Bioquímica Unidad 1pdf
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BIOQUMICAUNIDAD 1 AMINOCIDOS, PROTENAS y NUCLETIDOSCtedra de Bioqumica Facultad de Ciencias Veterinarias Universidad Central de Venezuela
Prof. Milagro Len
Objetivos especficos1. Describir las caractersticas aminocidos estructurales y funcionales de los
a. Concepto de aminocido, importancia, estructura general, isomera y nomenclatura. b. Criterios de clasificacin: Presencia en la naturaleza Esencialidad nutricional Caractersticas fsico qumicas de la cadena lateral. c. Propiedades fsicas (solubilidad y punto de fusin) y propiedades qumicas (propiedades cido-bsicas, formacin de sales y de steres) de los aminocidos. 2. Describir las caractersticas estructurales y funcionales de los pptidos. a. Formacin y caractersticas del enlace peptdico. b. Concepto de pptidos, nomenclatura, representacin, ejemplos e importancia.
3. Describir las caractersticas estructurales y funcionales de las protenas. a. Concepto de protena, ejemplos e importancia. b. Criterios de clasificacin de las protenas. Solubilidad. Funcin biolgica. Forma. Composicin. c. Niveles estructurales de las protenas. Definiciones, caractersticas, fuerzas que intervienen. d. Desnaturalizacin de una protena. Definicin. Agentes desnaturalizantes. e. Caractersticas estructurales y funcionales de algunas protenas de importancia fisiolgica. Mioglobina, Hemoglobina, Colgeno, Queratina, Actina, Miosina, Inmunoglobulinas y Protenas plasmticas
4. Describir las caractersticas estructurales y nucletidos. b. Nuclesidos: estructura y funcin.
funcionales de los
a. Bases nitrogenadas pricas y pirimidnicas: estructura y funcin. c. Nucletidos mono, di y trifosfato: estructura y funcin.
AminocidosCompuestos orgnicos formados por un grupo amino (NH2) y un grupo carboxilo (COOH). Algunos aminocidos se encuentran libres como neurotransmisores, otros se unen entre s formando pptidos como hormonas, o formando protenas con mltiples funciones.
Estructura General
COO H3N+
C H R
Formas de los Aminocidos
COOH H2N C H R H3N+
COO C H Ron hbrido zwitterin Predomina a pH fisiolgico
Isomerismo de los Aminocidos(excepto la glicina)
COO H3N+
COO HCarbono asimtrico
C CH3
H
C
+
NH3
CH3D- Alanina
L- Alanina
Imgenes quirales (no superponibles) Enantimeros o ismeros especulares Poseen actividad ptica: rotan el plano de la luz polarizada hacia la derecha (dextrgiros) o hacia la izquierda (levgiros).
Clasificacin de los aminocidos1) Componentes o no de las protenasAminocidos proteicos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, serina, treonina, cistena, metionina, tirosina, triptfano, fenilalanina, glutamato, glutamina, aspartato, asparagina, histidina, lisina, y arginina. Aminocidos no proteicos: todos los dems (ornitina, citrulina, cido gammaaminobutrico (GABA), etc.)
2) Segn su capacidad de interaccionar con en agua:Apolares neutros Alifticos: glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina y prolina. Aromticos: fenilalanina, tirosina y triptfano. Polares neutros: serina, treonina, cistena, glutamina y asparagina cidos: glutamato, aspartato. Bsicos: histidina, lisina y arginina.
Aminocidos Apolares Alifticos:
Glicina, Gly, G
Alanina, Ala, A
Prolina, Pro, P
Valina, Val, V
Metionina, Met, M
Leucina, Leu, L
Isoleucina, Ile, I
Aminocidos Apolares Aromticos:
Fenilalanina, Phe, F Tirosina, Tyr, Y
Triptofano, Trp, W
Aminocidos Polares Neutros:
Serina, Ser, S Treonina, Thr, T Cistena, Cys, C
Glutamina, Gln, Q
Asparagina, Asn, N
Aminocidos cidos:
Aspartato, Asp, D
Glutamato, Glu, E
Aminocidos Bsicos:
Histidina, His, H Lisina, Lys, K Arginina, Arg, R
3) Esencialidad nutricionalNutricionalmente esenciales:no sintetizados por el organismo (valina, leucina, isoleucina, treonina, metionina, lisina, fenilalanina y triptfano).
