BIOLOGÍA

METABOLISMO

UNIVERSIDAD PERUANA CAYETANO HEREDIA

CENTRO FORMATIVO PREUNIVERSITARIO

METABOLISMO

AUTOTROFOS

FOTOSINTETICOS HETEROTROFOS

Ciclo interdependendiente, intercambio de E y materia.

Procesos Energéticos

• Las leyes de la termodinámica gobiernan lastransformaciones de energía

• Las transformaciones energéticas de losseres vivos involucran reacciones del tipoEXERGÓNICAS y ENDERGÓNICAS

• El total de reacciones químicas de una célulaconstituyen el metabolismo.

• Las enzimas actúan como catalizadoresbiológicos.

• El ATP es el principal transportador deelectrones

Las reacciones químicas almacenan

o liberan energía

• ENDERGÓNICAS: Son reacciones que para queocurran requieren un aporte de energía. ΔG+

• EXERGÓNICAS: Son reacciones que al ocurrirliberan energía. ΔG -

• SON LA BASE DEL METABOLISMO CELULAR

• CATABOLISMO: conjunto de reacciones por las quela célula degrada los nutrientes.

• ANABOLISMO: reacciones mediante las que lacélula sintetiza sus moléculas.

Reacciones químicas

S

Estado de transición

P

METABOLISMO

CATABOLISMO

ANABOLISMO

ENERGIA

QUIMICA

ENERGIA

CONTENIDA EN

NUTRIENTES

Carbohidratos

Lípidos

Proteínas

ENERGIA

AGOTADA Y

PRODUCTOS

CO2

H2O

NH3

MOLECULAS

PRECURSORAS

Aminoácidos

Azucares

Ácidos Grasos

Bases Nitrogenadas

CELULA

MACROMOLECULAS

Proteínas

Polisacáridos

Lípidos

Ácidos Nucleicos

METABOLISMO

CATABOLISMO CONVERGENTE

ANABOLISMO DIVERGENTE

RUTA CICLICA

ENZIMAS TERMOLABILES

ENZIMAS

ENZIMAS TERMOLABILES

?

ENZIMAS

Enzimas

• Alta especificidad de sustrato y acción

• Disminuyen la Emergía (E) de activación

• Reusables

• Sensibles a pH y T

• Se saturan

• Sitio activo : Unión con el sustrato y catálisis

• Complejo ES: Sistema “Llave-cerradura”

SITIO ACTIVOSUSTRATO

ENZIMA

ENZIMAS

Estructura

ENZIMAS

Estructura

•E + S •

•ES •

•E + P

ENZIMAS

Modelo comparativo de la disminución de la energía de activación por la acción de la enzima.

Enzima

Substrato

Producto

1) La reacción no se produce pues hace falta una energía de activación para que transcurra espontáneamente.

2) La enzimadisminuye o elimina laenergía de activaciónnecesaria y lareacción transcurreespontáneamente.

ENZIMAS

ENZIMA Y COFACTOR

ENZIMAS

COFACTOR

COFACTORES INORGANICOS

ENZIMAS

Algunos Elementos Inorgánicos que actúan como Cofactor para Enzimas

Citocromo Oxidasa

Citocromo Oxidasa, Catalasa y Peroxidasa

Piruvato Quinasa

Hexoquinasa, Piruvato Quinasa

Glucosa 6- Fosfatasa

Dinitrogenasa

Ureasa

Glutation peroxidasa

Alcohol Deshidrogenasa

VITAMINAS FUNCIONESEnfermedades

carenciales

C (ácido

ascórbico)

Coenzima de algunas peptidasas. Interviene en la

síntesis de colágenoEscorbuto

B1 (tiamina)Coenzima de las descarboxilasas y de las enzima que

transfieren grupos aldehidosBeriberi

B2

(riboflavina)Constituyente de los coenzimas FAD y FMN

Dermatitis y lesiones

en las mucosas

B3 (ácido

pantoténico)Constituyente de la CoA

Fatiga y trastornos

del sueño

B5 (niacina) Constituyente de las coenzimas NAD y NADP Pelagra

B6

(piridoxina)

Interviene en las reacciones de transferencia de

grupos aminos.Depresión, anemia

B12

(cobalamina)Coenzima en la transferencia de grupos metilo. Anemia perniciosa

BiotinaCoenzima de las enzimas que transfieren grupos

carboxilo, en metabolismo de aminoácidos.Fatiga, dermatitis...

