• Las aminas son considerados como derivados alquilados del

amoníaco (NH3 ).

• Las aminas: Son derivados del amoniaco en donde se a

enlazado al átomo de nitrógeno uno, dos o los tres grupos

alifáticos o aromáticos. De acuerdo con esto se clasifican

como:

Aminas primarias (un grupo alifático o arilico).

Secundarias (dos grupo alifático o arilico).

Terciarias (tres grupo alifático o arilico).

Amina aromática primaria

Amina aromática secundaria

Común: Se nombran añadiendo al nombre del radical hidrocarbonado el sufijo "amina". En las aminas secundarias y terciarias, si un radical se repite se utilizan los prefijos "di-" o "tri", si los radicales son diferentes se nombran en orden alfabético.

: grupo alquilo + amina

Regla 1. Las aminas se pueden nombrar como derivados de alquilaminas o alcanoaminas. Veamos algunos ejemplos.

Regla 2. Si un radical está repetido varias veces, se indica con los prefijos di-, tri-,... Si la amina lleva radicales diferentes, se nombran alfabéticamente.

Regla 3. Los sustituyentes unidos directamente al nitrógeno llevan el localizador N. Si en la molécula hay dos grupos amino sustituidos se emplea N,N'.

Regla 4. Cuando la amina no es el grupo funcional pasa a nombrarse como amino-. La mayor parte de los grupos funcionales tienen prioridad sobre la amina (ácidos y derivados, carbonilos, alcoholes)

Nomenclatura de aminas

N. IUPAC: Cuando en las aminas primarias el grupo amino no forma parte de la cadena principal se nombran como derivadas del hidrocarburo correspondiente, indicando la posición del grupo amino en la cadena carbonada cambiando la “o” final del hidrocarburo por prefijo “amina”.

Aminas secundarias y terciarias: Los sustituyentes unidos directamente al nitrógeno llevan el localizador N. Si en la molécula hay dos grupos amino sustituidos se emplea N,N’

: Alcanamina

2-pentanamina

N, N-Dimetilpentanamina N, N-Dimetil-1, 5-pentandiamina

Funciones en los organismos vivos como:

Biorreguladores

Neurotransmisores en mecanismos

de defensa

En muchas otras funciones.

Debido a su alto grado de actividad

biológica muchas aminas se emplean

como medicamentos.

LAS AMINAS BIOLÓGICOS ACTIVAS

La adrenalina y la noradrenalina son dos hormonas

Secretadas en la médula de la glándula adrenal.

Liberadas en el torrente sanguíneo cuando un animal se siente en peligro.

La adrenalina

Causa un aumento de la presión arterial y de las palpitaciones, lo que prepara al animal para la lucha.

La noradrenalina

Causa un incremento de la presión arterial y está implicada en la transmisión de los impulsos nerviosos.

La dopamina y la serotonina son neurotransmisores.

Se encuentran en el cerebro. Los niveles anormales de dopamina se asocian con muchos desórdenes.

Psiquiátricos, incluyendo la enfermedad de Parkinson.

La esquizofrenia se debe a la presencia de niveles anormales de serotonina en el cerebro.

La acetilcolina es una molécula pequeña e iónica y por tanto altamente soluble en agua.

– Son liberadas por la membrana pre-sináptica en grupos de 104 moléculas.

– Se difunden en la región de contacto entre las prolongaciones nerviosas de dos neuronas adyacentes y dando lugar a la transmisión del impulso nervioso de una célula nerviosa a otra.

Los alcaloides son un grupo importante de aminas biológicamente activas.

Son biosintetizadas por algunas plantas para protegerse de insectos y otros animales depredadores.

Aunque en medicina se utilizan algunos alcaloides,

principalmente como analgésicos.

Todos son tóxicos.

Causan la muerte si se ingieren en grandes cantidades.

El filósofo griego Sócrates fue envenenado con coniina (cicuta).

Los casos benignos de intoxicación por alcaloides pueden

producir.

Alucinaciones

Efectos psicológicos que se asemejan a la tranquilidad o a

la euforia.

El histrionicotoxina se encuentra en la piel de unas ranas que

habitan en la selva amazónica colombiana.

Provoca la muerte por parálisis de los músculos

respiratorios.

• El átomo de nitrógeno de la molécula de amoniaco contiene un

par de electrones libres, de manera que la forma de esta molécula, considerando en ella al par de electrones no enlazantes, es tetraédrica ligeramente distorsionada (piramidal).

