PRÓTIDOS

definición• Son biomoléculas formadas por C, H, O y N

• Pueden contener S.• Constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos (+/- 50% del peso celular seco)

composición• Son polímeros de unas unidades más pequeñas: los aminoácidos.

• Los aminoácidos se unen por enlaces peptídicos, formando polímeros, denominados polipéptidos.

• Pueden contener componentes no aminoacídicos:

• Los componentes no aminoacídicos pueden:• Ser orgánicos o inorgánicos.• Estar unidos a la fracción aminoacídica del prótido:• covalentemente• mediante diversos tipos de uniones químicas débiles

composición

aminoácidos

aminoácidosCompuestos orgánicos de bajo

peso molecular.Se caracterizan por tener en el

carbono a: Un grupo carboxilo: -COOH Un grupo amina: -NH2

AMINOÁCIDOS: Diferenciamos:▪ Primarios: son los 20 aa proteicos

(forman proteínas y son a-aminoácidos). Tienen el grupo amina en el mismo carbono que el grupo carboxilo y se le llama C a

▪ +150 no proteicos (son o no a-aminoácidos).

Son:▪ Sólidos.▪ Solubles en agua.▪ Incoloros o poco coloreados.▪ Punto de fusión >200ºC.

aminoácidos

Los aminoácidos no proteícos son aminoácidos que no forman parte de las proteínas

Pueden ser a-aminoácidos o tener el grupo amina en un carbono que no sea el a.

Pueden funcionar como intermediarios metabólicos o como neurotransmisores,

aminoácidos

aminoácidos

La cadena lateral es distinta en cada aa ydetermina sus propiedades químicas y biológicas.

Para designar los aminoácidos se utilizan abreviaturas formadas por las tres primeras letras de sus nombres en inglés (p.ej. glicina Gly).

Los animales solo son capaces de sintetizar algunos aminoácidos protéicos a partir de compuestos más sencillos.

El resto, llamados aminoácidos esenciales, no pueden sintetizar. Deben ser ingeridos en la dieta.

Los aminoácidos esenciales varían según especies.

En el ser humano hay nueve aminoácidos esenciales.

aminoácidos

Los seres autótrofos pueden sintetizar todos los aminoácidos.

Los alimentos fuente de aminoácidos esenciales son: pescado, huevos, queso…

Con los veinte aminoácidos proteícos, se puede formar un número de proteínas infinito, ya que una diferencia en el número de los aminoácidos o el cambio de un aminoácido por otro o en el orden en que se disponen da lugar a una nueva proteína.

aminoácidos

Alanina (Ala)Arginina (Arg)

Asparragina (Asn)Aspartato (Asp)Cisteína (Cys)

Glutamato (Glu)Glutamina (Gln)

Glicina (Gly)Prolina (Pro)Serina (Ser)

Tirosina (Tyr)

Histidina (His)Isoleucina ((Ile)Leucina (Leu)Lisina (Lys)

Metionina (Met)Fenilalanina (Phe)

Treosina (Thr)Triptófano (Trp)

Valina (Val)

aminoácidos

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

clasificación de los aminoácidos

Los aminoácidos se clasifican según sea el radical R que de une al carbono a

Se clasifican en: Neutros apolares.

▪ R es una cadena alifática (hidrocarbonada) por lo que son hidrófobos.

▪ Son insolubles.▪ A pH 7, su carga neta es 0, estando ionizados el grupo carboxilo y el amina, compensando la carga negativa (COO-) con la positiva NH3

+

aminoácidos no polares o hidrofóbicos

Polares sin carga. ▪ R es una cadena con radicales que forman puentes de hidrógeno con el agua por lo que son hidrófilos.

▪ A pH 7 su carga neta es 0 porque sus grupos polares (-OH, -NH2, -SH) carecen de carga.

▪ Se mantienen ionizados los grupos amina y carboxilo

▪ Tanto en no polares como en polares sin carga, hay aminoácidos aromáticos por tener R en forma de anillo aromático (similar al benzeno).

aminoácidos polares sin carga

aminoácidos polares sin carga

Polares con carga. A su vez pueden ser:▪ Ácidos

▪A pH 7 tienen carga negativa ya que R tiene un grupo ácido ionizado –COO-.

