REPUBLICA BOLIVARIANA DE VENEZUELAMINISTERIO DE L PODER POPULAR PARA LA EDUCACIÓN UNIVERSITARIA

INSTITUTO UNIVERSITARIO DE TECNOLOGÍA VALENCIASECCIÓN DE POSTGRADO

ESPECIALIZACIÓN CONTROL Y GESTIÓN AMBIENTAL

AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

PARTICIPANTES:ÁLVAREZ RICHARDGÓMEZ SCARLETTMAYORCA MARÍAROMERO CÉSARSILVA LEONELA

PROFESO:LIC: ROCOO COTUGNOUNIDAD CURRICULAR: BIOLOGÍA AMBIENTAL

VALENCIA, 19 DE FEBRERO DE 2011

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Tabla de contenido

Introducción 3

Aminoácidos 5

Estructura 6

Clasificación

Según las propiedades de su cadena 7

Según las propiedades de su cadena lateral 7

Según su obtención 8

Función 9-11

Propiedades 11-12

Péptidos 12

Enlaces peptidicos 13

Punto isoeléctrico 14

Proteínas 14

Estructura 15

Primaria 16

Secundaria 17

Terciaria 18

Cuaternaria 18

Función 19

Propiedades 20

Desnaturalización de proteínas 21-23

Efecto de la polaridad del disolvente 23

Efecto de la fuerza iónica 23

Efecto del pH 23

Efecto de la temperatura 24

Conclusión 25

Bibliografía 26

2

INTRODUCCIÓN

El siguiente trabajo pretende realizar un estudio sobre los aminoácidos y

proteínas, siendo estas sustancias esenciales para desarrollo de la vida en

nuestro planeta

Los aminoácidos son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce; tienen

carácter ácido como propiedad básica y actividad óptica; químicamente son

ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula, 20

aminoácidos diferentes son los componentes esenciales de las proteínas.

Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes

celulares. Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo

solo sintetiza 16, reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal

y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas

denominadas proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos"

con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas

específicas consumidas por la sola acción de vivir.

Las proteínas que son los compuestos nitrogenados más abundantes del

organismo, a la vez son fundamento mismo de la vida. En efecto, debido a la

gran variedad de proteínas existentes y como consecuencia de su estructura,

las proteínas cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos

los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres

vivos. De este modo, actúan acelerando reacciones químicas que de otro modo

no podrían producirse en los tiempos necesarios para la vida (enzimas),

transportando sustancias (como la hemoglobina de la sangre, que transporta

oxígeno a los tejidos), cumpliendo funciones estructurales (como la queratina

del pelo), sirviendo como reserva (albúmina de huevo), etc.

Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se

absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su

3

desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión,

atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de

péptidos, según lo que se denomina " circulación entero hepática".

A lo largo del trabajo, se trataran aspectos como definición, función, estructura,

propiedades, enlaces péptidos, punto isoeléctrico de los aminoácidos y

proteínas. También estudiaremos la desnaturalización y efecto del pH en las

proteínas.

4

AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos comunes se definen como aquellos para los que existen al

menos un codón específico genético. La transcripción y la traducción del

código del ADN dan lugar a la polimerización de aminoácidos en una secuencia

lineal específica, característica de cada proteína.

Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman

parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de

condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos

"residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer aminoácido

se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un polipéptido. Esta

reacción ocurre de manera natural en los ribosomas, tanto los que están libres

en el citosol como los asociados al retículo endoplasmático.

Estos compuestos, tienen en común un átomo de carbono central alfa, al que

están unidos covalentemente un grupo acido carboxílico (-COOH; ácido), un

grupo amino (-NH2) y un átomo de hidrogeno. Además, al átomo de carbono

alfa se le une un grupo químico específico, denominado cadena lateral y

representado por R, que es diferente para cada uno de lo 20 aminoácidos

comunes.

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Estructura

La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un

carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo

amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

"R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido.

Técnicamente hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el

grupo amino (–NH2) se encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo

(–COOH). Como dichos grupos funcionales poseen H en sus estructuras

químicas, son grupos susceptibles a los cambios de pH; por eso, al pH de la

célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de esa forma, sino que

se encuentra ionizado.

Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su

forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en su

forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH específico para

cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga negativa son de la misma

6

magnitud y el conjunto de la molécula es eléctricamente neutro. En este estado

se dice que el aminoácido se encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.

Clasificación

Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas que se

presentan a continuación son las más comunes.

Según las propiedades de su cadena

Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

Según las propiedades de su cadena lateral:

Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T),

Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina

(Tyr, Y).

Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G), Alanina (Ala,

A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I), Metionina (Met,

M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano (Trp, W).

Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido glutámico

(Glu, E).

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Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e

Histidina (His, H).

Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp, W)

(ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).

Según su obtención

A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo, para obtenerlos

se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la dieta limita el

desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las células de los

tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del crecimiento. Para el

ser humano, los aminoácidos esenciales son:

Valina (Val)

Leucina (Leu)

Treonina (Thr)

Lisina (Lys)

Triptófano (Trp)

Histidina (His) *

Fenilalanina (Phe)

Isoleucina (Ile)

Arginina (Arg) *

Metionina (Met)

A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce

como no esenciales y son:

Alanina (Ala)

Prolina (Pro)

Glicina (Gly)

Serina (Ser)

Cisteína (Cys) **

Asparagina (Asn)

Glutamina (Gln)

Tirosina (Tyr) **

Ácido aspártico (Asp)

Ácido glutámico (Glu)

Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de

bacterias con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.

Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt

sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado

que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las

cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre

8

exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la

Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la

Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).

Funciones

Todos los aminoácidos participan en la síntesis de las proteínas pero a la vez

cada uno de ellos tiene una serie de funciones muy concretas.

Ácido Glutámico: sirve principalmente como "combustible" del cerebro y

ayuda a absorber el exceso de amoníaco (afecta a las funciones

cerebrales)

Alanina: es uno de los aminoácidos no esenciales que interviene en el

metabolismo de la glucosa.

Arginina: interviene en los procesos de detoxificación del organismo, en el

ciclo de la urea y en la síntesis de creatinina. Estimula la producción y

liberación de la hormona de crecimiento.

Asparagina: este tipo de aminoácidos se forma a partir del ácido

aspártico. Ayuda también a eliminar el amoníaco del organismo actúa

(protegiendo así el sistema nervioso) y mejora la resistencia a la fatiga.

Carnitina: este aminoácido colabora en disminuir niveles altos de

colesterol; puede prevenir o mejorar arritmias cardíacas y también es útil

en algunos casos de sangrado de encías y piorreas.

Cisteína: ayuda al organismo a eliminar los metales pesados. Es uno de

los aminoácidos que interviene en el crecimiento y la salud del cabello y

también forma parte del factor de tolerancia a la glucosa.

Citrulina: participa en el ciclo de la urea y síntesis de creatinina

Fenilalanina: pertenece al grupo de aminoácidos que ayudan a nuestro

organismo a mantener niveles adecuados de endorfinas que son

responsables de la sensación de bienestar. Este aminoácido reduce el

apetito desmesurado y ayuda a calmar el dolor.

Glicina: facilita al cuerpo la creación de masa muscular (útil para la

distrofia muscular) Útil para tratar la hipoglucemia y para la hiperactividad

gástrica.

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Glutamina: puede ayuda a mejorar el coeficiente intelectual y diversos

problemas mentales (desánimo, principios de demencia senil, etc.) De

entre los aminoácidos destaca por ser de ayuda para combatir la adicción

al alcohol.

Histidina: es un aminoácido precursor de la histamina. Puede ayudar a

mejorar en algunos casos la artritis reumatoidea, síntomas alérgicos y

úlceras.

Isoleucina: interviene en la síntesis de hemoglobina y mantiene el

equilibrio de la glucosa en la sangre. Interviene en la producción de

energía y reparación del tejido muscular.

Leucina: junto a otros aminoácidos como la Isoleucina interviene en la

formación y reparación del tejido muscular. Colabora en la curación de la

piel y huesos

Lisina: participa junto con la metionina en la síntesis del aminoácido

carnitina y ayuda a tratar o prevenir los herpes. Incrementa con la arginina,

la producción de la hormona de crecimiento.

Metionina: su déficit puede ocasionar algunos tipos de edemas, colesterol

y pérdida de cabello.