• El par aislado de electrones no enlazantes ocupa una de los vértices del tetraedro. El ángulo del enlace H-N-H del amoniaco es de 107 (y tanto la forma de la molécula como el valor anterior se pueden explicar admitiendo una hibridación sp3 en el átomo de nitrógeno.

• El par electrónico libre provoca una compresión del ángulo que forman entre sí los orbitales híbridos sp3, reduciéndolo de 109(a 107(grados).

• En las aminas, como la trimetilamina ((CH3)3 N:), el ángulo del enlace

C-N-C no está tan comprimido como en el amoniaco porque los grupos

alquilo, más voluminosos que los átomos de hidrógeno, abren

ligeramente el ángulo (efecto estérico).

Las aminas alifáticas.

Una geometría del N piramidal.

Con una hibridación sp3 en el átomo de nitrógeno.

Ángulo de enlace de 108º, ocupando el par de electrones sin compartir uno de los orbitales sp3.

Las aminas, al igual que el amoníaco. Son polares porque el momento dipolar del par aislado de electrones se suma a los momentos dipolares de los enlaces C-N y H-N.

Las aminas primarias y secundarias tienen enlaces N-H que les permiten formar

puentes de hidrógeno. Las aminas terciarias, como no tienen enlace N-H, no pueden formar este tipo de enlaces intermoleculares. Sin embargo, pueden aceptar puentes de hidrógeno con moléculas que tengan enlaces O-H o N-H.

Las aminas primarias y secundarias tienen enlaces N-H que les permiten .

Forman puentes de hidrógeno entre sus moléculas.

Las aminas terciarias, como no tienen enlace N-H, Las fuerzas intermoleculares son dipolo-dipolo.

• Todas las aminas, incluso las aminas terciarias, forman

puentes de hidrógeno con el agua. Por esta razón, las aminas de

baja masa molecular (hasta 6 átomos de carbono) son

relativamente solubles en agua y en alcoholes.

• Como el nitrógeno es menos electronegativo que el oxígeno, el enlace N-H está menos polarizado que el enlace O-H. Por lo tanto, las aminas primarias y secundarias forman puentes de hidrógeno más débiles que los alcoholes de masas molares semejantes y por tanto tienen puntos de ebullición menores que los de los alcoholes análogos.

• Las aminas terciarias, que no pueden formar puentes de

hidrógeno, tienen temperaturas de ebullición más bajos que los de las aminas primarias o secundarias de masas molares semejantes.

• No obstante las aminas poseen temperaturas de ebullición mayores que las de los hidrocarburos de masa molar semejante ya que estos últimos son apolares y las fuerzas de interacción intermoleculares son muy débiles.

Tabla comparativa de puntos de ebullición

Compuesto Tipo Masa molar

g/mol p. eb ºC

(CH3)3N: amina terciaria 59 3

CH3-O-CH2CH3 éter 60 8

CH3-NH-CH2CH3 amina secundaria 59 37

CH3CH2CH2-NH2 amina primaria 59 48

CH3CH2CH2-OH alcohol 60 97

La propiedad más característica de las aminas es su olor a pescado

descompuesto. Algunas diaminas son especialmente pestilentes y

sus nombres comunes describen correctamente sus olores.

5) Propiedad característica de las aminas: Olor

Está relacionada con la cadaverina; ambas se forman por la descomposición de los aminoácidos en organismos vivos y muertos. La putrescina es producida en pequeñas cantidades por las células vivas gracias a la acción de la ornitina-descarboxilasa

La cadaverina (C5H14N2), también conocida como 1,5-diaminopentano, pentametilenodiamina, pentano-1,5-diamina es una diamina biogénica que se obtiene por la descomposición del aminoácido lisina. Se encuentra principalmente en la materia orgánica muerta, y es responsable en parte del fuerte olor a putrefacción.

La putrescina o putresceína (NH2(CH2)4NH2), más exactamente 1,4-diaminobutano, es una diamina que se crea al podrirse la carne, dándole además su olor característico.

• Al igual que el amoníaco, las aminas actúan como bases

débiles (pKb=3-4) y

• La estabilidad de dicho catión depende de los efectos inductivos

que se ponen de manifiesto del grupo radical el cual induce

electrones hacia el nitrógeno, dispersando la deficiencia electrónica

y haciendo a éste más estable.

