La Hemoglobina es

una proteína globu-

lar, que se encuentra

en

grandes cantidades

dentro de los glóbu-

los rojos y

es de vital

importancia fisioló-

gica, para el aporte

normal de

oxigeno a los

tejidos. Varios son

los genes que deter-

minan su biosíntesis.

El estudio de su es-

tructura molecular y

fisiología ha

llamado la

atención de innumera-

bles investigadores.

Hemoglobina

DEFINICION

La hemoglobina

(HB) es una proteína

globular, que esta

presente en altas

concentraciones en

lo glóbulos rojos y

se

encarga del transpor-

te de O2

del aparato respirato-

rio hacia los tejidos

periféricos; y del

transporte de CO2y

protones (H+) de los

tejidos periféricos

hasta los pulmones

para ser

excretados. Los va-

lores normales en

sangre

son de 13 – 18 g/ dl

en el hombre y 12 –

16 g/

dl en la mujer.

hemoglobina

he

mo

glo

bin

a

hemoglobina

En un adulto normal, la

sangre contiene unos 150

gr de hemoglobina por li-

tro. Cada gramo de hemo-

globina puede combinarse

con 1,34 ml. de oxígeno,

con lo que 1 litro de sangre

combina aproximadamente

200 ml. de O2 (100% de

saturación de hemoglobi-

na)

Prácticamente todo el oxí-

geno transportado en la

sangre arterial lo hace uni-

do a la hemoglobina. Solo

una pequeña porción del

oxígeno se disuelve en el

plasma sanguíneo.

Mecánicamente, el sistema

circulatorio (la sangre)

transporta el oxígeno desde

los pulmones a los capila-

res y el anhídrido carbóni-

co desde estos últimos a

los pulmones.

Como vemos, además de

transportar el oxígeno, los

eritrocitos también contri-

buyen, mediante dos meca-

nismos, a la eliminación

del CO2 producido en las

células:

1.- la hemoglobina tiene

capacidad para fijar el CO2

y transportarlo a los pul-

mones donde lo libera.

2.- los eritrocitos disponen

de una enzima, la anhidra-

sa carbónica, que hace

reaccionar el CO2 con el

agua produciendo el bicar-

bonato, un importan-

te anión en la regula-

ción del equilibrio

ácido-base

equilibrio hemoglobina-

oxígeno y se determina ex-

perimentalmente.

La unión del oxígeno a la

hemoglobina depende de la

presión parcial de oxígeno

(PO2) existente en ese mo-

mento. La relación existen-

te entre unión del O2 a la

hemoglobina y su presión

parcial se llama curva de

Página 2

Combinación del oxígeno con la hemoglobina

Transporte del oxígeno y del dióxido de carbono (CO2)

Equilibrio Oxígeno-Hemoglobina

HEMOGLOBINA

Los glóbulos rojos transportan, "montado" en la hemo-

globina, al oxígeno.

más azulado y deja pasar

menos la luz roja.

El contenido o concentra-

ción de O2 en sangre de-

pende de tres factores fun-

damentales:

El O2 disuelto y el trans-

portado por la hemoglobi-

na, que, a su vez, depende

de la cantidad de hemoglo-

bina y el porcentaje de sa-

turación (S) de la hemoglo-

bina

.

Para calcular los valores de

contenido de O2 en la san-

gre, se deben conocer las

condiciones de pH, tempe-

ratura, presión de CO2

Como ya dijimos, el color

de la sangre varía depen-

diendo de lo saturada de

oxígeno que se encuentre,

debido a las propiedades

ópticas del grupo hemo de

la molécula de hemoglobi-

na. Cuando la molécula de

hemoglobina libera oxí-

geno pierde su color rosa-

do, adquiriendo un tono

La unión del oxígeno a la hemoglobina

está relacionada con varios factores fisio-

lógicos:

La unión con el oxígeno es reversible:

hemoglobina --> oxihemoglobina --> he-

moglobina.

La reacción del oxígeno con la hemoglo-

bina es muy rápida (del orden de milise-

gundos)

al entregar O2 a los tejidos

la hemoglobina oxigenada

(oxihemoglobina) se trans-

forma en hemoglobina re-

ducida, que por ser un áci-

do débil puede atraer iones

de H+ (mayor acidez). Con

ello aumenta la capacidad

de transporte de CO2

Reiterado de modo simple,

la hemoglobina actúa como

un vehículo que se carga

de oxígeno en los capilares

pulmonares y lo transporta

a los tejidos.

Como ya lo vimos arriba,

(efecto Haldane).

Página 3

Contenido de oxígeno en la sangre

Transporte de oxígeno combinado con la hemoglobina

que no se combina con el

oxígeno recibe el nombre

de des oxihemoglobina.

Son muchos los factores

que pueden influir en la sa-

turación de la hemoglobi-

na. Los tres más caracterís-

Cada molécula de hemoglo-

bina puede transportar cua-

tro moléculas de oxígeno.

