AMINOACIDOS - PROTEINASCLASIFICACIÓN

NOMENCLATURA FUNCIÓN

Moleculas organicas formadas por carbono,hidrogeno, oxigeno, nitrogeno y ocasionalmente azufre.

Son los monomeros de las proteinas

Aminoacidos

Constituyentes básicos de las ProteínasLa habilidad de cada tipo de proteína

depende completamente en la secuencia de aminoácidos.

Constituidos por un carbono central (carbono ) al cual se unen un grupo amino (-N2H), un grupo carboxilo (-COO-), un átomo de hidrógeno y un cadena Residuo.

Aminoacidos

Aminoacidos

Cada aminoácido tiene la propiedad de comportarse como una base o como un ácido dependiendo del pH del medio en el que se encuentre: Anfotéricos.

Pueden poseer carga positiva o negativa.

Las moléculas neutras que poseen igual número de cargas positivas y negativas se denominan Zwiteriones.

Aminoacidos

Enantiómeros

Aminoacidos

La cadena residuo es la parte del aminoácido responsable de las diferencias entre cada uno de ellos y son sus propiedades químicas las que explican las funciones especificas de las proteínas.

Aminoacidos

Aminoacidos

Existen más de mil tipos diferentes de amninoácidos en la naturaleza.

En el ser humano todas las proteínas se constituyen de solo 20 aminoácidos diferentes.

Aminoacidos

Clasificación

Esenciales – no esencialesEstándar – no estándarNeutros – Acidos – BásicosPolares – No polares Alifáticos – Aromáticos – con azufreAlfa – Beta – Gama Dextro – Levo

Clasificacion

Desde el punto de vista nutricional:Aminoacidos Esenciales Obligados: AA

que el organismo no puede sintetizar

Es necesario que sean ingeridos en los alimentos

Clasificacion

AA Escenciales Facultativos : Organismo los puede sintetizar en pequeñas cantidades: arginina e histidina

AA no escenciales: Organismo los puede sintetizar, no es necesario que su ingesta alimenticia.

Clasificación

Clasificacion

AA Estandar:Proteicos

AA No Estandar: Residuos de aa modificados quimicamente, no se encuentran en las proteinas

CLASIFICACION

De acuerdo a las caracteristicas de la cadena lateral:

AA apolares neutros: Son hidrofobos, le dan estructura tridimensional a las prot.

Se subdividen en alifaticos y aromaticosGli, ala, val, leu, iso, fen, trp, met, cis,pro.

Clasificación

Clasificacion

AA polares neutros: Son hidrofilicos. Se subdividen en los que tienen grupo

OH lateral y el grupo CONH2 ( carbamida )

AA Acidos: Hidrofilicos, se “desprotonan” quedando con carga negativa

Clasificación

Clasificacion

AA Basicos: A pH fisiologico el grupo amino de su cadena lateral se protona quedando con carga positiva.

Son hidrofilos, abundan en la estructura quimica de las histonas

Clasificación

Clasificación

Clasificación

Clasificación

Clasificación

Clasificacion

De acuerdo a la posicion grupo amino:-Alfa aminoacidos: Grupo amino unido a

carbono alfa p. ej: proteinas-Beta aminoacidos: Grupo amino unido a

carbono beta p.ej: Beta- alanina-Gamma aminoacidos: Grupo amino unido

a carbono Gamma p.ej: GABA

Clasificacion

EPSILON DELTA GAMMA BETA ALFA

6 5 4 3 2 1CH2 – CH2 – CH2 – CH2- CH- COO NH3 NH3

LISINA

Clasificacion

De acuerdo a su comport. Metabolico:AA Glucogenicos: producen piruvato o

algun intermediario del ciclo de KrebsAA Cetogenicos: producen CoA o

Acetoacetil CoA.AA mixtos: Producen intermediarios

glucogenicos o cetogenicos

Función

Forman la estructura básica de las proteínas

Funcionan como neurotransmisores: glutamato, glicina, aspartato.

Constituyen una fuente alterna de energía: alanina

Algunos son procesados a compuestos mas complejos con propiedades específicas: triptófano, tirosina, glutamato, fenilalanina

PROPIEDADES

Capacidad de formar Isomeros: Moleculas con la misma formula de condensacion pero diferente configuracion espacial.

Depende de carbonos quirales.La mayoria solo tiene la posibilidad de

formar isomeros D y L.