Según lo anterior se esperaria que al pasar a la dimetilamina a la trimetilamina la basicidad debería aumentar progresiva y regularmente:

Compuesto NH3 CH3NH2 (CH3)2NH (CH3)3N

pKb 4,8 3,4 3,3 4,2

Los pKb de las aminas alifáticas indican que son bases más fuertes que el amoníaco.

A > pKb < basicidad A > Kb > basicidad

• Sin embargo, esto no es cierto. La dimetilamina es sólo muy ligeramente más básica

que la metilamina. El incremento de basicidad de la metil a la dimetilamina es muy

inferior al observado entre el amoníaco y la metilamina, a pesar de que en ambos

casos se añade un grupo metilo.

• Además se observa en la trimetilamina y la dimetilamina una disminución de la

basicidad. ¿Es que falla la teoría de que los grupos alquilo estabilizan las cargas

positivas adyacentes? La respuesta es no, porque hay un factor que no se ha

considerado sobre la estabilidad del catión amonio: la solvatación. La medida de los

valores de pKb se hace en agua.

Así que tenemos dos fenómenos en contraposición:

El aumento de la estabilidad del catión (estructurales, electrónicos)

La dificultad de ser solvatado por el agua al aumentar el número de restos alquilo alrededor del catión.

El balance de estos dos factores marca la basicidad de la serie estudiada.

Efecto de solvatación

• Los grupos alquilo adicionales alrededor de los iones amonio de las aminas 2ª y 3ª hacen que el número de moléculas de agua que solvatan a los iones disminuya. Estas tendencias opuestas(estabilización inductiva e impedimento estérico a la solvatación) se suele anular entre ellas en la mayoría de los casos, por lo que las aminas 1ª, 2ª y 3ª muestran rangos de basicidad parecidas

Alifáticas > NH3> Aromáticas

Factores que afectan la basicidad de las aminas alifáticas

Basicidad de las aminas

La basicidad más baja de las aminas aromáticas con respecto a las alifáticas se debe, a la deslocalización por resonancia del par de electrones no enlazantes desestabilizando la carga positiva en el nitrógeno

Los efectos de hibridación también juegan un papel en la basicidad de las aminas

Cuanto mayor es el carácter s de un orbital mayor es la atracción que ejerce el núcleo sobre los electrones

Alifáticas > NH3 > Aromáticas

Aminas Aromáticas : A. F>A.M>A.D>ANILINA>D.D>D.M>D.F

G=dona e- aumenta basicidad: dispersa la carga positiva, estabiliza el ion anilonio desplaza el

equilibrio a la derecha.

G=atra e- disminuye basicidad: intensifica la carga positiva, desestabiliza el ion anilonio

desplaza el equilibrio a la izquierda.

1. Formación de sales: Basicidad

Rxn. Gral

R-NH2

R2-NH

R3-N

1ª

2ª

3ª

R-NH3 Cl-

R2-NH2 Cl-

R3-NH Cl-

Sal de aminaSoluble en agua

H-X = HCl

HNO3

H2SO4

HNO3

H2SO4

(CH3)3-N HCl

(CH3)3-NH Cl-

(CH3)3-NH HSO4-

(CH3)3-NH NO3-

Cloruro de trimetilamonioNitarto de trimetilamonio

Sulfato ácido de trimetilamonio

Trimetilamina

2. Formación de Amidas Rxn. Gral

R-NH2

R2-NH

1ª

2ª

R-NHCOR

R2-NCOR

+ R-COCl

HCl

HCl

+

+

3. Formación de sulfonamidas

Rxn. Gral

R-NH2

R2-NH

1ª

2ª

R-NHSO2R

R2-NSO2R

+

R-SO2OH

R-SO2Cl

á. sulfonico ócloruro de sulfonilo Sulfonamida

Molécula natural, sintética o semisintética capaz de inducir la

muerte o detener el crecimiento de una población bacteriana.

Antibiótico

Drogas: SULFAS O SULFONAMIDAS Son análogos sintéticos.

H2N SO3 NH

S

N

H2N SO3 NH

H2N SO3 NH C

N

N

NH

NH2

Sulfatiazol

Sulfadiazina

Sulfaguanidina HC

NH

NH2

formamidine

Tiazol

Pirimidina

H2N S OH

O

O

+ NH3 H2N S NH2

O

O

+ H2O

Ácido-SulfanilicoÁcido-p-aminobencensulfonico

Sulfanilamida

Es un polvo cristalino, con acción antiséptica cicatrizante. Dentro de su acción

antiséptica se destaca su acción antibacteriana. Es utilizada en heridas y para

prevenir infecciones y ayudar a la cicatrización. A su vez puede usarse dentro de otros

preparados como principio activo de acción antiséptica.

