Las enzimas
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DEFINICIÓN
CATALIZAR LAS REACCIONES EN LAS
QUE PARTICIPAN, ES DECIR ACELERAN
LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
E + S ES P + E
E = Enzima
S = Sustrato
ES = Complejo activado
P = Producto
• Es la fuerza con que se
une la enzima al
sustrato.
• Las enzimas disminuyen
la energía de activación.
Lugar tridimensional de la enzima
en el que se une el sustrato.
• Modelo llave-cerradura
• Modelo del ajuste inducido
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato
y la del centro activo son complementarias, de la misma forma
que una llave encaja en una cerradura. Este modelo es válido en
muchos casos, pero no es siempre correcto.
• ESPECIFICIDAD DE SUSTRATO
• ESPECIFICIDAD DE REACCIÓN
En algunos casos, el centro activo adopta la
conformación idónea sólo en presencia del
sustrato. La unión del sustrato al centro
activo del enzima desencadena un cambio
conformacional que da lugar a la formación
del producto. Este es el modelo del ajuste
inducido
• Primero se nombraban con un nombre
trivial. Ej. Pepsina, Tialina.
• Posteriormente se nombraron:
Añadiendo el sufijo «asa» al nombre
del sustrato. Ej. Si el sustrato es
maltosa la enzima será maltasa.
• La más reciente, es una nomenclatura
numérica. Ej, Ec. 1.3
1- Oxidorreductasas2- Transferasas3- Hidrolasas4- Liasas5- Isomerasas6- Ligasas
Enzimas que catalizan reacciones de oxidación-
reducción. El sustrato que es oxidado es considerado
donador de hidrógeno. El nombre sistemático está
basado en la oxidorreductasa donadora:aceptora. El
nombre recomendado es deshidrogenasa, siempre que
sea posible. Como alternativa puede usarse reductasa.
Oxidasa sólo se usa en los casos en que el O2 es el
aceptor.
Se clasifican con el número 1 según el Comité de
Nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica y
Biología Molecular, teniendo las siguientes clases.
EC 1.1, actúan con grupos CH-OH como donantes.
EC 1.2, actúan con grupos aldehído o cetona
EC 1.3, actúan con grupos CH-CH como donantes.
EC 1.4, actúan con grupos CH-NH2 como donantes.
EC 1.5, actúan con grupos CH-NH como donantes.
EC 1.6, actúan en la NADH o NADPH.
EC 1.7, actúan con otros compuestos nitrogenados.
EC 1.8, actúan con grupos de azufre como donantes.
EC 1.9, actúan con grupos hemo como donantes.
EC 1.10, actúan con difenoles o compuestos relacionados
EC 1.11, peroxidasas.
EC 1.12, actúan con hidrógeno como donante.
EC 1.13, donante con incorporación de oxígeno molecular.
EC 1.14, donantes con incorporación o reducción de O2 molecular.
EC 1.15, actúan con superóxido como aceptor.
EC 1.16, actúan oxidando iones metálicos.
EC 1.17, actúan en grupos CH o CH2.
EC 1.18, actúan con proteínas de hierro-azufre como donantes.
EC 1.19, actúan con flavodoxina reducida como donante.
EC 1.20, actúan con fósforo o arsénico como donante.
EC 1.21, actúan en enlaces x-H y y-H para formar un enlace x-y.
EC 1.97, Otras oxidorreductasas.
Enzima que cataliza la transferencia de un grupo
funcional, por ejemplo un metilo o un grupo
fosfato, de una molécula donadora a otra
aceptora
Corresponden al EC 2 en la catalogación mediante números EC.
Sus subclases son:
EC 2.1, transfieren grupos de un sólo carbono
(metiltransferasas)
EC 2.2, transfieren grupos aldehído o cetona
EC 2.3, incluye aciltransferasas
EC 2.4, incluye glicosiltransferasas
EC 2.5, incluye enzimas que transfieren grupos alquilo o arilo
EC 2.6, incluye enzimas que transfieren grupos con nitrógeno;
(transaminasas)
EC 2.7, transfieren grupo fosfato
EC 2.8, transfieren un grupo sulfurado
EC 2.9, transfieren grupos que contienen selenio
Enzima capaz de hidrolizar un enlace
químico
A–B + H2O → A–OH + B–H
Pertenecen a la categoría EC 3 en la numeración EC. Poseen como subclases:
EC 3.1: Actúan sobre enlaces éster. (Esterasas, nucleasas, fosfodiesterasas, lipasas, fosfatasas)
EC 3.2: Glicosilasas.
EC 3.3: Actúan sobre enlaces éter.
EC 3.4: Actúan sobre enlaces peptídicos. (Peptidasas)
EC 3.5: Actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno no peptídicos.
EC 3.6: Actúan sobre los anhídridos de los ácidos. (Helicasas, GTPasa)
EC 3.7: Actúan sobre los enlaces carbono-carbono.
EC 3.8: Actúan sobre los enlaces haluro.
EC 3.9: Actúan sobre los enlaces fósforo-nitrógeno.
EC 3.10: Actúan sobre los enlaces azufre-nitrógeno.