Nutricionalmente no esenciales:pueden ser sintetizados por el organismo (glicina, alanina, prolina, serina, glutamato, glutamina, aspartato, asparagina).
Nutricionalmente semiesenciales:a) Sintetizados a partir de aminocidos esenciales (cistena, a partir de metionina y tirosina, a partir de fenilalanina). b) Se sintetizan en cantidades adecuadas para el estado adulto pero no para el estado de crecimiento o la preez (arginina e histidina).
Comportamiento cido Basecido= Sustancia capaz de ceder protones Base= Sustancia capaz de aceptar protones
cido R-COOH R-NH3+
Base conjugada R-COO + H+ R-NH2 + H+
Los aminocidos son molculas anfteras ya que pueden actuar como cidos o como bases
Las fuerzas relativas de los cidos dbiles se expresan en trminos de la constante de disociacin del cido (KA) o de su pKA pH= - log H+ pKA = - log KA
pKA = Valor del pH en el cual el aminocido se encuentra 50% disociado y 50% no disociado. Presenta mximo poder amortiguador
Formas inicas de los Aminocidos en disolucinDebido a que los aminocidos poseen al menos dos grupos + ionizables en su estructura (el COOH y el NH3) , la forma inica predominante de estas molculas en disolucin depende del pH.
COOH H3N+ C H CH3Medio cido pH bajoCarga neta = +1
COO H3N+ C H CH3Medio neutro pH fisiolgicoCarga neta = 0
COO H2N C H CH3Medio bsico pH altoCarga neta = -1
Estados de disociacin de los grupos ionizables del aminocido HistidinapH cido pH Bsico
pKA -COOHCarga neta= +2
pKA Imidazol
pKA -+NH3Carga neta= 1
Carga neta= +1
Carga neta= 0
pKA Imidazol + pKA -+NH3 pI= 2
Curva de valoracin de la histidinapKA -+NH3
pKA Imidazol
pKA -COOH
Equivalentes de OH
Propiedades qumicas de los aminocidos1. Formacin de sales cido + base 2. Formacin de steres cido + alcohol ster + agua sal + agua
3. Formacin de enlace peptdico Amino + carboxilo pptido + agua
PptidosCompuestos nitrogenados formados por 2 ms residuos de aminocidos, unidos por uno ms enlaces peptdicos. Enlace peptdico: Es un enlace amida que se forma cuando el par de e sin compartir del grupo -amino de un aminocido ataca al carbono -carboxilo de otro aminocido.
Formacin de un enlace peptdico +
Glicina
Alanina
Enlace peptdico
+
Agua
Glicilalanina, Gli-Ala, GA
Formacin de un dipptidoCOOH HOH O C COOH
COOH
H2N C H + H2N C H CH3 HGlicina, Gly Alanina, Ala
N C H H CH H2N C H 3 HGlicil-alanina, Gly-Ala
Caractersticas del enlace peptdicoLa unidad peptdica es rgida y plana Los tomos involucrados en el enlace peptdico son coplanares. Trans: El hidrgeno del grupo amino sustituido, est casi siempre ubicado opuesto al oxgeno del grupo carbonilo. Es un hbrido de resonancia con electrones deslocalizados a lo largo de los enlaces (C N) y (C O). Presenta un carcter parcial de doble enlace.