▪ Básicos▪A pH 7 tienen carga positiva ya que R presenta un grupo alcalino ( –NH3+, =NH2+, =NH+)

clasificación de los aminoácidos

aminoácidos polares con carga

clasificación de los aminoácidos

aromáticos

PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS

isomeríaEn todos los

aminoácidos, excepto en la glicina, el carbono a es asimétrico por estar enlazado a cuatro grupos distintos.

Debido a ello presentan isomería geométrica y óptica

Carbono asimétrico

Glicina

estructural: configuración D y L

Los aminoácidos pueden presentar dos configuraciones: D, si tienen el grupo amino a la derecha.

L, si lo tienen a la izquierda

Configuración L

Configuración D

configuración D y L

isomería: óptica

Debido al carbono asimétrico también tienen actividad óptica ya que desvían el plano de la luz polarizada.

Si lo desvían hacia la izquierda son levógiros y si lo desvían hacia la derecha son dextrógiros.

Esto es independiente de que sean D o L, de manera que tanto unos como otros, pueden ser dextrógiros o levógiros.

carácter anfótero

En disolución acuosa, los aminoácidos se comportan a la vez como ácidos o como bases. Se llama comportamiento anfótero.

Se debe a que el grupo carboxilo cede un protón, mientras que el grupo amino, lo capta.

Se origina así una forma iónica dipolar (o hermafrodita o zwitterión) que amortigua las variaciones de pH.

carácter anfótero

carácter anfótero

Si el medio en el que se encuentra la forma dipolar se acidifica, el grupo –COO- capta los protones, amortiguando la acidez y comportándose como una base.

Si el medio se alcaliniza, el grupo amino ionizado –NH3

+ cede protones amortiguando la alcalinidad y comportándose

como ácido.

carácter anfótero

carácter anfótero

Medio ácido Medio alcalino

punto isoeléctrico No todos los aminoácidos tienen el ión

hermafrodita (zwitterion) a pH neutro. Se llama punto isoeléctrico de un

aminoácido al pH al que el aminoácido adopta una forma dipolar neutra con tantas cargas positivas como negativas (zwitterion).

Depende del aminoácido en cuestión. La mayoría de aminoácidos tienen un

punto isoelétrico entre (5,07 y 6,02), excepto los ácidos (Ácido Aspártico y Ácido Glutámico) que lo tienen menor y los básicos (Histidina, Lisina y Arginina) que lo tienen mayor.

carácter anfótero y punto isoeléctrico

En disolución acuosa, los aminoácidos se ionizan según el pH y su propio Pi: En medio más alcalino que el Pi, se

ioniza como un ácido (los grupos -COOH liberan protones, quedando como -COO-)

En medio más ácido que su Pi, como una base (los grupos -NH2 captan protones, quedando como -NH3+)

En medio con el pH igual a su Pi, como un ácido y una base a la vez.

punto isoeléctrico

punto isoeléctrico

punto isoeléctrico

Si un aminoácido tiene su punto isoeléctrico en 6,02 (alanina por ejemplo), significa que a pH 6,02, el aminoácido es neutro, teniendo igualadas sus cargas positivas y negativas.

A pH menor de 6,02, va a adquirir carga positiva al combinarse con los H+ que sobran y que dan carácter ácido (amortiguando el pH)

A pH mayor de 6,02, tomará carga negativa al ceder protones y amortiguar también el pH

punto isoeléctrico

pH < isoeléctric

o

pH > 7

pH > isoeléctric

oPunto

isoeléctrico

Problema 1 Se dispone de una disolución de alanina y treonina,

cuyos pI son, respectivamente, 6,02 y 6,6. Si se someten a electroforesis, ¿cuál se dirigirá al ánodo y cuál al cátodo si el pH es de 6,3? Al ánodo o polo positivo se dirigirá el aminoácido

que tenga carga neta negativa, y al cátodo o polo negativo, el que tenga carga neta positiva.

La alanina tiene un pI menor que el pH de la disolución, por tanto, el grupo NH3+ pierde protones y su carga neta, en esas condiciones es negativa, es decir se dirigirá al ánodo.

Por el contrario, la treonina tienen un pI mayor que el pH de la disolución, por tanto el grupo –COO– acepta protones del medio, y su carga neta, en esas condiciones es positiva, es decir, se dirigirá al cátodo.

Si el pI de la leucina es 5,98, escribe la fórmula de dicho aminoácido a pH= 5,98 y a pH=10 A pH 5,98 la leucina tiene carga neta 0.

Aparece el zwitterion. 

