Bioquímica Unidad 1pdf

AMINOÁCIDOS, PROTEÍNAS y

NUCLEÓTIDOS

Profª. Milagro LeónCátedra de Bioquímica

Facultad de Ciencias VeterinariasUniversidad Central de Venezuela

UNIDAD 1

BIOQUÍMICA

1. Describir las características estructurales y funcionales de los

aminoácidos

a. Concepto de aminoácido, importancia, estructura general,

isomería y nomenclatura.

b. Criterios de clasificación:

• Presencia en la naturaleza

• Esencialidad nutricional

• Características físico – químicas de la cadena lateral.

c. Propiedades físicas (solubilidad y punto de fusión) y

propiedades químicas (propiedades ácido-básicas, formación

de sales y de ésteres) de los aminoácidos.

2. Describir las características estructurales y funcionales de los péptidos.

a. Formación y características del enlace peptídico.

b. Concepto de péptidos, nomenclatura, representación, ejemplos

e importancia.

Objetivos específicos

a. Concepto de proteína, ejemplos e importancia.

b. Criterios de clasificación de las proteínas.

• Solubilidad.

• Función biológica.

• Forma.

• Composición.

c. Niveles estructurales de las proteínas. Definiciones,

características, fuerzas que intervienen.

d. Desnaturalización de una proteína. Definición. Agentes

desnaturalizantes.

e. Características estructurales y funcionales de algunas proteínas

de importancia fisiológica. Mioglobina, Hemoglobina, Colágeno,

Queratina, Actina, Miosina, Inmunoglobulinas y Proteínas

plasmáticas

3. Describir las características estructurales y funcionales de las

proteínas.

4. Describir las características estructurales y funcionales de los

nucleótidos.

a. Bases nitrogenadas púricas y pirimidínicas: estructura y función.

b. Nucleósidos: estructura y función.

c. Nucleótidos mono, di y trifosfato: estructura y función.

Aminoácidos

Compuestos orgánicos formados por un grupo amino

(NH2) y un grupo carboxilo (COOH).

Algunos aminoácidos se encuentran libres como

neurotransmisores, otros se unen entre sí formando

péptidos como hormonas, o formando proteínas con

múltiples funciones.

Estructura General

C

COO¯

R

HH3N+

C

COO¯

R

HH3N+

α

Predomina a pH fisiológico

Formas de los Aminoácidos

C

COO¯

R

HH3N+

C

COO¯

R

HH3N+

C

COOH

R

HH2N C

COOH

R

HH2N

zwitterión

Íon híbrido

C

COO¯

CH3

HH3N+ C

COO¯

CH3

HH3N+

Isomerismo de los Aminoácidos(excepto la glicina)

C

COO¯

CH3

H+NH3C

COO¯

CH3

H+NH3

L- Alanina D- Alanina

Imágenes quirales (no superponibles)

Carbono asimétrico

Enantiómeros o isómeros especulares

Poseen actividad óptica: rotan el plano de la luz polarizada hacia la

derecha (dextrógiros) o hacia la izquierda

(levógiros).

1) Componentes o no de las proteínas

Clasificación de los aminoácidos

Aminoácidos proteicos:

glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina,

serina, treonina, cisteína, metionina, tirosina, triptófano,

fenilalanina, glutamato, glutamina, aspartato,

asparagina, histidina, lisina, y arginina.

Aminoácidos no proteicos:

todos los demás (ornitina, citrulina, ácido gamma-

aminobutírico (GABA), etc.)

2) Según su capacidad de interaccionar con en agua:

Apolares neutros

Polares neutros:

Ácidos:

Básicos:

glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina

y prolina.

Alifáticos:

Aromáticos: fenilalanina, tirosina y triptófano.

serina, treonina, cisteína, glutamina y

asparagina

histidina, lisina y arginina.

glutamato, aspartato.

Glicina, Gly, G

Valina, Val, V

Alanina, Ala, A

Leucina, Leu, LMetionina, Met, M Isoleucina, Ile, I

Aminoácidos Apolares Alifáticos:

Prolina, Pro, P

Aminoácidos Apolares Aromáticos:

Fenilalanina, Phe, F

Tirosina, Tyr, Y Triptofano, Trp, W

Aminoácidos Polares Neutros:

Serina, Ser, S

Treonina, Thr, T Cisteína, Cys, C

Asparagina, Asn, NGlutamina, Gln, Q

Aspartato, Asp, D

Glutamato, Glu, E

Aminoácidos Ácidos:

Aminoácidos Básicos:

Lisina, Lys, K

Arginina, Arg, R

Histidina, His, H

3) Esencialidad nutricional

Nutricionalmente esenciales:

no sintetizados por el organismo (valina, leucina, isoleucina,

treonina, metionina, lisina, fenilalanina y triptófano).

b) Se sintetizan en cantidades adecuadas para el estado adulto pero no para el estado de crecimiento o la preñez (arginina e histidina).

a) Sintetizados a partir de aminoácidos esenciales (cisteína, a partir de metionina y tirosina, a partir de fenilalanina).