Representacin de los pptidos1. En zig-zag, con extremo amino a la izquierda. 2. Abreviaturas separadas por guiones, colocando entre parntesis los aminocidos dudosos: Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre AS(CKF)HT 3. Derivados carboxilo. del aminocido del extremo
Alanil-seril-(cisteinil-lisil-fenilalanil)-histidil-treonina
Representacin de un tripptidoOH
Carboxilo terminal Amino terminal
O C C H
CH2 N H C
H3N+
H C O
H N C
O
C O H
CH2 COO Asp-Tir-Ser
CH2 OH
DYS
Aspartil-tirosil-serina
Nomenclatura de los pptidosLos pptidos se nombran comenzando por el extremo N y se les da el sufijo il a los aminocidos excepto al ltimo, es decir, se nombran como derivados del aminocido del extremo carboxilo Por ejemplo: Alanil-seril-cisteinil-lisil-fenilalanil-histidil-treonina Abreviaturas o smbolos separados por guiones: Ala-Ser-Cis-Lis-Fen-His-Tre ASCKFHT Entre parntesis los aminocidos dudosos: Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre AS(CKF)HT
Clasificacin de los pptidos1. Segn el nmero de los residuos de aminocidos (1 sola cadena): Dipptido (2 residuos de aminocidos), Tripptido (3 residuos de aminocidos) Oligopptido (4 a 10 residuos de aminocidos) Polipptido (mas de 10 residuos de aminocidos). 2. Segn el nmero de cadenas: Monmero (1 cadena): vasopresina Dmero (2 cadenas): insulina
Pptidos de importancia fisiolgicaGlutatin:Tripptido (gamma glutamil-cisteinil-glicina). O C SH CH2 H C C N H O O C O H
Funciones:
CH2 CH2 H3N+ C H COO
H N H
C
Descomposicin del H2O2. Metabolismo de sustancias txicas. Antioxidante intracelular. Transporte de aminocidos
Pptidos de importancia fisiolgica
Hormonas pancreticasInsulina: Conformada por 2 cadenas, con un total de 51 aminocidos, responsable de la entrada de glucosa en las clulas del tejido muscular y adiposo. Glucagn: Es una cadena de 29 aminocidos, aumenta los niveles de glucosa en sangre.
Insulina Humana:S S S S S S Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Tre-Ser-Ile-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn
Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala
Insulina Bovina:S S S S S S Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn
Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala
Hormonas hipotalmicasHormona liberadora de tirotropina (tripptido).
Pptidos de importancia fisiolgica
Hormona liberadora de gonadotropina (decapptido). Hormona liberadora de corticotropina (41 aminocidos). Hormona liberadora de la hormona de crecimiento (44 aminocidos).
Pptidos de importancia fisiolgica
Hormonas hipofisiariasVasopresina u hormona antidiurtica: nonapptido, promueve la resorcin de agua desde los tbulos renales distales. Oxitocina: nonapptido, promueve la expulsin de leche de las glndulas mamarias y la contraccin del msculo liso uterino.
ProtenasCadenas polipeptdicas de mas de 100 aminocidos, con estructuras primaria, secundaria y terciaria por lo menos (algunas tambin cuaternaria). Compuesto orgnico nitrogenado formado por aminocidos, que cumple mltiples funciones en los seres vivos.
Funciones de las ProtenasCatlisis enzimtica Transporte y almacenamiento Proteccin inmune Generacin y transmisin del impulso nervioso Control del crecimiento y diferenciacin Movimiento coordinado y soporte mecnico
Protenas: diversas formas y tamaos
1)Segn su formaa) Globulares:
Clasificacin de las protenasRelacin longitud/ancho < 10 Solubles en soluciones salinas acuosas. Ejemplos: Enzimas, mioglobina, hemoglobina
b) Fibrosas:Relacin longitud/ancho > 10 Insolubles en soluciones salinas acuosas. Ejemplos: Colgeno, queratina.
