QUE APLICACIÓN TIENE EL CONCEPTO DEL PUNTO ISOELECTRICO

En la aplicación de la gelatina el pl juega un papel importante para los productos. Cuanto más cerca se encuentre el pH del producto final al punto l de la gelatina, existen más posibilidades de turbidez o precipitaciones en el producto final.

QUE FUERZAS INTERMOLECULARES SON RESPONSABLES DE LAS ESTRUCTURAS 2,3, Y 4 DE LAS PROTEINAS

Estructura terciaria

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los radicales

R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

1.- el puente disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre.

2.- los puentes de hidrógeno.

3.- los puentes eléctricos.

4.- las interacciones hidrófobas.

Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas cadenas laterales de los AA que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes (Figura de la derecha).

Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de unpuente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA dicarboxílico (Glu o Asp).

Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos: (1) fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo opuesto, (2) puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA

polares (3) interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares y (4)fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Estructura cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles (no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

ESTRUCTURA SECUNDARIA

 

La estructura secundaria más común es la a-hélice (alfa), la cual se caracteriza por formar una estructura geométrica en espiral, muy uniforme, en la que cada vuelta está constituida por 3,6 aminoácidos.La hélice se mantiene mediante puentes de hidrógeno entre el hidrógeno del grupo amino del enlace peptídico de un aminoácido y el grupo carboxilo del enlace peptídico de otro.

APLICACIONES DE ELECTROFORESIS

La electroforesis en gel permite a los científicos separar las hebras de ADN, permitiendo así facilitar la identificación y examinación de sus componentes. A medida que el ADN se mueve a través del gel, ayuda a separar las secciones mayores y menores entre sí. Este proceso ofrece varias aplicaciones beneficiosas para proporcionar la información genética.

Los científicos también pueden utilizar este procedimiento para examinar muestras de tejido que se encuentran en escenas del crimen.

Determinación de la masa molecularComo se ha indicado, se puede obtener una estimación de la masa molecular (en kDa) de proteínas empleando SDS-PAGE, y de fragmentos de DNA (en pb) empleando electroforesis en agarosa. 

Mapas de restricción

Una de las formas de estudiar la secuencia de los ácidos nucleicos, en especial el DNA, consiste en tratarlo con distintas enzimas de restricción, analizar mediante electroforesis en gel de agarosa los fragmentos resultantes e intentar reconstruir la secuencia de la molécula original

formando sumapa de restricción, uno de los tipos de mapa físico.

Secuenciación de ácidos nucleicos

La obtención de la secuencia completa, nucleótido a nucleótido, también depende del análisis electroforético de fragmentos de DNA, tanto en el método químico de Maxam y Gilbert como en el método enzimático de Sanger. Se utilizan en este caso geles de poliacrilamida, debido al tamaño pequeño de los fragmentos, pudiéndose resolver fragmentos que se diferencian en un solo nucleótido.

Isoenzimas

Las variantes de una enzima, con pequeñas diferencias en su estructura y en su actividad enzimática, se analizan rutinariamente mediante electroforesis o, en especial, mediante isoelectroenfoque. De hecho, los nombres de las isoenzimas derivan a veces de su movilidad electroforética. Se puede aplicar análogamente a las isoformas de proteínas no enzimáticas

Análisis de ADNLa electroforesis es una forma de analizar el ADN. Mediante electroforesis, las secuencias específicas de ADN pueden ser analizadas, aisladas y clonadas. El ADN analizado se puede utilizar en investigaciones forenses y pruebas de paternidad.

Análisis de proteínasLa electroforesis ha desarrollado nuestro conocimiento sobre la estructura y función de las proteínas. la cantidad de proteínas en la sangre o en la orina se mide y se compara con los valores normales establecidos, los inferiores o superiores a los niveles normales por lo general indican una enfermedad.

Análisis de antibióticosLa aplicación de la electroforesis en los estudios de los antibióticos se remonta a la década de 1950. Con la electroforesis, los expertos no sólo son capaces de sintetizar nuevos antibióticos, también son capaces de analizar qué tipos de bacterias son resistentes a los antibióticos.

Análisis de vacunaLa vacuna es un análisis de las muchas aplicaciones importantes de la electroforesis. Hay varias vacunas que han sido purificadas, procesadas y analizadas a través de la electroforesis, como la vacuna contra la influenza, la vacuna contra la hepatitis y la vacuna contra la polio.

DESCRIBA ALGUNAS DE LAS PROPIEDADES BIOLOGICAS DE LAS PROTEINAS

1. Proteínas de transporte. Se encuentran en la sangre y su función consiste en transportan moléculas específicas de un órgano a otro. Por ejemplo, la hemoglobina, presente en los glóbulos rojos, se combina con el oxígeno cuando la sangre pasa a través de los pulmones, y lo transporta a los tejidos periféricos. Una enfermedad genética, la talasemia, está causada por un defecto genético en la estructura de esta proteína.

Las lipoproteínas, por su parte, transportan los lípidos ingeridos con la dieta desde el hígado hasta otros órganos por medio de la sangre.

2. Proteínas alimenticias y de reserva. La ovoalbúmina se encuentra en la albúmina de los huevos y sirve para el desarrollo del embrión de las aves, mientras que la caseína está presente en la leche (3% de su peso) y tiene un gran valor nutritivo para los mamíferos.

3. Proteínas para el movimiento. La actina y la miosina son proteínas filamentosas que se hallan en las células musculares esqueléticas permitiendo su contracción y con ello el movimiento.

4. Proteínas estructurales. Existen muchas proteínas que sirven de soporte a la estructura de los organismos. El colágeno, por ejemplo, es una proteína con una gran capacidad elástica, presente en tejidos tales como los tendones, los cartílagos y la dermis. Otra proteína estructural es la elastina, que se encuentra en los ligamentos.

5. Proteínas de defensa. Existe una categoría de proteínas cuya función consiste en proteger el organismo de daños eventuales. Los linfocitos de los vertebrados producen anticuerpos, proteínas altamente especializadas, capaces de reconocer y destruir los agentes patógenos externos, tales como virus y bacterias.

El fibrinógeno y la trombina son, en cambio, proteínas que regulan la coagulación e

impiden una copiosa pérdida de sangre cuando se lesiona el sistema vascular. También las proteínas tóxicas, como la bungarotoxina del veneno de cobra, tienen una función defensiva.

6. Proteínas de regulación. Regulan la actividad de las células e incluyen varias hormonas, como la insulina, que regula el metabolismo de la glucosa y cuyo déficit provoca la diabetes, o la hormona del crecimiento, que estimula el alargamiento de los huesos.

7. Enzimas. Son proteínas de muy distintos tipos, cuya función consiste en acelerar (catalizar) las reacciones químicas que tienen lugar en la célula. Se conocen más de dos mil enzimas, cada uno de los cuales es capaz de catalizar una reacción distinta.Hay enzimas que catalizan la síntesis de las proteínas (las sintetasas) y otros que causan su degradación (proteasas).

QUE AMINOACIDOS RENDIRA LA HIDROLISIS ACIDA DEL SGTE PEPTIDO

http://www.ehowenespanol.com/lista-aplicaciones-electroforesis-sobre_117270/

http://biomodel.uah.es/tecnicas/elfo/inicio.htm

http://www.profesorenlinea.cl/Ciencias/ProteinasEstruct.htm

http://www.creces.cl/new/index.asp?imat=%20%20%3E%20%2068&tc=3&nc=5&art=2

http://www.infobiologia.net/2012/10/funciones-de-las-proteinas.html