Nutricionalmente semiesenciales:

pueden ser sintetizados por el organismo (glicina, alanina,

prolina, serina, glutamato, glutamina, aspartato, asparagina).

Nutricionalmente no esenciales:

Comportamiento Ácido – Base

R-COOH R-COO¯ + H+

R-NH3+ R-NH2 + H+

Ácido Base conjugada

Ácido= Sustancia capaz de ceder protones

Base= Sustancia capaz de aceptar protones

Los aminoácidos son moléculas anfóterasya que pueden actuar como ácidos o como bases

Las fuerzas relativas de los ácidos débiles se

expresan en términos de la constante de

disociación del ácido (KA) o de su pKA

pKA = - log KApH= - log H+

pKA = Valor del pH en el cual el aminoácido se

encuentra 50% disociado y 50% no

disociado.

Presenta máximo poder amortiguador

Formas iónicas de los Aminoácidos en

disolución

Debido a que los aminoácidos poseen al menos dos grupos

ionizables en su estructura (el – COOH y el –+NH3) , la forma iónica

predominante de estas moléculas en disolución depende del pH.

C

COOH

CH3

HH3N+ C

COOH

CH3

HH3N+ C

COO¯

CH3

HH3N+ C

COO¯

CH3

HH3N+ C

COO¯

CH3

HH2N C

COO¯

CH3

HH2N

Medio ácido

pH bajo

Medio neutro

pH fisiológico

Medio básico

pH alto

Carga neta = +1 Carga neta = 0 Carga neta = -1

Estados de disociación de los grupos ionizablesdel aminoácido Histidina

pKA -COOH pKA Imidazol pKA -+NH3

Carga neta= +2 Carga neta= +1 Carga neta= 0 Carga neta= –1

pH Ácido pH Básico

pI=pKA Imidazol + pKA -+NH3

2

Curva de valoración de la histidina

pKA -COOH

pKA Imidazol

pKA -+NH3

Equivalentes de ¯OH

Propiedades químicas de los

aminoácidos

1. Formación de sales

sal + aguaÁcido + base

2. Formación de ésteres

Ácido + alcohol éster + agua

péptido + agua

3. Formación de enlace peptídico

Amino + carboxilo

Péptidos

Compuestos nitrogenados formados por 2 ómás residuos de aminoácidos, unidos por uno ó más enlaces peptídicos.

Enlace peptídico: Es un enlace amida que se forma cuando el par de e¯ sin compartir del grupo -amino de un aminoácido ataca al carbono -carboxilo de otro aminoácido.

Formación de un enlace peptídico

+

+

Glicina Alanina

Glicilalanina, Gli-Ala, GA

AguaEnlace

peptídico

α

α

α

α

C

COOH

H

HH2N C

COOH

H

HH2N + C

COOH

CH3

HH2N C

COOH

CH3

HH2N

HOH

C

COOH

CH3

HN

C

C

H

HH2N

O

H

C

COOH

CH3

HN

C

C

H

HH2N

O

H

Formación de un dipéptido

Glicina, Gly Alanina, Ala

Glicil-alanina, Gly-Ala

Características del enlace peptídico

La unidad peptídica es rígida y plana

• Presenta un carácter

parcial de doble enlace.

• Es un híbrido de

resonancia con electrones

deslocalizados a lo largo

de los enlaces (C – N) y

(C – O).

• Los átomos involucrados

en el enlace peptídico son

coplanares.

• Trans: El hidrógeno del

grupo amino sustituido,

está casi siempre ubicado

opuesto al oxígeno del

grupo carbonilo.

Representación de los péptidos

1.En zig-zag, con extremo amino a la izquierda.

2.Abreviaturas separadas por guiones, colocando entre paréntesis los aminoácidos dudosos:

AS(CKF)HT

3.Derivados del aminoácido del extremo carboxilo.