A pH=10 tiene carga neta negativa. -

Problema 2

LOS AMINOÁCIDOS FORMAN PÉPTIDOS

Los aminoácidos se unen mediante un enlace químico llamado enlace peptídico.

Se obtienen así, cadenas llamadas péptidos.

Se trata de un enlace covalente entre el OH del grupo carboxilo de un aminoácido y un H del amino del otro aminoácido.

Se desprende una molécula de agua, quedando los aminoácidos unidos C-N, sin oxígeno intermedio como sucedía en glúcidos y lípidos.

enlace peptídico

Es un enlace covalente más corto que la mayoría de enlaces C-N.

Tiene carácter parcial de doble enlace lo que hace que sea rígido por lo que el C y el N del enlace así como el H y el O unidos a ellos se mantienen siempre en el mismo plano.

Los enlaces que von a los Ca (tanto el que une un Ca con el carboxilo, como el que une el siguiente Ca con el amina) sí que pueden girar.

El O del carboxilo y el N del amina siguiente se disponen en lados opuestos del enlace (configuración trans)

enlace peptídico

Aminoácido 1

Aminoácido 2

Enlace peptídico

Plano del enlace peptídico

enlace peptídico

La disposición espacial del enlace peptídico hace que los átomos del grupo carboxilo y los del grupo amino se sitúen en el mismo plano con distancias y ángulos fijos. Además presenta cierta rigidez que inmoviliza en el plano los átomos que lo forman.

enlace peptídico

Planos del enlace peptídico (sin capacidad de

giro)

Enlaces con

capacidad de giro

Si se unen dos aminoácidos, se forma un dipéptido; si se unen tres, un tripéptido, etc. Si es inferior a diez, oligopéptido y más de diez, polipéptido.

Cuando se alcanzan los 50 aminoácidos y/o masa molecular superior a 5000 u, se considera una proteína.

Algunas proteínas tienen, además de aminoácidos, otras moléculas que ya veremos.

enlace peptídico

hidrólisis

Se trata de una reacción reversible. La rotura del enlace peptídico es un

reacción de hidrólisis. Requiere una molécula de agua y se

obtienen los dos aminoácidos originales. En la digestión, esta reacción la realizan las

enzimas proteasas. Mediante hidrólisis parcial de algunas

proteínas se pueden obtener péptidos más pequeños que no son proteínas, aunque hay péptidos naturales como la insulina que tienen funciones muy importantes.

enlace peptídico e hidrólisis

H2OHidrólisis Enlace peptídico

ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

estructura de las proteínas

La organización de una proteína viene determinada por cuatro niveles estructurales: Estructura primaria. Estructura secundaria. Estructura terciaria. Estructura cuaternaria.

Cada una de estas estructuras corresponde a la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura

primaria

Estructura

terciaria

Estructura

cuaternaria

Estructura

secundariaα-hélice

β-lámina plegada

estructura de las proteínas

estructura primaria Corresponde a la secuencia de

aminoácidos de la proteína. Consiste en los aminoácidos que la

constituyen y en qué orden se colocan. De esta estructura dependen las

demás y la función de la proteína. Se considera extremo inicial al que

tiene el aminoácido con el grupo amino libre (extremo N-inicial)

Se considera extremo final al que tiene el aminoácido con el grupo carboxilo libre (extremo C-terminal)

La cadena tiene un eje formado por el Ca, el C carboxílico y el N del amino (Ca-CO-NH) que se repite un número variable de veces.

Las cadenas laterales de los aminoácidos (R) salen de los Ca alternativamente a un lado o a otro del eje.

Los aminoácidos se numeran empezando desde el extremo N-terminal hasta el extremo C-terminal.

estructura primaria

Extremo N-inicial Extremo C-terminal

estructura primaria

Es la disposición de la cadena de aminoácidos (estructura primaria) en el espacio.

Debido a la capacidad de giro de los planos de ciertos enlaces , uno respecto a otros, a medida que los aminoácidos se van uniendo, el péptido adopta una disposición estable.

Se mantiene por puentes de hidrógeno entre el –H del grupo amina y =O del carboxilo.

estructura secundaria

Según el número de puentes de hidrógeno que pueda formar se distinguen tres estructuras secundarias: a-hélice. Hélice de colágeno. Conformación b o b-lámina plegada

estructura secundaria

α-hélice Hélice de colágeno

Conformación β

Puentes de hidrógeno

estructura secundaria

a-hélice

Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma con giro dextrógiro.

