ASIGNATURA DE TECNOLOGÍA POST COSECHA

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL SANTA

FACULTAD DE CIENCIAS

D.A. Biología, Microbiología y Biotecnología

E.A.P. Biología en Acuicultura

Blgo. Pesq. Walter Reyes Avalos, M.C.

Docente

Clase 1Clase 1

Factores que afectan el valor comercial de productos hidrobiológicos durante y después de la

captura

UNIDAD I

MANIPULACIÓN Y CONSERVACIÓN DE PRODUCTOS HIDROBIOLÓGICOS

Composición del Músculo de Pescado

• El músculo del pez carece de tejido carece de tejido conectivo que conecta los paquetes conectivo que conecta los paquetes musculares al esqueleto del animalmusculares al esqueleto del animal.

• Las células musculares corren en paralelo separadas perpendicularmente por tabiques de tejido conectivo (miocomatamiocomata), ancladas al esqueleto y a la piel. Los segmentos musculares situados entre estos tabiques de tejido conectivo se denominan miotomas.

• La célula está envuelta por una cubierta de tejido conectivo denominada sarcolemasarcolema. Las miofibrillas contienen proteínas contráctiles, actina y miosina.

Clasificación de Pescados

Ahora la principal diferencia que se realiza es la clasificación por su contenido de grasas:

•Pescados Magros: con un contenido de grasa entre 0.5 - 1.5%, (Bacalao, merluza, lenguado, etc.)

•Pescados Grasos: con un contenido de grasa entre 14 - 24% y es rica en Vit. A y D . (Arenque, atún, salmón, etc.)

•Pescados Intermedios: con un contenido de grasa entre 2 - 7%.

(Pez espada, trucha, sardina, etc.)

PROCESOS

AUTÓLISIS

OXIDACION DE GRASAS

ATIVIDAD DE MICROORGANISMOS

PielPiel

BranquiasBranquias

IntestinoIntestino

EVALUACION DE FRESCURA

MÉTODOS SUBJETIVOS ANÁLISIS SENSORIAL

MÉTODOS OBJETIVOS PRUEBAS FÍSICAS Y QUÍMICAS

Tamaño

Grosor de la piel

Enzimas proteolíticas activas

Estados agotados

FATORES QUE AFETA LA REDUCCION DE FRESCURA

1 . Especie

Condiciones anatómicas

Condiciones fisiológicas

2. Condiciones de captura y tratamientos posteriores

Métodos de captura Manipulacion en el processamento

Factores biológicos y ambientales

• Diferenciación enzimática entre especies

• Maduración sexual y desove

• Intensidad de alimentación

• Temperatura y profundidad del hábitat

Factores que afectan la actividad enzimática en el pescado

Miosina

Actina

• Estos filamentos (diámetro: 5 nm y longitud 2 mm), también incluyen otras proteínas dispuestas a lo largo de la hélice de F-actina:

Tropomiosina

Troponina

α-actinina

Sensibles a Ca ++

Participan en contracción

Interviene en la unión entre actina y línea Z

Bioquímica de la Contracción Muscular

• Siempre en presencia de ATP y Mg, cuando el retículo sarcoplasmático cede iones Ca++ en respuesta a un estímulo nervioso, se manifiesta la actividad ATPásica de la miosina.

• la hidrólisis del ATP libera energía (alrededor de 10.000 cal por mol) y se produce la contracción muscular por la interacción momentánea miosina-actina.

• Enseguida el retículo sarcoplasmático recobra Ca ++ y la contracción llega a su fin con la ineludible condición de que quede un remanente de ATP e iones Mg++

• La contracción comienza desde que la concentración de los iones Ca++ alcanzan 10-7 M y se para cuando desciende a menos de ese nivel.

Bioquímica de la Contracción Muscular

ADP + fosfocreatina ATP + creatina2 ADP ATP + AMP Glucosa 2 Lactato + 3 ATP (Glicólisis anaerobia)

• Las dos primeras reacciones se realizan inmediatamente.

• La tercera solo ocurre cuando el aporte de O2 por la sangre no es suficiente para que continúe el metabolismo aeróbico.

• Durante la recuperación aeróbica (reposo o trabajo moderado) desaparece el ácido láctico y se forma ATP por intermedio del ácido pirúvico (ciclo de Krebs), con lo que se restablecen las reservas en fosfocreatina.

Rigidez cadavérica

En ausencia de ATP, la actina y la miosina se unen de manera irreversibleformando la actomiosina y generando el rigor mortis:

• Falta de oxigeno, se produce la glicólisis anaerobia

• Cantidad de ATP formada por la glicólisis anaerobia no es suficiente para compensar las perdidas resultantes de su hidrólisis por la ATPasa sarcoplasmática

• La formación de ácido láctico produce un descenso en el pH, inhibiendo múltiples enzimas especialmente las fosforilasas.