Alanil-seril-(cisteinil-lisil-fenilalanil)-histidil-treonina

Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre

H3N+

C

O

CN

C

CN

C

C

H

H

O

O

O¯H3N+

C

O

CN

C

CN

C

C

H

H

O

O

O¯

HH

HH

HHCH2

OH

CH2

OH

CH2

COO¯

CH2

COO¯

CH2

OH

CH2

OH

Representación de un tripéptido

Aspartil-tirosil-serina

Amino terminal

Carboxilo terminal

Asp-Tir-Ser DYS

Nomenclatura de los péptidos

Entre paréntesis los aminoácidos dudosos:

Ala-Ser-(Cis-Lis-Fen)-His-Tre

AS(CKF)HT

Los péptidos se nombran comenzando por el extremo N y

se les da el sufijo “il” a los aminoácidos excepto al último,

es decir, se nombran como derivados del aminoácido del

extremo carboxilo

Alanil-seril-cisteinil-lisil-fenilalanil-histidil-treonina

Abreviaturas o símbolos separados por guiones:

Ala-Ser-Cis-Lis-Fen-His-Tre

ASCKFHT

Por ejemplo:

Clasificación de los péptidos

1. Según el número de los residuos de aminoácidos

(1 sola cadena):

• Dipéptido (2 residuos de aminoácidos),

• Tripéptido (3 residuos de aminoácidos)

• Oligopéptido (4 a 10 residuos de aminoácidos)

• Polipéptido (mas de 10 residuos de aminoácidos).

2. Según el número de cadenas:

• Monómero (1 cadena): vasopresina

• Dímero (2 cadenas): insulina

Funciones:

Descomposición del H2O2.

Metabolismo de sustancias tóxicas.

Antioxidante intracelular.

Transporte de aminoácidos

Glutatión:Tripéptido (gamma glutamil-cisteinil-glicina).

H3N+ C

O

CN

C

CN

CC

H

H

O

O

O¯

CH2

COO¯

HH

CH2

SH

H

CH2

HH3N+ C

O

CN

C

CN

CC

H

H

O

O

O¯

CH2

COO¯

HH

CH2

SH

H

CH2

H

Péptidos de importancia fisiológica

Hormonas pancreáticas

Conformada por 2 cadenas, con un total de 51

aminoácidos, responsable de la entrada de

glucosa en las células del tejido muscular y

adiposo.

Es una cadena de 29 aminoácidos, aumenta los

niveles de glucosa en sangre.

Glucagón:

Insulina:


Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn

Fen-Val-Asn-Gln-His-Leu-Cis-Gli-Ser-His-Leu-Val-Glu-Ala-Leu-Tir-Leu-Val-Cis-Gli-Glu-Arg-Gli-Fen-Fen-Tir-Ter-Pro-Lis-Ala

S S

S

S

S

S

Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Ala-Ser-Val-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn


S S

S

S

S

S

Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Tre-Ser-Ile-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn


S S

S

S

S

S

Gli-Ile-Val-Glu-Gln-Cis-Cis-Tre-Ser-Ile-Cis-Ser-Leu-Tir-Gln-Leu-Glu-Asn-Tir-Cis-Asn


S S

S

S

S

S

Insulina Humana:

Insulina Bovina:

Hormonas hipotalámicas

Hormona liberadora de tirotropina (tripéptido).

Hormona liberadora de gonadotropina (decapéptido).

Hormona liberadora de corticotropina (41 amino-ácidos).

Hormona liberadora de la hormona de crecimiento

(44 aminoácidos).


Hormonas hipofisiarias

Vasopresina u hormona antidiurética:

nonapéptido, promueve la resorción de agua desde los túbulos renales distales.

nonapéptido, promueve la expulsión de leche de las glándulas mamarias y la contracción del músculo liso uterino.

Oxitocina:


Proteínas

Cadenas polipeptídicas de mas de 100

aminoácidos, con estructuras primaria,

secundaria y terciaria por lo menos (algunas

también cuaternaria).

Compuesto orgánico nitrogenado formado por

aminoácidos, que cumple múltiples funciones en

los seres vivos.

Funciones de las Proteínas

Catálisis enzimática

Transporte y almacenamiento

Protección inmune

Generación y transmisión del impulso nervioso

Control del crecimiento y diferenciación

Movimiento coordinado y soporte mecánico

Proteínas: diversas formas y tamaños

Clasificación de las proteínas1)Según su forma

a) Globulares:

Relación longitud/ancho < 10

Solubles en soluciones salinas acuosas.

Ejemplos: Enzimas, mioglobina, hemoglobina

b) Fibrosas:

Relación longitud/ancho > 10

Insolubles en soluciones salinas acuosas.

Ejemplos: Colágeno, queratina.

2) Según su función

a) Catalítica (enzimas)

b) Transportadoras (hemoglobina, lipoproteínas)

c) Almacenadoras (mioglobina, ferritina)

d) Protectoras (inmunoglobulinas)

e) Estructurales (colágeno)

f) Reguladoras (hormonas, proteínas unidas a ADN)

g) Contráctiles o de movimiento (actina, miosina)

3) Según su composición

a) Simples: formadas solamente por residuos de aminoácidos.

b) Complejas: Contienen residuos de aminoácidos y otro(s) componente (s)

fosfoproteína (PO4H3)

Ejemplos:

Grupo prostético: parte no proteica

Apoproteína: parte proteica

Ejemplo: Albúmina

glucoproteína (glúcido)

lipoproteína (lípido)

metaloproteína (metal)