Se debe al establecimiento de puentes de hidrógeno entre el –NH- de un aminoácido y el –CO- del cuarto aminoácido siguiente.

La formación espontánea de estos enlaces hace que los grupos carboxilo queden orientados en el mismo sentido y los amino, en sentido contrario.

La hélice tiene 3,6 aminoácidos por vuelta

Un ejemplo sería la a-queratina (pelo, uñas)

α-hélice Puentes de hidrógeno

a-hélice

Las cadenas polipeptídicas de colágeno tienen una disposición en hélice especial. Se enrolla de forma levógira. Es más alargada que la a-hélice por la

abundancia de un aminoácido: prolina y un derivado de la misma (hidroxiprolina) que carecen de H libre en el grupo amina, lo que dificulta la formación de puentes de hidrógeno.

El colágeno se estabiliza gracias a la unión de tres hélices que forman una superhélice que es la molécula completa de colágeno.

hélice de colágeno

Hélice de colágeno

Hidroxiprolina

Superhélice de colágeno

Prolina

Glicina

Prolina

Hidroxiprolina

Las H de los grupos amina, se emplean en el enlace peptídico y ya no están disponibles para los puentes de hidrógeno.

hélice de colágeno

conformación b La cadena de aminoácidos no forma

una hélice, sino una cadena distendida en forma de zigzag debido a la ausencia de enlaces entre aminoácidos próximos porque la cadena está estirada al máximo que permiten los enlaces covalentes que la forman.

Cuando la cadena se repliega se forman puentes de hidrógeno entre aminoácidos que quedan en paralelo debido al plegamiento.

Se forma una lámina plegada muy estable llamada b-lámina plegada

Cuando las estructuras b tienen el mismo sentido, la hoja b resultante es paralela y si las estructuras b tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es antiparalela.

conformación b

Paralela Antiparalela

conformación b

paralelo

Extremo N

Extremo Cantiparalelo

Extremo C

Las proteínas que no forman estructura terciaria se quedan en estructura secundaria alargada y forman proteínas fibrilares o filamentosas.

Son insolubles en agua y en disoluciones salinas por lo que tienen funciones esqueléticas (estructurales)

Las más conocidas son: el colágeno de huesos y de tejido conjuntivo; la a-queratina de pelo, uñas, pezuñas, plumas y cuernos; la b-queratina o fibroína de la seda y la elastina del tejido conjuntivo.

estructura secundaria

estructura terciaria Es la disposición que adopta en el

espacio la estructura secundaria al plegarse sobre sí misma y adoptar una forma tridimensional.

Los radicales apolares se sitúan en el interior y los polares hacia el exterior.

Esto posibilita que sean solubles en agua y disoluciones salinas (disolución coloidal)

Los tramos rectos de estas proteínas presentan estructura secundaria en a-hélice o conformación b, mientras que los tramos de giro carecen de estructura secundaria.

Se mantienen debido a enlaces entre los radicales (R) de los aminoácidos por lo que depende directamente de la secuencia de los mismos (estructura primaria) y cada proteína tiene la suya propia.

estructura terciaria

Las proteínas que permanecen en estructura terciaria aparecen como tridimensionales. Se les llama proteínas globulares.

Son solubles en agua y en disoluciones salinas, pero formando disoluciones coloidales.

Tienen funciones muy variadas además de las estructurales: Biocatalizadoras, transporte, defensa, etc.

estructura terciaria

Codos sin estructura α-

héliceGrupo hemo

Sectores con estructura α-

hélice

Mioglobina

Triosa-fosfato-isomerasa

Elastina en estado relajado y extendido

Sectores en α-hélice

Cadena polipeptídica de

elastina

Sectores en conformación

β

Codo

estructura terciaria

Extendida

Relajada

estructura terciaria

estructura cuaternaria Es la que presentan las proteínas

formadas por dos o mas cadenas polipeptídicas con estructura terciaria.

Estas cadenas pueden ser idénticas o no, unidas por enlaces no covalentes (débiles) o a veces, por enlaces covalentes tipo enlace disulfuro.

Cada cadena recibe el nombre de protómero.