2) Segn su funcina) Cataltica (enzimas) b) Transportadoras (hemoglobina, lipoprotenas) c) Almacenadoras (mioglobina, ferritina) d) Protectoras (inmunoglobulinas) e) Estructurales (colgeno) f) Reguladoras (hormonas, protenas unidas a ADN) g) Contrctiles o de movimiento (actina, miosina)
3) Segn su composicina) Simples: formadas aminocidos. Ejemplo: Albmina solamente por residuos de
b) Complejas: Contienen residuos de aminocidos y otro (s) componente (s) Apoprotena: parte proteica Grupo prosttico: parte no proteica Ejemplos: glucoprotena (glcido) lipoprotena (lpido) metaloprotena (metal) fosfoprotena (PO4H3)
4) Segn el nmero de cadenasa) Monomricas: 1 sola cadena polipeptdica. Ejemplo: Mioglobina
b) Oligomrica: ms de 1 cadena polipeptdica Ejemplo: Hemoglobina (tetramrica)
5) Segn su solubilidada) Solubles en soluciones salinas acuosas: Protenas globulares (albmina, globulinas) b) Insolubles en soluciones salinas acuosas: Protenas fibrosas (colgeno, queratina)
Caractersticas estructurales de las protenas Niveles estructurales:Estructura Primaria: Estructura Secundaria:Secuencia de aminocidos unidos por enlaces peptdicos Ordenamiento espacial de los residuos de aminocidos cercanos entre s Se refiere a la conformacin tridimensional resultante del plegamiento de una cadena polipeptdica polipeptdicas (varias subunidades o monmeros)
Estructura Terciaria:
Estructura Cuaternaria: Asociacin de dos o ms cadenas
Niveles estructurales:Estructura primariaLys Lys Gly Gly Leu Val Ala His
Estructura secundaria
Estructura terciaria
Estructura cuaternaria
Fuerzas que estabilizan los niveles estructurales de las protenas1) Enlaces covalentes (fuertes) comparticin de electrones:a. Enlace peptdico: entre el grupo alfa NH2 de un aminocido y el grupo carboxilo de otro aminocido b. Enlace disulfuro: entre 2 cistenas, inter o intra-cadena
2) Enlaces dbiles (transferencia de electrones):a. Puentes de hidrgeno: entre el N (NH2) y el O (COOH o del H2O), un tomo de hidrgeno es compartido por dos tomos diferentes b. Electrostticos o salinos: entre grupos con cargas opuestas (+NH3) y (COO) c. Hidrfobos: Fuerzas de repulsin entre cadenas laterales no polares y el H2O, interaccionando grupos hidrfobos entre s. d. Van der Waals: Fuerzas de atraccin o de repulsin dipolar a distancias cortas
Puentes de hidrgenosEntre el grupo hidroxilo de un alcohol y el agua Entre el grupo carbonilo de una cetona y el agua Entre los enlaces peptdicos de polipptidos Entre bases complementarias del ADN
Timina
Adenina
Estructura PrimariaEs la secuencia lineal de los residuos de aminocidos Esta secuencia es la que determina la estructura tridimensional y la funcin de la protena Est especificada por la informacin gentica Las alteraciones en la estructura primaria provocan enfermedades moleculares Enlaces que la conforman: Enlace peptdico Puente disulfuro (si lo hubiera).
Estructura secundariaPlegado local, el la conformacin que se repite de modo regular en la cadena polipetdica. Los tipos de estructura secundaria que se observan con ms frecuencia son la - Hlice y la lmina -plegada. Ambas conformaciones se encuentran estabilizadas por puentes de hidrgenos entre los grupos carbonilo (C = O) y el imino (N H) del esqueleto plipeptdico y por interacciones de Van der Waals.
Alfa-hlice (-hlice)
Hlice derecha Puentes de hidrgeno Fuerzas de Van der Waals Longitud: entre 4 y 50 residuos (12) 3,6 residuos por vuelta Se repite cada 18 residuos Grupos R dirigidos hacia afuera
Tipos de Hlices o espirales
Hlice 310
Hlice
Hlice
Lmina plegada beta
Cadenas plegadas en abanico. Esqueleto peptdico extendido casi por completo. Implican tramos de 5 a 10 aminocidos. Puentes de hidrgeno, Fuerzas de Van der Waals. Las tiras pueden ser paralelas (igual direccin) o antiparalelas (direcciones opuestas). Los Grupos R alternan hacia arriba o hacia debajo de la cadena principal.