Sulfatiazol

Sulfadiazina

Es usado contra bacterias patógenas actuando mediante la detención de la producción de ácido fólico dentro de la célula bacteriana, y es usada principalmente para el tratamiento de infecciones urinarias. La combinación entre, sulfadiazina y pirimetamina, puede ser usada para el tratamiento de la toxoplasmosis una infeción causada por el parásito Toxoplas gondii, en estos pacientes debe asociarse ((leucoverin)) para contrarrestar la acción antifolato de la pirimetamina

Sulfaguanidina

Para el tratamiento de diarreas por infecciones intestinales leves a moderadas.

Clasificación: antidiarréico –antiifeccioso

Aminoácidos

Químicamente son ácidos carbónicos con, por lo menos, un grupo amino por molécula,

Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las Proteínas, que cumplen funciones sumamente diversas, participando en todos los procesos biológicos y constituyendo estructuras fundamentales en los seres vivos.

Son moléculas con un grupo amino en carbono adyacente al grupo carboxilo, ( carbono α) a

excepción de prolina e hidroxiprolina).

Los aminoácidos y las proteínas son los pilares fundamentales de la vida

Introducción

Estructura general de los aminoácidos

Generalmente son 20 aminoácidos diferentes son los componentes

esenciales de las proteínas.

Grupo Variable

Aminoácido estructura gral.

Le da propiedades únicas

a cada aminoácido

Aminoácidos.

Clasificación en base a la funciones fisiológica

Esenciales

No esenciales

Aminoácidos esenciales: son los que, no pueden ser sintetizados o no en la calidad necesaria, por lo que tienen que ser absorbidos y sintetizadosdeben ser aportados en la dieta o en el caso contrario pueden producirse trastornos en la salud

Aminoácidos no esenciales: pueden ser sintetizados en los tejidos a partir de otro a.a.

A continuación se da una lista de los aminoácidos esenciales y no esenciales.

AMINOACIDOS

ESENCIALES

AMINOACIDOS

NO

ESENCIALES

Fenilalanina

Isoleucina

Lisina

Metionina

Treonina

Valina

Triptófano

Leucina

Arginina

Histidina

Glicina

Serina

Asparagina

Tirosina

Cistina

Acido aspártico

Acido glutámico

Citrulina

Ornitina

Prolina

Alanina

• El ser humano puede sintetizar, a partir de otros aminoácidos, 11 de los 20 aminoácidos que forman las proteínas.

• Los otros 9 se llaman aminoácidos esenciales y deben ser obtenidos de la dieta, como: carne, leche, huevos, etc.

Los aminoácidos esenciales y sus fuentes vegetales

Triptófano

Metionina

Valina

Histidina

Treonina

Fenilalanina

Leucina

Isoleucina

Lisina

Maíz y otros cereales

Leguminosas y cereales

Frijoles y otras leguminosas

Los aminoácidos no esenciales son también imprescindibles para

la salud pero pueden ser sintetizados en el cuerpo por los

aminoácidos esenciales.

• Un consumo inferior al óptimo de aminoácidos esenciales aumenta

las necesidades del organismo de aminoácidos no esenciales.

Funciones de ambos: intervienen en la formación

Hormonas

Enzimas

Neurotransmisores (mensajeros químicos)

Anticuerpos

Transportadores de nutrientes.

Aparte de éstos, se conocen otros que son componentes de las paredes celulares.

Las plantas pueden sintetizar todos los aminoácidos, nuestro cuerpo solo sintetiza 16, éstos, que el cuerpo sintetiza reciclando las células muertas a partir del conducto intestinal y catabolizando las proteínas dentro del propio cuerpo.

Estudios recientes han demostrado que los

aminoácidos son efectivos en la lucha contra

La diabetes

Depresión

Osteoporosis

Infartos de miocardio

Los trastornos metabólicos en lípidos

La impotencia

Inmunodeficiencia

Pero también en el combate contra el

envejecimiento (Anti-edad)

La caída del cabello.

Clasificación de los aminoácidos: por el número de grupos carboxilo o amino que tengan en su estructura:

1-Aminoácidos ácidos2-Aminoácidos neutros3-Aminoácidos básicos

Los aminoácidos ácidos : Son aquellos que poseen dos o más grupos carboxixlosejemplo. ácido aspártico

Los aminoácidos neutros: Poseen igual número de grupos carboxilicos y aminos.Ejemplo. La valina.