Según el número de protómeros tenemos: Dímeros (insulina) Trímeros (colágeno) Tetrámeros (hemoglobina) Pentámeros (ARN-polimerasa)

Hemoglobina Insulina

Enlace disulfuroCadena α

Cadena α

Cadena β

Cadena βGrupo hemo

estructura cuaternaria

Niveles estructurales de las proteínas

PRIMARIA SECUNDARIA

En α- hélice Lámina plegada: β-laminar

TERCIARIA: se establecen uniones de tipo Enlaces de hidrógeno entre grupos peptídicos.

▪ Atracciones eléctricas entre grupos con carga opuesta.▪ Atracciones hidrofóbicas▪ Fuerzas de Van der Waals entre radicales aromáticos.▪ Puentes disulfuros entre radicales de aminoácidos que contienen azufre (cisteína). Son enlaces covalentes.

CUATERNARIA

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Propiedades de los prótidos

SOLUBILIDAD ESPECIFICIDAD FUNCIONAL DESNATURALIZACIÓN CAPACIDAD

AMORTIGUADORA

Solubilidad

solubilidad Se debe a la cantidad de aminoácidos

con radicales polares, sobre todo, si tienen carga elevada.

Estos radicales establecen enlaces con las moléculas de agua y así cada radical queda rodeado de moléculas de agua lo que impide que se pueda unir a otras moléculas proteicas lo que provocaría su precipitación.

Forman dispersiones coloidales debido a su elevado peso molecular.

Influyen sobre todo el pH, la temperatura y la fuerza iónica del medio.

Afecta solo a proteínas con estructura terciaria.

solubilidad Los cambios de

pH y la temperatura influyen en la solubilidad de las proteínas porque modifican el grado de ionización de los radicales polares (a más ionización, más solubilidad.

La concentración salina: las proteínas requieren algo de sal para entrar en

solución y son precipitadas por concentraciones relativamente elevadas de sales.

Especificidad

especificidad Cada proteína presenta una

estructura tridimensional específica y una secuencia de aminoácidos también concreta.

Con los 20 aminoácidos, en teoría, se pueden hacer infinitas secuencias.

Esto les permite diferenciar unas moléculas de otras cuando interactúan con ellas.

Es el caso de las proteínas enzimáticas, las hormonas proteicas y los anticuerpos.

especificidad

Las proteínas homólogas son las que realizan la misma función en especies distintas.

Son muy parecidas, pero no idénticas.

Se puede hablar de: Especificidad de especie (proteínas homólogas).

Especificidad de individuo.

especificidad Especificidad de especie: Es una

de las propiedades más características y se refiere a que cada una de las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de otras especies)

Si realizan la misma función son las llamadas proteínas homólogas (de las que acabamos de hablar) y difieren en algún aminoácido

especificidad

Variaciones en la insulina de distintas especies.

Especificidad de individuo:

dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos. (sistema sanguíneo ABO)

Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los seres vivos.

especificidad

especificidad

Especificidad de función: reside en la posición de determinados aa en la estructura primaria. posición aa estructura 1aria → estructura 3aria →

función de esa proteína. Una pequeña variación en la

secuencia de aa puede variar (o hacer que pierda) su función.

especificidad y evolución

Durante el proceso evolutivo se ha formado una gran variedad de proteínas específicas de cada especie, de cada individuo (lo que provoca problemas de rechazo en trasplantes y transfusiones) y de cada función.

Las diferencias entre proteínas homólogas son más acusadas cuanto más alejadas están las especies en cuanto a su parentesco evolutivo.

Si la proteína es previamente hidrolizada (como pasa en el tubo digestivo), no supone ningún problema.

Desnaturalización

La desnaturalización de una proteína consiste en la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria y terciaria (a veces, también la secundaria), conservándose solamente la primaria.

En estos casos las proteínas se transforman en filamentos lineales y delgados que se entrelazan hasta formar compuestos fibrosos e insolubles en agua.

Las proteínas desnaturalizadas ya no pueden realizar sus funciones.

desnaturalización

Al volverse insolubles, precipitan.Los factores que favorecen la

desnaturalización son: Temperaturas elevadas (por encima de 50-60ºc) o muy bajas (por debajo de 10-15ºc)

Variaciones del pH. Alta concentración de sales.

desnaturalización

Factores que influyen en la actividad proteica

Las proteínas tienen unas condiciones óptimas de funcionamiento que dependen sobre todo del pH y la Temperatura.

Fuera de esos valores, se desnaturalizan y son afuncionales

desnaturalización

Desnaturalización por calorDesnaturalización por pH

Renaturalización: como la desnaturalización no afecta a enlaces peptídicos, si se vuelve a las condiciones iniciales, algunas proteínas pueden recuperar su estructura.