4) Según el número de cadenas

a) Monoméricas: 1 sola cadena polipeptídica.

b) Oligomérica: más de 1 cadena polipeptídica

Hemoglobina (tetramérica)

Ejemplo:

MioglobinaEjemplo:

5) Según su solubilidad

a) Solubles en soluciones salinas acuosas:

Proteínas globulares (albúmina, globulinas)

b) Insolubles en soluciones salinas acuosas:

Proteínas fibrosas (colágeno, queratina)

Características estructurales de las proteínas

Niveles estructurales:

Estructura Primaria:

Estructura Secundaria:

Estructura Terciaria:

Secuencia de aminoácidos unidos

por enlaces peptídicos

Ordenamiento espacial de los

residuos de aminoácidos cercanos

entre sí

Se refiere a la conformación

tridimensional resultante del

plegamiento de una cadena

polipeptídica

Estructura Cuaternaria: Asociación de dos o más cadenas

polipeptídicas (varias subunidades

o monómeros)

Lys

Lys

Gly

Gly

Leu

Val

Ala

His

Lys

Lys

Gly

Gly

Leu

Val

Ala

His

Estructura primariaEstructura secundaria

Estructura terciaria Estructura cuaternaria

Niveles estructurales:

Fuerzas que estabilizan los niveles estructurales de las proteínas

1) Enlaces covalentes (fuertes) compartición de electrones:

a. Enlace peptídico: entre el grupo alfa NH2 de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro aminoácido

b. Enlace disulfuro: entre 2 cisteínas, inter o intra-cadena

2) Enlaces débiles (transferencia de electrones):

a. Puentes de hidrógeno: entre el N (NH2) y el O (COOH o del H2O),

un átomo de hidrógeno es compartido por dos átomos diferentes

b. Electrostáticos o salinos: entre grupos con cargas opuestas (+NH3)

y (COO¯)

c. Hidrófobos: Fuerzas de repulsión entre cadenas laterales no

polares y el H2O, interaccionando grupos hidrófobos entre sí.

d. Van der Waals: Fuerzas de atracción o de repulsión dipolar a

distancias cortas

Entre el grupo

hidroxilo de un

alcohol y el

agua

Entre el grupo

carbonilo de

una cetona y el

agua

Entre los enlaces

peptídicos de

polipéptidos

Entre bases

complementarias

del ADN

Adenina

Timina

Puentes de hidrógenos

Estructura Primaria

Enlaces que la conforman:

Enlace peptídico

Puente disulfuro (si lo hubiera).

Es la secuencia lineal de los residuos de aminoácidos

Esta secuencia es la que determina la estructura

tridimensional y la función de la proteína

Está especificada por la información genética

Las alteraciones en la estructura primaria provocan

enfermedades moleculares

Estructura secundaria

Plegado local, el la conformación que se repite de

modo regular en la cadena polipetídica.

Los tipos de estructura secundaria que se

observan con más frecuencia son la α- Hélice y la

lámina β -plegada.

Ambas conformaciones se encuentran

estabilizadas por puentes de hidrógenos entre los

grupos carbonilo (C = O) y el imino (N – H) del

esqueleto plipeptídico y por interacciones de Van

der Waals.

Alfa-hélice (α-hélice)

Hélice derecha

Puentes de hidrógeno

Fuerzas de Van der Waals

Longitud: entre 4 y 50 residuos (12)

3,6 residuos por vuelta

Se repite cada 18 residuos

Grupos R dirigidos hacia afuera

Hélice 310 Hélice Hélice

Tipos de Hélices o espirales

Lámina plegada beta

Cadenas plegadas en abanico.

Esqueleto peptídico extendido casi por completo.

Implican tramos de 5 a 10 aminoácidos.

Puentes de hidrógeno, Fuerzas de Van der Waals.

Las tiras pueden ser paralelas (igual dirección) o

antiparalelas (direcciones opuestas).

Los Grupos R alternan hacia arriba o hacia debajo

de la cadena principal.

Láminas -plegadasa) Paralelas b) Antiparalelas

Las láminas -antiparalelas son más estables debido a que se forman puentes

de hidrógenos colineales

Láminas plegadas beta antiparalelas

Estructuras supersecundarias

Son combinaciones de estructuras secundarias de hélices

alfa y láminas beta

Unidades :

Unidades :

Meandros:

Barril :

Llave Griega:

Están constituidas por dos láminas -plegadas

paralelas interconectadas por un segmento de -hélice

Están constituidas por dos -hélices sucesivas

separadas por un segmento no helicoidal.

Están constituidos por láminas -plegadas anti-

paralelas interconectadas por segmentos de

aminoácidos polares y glicina que producen un cambio

brusco de la dirección de la cadena polipeptídica

Se produce cuando varias configuraciones de láminas

-plegadas se repliegan sobre ellas mismas.