Los aminoácidos básicos: Poseen dos o más grupos amino en sus estructuras.Ejemplo: La Lisina.

Clasificación

Alanina Glicina

Abundancia: 7.10

Símbolo: G, Gly

Abundancia: 7.49

Símbolo: A, Ala

CH3

H

pK1=2,34

pK2=9,60

pI=5,97

R hidrófobo

pK1=2,34

pK2=9,69

pI=6,00

R =H

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

Asparragina

Abundancia: 5.22

Símbolo: R, Arg

Abundancia: 4.53

Símbolo: N, Asn

Arginina

C NH2

NH

NH

CH2 CH2

CH2

C NH2

CH2

O

pK1=2,02

pK2=8,80

pI=5,41

pK1=2,17

pK2=9,04

pK3=12,48

pI=10,76

R polar R polar (+) a pH=7

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

Cisteina

Abundancia: 5.22

Símbolo: D, Asp

Abundancia: 1.82

Símbolo: C, Cys

Ácido aspártico

SH

CH2COOH

CH2

pK1=1,96

pK2=8,18

pK3=10,28

pI=5,07

pK1=1,88

pK2=3,65

pK3=9,60

pI=2,77

R polar (-) a pH=5 R polar (-)

a pH=7

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

Ácido glutámico

Abundancia: 4.11

Símbolo: Q, Gln

Abundancia: 6.26

Símbolo: E, Glu

Glutamina

C OH

CH2

O

CH2

C NH2

CH2

O

CH2

pK1=2,19

pK2=4,25

pK3=9,67

pI=3,22

pK1=2,17

pK2=9,13

pI=5,65

R polar R polar(-) a pH=7

CH

C

OH

O

NH2CH

C

OH

O

NH2

Isoleucina

Abundancia: 2.23

Símbolo: H, His

Abundancia: 5.45

Símbolo: I, Ile

Histidina

CH3

CH2

CH CH3N

NH

pK1=2,36

pK2=9,68

pI=6,

pK1=1,82

pK2=6,00

pK3=9,17

pI=7,59

R polar (+)

a pH=7

R hidrófobo

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

Lisina

Abundancia: 9,06

Símbolo: L, Leu

Abundancia: 5.82

Símbolo: K, Lys

Leucina

CH3

CH CH3

CH2

NH2

CH2 CH2

CH2CH2

pK1=2,18

pK2=8,95

pK3=10,53

pI=9,74

pK1=2,36

pK2=9,60

pI=5,98

R hidrófobo R polar (+)

a pH=7

CH

C

OH

O

NH2CH

C

OH

O

NH2

Fenilalanina

Abundancia: 2,27

Símbolo: M, Met

Abundancia: 3,91

Símbolo: eF, Phe

Metionina

S

CH3

CH2

CH2 CH2

pK1=1,83

pK2=9,13

pI=5,48

pK1=2,28

pK2=9,21

pI=5,74

R hidrófobo R hidrófobo

CH

C

OH

O

NH2CH

C

OH

O

NH2

Serina

Abundancia: 5,12

Símbolo: P, Pro

Abundancia: 7,34

Símbolo: S, Ser

Prolina

C H

C

O H

O

N H

CH2

OH

CH2 CH2

pK1=2,21

pK2=9,15

pI=5,68

pK1=1,99

pK2=10,60

pI=6,30

R hidrófobo R polar

CH

C

OH

O

NH2

Triptofano

Abundancia: 5,96

Símbolo: T, Thr

Abundancia: 1.32

Símbolo: W, Trp

Treonina

CH3

CH OH

NH

pK1=2,83

pK2=9,39

pI=5,89

pK1=2,09

pK2=9,10

pI=5,60

R polar R hidrófobo

CH

C

OH

O

NH2

CH

C

OH

O

NH2

Valina

Abundancia: 3.25

Símbolo: Y, Tyr

Abundancia: 6.48

Símbolo: V, Val

Tirosina

CH3

CHCH3pK1=2,32

pK2=9,62

pI=5,96

pK1=2,20

pK2=9,11

pK3=10,07

pI=5,66

R hidrófobo R polar (-) a pH=5

CH

C

OH

O

NH2

OH

CH2

HC

C O

OH

NH2

Extremo N-terminal: comienzo de la cadena Extremo C-terminal: fin de la cadena

Aminoácidos

Aminoácidos clasificación.