Lminas -plegadasa) Paralelas b) Antiparalelas
Las lminas -antiparalelas son ms estables debido a que se forman puentes de hidrgenos colineales
Lminas plegadas beta antiparalelas
Estructuras supersecundariasSon combinaciones de estructuras secundarias de hlices alfa y lminas betaUnidades : Estn constituidas por dos lminas -plegadas paralelas interconectadas por un segmento de -hlice Unidades : Meandros: Estn constituidas por dos -hlices separadas por un segmento no helicoidal. sucesivas
Estn constituidos por lminas -plegadas antiparalelas interconectadas por segmentos de aminocidos polares y glicina que producen un cambio brusco de la direccin de la cadena polipeptdica Se produce cuando varias configuraciones de lminas -plegadas se repliegan sobre ellas mismas. Se producen cuando una lmina -plegada antiparalela se dobla sobre s misma.
Barril : Llave Griega:
Estructuras supersecundariasUnidades : Unidades : Meandros:
Barril :
Llave Griega:
Estructura terciariaEs la configuracin tridimensional nica que asume una protena globular al plegarse sobre s misma.Caractersticas: 1. Aproximacin de las cadenas laterales de aminocidos distantes en la estructura primaria. 2. Empaquetamiento compacto de la cadena polipeptdica. 3. Presencia de segmentos estructuralmente independientes con funciones especficas. Estabilizada por: 1. Interacciones hidrfobas 2. Interacciones electrostticas o puentes salinos 3. Puentes de hidrgenos 4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro)
Interacciones que mantienen la estructura terciaria
Puente salino Interacciones hidrofbicas
Puente disulfuro
Puente de hidrgeno
Estructuras tipo de las protenas globularesPredominio Hlices Predominio Lminas Mezcla de Hlices y Lminas
Estructura CuaternariaEs el ensamble de dos o ms cadenas polipeptdicas separadas que se unen por medio de interacciones no covalentes y por entrecruzamientos covalentes. Fuerzas que la estabilizan:1. Interacciones hidrfobas 2. Interacciones electrostticas o puentes salinos 3. Puentes de hidrgenos 4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro, entrecruzamientos de desmosina y de lisinonorleucina)
Estructuras Cuaternarias
Hemoglobina
Inmunoglobulina
Niveles estructurales de la hemoglobina
Lys Lys Gly Gly Leu Val Ala His Estructura primaria Estructura secundaria Estructura terciaria Estructura cuaternaria
Desnaturalizacin de las protenasPrdida de la estructura tridimensional de la protena (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria) por exposicin a agentes fsicos y/o qumicos. Dependiendo del grado de desnaturalizacin, la molcula puede perder parcial o totalmente su actividad biolgica.
Configuracin nativa
Protena desnaturalizada
Principales condiciones desnaturalizantes:1. cidos y bases fuertes: Alteran los patrones de los puentes de hidrgeno e interacciones electrostticas 2. Solventes orgnicos (como el etanol): Rompen las interacciones hidrfobas 3. Detergentes: Rompen las interacciones hidrfobas -mercaptoetanol, reduce puentes disulfuros. 4. Agentes Caotrpicos: Urea, rompe puentes de hidrgenos e interacciones hidrfobas. 5. Concentracin salina: Afectan las interacciones electrostticas 6. Iones metlicos pesados (como el Pb2+ y el Hg2+) Afectan las interacciones electrostticas 7. Cambios de temperatura: Rompen todas las interacciones dbiles 8. Agresin mecnica: Rompen todas las interacciones dbiles
Protenas FibrosasProtenas alargadas, de varias cadenas estrechamente entrelazadas. Contienen proporciones elevadas de estructuras secundarias regulares como hlices y laminas plegadas. Tienen funciones estructurales.Ejemplos:
Queratinas Colgeno Elastina Fibrona
Queratinas-QUERATINA: protena fibrosa estructural.Ubicacin: pelo, lana, piel, cuernos y uas. Estructura primaria: abundante en alanina, leucina y cistena (puentes disulfuro). Estructura secundaria: alfa-hlice derecha estabilizada por enlaces de hidrgeno, puentes disulfuro y fuerzas de Van der Waals. Estructura terciaria: dmero (2 cadenas enrrolladas). 2 dmeros enrrollados helicoidalmente de forma antiparalela forman un protofilamento superenrollado (4 cadenas). 8 protofilamentos enrrollados a derecha forman un filamento o microfibrilla (16 dmeros o 32 cadenas). Cientos de filamentos forman una macrofibrilla.