Se producen cuando una lámina -plegada anti-

paralela se dobla sobre sí misma.

Estructuras supersecundarias

Unidades : Unidades : Meandros:

Barril : Llave Griega:

Estructura terciariaEs la configuración tridimensional única que asume una

proteína globular al plegarse sobre sí misma.

Características:

1. Aproximación de las cadenas laterales de aminoácidos

distantes en la estructura primaria.

2. Empaquetamiento compacto de la cadena polipeptídica.

3. Presencia de segmentos estructuralmente independientes con

funciones específicas.

Estabilizada por:

1. Interacciones hidrófobas

2. Interacciones electrostáticas o puentes salinos

3. Puentes de hidrógenos

4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro)

Puente salino

Puente de hidrógeno

Puente disulfuro

Interacciones hidrofóbicas

Interacciones que mantienen la estructura terciaria

Estructuras tipo de las proteínas globulares

Predominio Hélices Predominio Láminas Mezcla de Hélices y

Láminas

Estructura CuaternariaEs el ensamble de dos o más cadenas polipeptídicas

separadas que se unen por medio de interacciones no

covalentes y por entrecruzamientos covalentes.

Fuerzas que la estabilizan:

1. Interacciones hidrófobas

2. Interacciones electrostáticas o puentes salinos

3. Puentes de hidrógenos

4. Enlaces covalentes (Puentes disulfuro, entrecruzamientos de

desmosina y de lisinonorleucina)

Estructuras Cuaternarias

Hemoglobina Inmunoglobulina

Lys

Lys

Gly

Gly

Leu

Val

Ala

His

Lys

Lys

Gly

Gly

Leu

Val

Ala

His

Estructura primaria

Estructura secundaria

Estructura terciaria

Estructura cuaternaria

Niveles estructurales de la hemoglobina

Desnaturalización de las proteínasPérdida de la estructura tridimensional de la proteína (estructuras

secundaria, terciaria y cuaternaria) por exposición a agentes físicos y/o

químicos.

Dependiendo del grado de desnaturalización, la molécula puede

perder parcial o totalmente su actividad biológica.

Configuración nativa Proteína desnaturalizada

Principales condiciones desnaturalizantes:

1. Ácidos y bases fuertes:

2. Solventes orgánicos (como el etanol):

3. Detergentes:

4. Agentes Caotrópicos:

5. Concentración salina:

6. Iones metálicos pesados (como el Pb2+ y el Hg2+)

7. Cambios de temperatura:

8. Agresión mecánica:

Alteran los patrones de los puentes de hidrógeno e

interacciones electrostáticas

Rompen las interacciones hidrófobas

Afectan las interacciones electrostáticas

Rompen todas las interacciones débiles

Rompen las interacciones hidrófobas

-mercaptoetanol, reduce puentes disulfuros.

Urea, rompe puentes de hidrógenos e interacciones hidrófobas.

Afectan las interacciones electrostáticas

Rompen todas las interacciones débiles

Proteínas FibrosasProteínas alargadas, de varias cadenas estrechamente

entrelazadas.

Contienen proporciones elevadas de estructuras

secundarias regulares como hélices y laminas -

plegadas.

Tienen funciones estructurales.

Ejemplos:

Queratinas

Colágeno

Elastina

Fibroína

Queratinasproteína fibrosa estructural.

Ubicación: pelo, lana, piel, cuernos y uñas.

Estructura primaria: abundante en alanina, leucina y cisteína (puentes

disulfuro).

Estructura secundaria: alfa-hélice derecha estabilizada por enlaces de hidrógeno, puentes disulfuro y fuerzas de Van derWaals.

Estructura terciaria: dímero (2 cadenas enrrolladas). 2 dímeros enrrollados

helicoidalmente de forma antiparalela forman un

protofilamento superenrollado (4 cadenas). 8

protofilamentos enrrollados a derecha forman un

filamento o microfibrilla (16 dímeros o 32 cadenas).

Cientos de filamentos forman una macrofibrilla.

α-QUERATINA:

β-QUERATINA: Láminas beta. Se encuentran en plumas, escamas

(aves y reptiles).

α-queratinaHélice α

Protofilamento superenrollado:

Dímero enrollado

Colágeno

Función: Glucoproteína fibrosa estructural del tejido conjuntivo.

Estructura terciaria: Triple hélice (tropocolágeno), estabilizada por enlaces

de hidrógeno (hidroxilisina).

Enlaces cruzados entre varias moléculas de

tropocolágeno formando la fibra de colágeno, mediante

unión de 2 moléculas de alisina, aumentando la dureza

y disminuyendo la elasticidad. Aumentan con la edad.