Aminoácidos clasificación.

Aminoácidos clasificación.

Propiedades Fiscas

Punto isoeléctrico

pH en el punto isoeléctrico = pI = ½(pk1+pk2)

H3O

HOHO

H3O

H2N CH COO

R

H3N CH COO

R

H3N CH COOH

R

H3O

HOHO

H3OH2N CH COO

COO

(CH2)3

H3N CH COO

COOH

(CH2)3

H3N CH COOH

(CH2)3

COOH

HO

H3OH3N CH COO

COO

(CH2)3

Catión Zuitterion Anión

Su estructura real es iónica. El grupo carboxilo pierde un protón, formando un ion carboxilato y el grupo amino se protona para dar un ion amonio.

La naturaleza dipolar de los a. a. les confiere algunas propiedades poco usuales, como las siguientes:

Puntos de fusión arriba de 200°C: Ej. Glicina= 262°C.

Son solubles en agua.

Propiedades Físicas

Son sustancias cristalinas Casi siempre de sabor dulce Tienen carácter ácido como propiedad básica Actividad óptica Configuración relativa “L”

Momentos dipolares (µ ): mucho mayores que los ácidos o las aminas simples. Ej. Glicina µ= 14 D; Propilamina µ= 1.4 D; Ácido propanoico µ= 1.7 D

Son menos ácidos que los ácidos simples y menos básicos que las aminas simples. RCOOH Pka= 5; RNH2 Pkb= 4; H3N-CHR-COO- Pka=10 y Pkb=12

Son anfóteros (pueden actuar como ácidos y como bases), la forma predominante del

aminoácido dependerá del pH de la solución

Solución Básica: NH2-CHR-COO- y Solución ácida: H3N-CHR-COOH

En solución básica, el grupo amonio se desprotonara para formar un grupo amino libre. En solución ácida, el grupo carboxílico se protonara para formar un grupo carboxilo libre.

H2N CH2 COOHCuCO3

HCl

NaOH

O

Cl H2N CH2 COO-

H2N CH2 COO-Na+

H3N CH2 COOH

HN CH2 COOH2

Cu2+ + CO2

+ H2O

+ Cl-

O

Reacciones de los aminoácidos

1) Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter ácido.

2) Reacciones en las que se pone de manifiesto el carácter básico.

Glicinato de sodio

Glicinato de cobre

Benzoil glicina

3) Reacción de caracterización e Identificación de aminoácidos

HO

O

N

O

O

Producto azul violeta

+ CO2 + RCHO

Piridina

Reducción

Aminoácido +

Polímeros de aminoácidos de peso molecular menor a 6000 daltons ( <50 a.a)

Clasificación

• Dipéptido: 2 aa

• Tripéptido: 3 aa

• Tetrapéptido: 4 aa

• Pentapéptido: 5 aa

4) Formación de Péptidos

ejemplo

Los péptidos se forman por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico, enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

4. Formación de Péptidos

CH CO NH CH

R3

COOH

R2

NHCOCH

R1

NHH

Extremo C-terminal: comienzo de la cadena Extremo N-terminal: fin de la cadena

Tripéptido

NOMENCLATURA

• Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la terminación il, excepto para el último aa.

• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys

seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína

Ser-Gli-Tir-Ala-Leu

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLÓGICA

Ejemplos:

GLUTATIÓN:

glu-cys-gli

– Participa en reacciones redox de la célula.

– Tripéptido esencial para el funcionamiento de los glóbulos rojos

VASOPRESINA Y OXITOCINA Ambos son nonapeptidos. Sintetizadas en el hipotálamo y secretadas por la neurohipófisis a la circulación general. Oxitocina y vasopresina (ADH) Se segregan unidas a proteínas transportadoras específicas:

- Neurofisinas - Oxitocina:

Péptido formado de nueve aminoácidos cuya función principal esta relacionada con las contracciones uterinas (coito, parto) Lactancia (reflejo succión -contracción de las c.mioepiteliales-salida leche)

OXITOCINA

Vasopresina (ADH): Hormona Péptido que produce contracciones de los vasos sanguíneos periféricos y un aumento de la presión arterial

VASOPRESINA

Son moléculas muy grandes compuestas de cadenas largas de

aminoácidos, conocidas como cadenas polipeptídicas.