Ornitina: colabora, como otros aminoácidos, en el metabolismo de la

glucosa. En este caso lo hace estimulando la liberación de insulina.

También puede ayudar a fabricar masa muscular.

Prolina: como otros aminoácidos interviene en la síntesis de

neurotransmisores cerebrales relacionados con el alivio de la depresión

temporal y colabora también en la síntesis de colágeno.

Serina: interviene en el metabolismo de grasas y ácidos grasos así como

también hace de recursor de los fosfolípidos (nutren el sistema nervioso)

Taurina: es uno de los aminoácidos condicionalmente esenciales y

destaca su función de neurotransmisor cerebral. Colabora en la

degeneración grasa del hígado.

Tirosina: destaca entre los aminoácidos por su función de

neurotransmisor y puede ayudar en caso de ansiedad o depresión.

Treonina: ayuda en los procesos de desintoxicación junto a los

aminoácidos Metionina y Ácido Aspártico. También participa en la síntesis

del colágeno y de la elastina.

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Triptófano: precursor del neurotransmisor serotonina. Este aminoácido

también actúa como antidepresivo natural, favorece el sueño y también

puede mejorar los casos de ansiedad. Útil en terapias contra el

alcoholismo.

Valina: favorece el crecimiento y reparación de los tejidos musculares.

Puede ser, dentro de los aminoácidos, muy útil para reducir el apetito y la

bulimia.

En una dieta equilibrada no es habitual que tengamos deficiencia de ningún

aminoácido pero a veces podemos necesitar un aporte extra (en determinadas

enfermedades o en personas que practican el culturismo o ejercicio físico con

pesas)

Propiedades

Ácido-básicas.

Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier

aminoácido puede comportarse como ácido y como base, se denominan

sustancias anfóteras.

Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico.

Si un aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero

cuando el pH sea 6,1.

Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.

Ópticas.

Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa asimétrico, lo

que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de

polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del

plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se

denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido

antihorario) se denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en

sus dos formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la

naturaleza lo habitual es encontrar sólo una de ellas.

11

Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada aminoácido

se denominan configuración D o L dependiendo de la orientación relativa en el

espacio de los 4 grupos distintos unidos al carbono alfa. El hecho de que sea

dextrógiro no quiere decir que tenga configuración D.

Químicas.

Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc

Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.

Las que afectan al grupo R.

Péptidos

Los péptidos son un tipo de moléculas formadas por la unión de varios

aminoácidos mediante enlaces peptídicos, o enlace triple con una conjugacion

de ADN (ácido desoxirribonucleico)

Los péptidos, al igual que las proteínas, están presentes en la naturaleza y son

responsables por un gran número de funciones, muchas de las cuales todavía

no se conocen.

La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido:

Oligopéptido: menos de 10 aminoácidos.

Polipéptido: más de 10 aminoácidos.

Proteína: más de 100 aminoácidos. Las proteínas con una sola cadena

polipeptídica se denominan proteínas monoméricas, mientras que las

compuestas de más de una cadena polipeptídica se conocen como

proteínas multiméricas.

Los péptidos se diferencian de las proteínas en que son más pequeños (tienen

menos de diez mil o doce mil Daltons) y que las proteínas pueden estár

formadas por la únión de varios polipéptidos y a veces grupos prostéticos. Un

ejemplo de polipéptido es la insulina, compuesta de 55 aminoácidos y conocida

como una hormona de acuerdo a la función que tiene en el organismo de los

seres humanos.

12

Enlace peptídico

El enlace peptídico es un enlace covalente entre el grupo amino (–NH2) de un

aminoácido y el grupo carboxilo (–COOH) de otro aminoácido. Los péptidos y

las proteínas están formados por la unión de aminoácidos mediante enlaces

peptídicos. El enlace peptídico implica la pérdida de una molécula de agua y la

formación de un enlace covalente CO-NH. Es, en realidad, un enlace amida

sustituido.

Podemos seguir añadiendo aminoácidos al péptido, pero siempre en el extremo

COOH terminal.

Para nombrar el péptido se empieza por el NH2 terminal por acuerdo. Si el

primer aminoácido de nuestro péptido fuera alanina y el segundo serina

tendríamos el péptido alanil-serina.