Estructura secundaria: hélices 310 izquierdas, estabilizadas por puentes de

hidrógeno.

Estructura primaria: Principalmente glicina (cada 3 residuos), prolina,

hidroxiprolina e hidroxilisina (glicosilada y no

glicosilada).

Ubicación: piel, tendones, huesos, dientes, córnea y vasos sanguíneos.

Síntesis de Colágeno

Fibroína (seda de gusanos, arañas)

Láminas plegadas

beta antiparalelas

Interacciones de

Van der Waals

Abundante en

glicina, (uno de

cada dos residuos

es glicina)

Proteínas Globulares

1. Forma esférica

2. Interior hidrófobo y exterior hidrófilo

3. Solubles en agua (polares)

4. Múltiples funciones

(catálisis, transporte,

regulación, protección),

excepto la función

estructural

Mioglobina Hemoglobina

(multimérica)(monomérica)

Mioglobina

Hemoproteína globular monomérica

Función: Almacena oxígeno en las mitocondrias del

músculo esquelético y cardíaco.

Estructura primaria:153 aminoácidos

Estructura secundaria: el 75% corresponde a α-hélices

(A,B,C,D,E,F,G,H).

Estructura terciaria: Superficie polar e interior no polar,

excepto las 2 histidinas cercanas al

Hemo. Un grupo hemo en el centro

de la molécula.

Estructura de la Mioglobina

Carboxilo terminal

Amino terminal

Grupo hemo

HemoglobinaHemoproteína polimérica de los eritrocitos

Función: Transporte del oxígeno desde los pulmones hacia los tejidos y del

CO2 y protones desde los tejidos hacia los pulmones para ser

excretados.

Ubicación: Eritrocitos.

Estructura primaria: rica en todos los aminoácidos

Estructura secundaria: 8 alfa hélices (75%).

Estructura terciaria: globular, superficie polar e interior no polar, excepto las 2

histidinas cercanas al grupo hemo. Un grupo hemo en el

centro de cada monómero.

Estructura cuaternaria: tetrámero, 2 cadenas alfa (141 aa) y dos cadenas beta

(146 aa) Fija 4 moléculas de oxígeno (una por cada

Hemo).

Efecto cooperativo: La oxigenación de 1 cadena altera la conformación de la segunda cadena favoreciendo su oxigenación y asísucesivamente.

Consta de un anillo de

porfirina, formado por

cuatro pirroles, con un

átomo de Fe+2 en el

centro.

Estructura del grupo hemo

Coordinación octaédrica del

átomo de hierro

Imagen ampliada del bolsillo del

grupo hemo

EFECTO BOHR DE LA HEMOGLOBINA

La caída del pH en los capilares sanguíneos reduce la afinidad de la

hemoglobina por el oxígeno (protonación de la histidina)

Proteínas Plasmáticas

Patrón de electroforesis de las proteínas plasmáticas

Fibrinógeno

Albúmina

Globulinas (alfa, beta y gamma)

Fibrinógeno

AlbúminaProteína simple globular monomérica de 585 aa.

Ubicación: plasma sanguíneo (la más abundante, 4 mg/dL).

Lugar de síntesis: hígado.

Funciones:

a) Ayuda a mantener la presión osmótica de la sangre.

b) Transporta ácidos grasos libres, algunas hormonas esteroideas

por la sangre, bilirrubina y una porción del triptófano plasmático y

una gran variedad de fármacos (aspirina, penicilina G,

sulfonamidas, etc).

c) Fija el calcio (50%) en la sangre y alrededor del 10% de cobre.

Estructura primaria: rica en aminoácidos proteicos.

Estructura secundaria: Predominantemente láminas beta antiparalela.

GlobulinasProteínas plasmáticas globulares complejas.

Lugar de síntesis: hígado.

Clasificación:

• Alfa-1: lipoproteína de alta densidad (HDL:transporta colesterol)

• Alfa-2: Haptoglobulina, ceruloplasmina (transporte plasmático

de cobre).

• Gamma: anticuerpos

• Beta-1: Transferrina(transporte plasmático de hierro),

lipoproteína de baja densidad (LDL: transporte de colesterol).

• Pre-beta: lipoproteína de muy baja densidad (VLDL:transporte

de triglicéridos).

Inmunoglobulinas plasmáticas (gamma globulinas)

Glucoproteínas de por lo menos 4 cadenas.

por 2 cadenas ligeras y 2 pesadas (L2P2) unidas por enlaces disulfuro.

Estructura terciaria:

Estructura secundaria: predominantemente láminas beta antiparalelas.

Función: anticuerpos (protección contra agentes extraños).

Lugar de síntesis: linfocitos B.

Ubicación: plasma sanguíneo.

Dominio constante

Dominio variable

Fracción amino terminalFracción amino terminal

Tipos de Inmunoglobulinas

El tipo de cadena H determina la clase de la inmunoglobulina.

