Quitéria Paravidino

Aulas 17 e 18

Enzimas são catalisadores orgânicos.

São proteínas que facilitam as reações químicas.

Produção de enzimas – controle sobre as reações de seu próprio metabolismo.

Biotecnologia – enzimas produzidas por microrganismos.

São proteínas catalisadoras existentes em todos os seres vivos.

As enzimas aceleram as reações químicas e reduzem a energia de ativação.

Algumas enzimas dependem de um cofator(substância inorgânica) ou de uma coenzima(substância orgânica) para poderem trabalhar corretamente.

Algumas enzimas atuam no interior da célula, e outras são lançadas fora dela e atuam no meio extracelular.

Os processos naturais dependem da atuação de diversas enzimas.

A deficiência (total ou parcial) na produção de algumas enzimas pode acarretar doenças ou a morte do organismo.

Uma enzima reconhece seu substrato pela forma – ela é altamente específica.

A enzima pode ser reutilizada ao fim da reação, catalisando novamente uma reação idêntica à que acabou de promover.

A desnaturação enzimática modifica o sítio ativo de uma enzima.

Via metabólica: reações químicas sequenciais O(s) produto(s) de uma reação constitui(em)

o(s) substrato(s) para a reação seguinte.

Modulação da ação dos genes responsáveis pela síntese de uma enzima.

Regulação das enzimas já produzidas: inibição competitiva, inibição não competitiva e inibição por retroalimentação (feedback)

O inibidor e o substrato “competem” e apenas um pode ligar-se ao sítio ativo.

A função da enzima é impedida enquanto o inibidor permanecer ligado.

A presença do inibidor não impede a atividade enzimática.

A enzima tem sempre seu sítio ativo ocupado, pelo substrato ou pelo inibidor.

O inibidor pode ligar-se a um local diferente do sítio ativo (sítio alostérico).

A enzima altera a sua forma impedindo o ajuste do substrato.

O produto final de uma via metabólica é capaz de ligar-se ao sítio alostérico existente na 1ª enzima da via, alterando a configuração do sítio ativo.

Efeito: inativar temporariamante essa via.

Com a queda da concentração do produto final, deixa de ocorrer a inibição e a via volta a funcionar normalmente.

Processos industriais usam microrganismos produtores de enzimas ou apenas enzimas produzidas por estes seres.

Pães e bolos, vinho e cerveja, queijos,... Detergentes e sabões. Indústria textil. Fabricação de papéis. Produção de etanol, biodiesel Processos laboratoriais. Indústria farmacêutica.

(UERJ- 13) Existem dois tipos principais de inibidores da atividade de uma enzima: os competitivos e os não competitivos. Os primeiros são aqueles que concorrem com o substrato pelo centro ativo da enzima.Considere um experimento em que se mediu a velocidade de reação de uma enzima em função da concentração de seu substrato em três condições:

• ausência de inibidores;• presença de concentrações

constantes de um inibidor competitivo;

• presença de concentrações constantes de um inibidor não competitivo.Os resultados estão representados no gráfico abaixo:

A curva I corresponde aos resultados obtidos na ausência de inibidores.As curvas que representam a resposta obtida na presença de um inibidor competitivo e na presença de um não competitivo estão indicadas, respectivamente, pelos seguintes números:

(A) II e IV (B) II e III(C) III e II(D) IV e III