-QUERATINA: Lminas beta. Se encuentran en plumas, escamas (aves y reptiles).
-queratinaHlice
Dmero enrollado
Protofilamento superenrollado:
ColgenoFuncin: Glucoprotena fibrosa estructural del tejido conjuntivo. Ubicacin: piel, tendones, huesos, dientes, crnea y vasos sanguneos. Estructura primaria: Principalmente glicina (cada 3 residuos), prolina, hidroxiprolina e hidroxilisina (glicosilada y no glicosilada). Estructura secundaria: hlices 310 izquierdas, estabilizadas por puentes de hidrgeno. Estructura terciaria: Triple hlice (tropocolgeno), estabilizada por enlaces de hidrgeno (hidroxilisina). Enlaces cruzados entre varias molculas de tropocolgeno formando la fibra de colgeno, mediante unin de 2 molculas de alisina, aumentando la dureza y disminuyendo la elasticidad. Aumentan con la edad.
Sntesis de Colgeno
Fibrona (seda de gusanos, araas)Lminas plegadas beta antiparalelas Interacciones de Van der Waals Abundante en glicina, (uno de cada dos residuos es glicina)
Protenas Globulares1. Forma esfrica 2. Interior hidrfobo y exterior hidrfilo 3. Solubles en agua (polares) 4. Mltiples funciones (catlisis, transporte, regulacin, proteccin), excepto la funcin estructural
Mioglobina(monomrica)
Hemoglobina(multimrica)
MioglobinaHemoprotena globular monomrica Funcin: Almacena oxgeno en las mitocondrias del msculo esqueltico y cardaco. Estructura primaria: 153 aminocidos Estructura secundaria: el 75% corresponde a -hlices (A,B,C,D,E,F,G,H). Estructura terciaria: Superficie polar e interior no polar, excepto las 2 histidinas cercanas al Hemo. Un grupo hemo en el centro de la molcula.
Estructura de la MioglobinaGrupo hemo
Carboxilo terminal Amino terminal
HemoglobinaHemoprotena polimrica de los eritrocitosFuncin: Transporte del oxgeno desde los pulmones hacia los tejidos y del CO2 y protones desde los tejidos hacia los pulmones para ser excretados. Ubicacin: Eritrocitos. Estructura primaria: rica en todos los aminocidos Estructura secundaria: 8 alfa hlices (75%). Estructura terciaria: globular, superficie polar e interior no polar, excepto las 2 histidinas cercanas al grupo hemo. Un grupo hemo en el centro de cada monmero. Estructura cuaternaria: tetrmero, 2 cadenas alfa (141 aa) y dos cadenas beta (146 aa) Fija 4 molculas de oxgeno (una por cada Hemo). Efecto cooperativo: La oxigenacin de 1 cadena altera la conformacin de la segunda cadena favoreciendo su oxigenacin y as sucesivamente.
Estructura del grupo hemo
Consta de un anillo de porfirina, formado por cuatro pirroles, con un tomo de Fe+2 en el centro.
Imagen ampliada del bolsillo del grupo hemo
Coordinacin octadrica del tomo de hierro
EFECTO BOHR DE LA HEMOGLOBINA
La cada del pH en los capilares sanguneos reduce la afinidad de la hemoglobina por el oxgeno (protonacin de la histidina)
Protenas PlasmticasAlbmina Globulinas (alfa, beta y gamma) Fibringeno
Fibringeno
Patrn de electroforesis de las protenas plasmticas
AlbminaProtena simple globular monomrica de 585 aa.Ubicacin: plasma sanguneo (la ms abundante, 4 mg/dL). Lugar de sntesis: hgado. Funciones: a) Ayuda a mantener la presin osmtica de la sangre. b) Transporta cidos grasos libres, algunas hormonas esteroideas por la sangre, bilirrubina y una porcin del triptfano plasmtico y una gran variedad de frmacos (aspirina, penicilina G, sulfonamidas, etc). c) Fija el calcio (50%) en la sangre y alrededor del 10% de cobre. Estructura primaria: rica en aminocidos proteicos. Estructura secundaria: Predominantemente lminas beta antiparalela.
