapéuticos.

MECANISMOS DE REGULACIÓNDebido a su capacidad destructiva, la actividad catalítica de las proteinasas esta cuidadosamente regulada:1.-Síntesis de precursores inactivos llamados zimógenos o proenzimas.EJM.: tripsinogeno, quimiotripsinogeno, la proelastasa, el pepsinógeno, la procarboxipeptidasa B, la protombina, la colagenaza y otras. Estos zimógenos son activados por la proteólisis de uno o varios segmentos de su cadena.2.-Producción de pequeñas proteínas que se unen con gran afinidad al sitio activo de las proteinasas.En su transporte hacia el duodeno , la tripsina es inhibida por una pequeña proteína producida por el páncreas.El complejo enzima inhibidor mas estudiado es el de la tripsina y el inhibidor de la tripsina de páncreas de bovino.Este tipo de inhibidores también son utilizados por algunos organismos para su protección.