SEMINARIO VI ANEMIA, METABOLISMO DEL HIERRO

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6. ¿Qué es el efecto Bohr?establece que a un pH menor (más ácido), la hemoglobina se unirá al oxígeno con menos afinidad. Puesto que el dióxido de carbono está directamente relacionado con la concentración de hidrones (iones H) en la sangre, un aumento de los niveles de dióxido de carbono lleva a una disminución del pH, lo que conduce finalmente a una disminución de la afinidad por el oxígeno de la hemoglobina. [

Este efecto facilita el transporte de oxígeno cuando la hemoglobina se une al oxígeno en los pulmones, pero luego lo libera en los tejidos, especialmente en los tejidos que más necesitan de oxígeno. Cuando aumenta la tasa metabólica de los tejidos, su producción de dióxido de carbono aumenta. El dióxido de carbono forma bicarbonato mediante la siguiente reacción:

CO2 + H2O H2CO3 H+ + HCO3-

Aunque la reacción suele ser lenta, las enzimas de la familia de la anhidrasa carbónica en los glóbulos rojos acelera la formación de bicarbonato y protones. Esto hace que el pH de los tejidos disminuya, y por eso, aumenta la disociación del oxígeno de la hemoglobina en los tejidos, permitiendo que los tejidos obtengan oxígeno suficiente para satisfacer sus necesidades. Por otro lado, en los pulmones, donde la concentración de oxígeno es alta, la unión del oxígeno provoca la liberación de protones de la hemoglobina, que se combinan con bicarbonato y se elimina el dióxido de carbono en la respiración. Dado que estas dos reacciones se compensan, hay pocos cambios en el pH de la sangre. La curva de disociación se desplaza hacia la derecha cuando aumenta el dióxido de carbono o la concentración de iones de hidrógeno. Este mecanismo permite que el cuerpo se adapte al problema de suministrar más oxígeno a los tejidos que más lo necesitan. Cuando los músculos están sometidos a una actividad intensa, generan CO2 y ácido láctico como consecuencia de la respiración celular y de la fermentación de ácido láctico. De hecho, los músculos generan ácido láctico tan rápidamente que el pH de la sangre que pasa a través de los músculos se reduce alrededor de 7,2. Dado que el ácido láctico libera su protones, disminuye el pH, lo que hace que la hemoglobina libere aproximadamente un 10% más de oxígeno.7. ¿Qué es el efecto Haldane?propiedad de la hemoglobina de desoxigenación de la sangre incrementa la habilidad de la hemoglobina para portar dióxido de carbono; esa propiedad es el efecto Haldane. A la inversa, la sangre oxigenada tiene una capacidad reducida para transportar CO2.La ecuación general del efecto es: H+ + HbO2 ←→ H+Hb + O2; aunque esta ecuación puede ser confusa, debido a que refleja el efecto Bohr. El significado de esta ecuación yace en el hecho de que la oxigenación de Hb promueve la disociación de un ion H+ del Hb, lo cual cambia el equilibrio del amortiguador bicarbonato a la formación de CO2, por lo que CO2 es liberado de los glóbulos rojos.

8. 9. ¿Cómo es el metabolismo del hierro en el organismo?

10. ¿Cuántos tipos de hemoglobina hay y qué puede producir en el organismo? --Hemoglobina A o HbA, llamada también hemoglobina del adulto o hemoglobina normal, representa aproximadamente el 97% de la hemoglobina en el adulto. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas beta. -Hemoglobina A2: Representa menos del 2,5% de la hemoglobina después del nacimiento. Está formada por dos globinas alfa y dos globinas delta. Sufre un aumento marcado en la beta-talasemia, al no poderse sintetizar globinas beta. -Hemoglobina S: Hemoglobina alterada genéticamente presente en la anemia de células falciformes. Afecta predominantemente a la población afroamericana y amerindia. -Hemoglobina F: Hemoglobina fetal: formada por dos globinas alfa y dos globinas gamma. Tras el nacimiento desciende la síntesis de globinas gamma y aumenta la producción de globinas beta. -Oxihemoglobina: Representa la hemoglobina que posee unido oxígeno (Hb+O2) -Metahemoglobina: Hemoglobina cuyo grupo hemo tiene el hierro en estado férrico, Fe (III) (es decir, oxidado). Este tipo de hemoglobina no puede unir oxígeno. Se produce por una enfermedad congénita en la cual hay deficiencia de metahemoglobina reductasa, enzima encargada de mantener el hierro como Fe(II). La metahemoglobina también se puede producir por intoxicación de nitritos. -Carbaminohemoglobina: se refiere a la hemoglobina que ha unido CO2 después del intercambio gaseoso entre los glóbulos rojos y los tejidos (Hb+CO2). -Carboxihemoglobina: Hemoglobina resultante de la unión con el CO. Es letal en grandes concentraciones (40%). El CO presenta una afinidad 200 veces mayor que el oxígeno por la Hb, por lo que desplaza a este fácilmente y produce hipoxia tisular, pero con una coloración cutánea normal (produce coloración sanguínea fuertemente roja) (Hb+CO). -Hemoglobina glucosilada: aunque se encuentra normalmente presente en sangre en baja cantidad, en patologías como la diabetes se ve aumentada. Es el resultado de la unión de la Hb con glucosa u otros carbohidratos libres.