A partir de sólo veinte aminoácidos se puede sintetizar una inmensa

variedad de diferentes tipos de moléculas proteínicas, cada una de

las cuales cumple una función altamente específica en los sistemas

vivos.

¿QUE SON PROTEÍNAS ?

Son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno. Conservan su actividad biológica solamente

en un intervalo relativamente limitado de pH y de temperatura.

Las unidades monoméricas son los aminoácidos y el tipo de unión que se establece entre ellos se conoce como enlace peptídico.

1. El estómago (pepsina) 2. Intestino delgado (proteasas pancreáticas) 3. El borde en cepillo de los enterocitos (peptidasas de

membrana) 4. En el citoplasma de los enterocitos (peptidasas

citosólicas)

Proteínas estructurales: Forman parte de células y tejidos a los que confieren apoyo estructural. Dentro de estas podemos citar, el colágeno y la elastina presentes en el tejido conectivo de los vertebrados. La queratinas de la piel, pelo y uñas y la espectirna presente en la membrana de los eritrocitos. Proteínas de transporte: Como su nombre lo indica, transportan sustancias como el oxígeno en el caso de la hemoglobina y la mioglobina, ácidos grasos en el caso de la albúmina de la sangre, o las que realizan un transporte transmembrana en ambos sentidos. Proteínas de defensa: Protegen al organismo contra posibles ataques de agentes extraños, entre las que se consideran los anticuerpos (inmunoglobulinas) de la fracción gamma globulina de la sangre, las proteínas denominadas interferones cuya función es inhibir la proliferación de virus en células infectadas e inducir resistencia a la infección viral en otras células, el fibrinógeno de la sangre importante en el proceso de coagulación. Proteínas hormonales: Se sintetizan en un tipo particular de células pero su acción la ejercen en otro tipo. Ejemplo, la insulina. Proteínas como factores de crecimiento: Su función consiste en estimular la velocidad de crecimiento y la división celular. Como ejemplo se puede citar la hormona de crecimiento y el factor de crecimiento derivado de plaquetas. Proteínas catalíticas o enzimas: Permiten aumentar la velocidad de las reacciones metabólicas. Dentro de las células son variadas y se encuentran en cantidad considerable para satisfacer adecuadamente sus necesidades. Entre otras se consideran las enzimas proteolíticas cuya función es la degradación de otras proteínas, lipasas, amilasas, fosfatasas, etc. Proteínas contráctiles: Son proteínas capaces de modificar su forma, dando la posibilidad a las células o tejidos que estén constituyendo de desplazarse, contraerse, relajarse razón por la cual se encuentran implicadas en los diferentes mecanismos de motilidad. Las proteínas más conocidas de este grupo son la actina y la miosina. Proteínas receptoras: Proteínas encargadas de combinarse con una sustancia específica. Si se encuentran en la membrana plasmática, son las encargadas de captar las señales externas o simplemente de inspeccionar el medio. Si encuentran en las membranas de los organelos, permiten su interacción. Sin embargo, no son proteínas exclusivas de membrana ya que algunas se encuentran en el citoplasma. El ejemplo más típico de éstas son los receptores de las hormonas esteroides. Casi todos los neurotransmisores, la mayoría de las hormonas y muchos medicamentos funcionan gracias a la presencia de estas proteínas. Proteínas de transferencia de electrones: Son proteínas integrales de membrana, comunes en las mitocondrias y cloroplastos cuya función se basa en el transporte de electrones desde un donador inicial hasta un aceptor final con liberación y aprovechamiento de energía. Como ejemplo se citan a los Citocromos que hacen parte de la cadena respiratoria.

Clasificación por su función biológica

Como ejemplo de proteínas fibrosas tenemos :1. α

FIBROSAS

GLOBULARES

Se pliegan en forma esférica o globular ESTRUCTURAS CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS GLOBULARES

Solubles en agua Menores pesos moleculares que las fibrosas Poseen varios tipos de estructura secundaria

Su función principa

Ejemplos de proteínas globulares.

holoproteínas

heteroproteínas

-Las Albúminas de huevo -Las Globulinas -Las Escleroproteínas -Las Protaminas -Las Histonas -Colágeno -Insulina -oxitocina

HOLOPROTEÍNAS GLOBULARES

* Prolaminas:Zeína (maíz),gliadina (trigo), hordeína (cebada)

* Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).

*Albúminas:Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),

lactoalbúmina (leche)

* Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,

tirotropina

* Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas y

otras.

Estructura básica de las hemoproteínas o cromoproteínas

Lipoproteínas: Proteínas conjugadas con lípidos que se encuentran en las membranas celulares.