EC 3.11: Actúan sobre los enlaces carbono-fósforo.
EC 3.12: Actúan sobre los enlaces azufre-azufre.
EC 3.13: Actúan sobre los enlaces carbono-azufre.
Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos
de carbono, o bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y
carbono y azufre dejando enlaces dobles, pero también agregan grupos
a los enlaces dobles. Las liasas catalizan reacciones en las que se
elimina grupos (por ejemplo H2O, CO2 y NH3) para formar un doble
enlace o se añaden a un doble enlace.
Corresponden al EC 4 en la catalogación mediante números EC. Sus subclases
son:
EC 4.1, enzimas que rompen enlaces carbono-carbono como las
descarboxilasas (EC 4.1.1), aldehído liasas (EC 4.1.2), oxoácido liasas (4.1.3)
y otros (4.1.99).
EC 4.2, enzimas que rompen enlaces carbono-oxígeno como las
deshidratasas.
EC 4.3, enzimas que rompen enlaces carbono-nitrógeno.
EC 4.4, enzimas que rompen enlaces carbono-azufre.
EC 4.5, enzimas que rompen enlaces carbono-halógeno.
EC 4.6, enzimas que rompen enlaces carbono-fósforo como la adenilato
ciclasa y la guanilato ciclasa.
EC 4.99, incluye otros tipos de liasas como la ferroquelatasa.
Enzima que transforma un isómero de un compuesto
químico en otro.
Enzima capaz de catalizar la unión entre dos moléculas de gran
tamaño, dando lugar a un nuevo enlace químico;
generalmente, sucede junto con la hidrólisis de un compuesto de
alta energía, como el ATP, que proporciona energía para que dicha
reacción tenga lugar.
Las ligasa son clasificadas como EC6 en el esquema de
clasificación de enzimas EC. A su vez las ligasas se
dividen en seis subclases:
EC 6.1 usadas para formar uniones oxígeno-carbono.
EC 6.2 usadas para formar uniones carbono-sulfuro.
EC 6.3 usadas para crear uniones carbono-nitrógeno.
EC 6.4 ligasas que forman uniones carbono-carbono.
EC 6.5 ligasa que forman ésteres fosfóricos.
EC 6.6 ligasa usadas como unión nitrógeno-metal.
Factores que afectan la actividad
catalítica de las enzimas:
• Concentración de enzima
• Concentración de sustrato
• Temperatura
• pH
• Concentración de coenzima
La relación entre la velocidad de las
reacciones enzimáticas y la concentración de
enzima es directamente proporcional.
En el momento que la enzima se encuentra saturada de
sustrato, la velocidad de la reacción se mantiene
constante. En ese punto se encuentra la KM (Constante
de Michaelis y Menten). KM = Vmax / 2 y es utilizada
para determinar la afinidad de una enzima por un
sustrato. A menor KM, mayor afinidad.
La temperatura óptima de las reacciones en el
organismo humano es la temperatura corporal
(37 grados centígrados)
El pH óptimo de las reacciones enzimáticas en
el organismo humano depende del lugar en
que actúe.
Los coenzimas son compuestos orgánicos que se unen mediante enlaces débiles y de forma temporal al apoenzima (inactivo) y forman el holoenzima activo.
Los coenzimas son portadores de diferentes grupos químicos, actuando en las reacciones enzimáticas como dadores o receptores de dichos grupos.
Se alteran durante la reacción enzimática, pero, una vez acabada se regeneran de nuevo volviendo a ser funcionales. Los coenzimas no suelen ser específicos de un solo tipo de apoenzima.
Es la pérdida de actividad de un
enzima por la presencia de
sustancia llamada inhibidor que
hace que disminuya la velocidad
de reacción o bien destruye la
enzima.
• Inhibición competitiva
• Inhibición no competitiva
Los inhibidores competitivos se unen a la enzima en
el mismo sitio donde se une el sustratos (centro
activo) compitiendo por el sitio activo, ya que se
"parecen" al sustrato. Se forma un complejo enzima-
inhibidor (EI) no productivo secuestrando moléculas
de enzima de la reacción. El efecto neto que se
observa es como si se "quitaran" moléculas de enzima
de la reacción. Dada cualquier concentración de
inhibidor la inhibición puede ser disminuida
incrementando la concentración del sustrato.
Generalmente este tipo de inhibición es reversible.
El inhibidor no competitivo siempre se une a la
enzima por un sitio diferente al centro activo
de la enzima (este otro sitio se denomina sitio
alostérico). La presencia del inhibidor produce
un cambio en la estructura y la forma de la
enzima. Este cambio en la forma implica que la
enzima deja de ser capaz de unirse
correctamente al sustrato. En este tipo de
inhibición, no hay competición entre el
inhibidor y el sustrato, así que incrementar la
concentración del sustrato no produce un
aumento de la tasa de actividad enzimática.
http://www.youtube.com/watch?v=P
ILzvT3spCQ
http://www.youtube.com/watch?v=T
Lr7_2wnIXU&feature=related
En este punto debatir sobre la
importancia del tiempo y dosis
de administración de los
medicamentos. Relacionar con
la inhibición competitiva y no
competitiva.