GlobulinasProtenas plasmticas globulares complejas.Lugar de sntesis: hgado. Clasificacin: Alfa-1: lipoprotena de alta densidad (HDL:transporta colesterol) Alfa-2: Haptoglobulina, ceruloplasmina (transporte plasmtico de cobre). Pre-beta: lipoprotena de muy baja densidad (VLDL:transporte de triglicridos). Beta-1: Transferrina(transporte plasmtico de hierro), lipoprotena de baja densidad (LDL: transporte de colesterol). Gamma: anticuerpos
Inmunoglobulinas plasmticas(gamma globulinas)Glucoprotenas de por lo menos 4 cadenas. Ubicacin: plasma sanguneo. Lugar de sntesis: linfocitos B. Funcin: anticuerpos (proteccin contra agentes extraos). Estructura secundaria: predominantemente lminas beta antiparalelas. Estructura terciaria: por 2 cadenas ligeras y 2 pesadas (L2P2) unidas por enlaces disulfuro.
Fraccin amino terminal
Fraccin amino terminal
Dominio variable Dominio constante
Tipos de InmunoglobulinasEl tipo de cadena H determina la clase de la inmunoglobulina.IgG: 1 tetrmero (anticuerpos plasmticos mas abundantes) IgA: 2 tetrmeros (secreciones corporales) IgE: 1 tetrmeros (respuestas alrgicas) IgM: 5 tetrmeros (respuesta inicial al microorganismo invasor) IgD: 1 tetrmero
Inmunoglobulina G2 cadenas ligeras y 2 cadenas pesadas
Inmunoglobulina M (pentamrica)
FibringenoGlucoprotena alargada plasmtica, soluble en agua.Lugar de sntesis: hgado Composicin: por 6 cadenas (tres pares), unidas por puentes disulfuro. (A)2; (B)2; (Gamma)2 Funcin: al transformarse en fibrina, se polimeriza formando un cogulo insoluble y evitando la hemorragia.
Estructura del Fibringeno
A 66 KD B 52 KD 46 KD
Cadena polipeptdica Fibrinopptido A Fibrinopptido B Puente disulfuro Lugar de corte de la Trombina
ActinaPolmero de doble hlice (actina F) de una protena globular (actina G) Ubicacin: tejido muscular, forma parte de filamentos delgados de la miofibrilla. Sitios de unin: 1. Con el ATP por un monmero de actina G, conduciendo a la polimerizacin, hidrolizndose el ATP. 2. Con la miosina en cada subunidad. Funcin: contraccin muscular. los
Estructura del monmero de Actina G
Modelo del Filamento de Actina FLos monmeros de Actina G se indican en colores diferentes Los residuos verdes son los puntos de unin con la miosina
MiosinaProtena muscular, conforma el grueso de la miofibrilla muscular. filamentoComposicin: Formada por 6 cadenas polipeptdicas (2 pesadas y 4 livianas). Estructura terciaria: 2 grandes subunidades: 1 cabeza globular y 1 cola fibrosa. El complejo actina-miosina (actomiosina) aumenta la actividad intrnseca de ATPasa. Funcin: contraccin muscular.
Molcula de Miosina2 grandes subunidades 6 cadenas polipeptdicas (2 pesadas y 4 ligeras, unidas por interacciones debiles)
Cabeza globular
Cola fibrosa
NucletidosCompuestos nitrogenados orgnicos, formados por una base heterocclica aromtica, un monosacrido y por lo menos un cido fosfrico. Cumplen funciones importantes en la transferencia de energa, en la regulacin metablica y/o como sillares estructurales de los cidos nucleicos.