Glicoproteínas: Se caracterizan por poseer en su estructura azúcares. Se pueden citar como ejemplo: las inmunoglobulinas, algunas proteínas de membrana, el colágeno y otras proteínas de tejidos conectivos (glucosaminoglicanos).

Nucleoproteínas: Se presentan unidas a un ácido nucleico, como en los cromosomas, ribosomas y en los virus.

Metaloproteínas: Contienen en su molécula uno o más iones metálicos que no constituyen un grupo hem. Por ejemplo algunas enzimas.

Hemoproteínas o Cromoproteínas: Proteínas que tienen en su estructura un grupo hem . Ejemplo: Hemoglobina, Mioglobina y ciertas enzimas como los citocromos.

• Es una proteína conjugada (hemoproteína) formada por: • Fracción proteica: globina

• Fracción no proteica (grupo prostético) – Porción orgánica: grupo HEM

– Porción inorgánica: átomo de Fe+2.

• Función: transporte de O2 en el músculo

MIOGLOBINA

Ejemplos

HEMOGLOBINA • Es una proteína conjugada al igual que la mioglobina.

• Está formada por 4 subunidades (estructura 4º)

– 2 cadenas a y 2 cadenas b (adulto)

– 2 cadenas a y 2 cadenas g (feto)

• Presenta fenómeno de cooperativismo positivo.

• Formas: – Oxihemoglobina

– Carboxihemoglobina

– Metahemoglobina: Fe+3

• Las proteínas tienen 4 niveles de organización:

ESTRUCTURA PRIMARIA

•Hace referencia a: •La identidad de aminoácidos. •La secuencia de aminoácidos. •La cantidad de aminoácidos.

•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica. •Los aa se unen por enlaces PEPTÍDICOS.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

• Interacciones entre aa que se encuentran próximos en la cadena.

• La cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.

• Los aa interaccionan por puentes H.

• Tipos de estructuras secundarias:

1. HELICE ALFA • Los grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.

• Se forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se encuentra a 4 lugares.

• Hay 3.6 aa por vuelta.

• Ej: queratina.

2. HOJA PLEGADA BETA • Los grupos R se orientan hacia arriba y abajo alternativamente.

• Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se encuentran en segmentos diferentes de la cadena.

• Ej. Fibroína (seda)

3. Espiral al Azar

ESTRUCTURA TERCIARIA Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información estructural que se puede obtener.

Tipos de estructura terciaria Se distinguen dos tipos de estructura terciaria: Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es

mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices α u hojas β) pueden mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.

2. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice α hoja β, acodamientos y estructuras supersecundarias.

Fuerzas que estabilizan la estructura terciaria Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes. Los enlaces covalentes pueden deberse a 1) La formación de un puentes disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a 2) La formación de unenlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un aa.

dicarboxílico (Glu o Asp). Los enlaces pueden ser de cuatro tipos: 1) Fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto 2) Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de aa polares 3) Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares 4) Fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran proximidad entre los grupo apolares de los aa.

ESTRUCTURA TERCIARIA

Se debe a la formación de enlaces débiles entre grupos de

las cadenas laterales de los aminoácidos

Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.

ESTRUCTURA CUATERNARIA

• Surge de la asociación de varias cadenas con estructuras terciarias.

• Intervienen las mismas interacciones que en la estructura terciaria.

RESUMEN

Desnaturalización de proteínas

89

“

• Factores que influyen:

Físicos: Químicos

Calor solventes orgánicos

Radiaciones soluc. de urea conc.

Grandes presiones sales

Desnaturalización.

Consiste en la pérdida de todas las estructuras de orden superior

(secundaria, terciaria y cuaternaria) quedando la proteína reducida a un

polímero estadístico.

DESNATURALIZACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la

proteína, acompañada frecuentemente de

precipitación

- Pérdida de todas sus funciones biológicas

- Alteración de sus propiedades hidrodinámicas

Desnaturalización-Hidrólisis

• Desnaturalización de una proteína: pérdida de la conformación nativa y de sus propiedades originales (ej. coagulación por calor de las proteínas de la clara del huevo).

• Hidrólisis de una proteína: escisión en aminoácidos (ruptura de un enlace covalente por adición de agua).

DESNATURALIZACIÓN TÉRMICA DE LA RIBONUCLEASA

Desnaturalización

Renaturalización

Molécula nativa Molécula desnaturalizada