IgG: 1 tetrámero (anticuerpos plasmáticos mas abundantes)

IgA: 2 tetrámeros (secreciones corporales)

IgM: 5 tetrámeros (respuesta inicial al microorganismo invasor)

IgD: 1 tetrámero

IgE: 1 tetrámeros (respuestas alérgicas)

Inmunoglobulina G

2 cadenas ligeras y 2 cadenas pesadas

Inmunoglobulina M (pentamérica)

Fibrinógeno

Glucoproteína alargada plasmática, soluble en

agua.

Lugar de síntesis: hígado

Composición: por 6 cadenas (tres pares), unidas por

puentes disulfuro.

(A)2; (B)2; (Gamma)2

Función: al transformarse en fibrina, se polimeriza

formando un coágulo insoluble y evitando la

hemorragia.

A 66 KD

B 52 KD

46 KD

Fibrinopéptido A

Fibrinopéptido B

Puente disulfuro

Lugar de corte de la Trombina

Cadena polipeptídica

Estructura del Fibrinógeno

Actina

Polímero de doble hélice (actina F) de una proteína

globular (actina G)

Ubicación: tejido muscular, forma parte de los

filamentos delgados de la miofibrilla.

Sitios de unión:

1. Con el ATP por un monómero de actina G,

conduciendo a la polimerización, hidrolizándose el

ATP.

2. Con la miosina en cada subunidad.

Función: contracción muscular.

Estructura del monómero de Actina G

Modelo del Filamento de Actina F

Los monómeros de Actina G se indican en colores diferentes

Los residuos verdes son los puntos de unión con la miosina

MiosinaProteína muscular, conforma el filamento grueso de la miofibrilla muscular.

Composición: Formada por 6 cadenas polipeptídicas (2

pesadas y 4 livianas).

Estructura terciaria: 2 grandes subunidades: 1 cabeza

globular y 1 cola fibrosa.

El complejo actina-miosina (actomiosina) aumenta la

actividad intrínseca de ATPasa.

Función: contracción muscular.

6 cadenas polipeptídicas

(2 pesadas y 4 ligeras,

unidas por interacciones

debiles)

Molécula de Miosina

Cabeza globular

Cola fibrosa

2 grandes subunidades

Nucleótidos

Cumplen funciones importantes en la

transferencia de energía, en la regulación

metabólica y/o como sillares estructurales

de los ácidos nucleicos.

Compuestos nitrogenados orgánicos,

formados por una base heterocíclica

aromática, un monosacárido y por lo menos

un ácido fosfórico.

Estructura de un nucleótido

(Base aromática nitrogenada)

Adenina

Ribosa(Azúcar C5)

Grupos fosfatos

CN

C

N

C

C

NN

C

1

2

5

43

67

8

9

CN

C

CN

C

N

C

C

NN

C

1

2

5

43

67

8

9

Purina Pirimidina

N

C 12

34

5

6

NC

C

C

N

C 12

34

5

6

NC

C

C

NC

C

C

Anillos de Purina y pirimidina

Uracilo Citosina Timina

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

NH2

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

NH2

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

NH2

CN

C

HN

C

C

N N

H

CH

H2N

O

CN

C

HN

C

C

N N

H

CH

H2N

O

CN

C

HN

C

C

N N

H

CH

CN

C

HN

C

C

N N

H

CH

H2N

O

Bases Nitrogenadas

O

O

N

C C

N

C

CHN

C CH

N

CH

C

O

O

O

O

N

C C

N

C

CHN

C CH

N

CH

C

O

O

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

CH

C

NH2

O

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

CH

C

NH2

O

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

CH

C

NH2

O

CH3

O

O

C C

N

C

CHN

C CH

N

C

C

O

O

CH3CH3

O

O

C C

N

C

CHN

C CH

N

C

C

O

O

CH3CH3

O

O

C C

N

C

CHN

C CH

N

C

C

O

O

CH3

• Pirimidínicas:

Adenina

• Púricas

Guanina

CN

C

N

C

C

N N

CH

O

OCH3

CH3

H3CC

N

C

N

C

C

N N

CH

CN

C

N

C

C

N N

CH

O

OCH3

CH3

H3C

CN

C

N

C

C

N N

H

CH

O

O

CH3

H3CC

N

C

N

C

C

N N

H

CH

CN

C

N

C

C

N N

H

CH

O

O

CH3

H3C

CN

C

HN

C

C

N N

CH

O

OCH3

CH3

CN

C

HN

C

C

N N

CH

CN

C

HN

C

C

N N

CH

O

OCH3

CH3

Cafeína (1, 3, 7- trimetil-xantina)

Teofilina (1, 7- dimetil-xantina)

Teobromina (3, 7- dimeti-xantina)