Proteína en estado normal

Proteína desnaturaliz

ada

Desnaturalización

Renaturalización

desnaturalización

La desnaturalización es reversible

Capacidad amortiguadora

capacidad amortiguadora

Al formarse los enlaces peptídicos, desaparece el carácter anfótero, ya que dichos enlaces incluyen un grupo cargado de cada aminoácido.

No obstante, la cadena polipeptídica puede mostrar propiedades ácidas o alcalinas debidas a grupos presentes en las cadenas laterales (R) de sus aminoácidos por lo que mantienen su Capacidad amortiguadora

Así, cuando se añade ácido a una solución de proteínas, los grupos –COO- captan los H+ pasando a –COOH, comportándose como bases.

Cuando se añade una base, los grupos –NH3 ceden H+, pasando a NH2, comportándose como ácidos.

En resumen, se comportan como ácidos (liberando protones) o como bases (retirando protones) lo que hace que funcionen como amortiguadoras del pH.

Esta capacidad, no obstante, depende de los grupos R, es decir de los aminoácidos concretos.

capacidad amortiguadora

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

funciones de los prótidosFUNCIÓN ESTRUCTURALFUNCIÓN DE RESERVA DE

AMINOÁCIDOSTRANSPORTEFUNCIÓN CATALIZADORA O

ENZIMÁTICACONTRÁCTILFUNCIÓN REGULADORA U

HORMONALFUNCIÓN DE DEFENSA

INMUNITARIAHOMEOSTÁTICA

estructural A nivel celular:

Forman parte de las membranas celulares.

Forman cilios y flagelos (actina y tubulina).

Sirven de soporte al ADN en la constitución de los cromosomas (histonas).

A nivel histológico: Forman estructuras epidérmicas (a-

queratina) Forman parte de los tejidos

conjuntivo, cartilaginoso y óseo, particularmente de los tendones (colágeno y elastina)

En paredes de ciertos órganos (elastina)

reserva de aminoácidos Algunas proteínas sirven como

reserva de aminoácidos que se utilizarán en desarrollos posteriores.

Aparecen en estructuras y sustancias de las que surgirán nuevos seres (huevos, leche, semillas) Ovoalbúmina de la clara de huevo. Caseína de la leche. Zeína del maíz. Gluten en el trigo

transporte Las permeasas y bombas regulan el

paso a través de la membrana celular. Los citocromos transportan electrones

en mitocondrias y cloroplastos. Algunas proteínas transportan

sustancias Pigmentos respiratorios (hemoglobina,

hemocianina, mioglobina) transportan Oxígeno.

Seroalbúmina transporta un gran número de sustancias (ácidos grasos, entre otras).

Lipoproteínas transportan lípidos hidrófobos facilitando su viaje por el plasma o la linfa.

enzimática y contráctilEnzimática.

Las enzimas son las proteínas que tienen función biocatalizadora, es decir, que regulan las reacciones bioquímicas. (se verán en tema aparte)

Contráctil. Gracias a esta función se posibilita el

movimiento. A nivel celular, la flagelina permite el

movimiento de cilios y flagelos y de las células.

La actina y miosina al moverse entre sí, permiten la contracción y relajación del músculo.

hormonal Las hormonas son proteínas

biocatalizadoras (también las hay lipídicas) que se fabrican en glándulas endocrinas.

Son transportadas por la sangre hasta determinadas células donde provocan distintas reacciones. Insulina y glucagón del páncreas

para regular el metabolismo de la glucosa

Tiroxina de la tiroides que regula el metabolismo.

Hormona del crecimiento de la hipófisis.

defensa y homeostática Defensa:

La realizan los anticuerpos (inmunoglobulinas) que se asocian a antígenos (moléculas extrañas a los organismos) y los neutralizan.

Muchos antibióticos segregados por hongos o bacterias también son péptidos.

Homeostática: Esta función consiste en mantener

constantes los valores del medio interno (pH, salinidad, cantidad de glucosa, etc.)

Un ejemplo (aparte de los ya vistos) es el fibrinógeno que coagula la sangre y tapona roturas de vasos.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

clasificación de los prótidos HOLOPRÓTIDOS (sólo aa =

proteínas) Fibrosas o filamentosas Globulares

HETEROPRÓTIDOS (aa + grupo prostético) Formados por á.á. + componente no aminoacídico Cromoproteínas Glucoproteínas. Lipoproteínas.

