JIMÉNEZ CUÉLLAR EDGAR ISRAEL GRUPO: 1701 EQUIPO: 1 FECHA: 19/SEPTIEMBRE/2015

PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOS

ALIMENTOS RICOS EN PROTEÍNASLas Proteínas son obtenidas tanto a partir del reino animal, como del reino vegetal. De los 20 tipos de aminoácidos que suelen participar en nuestra alimentación, nueve de ellos son los llamados aminoácidos esenciales, de los que el cuerpo ha de disponer siempre en nuestra dieta diaria. De ahí que no baste con que en la ración alimenticia haya el mínimo necesario, también a de aportarse la suficiente cantidad de estos aminoácidos esenciales. Este es uno de los argumentos para combatir las dietas estrictas, como por ejemplo, la dieta vegetariana (en las plantas o vegetales es donde los aminoácidos esenciales se encuentran en franca minoría o simplemente faltan).

Aproximadamente la mitad de las proteínas necesarias para nuestra alimentación, son de origen animal, siendo la leche y sus productos derivados, los más completos ya que contienen casi todos los aminoácidos esenciales. Los niños, en edad decrecimiento precisan en su dieta, proporcionalmente, una mayor cantidad de proteínas que los adultos.

RECOMENDACIONES DE SU INGESTIÓN E IMPORTANCIA COMO NUTRIENTES

La OMS recomienda una cantidad diaria mínima de 0,8 g/kg de proteínas basándose en

datos para adultos jóvenes que servirá para satisfacer las necesidades biológicas básicas

del cuerpo humano como reconstruir el tejido muscular. Es necesario comer proteínas

todos los días, ya que el cuerpo no las almacena del mismo modo que almacena las

grasas o carbohidratos. Una dieta bien equilibrada suministra las proteínas suficientes.

Las personas saludables rara vez necesitan suplementos proteínicos.

Los vegetarianos pueden obtener suficientes aminoácidos esenciales consumiendo una

variedad de proteínas vegetales.

La cantidad de proteína diaria que se recomienda depende de su edad y de su salud.

Dos o tres porciones de alimentos ricos en proteínas satisfarán las necesidades diarias

de la mayoría de los adultos.

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EVALUACIÓN DE LAS PROTEÍNAS COMO NUTRIENTESLos aminoácidos son las unidades químicas que constituyen las proteínas. Mientras que el cuerpo humano puede fabricar algunos aminoácidos por sí mismo, hay algunos que no puede sintetizar en cantidades suficientes para satisfacer las necesidades del cuerpo. Estos aminoácidos se llaman "aminoácidos esenciales" porque es fundamental que el cuerpo los adquiere a través de los alimentos.

Los nueve aminoácidos esenciales son histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptófano y valina.

Los científicos utilizan un número de medidas para evaluar el uso de la proteína.

VALOR BIOLÓGICO (BV): o porcentaje de nitrógeno absorbido y retenido por el cuerpo. Un alimento proteico con un valor biológico elevado puede que no se digiera bien, pero lo que se digiere sea usado correctamente por el cuerpo.

UTILIZACIÓN PROTEICA NETA (NPU): Una de las mejores medidas para la proteína de alta calidad, la NPU es la puntuación que dice cuál es la parte de la proteína que puede digerirse y usarse por el cuerpo.

RELACIÓN DE EFICIENCIA PROTEICA (PER): La relación entre la cantidad de tamaño conseguido por un animal que crece a lo largo de 10 días, divididos por su ingestión proteica en ese tiempo. Si hay un crecimiento notable con una ingestión baja de una proteína, es que corresponde a una de alta calidad. Si se produce un crecimiento escaso con mucha proteína, la proteína es de baja calidad. Este es el método más simple de comparar los valores nutritivos de cada proteína.

CORRECCIÓN DE LA DIGESTIBILIDAD DE LA proteína A TRAVÉS DE LA PUNTUACIÓN DE AMINOÁCIDOS (PDCAAS): Como la PER se efectúa en ratas, no en seres humanos, la proteína de soja recibe una puntuación injustamente baja, debido a su escaso contenido en metionina, algo que las ratas precisan más que los seres humanos. Para controlar esas diferencias, se inventó un nuevo método de medir la calidad de la proteína, llamado PDCAAS. Este método permite medir el valor de una proteína para un ser humano mediante su contenido de aminoácidos esenciales, relaciones entre ellos y su biodisponibilidad.

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EFECTOS EN EL ORGANISMO POR EXCESO O DEFICIENCIA DE PROTEÍNASEl exceso en el consumo de proteínas, principalmente de origen animal, provoca: alteraciones en los riñones, elevación del ácido úrico y del colesterol, problemas cardiovasculares y deficiente absorción del calcio que desencadena en osteoporosis.

La falta de proteínas ocasiona: desnutrición, problemas en el crecimiento, pérdida de peso, debilidad, baja presión arterial y cardiaca, anemia e incapacidad del cuerpo en la curación de heridas y lesiones en los tejidos.

EFECTOS DEL PROCESADO DE LOS ALIMENTOS SOBRE LAS PROTEÍNASLas proteínas están formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos. Algunos de estos aminoácidos son esenciales, es decir, debemos incorporarlos con la dieta. Además de su función desde el punto de vista nutricional, las proteínas otorgan textura y sabor a los alimentos. Algunas tienen propiedades funcionales como emulsificantes, espumantes o gelificantes.

En la desnaturalización de proteínas se pasa de un estado ordenado a un estado desordenado, sin romper ninguna unión peptídica. Se producen modificaciones en la conformación de las proteínas (estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria), y desenmascaramiento de zonas hidrofóbicas, dando como resultado el desplegamiento de la molécula.