13

El punto isoeléctrico.

El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta

cero. El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también

en las proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula.

Para calcularlo se deben utilizar los pKa.

(Los pKa a considerar para esta ecuación, en una tabla de pH, son los que

contienen a la especie química con carga igual a cero, cuando tienen más de

un pKa).

Las moléculas complejas, tales como las proteínas, se combinan con los iones

hidrógeno y con otros iones presentes en la disolución, dando lugar a la carga

neta de la molécula. A la concentración de iones hidrógeno, o al pH, para el

cual la concentración del ion híbrido de una proteína es máxima y el

movimiento neto de las moléculas de soluto en un campo eléctrico es

prácticamente nulo, se le denomina punto isoeléctrico.

Los aminoácidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterión. Esto

ocurre porque el protón del grupo carboxilo es abstraído por el

grupo amino NH2 que está en posición alfa y quedando este como

grupo amoníaco NH3+.

PROTEÍNAS

La palabra proteína proviene del griego protos, que significa "lo primero o lo

más importante".

Son grandes moléculas que contienen nitrógeno. Son el componente clave de

cualquier organismo vivo y forman parte de cada una de sus células y son para

nuestro organismo lo que la madera es para el barco.

14

Cada especie, e incluso entre individuos de la misma especie, tiene diferentes

proteínas, lo que les confiere un carácter específico tanto genético como

inmunológico. La mayor similitud con los humanos, la encontramos entre los

animales mamíferos como los bovinos o porcinos y la menor con las proteínas

de los moluscos y las de las plantas.

Las proteínas están formadas por: carbono, oxígeno, hidrógeno y nitrógeno

fundamentalmente, aunque también podemos encontrar, en alguna de ellas,

azufre, fósforo, hierro y cobre. Las proteínas se distinguen de los carbohidratos

y de las grasas por contener además nitrógeno en su composición,

aproximadamente un 16%

La parte más pequeña en que pueden dividirse son los aminoácidos. Estos

aminoácidos son como las letras del abecedario, que con un nº determinado se

pueden formar infinidad de palabras. Existen 20 aminoácidos y con ellos se

forman todas las proteínas. De estos aminoácidos 8 son esenciales

(imprescindibles), es decir los tenemos que ingerir con la dieta ya que nuestro

organismo no los puede obtener de ninguna otra forma.

Las proteínas adquieren una estructura que, a veces, resulta muy compleja.

Esto es debido a las cargas que tienen los radicales de los aminoácidos y a la

rigidez del enlace peptídico. Las cargas que posean esos radicales generan

unas propiedades en las proteínas. La estructura de las proteínas nos sirve

para confeccionar una clasificación de estas complejas moléculas. También, la

estructura es la responsable de generar determinadas funciones que son

esenciales para los seres vivos.

Estructura de las proteínas.

La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el

espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de

aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de

compuestos, simples o complejos que las estabilicen y/o conduzcan a un

15

plegamiento específico, distinto del espontáneo. Por ello, deriva de sus

componentes, es decir de la propia estructura de los aminoácidos, de cómo

interaccionan químicamente éstos, de forma jerarquizada y específica, y

evidentemente está en relación con la función a acometer en el destino celular.

La estructura de las proteínas puede jerarquizarse en una serie de niveles,

interdependientes. Estos niveles corresponden a:

1. Estructura primaria, que corresponde a la secuencia de

aminoácidos.

2. Estructura secundaria, que provoca la aparición de motivos

estructurales.

3. Estructura terciaria, que define la estructura de las proteínas

compuestas por un sólo polipéptido.

4. Estructura cuaternaria, si interviene más de un polipéptido.

Estructura primaria de las proteínas

La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia de

aminoácidos., es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante un

tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos por

enlaces peptídicos siendo una de sus características mas importante la

coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.

La estructura lineal del péptido definirá en gran medida las propiedades de

niveles de organización superiores de la proteína. Este orden es consecuencia

de la información del material genético: Cuando se produce la traducción del

RNA se obtiene el orden de aminoácidos que van a dar lugar a la proteína. Se

puede decir, por tanto, que la estructura primaria de las proteínas no es más

que el orden de aminoácidos que la conforman.