Nucleoproteínas.

Fosfoproteínas.

Holoproteínas

holoproteínas Filamentosas.

Colágeno. Forman parte de los tejidos óseos, cartilaginoso y conjuntivo.

Elastinas. Forman una matriz elástica. Se encuentran en los pulmones, arterias, etc.

Queratinas. Aparecen en formaciones epidérmicas como uñas, cuernos, plumas y pelos.

Miosina y actina. Responsables de la contracción muscular

holoproteínas Globulares

Albúminas. Regulan la presión osmótica de la sangre y constituyen la reserva principal de aminoácidos del organismo. Transportan hormonas, ácidos grasos, etc.

Globulinas. Incluyen a y b- globulinas (asociadas en la hemoglobina), las (-globulinas (anticuerpos),...

Protaminas e histonas. Asociadas al ADN en los cromosomas (protaminas en espermatozoides)

Gluteninas y prolaminas. De semillas vegetales.

Heteroproteínas

cromoproteínas Según la naturaleza del grupo

prostético se dividen en cinco grupos. Cromoproteínas. Su grupo

prostético es una sustancia coloreada o pigmento por llevar un metal (hemoglobina, hemocianina), ▪ Porfirínicas. Poseen un anillo tetrapirrólico cerrado con un catión en su interior. Ej. Hemoglobina, mioglobina, etc

▪ No porfirínicas. Con el anillo tetrapirrólico abierto. Ej.la hemocianina.(azul), los pigmentos biliares (bilirrubina y biliverdina)

anillo tetrapirrólico

Anillo tetrapirrólico HemoglobinaAnillo cerrado

HemocianinaAnillo abierto

BilirrubinaAnillo abierto

glucoproteína Glucoproteínas. Su grupo prostético es un azúcar como la glucosa unido a la proteína mediante un enlace covalente.

La parte glucídica puede ser variable.▪ Mucoproteínas, forman parte de mucosidades de secreción.

▪ Algunas hormonas (folículoestimulante, luteoestimulante)

glucoproteínas

▪ Constituyentes de las membranas celulares, transportan sustancias a través de la membrana.

▪ Protrombina y fibrinógeno que intervienen en la coagulación.

▪ Algunas enzimas como la ribonucleasa.

▪ Inmunoglobulinas que constituyen los anticuerpos

Lipoproteínas. Su grupo prostético son lípidos unidos a la proteína mediante un enlace no covalente.▪ De las membranas citoplasmáticas.

▪ Las que transportan lípidos insolubles por el plasma como el colesterol y los triglicéridos desde el intestino hacia el hígado o los tejidos adiposos para su almacenamiento.

lipoproteína

lipoproteínas

Las lipoproteínas que transportan el colesterol son dos: LDL: (lipoproteína de densidad baja) transporta colesterol desde el hígados a las células y tejidos. (colesterol malo)

HDL: (lipoproteína de densidad alta) transporta colesterol hasta el hígado para ser destruido. (colesterol bueno)

Nucleoproteínas. Su grupo prostético es un ácido nucléico. Asociaciones de ADN e histonas o protaminas para formar la cromatina del nucleo

Fosfoproteínas. Su grupo prostético es el ácido fosfórico. Caseína de la leche. Vitelina de la yema del huevo.

nucleoproteínas y fosfoproteínas

PAU cantabria

PAU

Razona por qué la modificación del entorno físico-químico de una proteína en una célula puede modificar su función.

Comenta las propiedades generales de las proteínas, centrándote especialmente en: Relación estructura-función. Estabilidad. Composición.

Describe los aspectos más relevantes que caracterizan cada uno de los niveles estructurales de las proteínas, comentando en cada caso, las fuerzas que contribuyen a la formación de los mismos. ¿Qué papel juegan las cadenas laterales de aminoácidos en la estructura de una proteína? Dibuja en una secuencia ordenada las etapas del plagamiento de una proteína.

(Nota: las preguntas de la PAU suelen tratar más sobre las enzimas, pero

las pueden relacionar con la estructura proteica y con otras propiedades

de las mismas por lo que no conviene pasar de ellas.)

PAU

PAU

Desnaturalización de una proteína: explica en qué consiste, así como sus consecuencias estructurales y funcionales. Cita dos métodos para desnaturalizar una proteína. Razona las respuestas.