Desde el punto de vista nutricional, se modifica la digestibilidad: en general la digestibilidad aumenta, ya que al desplegarse quedan más sitios expuestos al ataque de las proteasas. La digestibilidad puede disminuir si el desplegamiento de la proteína va seguido de agregación. También se modifican las propiedades funcionales de las proteínas (solubilidad, capacidad de formar geles, capacidad emulsificante, capacidad espumante)

Las proteínas pueden sufrir interacciones a través de puentes hidrógeno, uniones electrostáticas o hidrofóbicas, principalmente, con diversos componentes de los alimentos, adsorbiendo aromas, agradables o no, o colorantes, con los cuales forman complejos frecuentemente muy estables

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ADICIÓN DE PROTEÍNAS O AMINOÁCIDOS A LOS ALIMENTOSLa adición de proteínas o aminoácidos a los alimentos puede utilizarse para aumentar el contenido del nutriente o para reemplazar los nutrientes perdidos en el procesamiento, desempeñando un papel importante en la prevención de deficiencias nutricionales en la dieta. Una característica clave del enriquecimiento es calcular la cantidad óptima de nutrientes que va a ser adicionado, este proceso debe ser efectivo y seguro para no exceder el valor requerido.

Los alimentos enriquecidos no reemplazan la necesidad de una dieta sana, equilibrada y variada. El enriquecimiento puede ser autolimitado debido a los altos niveles de nutrientes adicionales que alteran el sabor y apariencia de un alimento. Una dieta que aporte un nivel adecuado de nutrientes equilibrados no sirve de nada si no tiene apariencia y buen gusto para que se pueda comer. Sin embargo, los consumidores de alimentos enriquecidos, se acercan más a los niveles de nutrientes adecuados que los que no los toman.  Los programas de enriquecimiento de alimentos generalizado han tenido éxito a nivel poblacional, aunque habría que intentar acercarse a aquellos grupos con requisitos nutricionales específicos, y disminuir el riesgo de un exceso de suministro de nutrientes a los que no tienen mayores necesidades. Las etiquetas nutricionales pueden servir de guía en cuanto a la cantidad de nutrientes específicos que tiene un alimento dado.

ENZIMAS EN LOS ALIMENTOSLos enzimas son proteínas que se producen en el interior de los organismos vivos y que están especializadas en favorecer o hacer posible reacciones específicas del metabolismo. En general, se pueden clasificar de un modo práctico en tres grupos:

- Digestivas. Permiten que nuestro organismo aproveche eficazmente los nutrientes de los alimentos que conforman la dieta. Estas enzimas son secretadas a lo largo del tubo digestivo.

- Metabólicas. Se producen en el interior de las células del cuerpo y contribuyen a la eliminación de sustancias de deshecho y toxinas, intervienen en procesos de obtención de energía, la regeneración de las células y en el buen funcionamiento de nuestro

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sistema inmunológico.

- Dietéticas o enzimas de los alimentos. Forman parte de la composición de alimentos crudos; la mayor parte de las enzimas se destruyen por la acción del calor. Favorecen los procesos digestivos y el funcionamiento de las otras enzimas.

ESTABILIDAD DE LAS PROTEÍNAS EN LOS ALIMENTOSLa conformación nativa (plegada) de las proteínas se encuentra en equilibrio con el estado desnaturalizado (desplegado). La estabilidad conformacional de una proteína es la diferencia de energía libre estándar del equilibrio. El estado desnaturalizado es, en realidad, un conjunto de numerosas conformaciones desplegadas de similar energía.

La determinación de la estabilidad proteica puede realizarse con diversas técnicas. La única de ellas que mide directamente los parámetros energéticos es la calorimetría (normalmente en la modalidad de calorimetría diferencial de barrido). En ésta se mide la cantidad de calor que absorbe una disolución de proteína cuando es calentada, de modo que al aumentar la temperatura se produce una transición entre el estado nativo y el estado desnaturalizado que lleva asociada la absorción de una gran cantidad de calor.

PRINCIPALES ANÁLISIS DE LABORATORIO RELACIONADOSLos principales métodos empleados para la determinación de proteínas totales son los siguientes:

Método del Biuret

En solución alcalina el Cu+2 reacciona con el enlace peptídico de las proteínas dando un color purpúreo que se cuantifica espectrofotométricamente (540nm). Como estándar se utiliza una solución de albúmina.

Proteína + Cu+2 Complejo Cu-Proteína (púrpura)

Muestra: suero o plasma (heparina o EDTA). Separar el suero del coágulo o el plasma de las células antes de 3h. Si el paciente está acostado durante la extracción el resultado será menor.

Método de Lowry

Dependen de la concentración de tirosina y triptófano de la muestra.

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Consiste en dos reacciones:1. Reacción de Biuret2. Reacción de Folin: característica de los grupos –OH reductores de los aminoácidos tirosina y triptófano que, junto con los complejos Cu+2, reducen el reactivo de Folin generando un color azul.

Está sujeto a muchas interferencias. Se utiliza fundamentalmente en orina.

Turbidimetría

Medición de la turbidez resultante de la precipitación de proteínas

Absorción en el ultravioleta

Se mide la absorbancia a 270nm originada fundamentalmente por los anillos aromáticos de triptófano y tirosina.

NOTA: para semicuantificar la concentración de proteínas en orina se utilizan tiras reactivas.

Bibliografía- Guyton A. Tratado de fisiología médica. 11ª ed. España: Elsevier Saunders; 2006.

- Garrido P.A. Fundamentos de bioquímica metabólica. 2a ed. Madrid: Tébar; 2006

- Silverthorn D.U. Fisiología humana: un enfoque integrado. 4a ed. Madrid: Médica Panamericana; 2009

- Grimm P. Nutrición: texto y atlas. Madrid: Médica Panamericana; 2007.