COFACTORES ORGANICOS

ENZIMAS

ENZIMAS

ENZIMAS

COFACTOR

Enzima inactiva

sustrato

Enzima

productos

Coenzima

Centro activo

Mecanismo de actuación enzimática:

1) Se forma un complejo: enzima-

substrato o substratos.

2) Se une la coenzima a este

complejo.

3) Los restos de los aminoácidos

que configuran el centro activo

catalizan el proceso. Para ello

debilitan los enlaces necesarios

para que la reacción química se

lleve a cabo a baja temperatura y

no se necesite una elevada

energía de activación.

4) Los productos de la reacción se

separan del centro activo y la

enzima se recupera intacta para

nuevas catálisis.

5) Las coenzimas colaboran en el

proceso; bien aportando energía

(ATP), electrones (NADH/NADPH)

o en otras funciones

relacionadas con la catálisis

enzimática

ENZIMAS

Los inhibidores competitivos son sustancias, muchas veces similaresquímicamente a los sustratos, que se unen al centro activo impidiendo con elloque se una el sustrato. El proceso es reversible y depende de la cantidad desustrato y de inhibidor, pues ambos compiten por la enzima.

EnzimaEnzima

sustrato

inhibidor

Sin inhibidorcon inhibidor

Inhibición Competitiva

ENZIMAS

PABA vs. SULFANILAMIDA

ENZIMAS

Los inhibidores alostéricosse unen a una zona de laenzima y cambian laconfiguración del centroactivo de tal manera queimpiden que el sustrato sepueda unir a él.

sustrato

inhibidor

Enzima inactiva

Enzima activa

Inhibición alostérica.

Sin inhibidor

con inhibidor

ENZIMAS

Los inhibidores no competitivos son sustancias que se unen a la enzima en lugaresdiferentes al centro activo alterando la conformación de la molécula de tal maneraque, aunque se forme un complejo enzima-sustrato, no se produce la catálisis.Este tipo de inhibición depende solamente de la concentración de inhibidor.

Enzima

sustrato

Enzima

No se produce la catálisis

inhibidor

Inhibición no competitiva

Sin inhibidor Con inhibidor

ENZIMAS

Los envenenadores son sustancias que se unen al centro activo medianteenlaces fuertes en un proceso irreversible, con lo que impiden de maneradefinitiva la catálisis.

Enzima

INHIBIDOR

sustrato

Inhibidor Irreversible

ENZIMAS

VENENO

INHIBIDOR IRREVERSIBLE

ENZIMAS

PLOMO

ENZIMAS

ENZIMAS

1. Oxido-reductasas

( Reacciones de oxido-reducción).

Si una molécula se reduce, tiene que haber

otra que se oxide

2. Transferasas

(Transferencia de grupos

funcionales)

•grupos aldehidos

•gupos acilos

•grupos glucosilos

•grupos fosfatos (kinasas)

3. Hidrolasas

(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre:

•enlace éster

•enlace glucosídico

•enlace peptídico

•enlace C-N

4. Liasas

(Adición a los dobles enlaces)

•Entre C y C

•Entre C y O

•Entre C y N

5. Isomerasas

(Reacciones de isomerización)

6. Ligasas

(Formación de enlaces, con

aporte de ATP)

•Entre C y O

•Entre C y S

•Entre C y N

•Entre C y C

7,4 kcal

ATP

Estructura

CREATINA

FOSFOCREATINA

CRETININA Y FOSFOCRETININA

El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de

energía de los procesos exergónicos a los endergónicos.

E

E

NICOTIDAMINA DINUCLEOTIDO

NAD

NICOTIDAMINA DINUCLEOTIDO

El NAD+ /NADH y el NADP+/NADPH intervienen en los procesos de

transferencia de electrones entre una sustancia que se oxida: O, a una

que se reduce, G.

e-

e-

NICOTIDAMINA DINUCLEOTIDO FOSFATO

Deshidrogenasas que emplean NAD+ o

NADP+ como Coenzimas

FAD

FLAVINA ADENINA DINUCLEOTIDO

Algunas Enzimas que emplean FAD o

FMN como Coenzimas

NADP

NICOTIDAMINA DINUCLEOTIDO FOSFATO