• Durante la glicólisis, la cantidad de ATP tiende a cero y la actina y miosina se unen de forma irreversible como actomiosina.

• Animales con hambre o estrés, tienen menor reservas de glucógeno por lo cual la formación de ácido láctico será menor, y el descenso del pH también será mínimo, no protegiendo al músculo del ataque bacteriano.

GlGluucógenocógeno GlucosaGlucosa ATP + Ac. LácticoATP + Ac. Láctico

Tiende a cero Disminución pH

Formación Unión Irreversible

Actomiosina Actina – Miosina Ambiente Inhóspito

para el desarrollo m.o.La baja de pH y las modificaciones iónicas, activan las

catepsinas

que rompen la unión de la actina con la línea Z (Maduración)

Rigor MortisRigor Mortis

Glucólisis

Anaeróbica

Glucogenólisis

CAPTURA

ANTES: PO4 y CHOs normales

DURANTE: Fatiga: < PO4 = ATP y Creatina-P

< Glucógeno

RIGOR MORTIS

Pre Pre Rigor MortisRigor Mortis

En En Rigor MortisRigor Mortis

Post Post Rigor MortisRigor Mortis

Signo de frescuraSigno de frescura

Blando Duro Blando

Flexible Rígido Flexible

Elástico * Sin elasticidad

ActomiosinaActina + Miosina

ATP

SpeciesCondition

Temperature °C

Time from death to onset of rigor

(hours)

Time from death to end of rigor (hours)

Cod (Gadus morhua) Stressed 0 2-8 20-65

  Stressed 10-12 1 20-30

  Stressed 30 0.5 1-2

  Unstressed 0 14-15 72-96

Grouper (Epinephelus malabaricus)

Unstressed 2 2 18

Blue Tilapia (Areochromis aureus)

Stressed 0 1  

  Unstressed 0 6  

Grenadier (Macrourus whitson)

Stressed 0 <1 35-55

Anchovy (Engraulis anchoita)

Stressed 0 20-30 18

Redfish (Sebastes spp.) Stressed 0 22 120

  Carp (Cyprinus carpio) Stressed 0 1  

  Unstressed 0 6  

Inicio y duración del rigor mortis en varias especies de peces

Deterioro enzimático inicial en el pescado

1. Glicólisis

•Especie

•Estrés antes de la muerte

•Temperatura postmortem

2. Degradación de nucleótidos

• ATPasa

• miokinasa

• AMP deaminasa

• 5’ nucleotidasa

• nucleótido fosforilasa e

inosina nucleotidasa

• xantina oxidasa

* Cambio autolítico y bacteriano.*

Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes estériles de bacalao a 3°C, adaptado de Gill (1990)

Cambios en IMP, Ino y Hx en filetes no estériles de bacalao a 3°C, adaptado de Gill (1990)

Cambios Post-Mortem

Cambios Post Mortem en Pescado

• Cambios Autolíticos y Bacterianos.

• Carbohidratos: Generación de ácido Láctico.

• Fosfatos Orgánicos:

– Desfosforilación progresiva de ATP a AMP

– Desaminación hasta Inosina

– Valor K y Ki

• Degradación de Compuestos Nitrogenados NO Proteícos:

– OTMA TMA DMA + Formaldehído

Descarboxilación de aminoácidos libresAminas Biogenas.

3. Degradación de proteínas

Proteasas

Sitio catalítico

pH de acción

• tipo cisteína

• tipo serina

• tipo aspártico

• metaloproteasas

• Alcalinas

• Neutras activadas por calcio

• Acidas (catepsinas)

Deterioro enzimático postmortem en el pescado

Actina soluble

Desintegración de las estructura miofibrilar en la línea Z

Pérdida de adherencia de las miofibrillas

Fragmentación de miofibrillas

Manifestaciones de la degradación de proteínas

4. Degradación de lípidos

4.1. Lipólisis

lipasas

fosfolipasas

Ácidos grasos libres

• Interacción con proteínas

• malos sabores

• susceptibles a la oxidación

4.2. Oxidación lipídica

• Lipoxigenasas

• Enzimas microsomales

hidroperóxidos

Radicales libres

Sabores y olores objetables

Perfil Graso: Lipooxidación

5. Degradación de Oxido de trimetil amina (OTMA)

OTMA FA DMAOTMA demetilasa +

6. Cambios en el color

lipoxigenasaCarotenoides Productos de degradación

(olor a mar)