Ya dijimos que cuando el

oxígeno se combina con la

hemoglobina forma oxihe-

moglobina; como contra-

partida, la hemoglobina

De este modo, la entrega

de O2 y la captación de

CO2 que tienen lugar en

los capilares sistémicos son

dos procesos que se favo-

recen mutuamente: un au-

mento de la presión de

CO2 en la sangre capilar,

con la consiguiente dismi-

nución del pH, que facilita

la entrega de O2 (efecto

Bohr), a la par que el au-

mento de .

hemoglobina reducida faci-

lita la captación de CO2

(efecto Haldane).

Aunque el CO2 es un resi-

duo del metabolismo que

el organismo debe elimi-

nar, en su camino hacia la

atmósfera es un determi-

nante crucial del control de

la ventilación y del equili-

brio ácido-base.

la sangre produce una casi

completa saturación de la

hemoglobina, que indica la

cantidad máxima de oxí-

geno que se combina. Pero

cuando la PO2 se reduce,

también lo hace la satura-

ción de hemoglobina.

La combinación del oxí-

geno con la hemoglobina

depende de la presión par-

cial del oxígeno (PO2) de

la sangre y de la fuerza del

enlace o afinidad entre la

hemoglobina y el oxígeno.

Una elevada presión par-

cial del oxígeno (PO2) en

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Saturación de la hemoglobina

a) La presión parcial del oxígeno en el plasma

HE M OGLOBI NA

geno cuando la sangre cir-

cule a través de los múscu-

los activos calentados me-

tabólicamente. En los pul-

mones, donde la sangre es

más fría, la afinidad de la

hemoglobina por el oxí-

geno aumenta, esto favore-

ce la combinación con el

oxígeno.

La temperatura de la san-

gre también afecta a la di-

sociación del oxígeno. El

aumento de la temperatura

en la sangre permite la des-

carga más eficaz del oxí-

geno. Por ello, la hemoglo-

bina descargará más oxí-

Si, por ejemplo, la sangre

se vuelve más ácida, quiere

decir que la hemoglobina

está descargando más oxí-

geno a nivel de los tejidos.

El pH en los pulmones

suele ser alto, por lo que la

hemoglobina que pasa a

través de los pulmones tie-

ne una fuerte afinidad con

el oxígeno, lo que favorece

una elevada saturación.

No obstante, a nivel de los

tejidos, el pH es más bajo,

lo que provoca que el oxí-

geno se disocie de la he-

moglobina y suministre así

este oxígeno a los tejidos.

Cada 100 ml de sangre

contienen un promedio de

14 a 18 g de hemoglobina

en los hombres y de 12 a

16 g en las mujeres.

La capacidad de la sangre

para transportar oxígeno es

la cantidad máxima de oxí-

geno que la sangre puede

transportar. Depende prin-

cipalmente del contenido

de hemoglobina de la san-

gre. .

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c) La temperatura de la sangre

b) El pH de la sangre

Capacidad de la sangre para trasportar oxígeno

2.- La mayor parte (entre

60 y 70 por ciento), como

iones de bicarbonato resul-

tantes de la disociación del

ácido carbónico, que tam-

bién ha liberado iones de

hidrógeno (H+) (acidez)

3.- Combinado con la he-

moglobina.

La formación de iones de

bicarbonato favorece la

descarga de oxígeno.

El dióxido de carbono

(CO2) también depende de

la sangre para su transpor-

te. Una vez que el dióxido

de carbono es liberado de

las células es transportado

en la sangre principalmente

de tres maneras:

1.- Una pequeña cantidad

(entre 7 y 10 por ciento),

disuelto en el plasma

Cada g de hemoglobina

puede combinarse con

alrededor de 1,34 ml de

oxígeno, por lo que la

capacidad de transporte

de oxígeno de la sangre

es de 16 a 24 ml por ca-

da 100 ml cuando la

sangre está totalmente

saturada de oxígeno.

Cuando la sangre pasa a

través de los pulmones

está en contacto con el

aire alveolar unos 0,75

de s. Tiempo suficiente

para que la hemoglobi-

na se combine con casi

todo el oxígeno que

pueda retener, produ-

ciendo una saturación

del 98 por ciento.

Con intensidades altas

de ejercicio, el tiempo

de contacto disminuye

en gran medida, lo cual

reduce los enlaces de la

Página 6

Transporte de dióxido de carbono

HE M OGLOBI NA

normal, cambiando ácido

glutámico por valina,

lo que disminuye la solubi-

lidad de la proteína,

de tal manera que la hemo-

globina S forma

polímeros produciendo un

glóbulo rojo en cadenas

beta, y un menor o mayor

número de cadenas alfa.

