Post on 15-Jan-2016
TEMA 4: PROTEÍNAS
1. Estructura de un aminoácido
2. Aminoácidos: estereoisómeros L y D
Configuración L Configuración D
3. Carácter anfótero
↓ ↑Zwitterion
4. Aminoácidos no polares o hidrófobos
Alanina (Ala) Valina (Val) * Leucina (Leu) * Isoleucina (Ile) *
Triptófano (Trp) *Prolina (Pro)Fenilalanina (Phe) * Metionina (Met) *
5. Aminoácidos polares sin carga
Glicina (Gly) Serina (Ser) Treonina (Thr) * Cisteína (Cys)
Tirosina (Tyr)Glutamina (Gln)Asparagina (Asn)
6. Aminoácidos polares con carga
Ácido aspártico (Asp) Ácido glutámico (Glu)
Lisina (Lys) * Arginina (Arg) *
Histidina (His) *
Carga negativa : Ácidos
Carga positiva: Básicos
7. Los 20 aminoácidos proteicos:- Apolares (blanco)-Polares sin carga (verde)-Ácidos (morado)-Básicos (azul)
8. Aminoácidos esenciales
9. Aminoácidos no proteicos
10. Enlace peptídico (I)
11. Enlace peptídico (II)
12. Estructura de un tripéptido
13. Estructura de las proteínas
Estructura primaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Estructura secundaria
α-hélice
β-lámina plegada
14. Estructura primaria
Extremo N-inicial Extremo C-terminal
15. Estructura secundaria : α-hélice
α-hélice Puentes de hidrógeno
16. Estructura secundaria: lámina β plegada
Conformación β
Puentes de hidrógeno
17. Estructura secundaria: hélice de colágeno
Hélice de colágeno
Hidroxiprolina
Superhélice de colágeno
Prolina
Glicina
18. Estructura terciaria (I)
Codos sin estructura α-hélice
Sectores con estructura α-hélice
Mioglobina Triosa-fosfato-isomerasa
Sectores en α-hélice
Sectores en conformación β
Codo
19. Estructura terciaria (II):interacciones que la mantienen
20. Estructura cuaternaria
Hemoglobina Insulina
Enlace disulfuroCadena α
Cadena α
Cadena β
Cadena βGrupo hemo
21.Propiedades de las proteínas
Proteína en estado normal
Proteína desnaturalizada
Desnaturalización
Renaturalización
23.Clasificación de las proteínas
25. Mecanismo acción enzimática (I)
Gráfica de la energía de activación
De igual forma, para acelerar una reacción química se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador, es
decir, una sustancia que disminuya la energía de activación necesaria para llegar al estado de transición.
Para lanzar en poco tiempo muchos objetos por la
ventana se puede aumentar el número
de trabajadores o rebajar el dintel de la ventana.
26. Especificidad enzimática
Modelo de complementariedad (llave-cerradura) Modelo de ajuste inducido
Modelo de apretón de manos
Sustrato
Enzima
27.Condiciones que afectan a la actividad enzimáticaVe
loci
dad
de re
acci
ón
pH óptimo pH
Velo
cida
d de
reac
ción
Temperatura ºC
Temperatura óptima
Velo
cida
d de
reac
ción
Concentración del sustrato [S]
Vmáx
½ Vmáx
KM
Efecto de la temperatura
Efecto del pH
Efecto de la concentración de
sustrato
28. Inhibidores
29. Centro regulador del enzima
30. Clasificación enzimas (I)
31. Clasificación enzimas (II)
32. Vitaminas hidrosolubles
33. Vitaminas liposolubles