Café

Té

Cacao

Bases nitrogenadas

NH2

O

N

C C

N

C

C

N

C C

N

H

C

C

NH2

O

CH3

NH2

O

N

C C

N

C

C

N

C C

N

H

C

C

NH2

O

CH3 CH2OH

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

H

C

C

NH2

O

CH2OH

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

H

C

C

NH2

O

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

H

C

C

NH2

O

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

H

C

C

NH2

O

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

H

C

C

NH2

O

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

N

CH3H3C

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

N

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

N

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

N

CH3H3C

CN

C

HN

C

C

N N

CH

H2N

OCH3

CN

C

HN

C

C

N N

CH

H2N

O

CN

C

HN

C

C

N N

CH

CN

C

HN

C

C

N N

CH

H2N

OCH3

5-metil-citosina

7-metil-guaninaDimeti-Adenina

5-hidroximetil-citosina

Bases nitrogenadas poco comunes

syn-Adenosina anti-Adenosina

Conformaciones syn y anti

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

NH2

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

NH2

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

CN

C

N

HC

C

N N

H

CH

NH2

CN

C

HN

C

C

N N

H

CH

H2N

O

CN

C

HN

C

C

N N

H

CH

H2N

O

CN

C

HN

C

C

N N

H

CH

CN

C

HN

C

C

N N

H

CH

H2N

O

O

O

N

C C

N

C

CHN

C CH

N

CH

C

O

O

O

O

N

C C

N

C

CHN

C CH

N

CH

C

O

O

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

CH

C

NH2

O

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

CH

C

NH2

O

NH2

O

N

C C

N

C

CN

C C

N

CH

C

NH2

O

CH3

O

O

C C

N

C

CHN

C CH

N

C

C

O

O

CH3CH3

O

O

C C

N

C

CHN

C CH

N

C

C

O

O

CH3CH3

O

O

C C

N

C

CHN

C CH

N

C

C

O

O

CH3

Fórmula de la Base nitrogenada

Adenina

Nombre de la Base nitrogenada

Nombre del nucleósido

Nombre del nucleótido

Guanina

Uracilo

Citosina

Timina

Adenosina

Guanosina

Uridina

Citidina

Timidina

Adenosina 5’monofosfato AMP

Guanosina 5’monofosfato GMP

Uridina 5’monofosfato UMP

Citidina 5’monofosfato CMP

Timidina 5’monofosfato TMP

1.Nucleósidos: 2.Nucleótidos:

Adenosina

Guanosina

Adenosina 5’ monofosfatoAMP

Guanosina 5’ monofosfatoGMP

Adenosina

Adenosina 5’ monofosfatoAMP

Adenosina 5’ trifosfatoATP

Funciones:

• Principal transductor energético.

• Precursor de coenzimas.

• El AMP es componente de los

ácidos nucleicos.

Hidrólisis del ATP para producir energía

Principal

transductor de

energía

Producto y

Sustrato en la

fosforilación oxidativa

Derivados del AMPCoenzima R R’ R” n

S-Adonosil-metionina Metionina* H H

H H

H

Adenilatos de aminoácidos

Aminoácido

Sulfato activo

3’ 5’ AMPcíclico

NAD+

NADP+

FAD+

CoA~SH

SO3-2

0

1

PO3-2 1

H H PO3-2

PO3-2

PO3-2

H H

H

HH

H 2

2

2

2

* Reemplaza al grupo fosfato

R es un derivado de la vitamina B

Guanosina 5’ TrifosfatoGTP

Funciones:

• Succinil CoA Succinato (ciclo

Krebs)

• Regulador y fuente de energía para

la síntesis de proteínas.

• El GMP es componente de los

ácidos nucleicos.

GuanosinaGuanosina 5’ monofosfato

GMP

Segundos mensajeros

GMPcAMPc

Funciones:

• Interviene en la síntesis de

fosfoglicéridos.

• El CMP es componente de

los ácidos nucleicos.

Citidina 5’ TrifosfatoCTP

Funciones:

• Intervienen en el metabolismo

de los glúcidos.

• Interviene en reacciones de

conjugación del ácido

glucurónico.

• El UMP es componente del

ARN.Uridina 5’ TrifosfatoUTP

Función:

• El TMP es componente del ADN.

Timidina Timidina 5’ TrifosfatoTTP

ACIDOS NUCLEICOS

ADNÁcido desoxirribonucleico

ARNÁcido ribonucleico

ribosa Desoxirribosa

Polímeros de nucleótidos monofosfatos púricos y pirimidínicos, unidos

por enlaces fosfodiester.

Comparación entre el ADN y el ARN

3´

3´ 5´

5´

ACIDO DESOXIRRIBONUCLEICO

(DNA)

ADN circular

Apareamiento de bases en el ADN

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