Sin embargo, también pue-

de

presentarse como heteroci-

goto, es decir HbA y

HbS produciendo tan sólo

el rasgo falciforme y

una resistencia a la mala-

ria.

En esta patología se produ-

ce un cambio

de aminoácido en la posi-

ción 6 de beta globina

HEMOGLOBINOPATIAS

ESTRUCTURALES

también llamada

anemia

Falciforme o Drepanocítica

. En 1949, Pauling

descubrió que en la anemia

falciforme había

alteración en la molécula

de Hb.

Es una enfermedad heredi-

taria, autosómica recesiva,

ya que es necesario que el

individuo sea

homocigoto para tener la

enfermedad.

debido a que son portado-

ras de la

hemoglobina S en su forma

homocigoto

(HbSHbS).

Página 7

HEMOGLOBINOPATIAS

RASGO DREPANOCITICO O ALCIFORME

Las personas portadoras de la Hb S suelen ser asintomáticos.

La anemia y las crisis dolorosas son raras. Las cifras y la mor-

fología sanguínea son normales. Su desarrollo físico, actividad

y longevidad son normales. No obstante, en algunas circuns-

tancias especiales de anoxia pueden ocasionalmente presentar

complicaciones. Un síntoma poco frecuente, pero muy carac-

terístico es la hematuria (sangre en orina) asintomática, que a

menudo se observa en varones adolescentes.

media del eritrocito

esta disminuida y en la cir-

culación se forman

microesferocitos. El estado

heterocigoto (AC)

no produce trastorno al-

guno.

se caracteriza por

la sustitución del ácido

glutámico de la

posición 6 de la cadena be-

ta por lisina. Es una

hemoglobinopatía propia

del África

Occidental, característica

de la raza negra.

El

estado homocigoto (CC) se

caracteriza por una

ligera anemia hemolítica

crónica con

esplenomegalia; la vida

Hemoglobinopatía C:

Metahemoglobinemias- Hb M

La metahemoglobina (ferri hemoglobina) es un derivado de la hemoglobina en que el

hierro ferroso se oxida a su forma férrica, lo que origina un color azulado pardo, simi-

lar a la cianosis de la piel.

La metahemoglobina forma parte de la hemoglobina "inactiva"; es incapaz de combi-

narse de modo reversible con el oxígeno y monóxido de carbono, además desvía la cur-

va de disociación oxígeno en el sentido de un aumento de su afinidad por este y entor-

pece por tanto su transporte desde la sangre a los tejidos. Así, cantidades anormales de

Metahemoglobinemias, causarán una "anemia" funcional con cianosis (debido a la ca-

pacidad reducida de la sangre para La Metahemoglobinemias congénita se hereda co-

mo rasgo autosómico dominante; es consecuencia de mutaciones de la globina que es-

tabiliza al Fe en el estado ferricotransportar oxígeno).

producción endógena de

CO, llegando a una

saturación de Carboxihe-

moglobina del 4-6%.

Se forma al desplazar un

átomo de hierro

estableciendo, el CO, una

fuerte unión con la

hemoglobina. La afinidad

del monóxido de

carbono por la hemoglobi-

na, es 250 veces

mayor que la del oxígeno.

El cuerpo

humano produce de forma

continua pequeñas

cantidades de CO, como

uno de los productos

finales del catabolismo de

la hemoglobina y

otros grupos hemo.

De esta manera es normal

que en un individuo sano

exista una saturación

de Carboxihemoglobina

del 0.4-0.7%, o que en

situación de anemia hemo-

lítica aumente la

Carboxihemoglobina:

HEMOGLOBINAS INESTABLES

Anemia hemolítica Congénita

desde la década de los 50 se conocían en Hematología casos

clínicos de anemia hemolítica congénita de cuerpos de Heinz.

Los trabajos de Carrel y Lehmann en 1966 demostraron la pa-

tología molecular en este tipo de anemia y que la inestabilidad

de la molécula de Hb era debida a la sustitución de aminoáci-

dos.

nes son eliminadas

por el Bazo dando lugar a

células “picoteadas”,

rígidas de supervivencia

abreviada, lo que

produce anemia hemolítica

de gravedad

variable, que a veces re-

quiere transfusiones.

Estigmas frecuentes son las

ulceras en las

piernas y la vasculopatía

prematura, por el alto

recambio de bilirrubina

El grado de hemólisis se

correlaciona con

el grado de mutación de la

Hb. Los hallazgos

clínicos como ictericia, pa-

lidez,

esplenomegalia, orinas os-

curas con

pigmentaria se correlacio-

nan con la hemólisis.

El valor de la Hb puede ser

normal o bajo. En

caso de sospecha clínica es

importante

establecer la presencia de

cuerpos de Heinz,

que se forman dentro de las

células por

oxidación de la Hb pasan-

do a sulfa Hb que se

precipita en forma de cuer-

pos de Heinz

insolubles. Estas inclusio-