Estructura secundaria de las proteínas

16

La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena

polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los

átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no

covalente.

Los motivos más comunes son la hélice alfa y la beta lámina.

Hélice alfa

Los aminoácidos en una hélice α están dispuestos en una estructura helicoidal

dextrógira, con unos 3.6 aminoácidos por vuelta. Cada

aminoácido supone un giro de unos 100° en la hélice, y

los carbonos α de dos aminoácidos contiguos están

separados por 1.5Å. La hélice está estrechamente

empaquetada, de forma que no hay casi espacio libre

dentro de la hélice. Todas las cadenas laterales de los

aminoácidos están dispuestas hacia el exterior de la

hélice.

El grupo amino del aminoácido (n) puede establecer un

enlace de hidrógeno con el grupo carbonilo del

aminoácido (n+4). De esta forma, cada aminoácido (n) de la hélice forma dos

puentes de hidrógeno con su enlace peptídico y el enlace peptídico del

aminoácido en (n+4) y en (n-4). En total son 7 enlaces de hidrógeno por vuelta.

Esto estabiliza enormemente la hélice. Esta dentro de los niveles de

organización de la proteína.

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Lámina beta

La beta lámina se forma por el posicionamiento

paralelo de dos cadenas de aminoácidos dentro de la

misma proteína, en el que los grupos amino de una de

las cadenas forman enlaces de hidrógeno co n los

grupos carboxilo de la opuesta. Es una estructura muy

estable que puede llegar a resultar de una ruptura de

los enlaces de hidrógeno durante la formación de la

hélice alfa. Las cadenas laterales de esta estructura

están posicionadas sobre y bajo el plano de las

láminas. Dichos sustituyentes no deben ser muy

grandes, ni crear un impedimento estérico, ya que se

vería afectada la estructura de la lámina.

Estructura terciaria de las proteínas

Es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir,

cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la

disposición de los dominios en el espacio.

La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se

sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto

provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van

der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos de cisteína

convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.

Estructura cuaternaria de las proteínas

La hemoglobina es una proteína tetramérica que suele emplearse como

ejemplo de proteína con estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas

que, asociadas, conforman un ente, un multímero, que posee propiedades

distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian

18

entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de

hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una

proteína constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un

homodímero, si los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero,

si no lo son.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteínas Heteroproteínas

Esferoproteínas Escleroproteínas

Protaminas

Histonas

Prolaminas

Gluteninas

Albúminas

Globulinas

Colágenos

Elastinas

Queratinas

Fibroínas

Cromoproteínas

Glucoproteínas

Lipoproteínas

Fosfoproteínas

Nucleoproteínas

Funciones

Función estructural: forman estructuras capaces de soportar gran

tensión continuada, como un tendón o el armazón proteico de un hueso

o un cartílago. También pueden soportar tensión de forma intermitente,

como la elastina de la piel o de un pulmón. Además, forman estructuras

celulares, como la membrana plasmática o los ribosomas.

Movimiento y contracción: la actina y la miosina forman estructuras

que producen movimiento. Mueven los músculos estriados y lisos. La

actina genera movimiento de contracción en muchos tipos de células

animales.

Transporte: algunas proteínas tienen la capacidad de transportar

sustancias, como oxígeno o lípidos, o electrones.

Reserva energética: proteínas grandes, generalmente con grupos

fosfato, sirven para acumular y producir energía, si se necesita.

19

Función homeostática: consiste en regular las constantes del medio

interno, tales como pH o cantidad de agua.

Función defensiva: las inmunoglobulinas son proteínas producidas por

linfocitos B, e implicadas en la defensa del organismo.

Función hormonal: algunas proteínas funcionan como mensajeros de

señales hormonales, generando una respuesta en los órganos blanco.

Función enzimática: las enzimas funcionan como biocatalizadores,

ya que controlan las reacciones metabólicas, disminuyendo la energía

de activación de estas reacciones.

Propiedades

Las propiedades que manifiestan las proteínas dependen de los grupos

radicales de los aminoácidos que las componen.

Solubilidad: Se mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y

débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y el pH, se pierde

la solubilidad.

Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis,

técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo

es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa.

Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está

determinada por su estructura primaria.

Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como

amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden

comportarse como ácidos (aceptando electrones) o como bases

(donando electrones).

Desnaturalización de proteínas

20

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el

disolvente, se dice que presenta una estructura nativa (Figura inferior). Se

llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las estructuras de

orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena

polipeptídica reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura

tridimensional fija.

Estado nativoEstado

desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente

disminuirá su estabilidad en disolución y provocará la precipitación. Así, la

desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la neutralización de las

cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno

facilitará la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La

precipitación suele ser consecuencia del fenómeno llamado desnaturalización

y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada (Figura

superior).

En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo

tienen en común la estructura primaria, es decir, la secuencia de AA que la

componen. Los demás niveles de organización estructural desaparecen en la

estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

21

1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la

viscosidad y disminuye el coeficiente de difusión

2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos

hidrofóbicos del interior aparecen en la superficie

3. pérdida de las propiedades biológicas

Una proteína desnaturalizada cuenta únicamente con su estructura primaria.

Por este motivo, en muchos casos, la desnaturalización es reversible ya que es

la estructura primaria la que contiene la información necesaria y suficiente para

adoptar niveles superiores de estructuración. El proceso mediante el cual la

proteína desnaturalizada recupera su estructura nativa se llama

renaturalización. Esta propiedad es de gran utilidad durante los procesos de

aislamiento y purificación de proteínas, ya que no todas la proteínas reaccionan

de igual forma ante un cambio en el medio donde se encuentra disuelta. En

algunos casos, la desnaturalización conduce a la pérdida total de la solubilidad,

con lo que la proteína precipita. La formación de agregados fuertemente

hidrofóbicos impide su renaturalización, y hacen que el proceso sea

irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman

agentes desnaturalizantes. Se distinguen agentes físicos (calor) y químicos

22

(detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica). Como en algunos

casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar

proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

Efecto de la polaridad del disolvente

La polaridad del disolvente disminuye cuando se le añaden sustancias menos

polares que el agua como el etanol o la acetona. Con ello disminuye el grado

de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la molécula proteica,

provocando la agregación y precipitación. Los disolventes orgánicos

interaccionan con el interior hidrofóbico de las proteínas y desorganizan la

estructura terciaria, provocando su desnaturalización y precipitación. La acción

de los detergentes es similar a la de los disolventes orgánicos.

Efecto de la fuerza iónica

Un aumento de la fuerza iónica del medio (por adición de sulfato amónico, urea

o hidrocloruro de guanidinio, por ejemplo) también provoca una disminución en

el grado de hidratación de los grupos iónicos superficiales de la proteína, ya

que estos solutos (1) compiten por el agua y (2) rompen los puentes de

hidrógeno o las interacciones electrostáticas, de forma que las moléculas

proteicas se agregan y precipitan. En muchos casos, la precipitación provocada

por el aumento de la fuerza iónica es reversible. Mediante una simple diálisis se

puede eliminar el exceso de soluto y recuperar tanto la estructura como la

función original. A veces es una disminución en la fuerza iónica la que provoca

la precipitación. Así, las proteínas que se disuelven en medios salinos pueden

desnaturalizarse al dializarlas frente a agua destilada, y se renaturalizan

cuando se restaura la fuerza iónica original.

Efecto del pH

Los iones H+ y OH- del agua provocan efectos parecidos, pero además de

afectar a la envoltura acuosa de las proteínas también afectan a la carga

eléctrica de los grupos ácidos y básicos de las cadenas laterales de los

aminoácidos. Esta alteración de la carga superficial de las proteínas elimina las

interacciones electrostáticas que estabilizan la estructura terciaria y a menudo

23

provoca su precipitación. La solubilidad de una proteína es mínima en su punto

isoeléctrico, ya que su carga neta es cero y desaparece cualquier fuerza de

repulsión electrostática que pudiera dificultar la formación de agregados.

Efecto de la temperatura

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las

moléculas con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se

desnaturalizan. Asímismo, un aumento de la temperatura destruye las

interacciones débiles y desorganiza la estructura de la proteína, de forma que

el interior hidrofóbico interacciona con el medio acuoso y se produce la

agregación y precipitación de la proteína desnaturalizada.

CONCLUSIÓN

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Bibliografía

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