Estructura de un nucletidoAdenina(Base aromtica nitrogenada)
Ribosa Grupos fosfatos
(Azcar C5)
Anillos de Purina y pirimidinaC N 1 C2 6 5
N C C7 8
C NC3 4 5
C C
3
4
9
N
N
C
2
1
6
NPirimidina
Purina
Bases Nitrogenadas PricasNH2
AdeninaC C N CH HN C H2N
O
GuaninaC C N CH
CN HC N
C
N H
N
N H
Pirimidnicas: O C HN N C O N Uracilo CH C CH C O N C N Citosina NH 2 C CH C C HN C
OC C CH C N Timina
CH3
O
Bases nitrogenadas OCH3 H3C
CN C C C N CH3
N CH
CafCafena (1, 3, 7- trimetil-xantina)O H3C
O
N
CN C C C N CH3
N CH
TTeofilina (1, 7- dimetil-xantina)O O CH3 C C N CH3 N CH C O N
N H
CHN
CacaoTeobromina (3, 7- dimeti-xantina)
Bases nitrogenadas poco comunesNH 2 C N C O N HH3C N
NH 2 CH3 C C O 5-metil-citosinaCH3 O C C N CH HN C H2N N CH3 C C N CH N
C N C N C C
CH2OH
H 5-hidroximetil-citosina
CN HC N
C
N H
Dimeti-Adenina
7-metil-guanina
Conformaciones syn y anti
syn-Adenosina
anti-Adenosina
Frmula de la Base nitrogenadaNH2
Nombre de la Base nitrogenada
Nombre del nuclesido
Nombre del nucletido
CN HC NO
C C
N CH N H
Adenina
Adenosina
Adenosina 5 monofosfato AMP
CHN C H2N N C C
N CH N H
Guanina
Guanosina
Guanosina 5 monofosfato GMP
O C HN N C O N NH 2 C N C O N CH C C CH C CH C
Uracilo
Uridina
Uridina 5 monofosfato UMP
Citosina
Citidina
Citidina 5 monofosfato CMP
OC HN C C CH C N
CH3
Timina
Timidina
Timidina 5 monofosfato TMP
O
1. Nuclesidos:
2. Nucletidos:
Adenosina
Adenosina 5 monofosfato AMP
Guanosina
Guanosina 5 monofosfato GMP
Adenosina Adenosina 5 monofosfato AMP
Funciones: Principal transductor energtico. Precursor de coenzimas. Adenosina 5 trifosfato ATP El AMP es componente de los cidos nucleicos.
Hidrlisis del ATP para producir energaPrincipal transductor de energa
Producto y Sustrato en la fosforilacin oxidativa
Derivados del AMPCoenzimaS-Adonosilmetionina Adenilatos de aminocidos Sulfato activo 3 5 AMPcclico NAD+ NADP+ FAD+ CoA~SH
RMetionina* Aminocido SO3-2 H
RH H H H H
RH H
n0 1 1
PO3-2 PO3-2H H H
2 2 2 2
PO3-2H H
PO3-2
* Reemplaza al grupo fosfato R es un derivado de la vitamina B
Guanosina
Guanosina 5 monofosfato GMP
Guanosina 5 Trifosfato GTP
Funciones: Succinil CoA Succinato (ciclo Krebs) Regulador y fuente de energa para la sntesis de protenas. El GMP es componente de los cidos nucleicos.
Segundos mensajeros
AMPc
GMPc
Funciones: Interviene en la sntesis de fosfoglicridos. El CMP es componente de los cidos nucleicos. Citidina 5 Trifosfato CTP
Uridina 5 Trifosfato UTP
Funciones: Intervienen en el metabolismo de los glcidos. Interviene en reacciones de conjugacin del cido glucurnico. El UMP es componente del ARN.
Timidina Funcin:
Timidina 5 Trifosfato TTP
El TMP es componente del ADN.
ACIDOS NUCLEICOSPolmeros de nucletidos monofosfatos pricos y pirimidnicos, unidos por enlaces fosfodiester.
ribosa
Desoxirribosa
ARN cido ribonucleico
ADN cido desoxirribonucleico
Comparacin entre el ADN y el ARN
ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA)3 5
3
5
ADN circular
Apareamiento de bases en el ADN