PROPIEDADES

Isomeria Optica: Capacidad de desviar el plano de luz polarizada que atraviesa un disolucion de aminoacidos.

Esta propiedad clasifica a los aa en Dextrogiros o levogiros.

AnfoterismoPunto isoelectrico

Péptidos

Péptidos

Formados por varios aminoácidos unidos por enlaces no covalentes originados por sustitución nucleofílica.

Péptidos

Péptidos

Péptidos

Péptidos

La estructura tridimensional de los péptidos y polipéptidos es conformada por la unión consecutiva de aminoácidos: secuencia de aminoácidos.

La unión característica de los aminoácidos confiere la propiedad particular de “rotación” en el plano tridimensional.

Péptidos

Proteínas

PROTEINAS

Palabra proteina deriva del griego protos o proteios que significa primero acuñado por Jöns J. Berzelius en 1838

Tambien conocidas como polipeptidos

PROTEINAS

Biomoleculas cuternarias de elevado peso molecular formadas por C,H,O,N en ocasiones puede contener P,Fe,Cu,Mg,I.

Formadas por L Aminoacidos mediante enlaces peptidicos.

ProteínasDe todas las moléculas encontradas en el

organismo, las proteínas tienen las funciones más diversas.

RegulaciónTransporteAlmacenamientoRespuesta al estrés

CatálisisEstructuraMovimientoDefensa

FUNCIONES

Estructura: Le confieren estructura a M. Celular, elasticidad y resistencia a org. Y tejidos

Enzimas: Todas las enzimas son proteinas las cuales son las mas numerosas, funcionan como biocatalizadores

FUNCIONES

Receptora: La mayoria de receptores hormonales son proteicos.

Hormonal: Algunas hormonas son de origen proteico ( p. Ej: insulina, glucagon )

Defensa: Inmunoglobulinas, trombina y fibrinogeno, mucinas son ejemplo de proteinas que nos confieren proteccion.

FUNCIONES

Transporte: Hemoglobina, mioglobina, lipoproteinas, ejemplos de proteinas transportadoras

Almacenamiento: Lactoalbumina, ferritina, son proteinas de reservorio p/ funciones posteriores.

Contractil: Actina y miosina, proteinas contractiles del musculo esqueletico.

FUNCIONES

Control Genetico y ciclo celular: Histonas, factores de transcripcion, ciclinas y cinasas.

Osmotica: Albumina mantiene presion oncotica plasmatica

Amortiguadores de pH: Hemoglobina actua controlando pH plasmatico.

FUNCIONES

Antigenica: La mayoria de los antigenos son de origen proteico

Calorigena: Proteinas aportan 4 Kcal/g al ser utilizadas como energia

CLASIFICACION

Existen diversos criterios de clasificacion

Composicion Forma Solubilidad FuncionSimples

(Holoproteinas)

Conjugadas

(Heteroproteinas)

Globulares

Fibrosas

Albuminas

Globulinas

Glutelinas

Prolaminas

Histonas

Escleroproteinas

Contractiles

Cromosomicas

Defensa

Enzimaticas

Estructurales

Hormonales

Receptoras

Reserva

Transportadoras

Factores Troficos

CLASIFICACION

Por Composicion:

a) Simples u Holoproteinas: Estructuradas unicamente por alfa aa. P. Ej: colageno, elastina

b) Conjugadas o heteroproteinas: Estructuradas por una fraccion proteinica y un gpo. No proteico, p. Ej: nucleoproteinas.

CLASIFICACION

Forma:

a) Globulares: Esfericas, compactas, hidrosolubles, enzimas, Ig, hemoglobina y albumina pertenecen a este tipo.

b) Fibrosas: Alargadas, insolubles en agua, resistentes a la elongacion. Funcion estructura en celulas y tejidos: queratina, colagena.

CLASIFICACION

Solubilidad:

a) Hidrosolubles: Subdivision de las globulares

b) Solubles solo por degradacion: Son parte de las proteinas fibrosas.

CLASIFICACION

Funcion: Estructural Amortiguadora Enzimatica Antigenica Receptora Calorigena Hormonal Defensiva Transporte Reserva Contractil Control Genico y ciclo celular Osmotica

ESTRUCTURA PROTEINICA

“La conformacion estructural de una proteina varia de acuerdo a la secuencia de aa y esta a su vez esta dada por el codigo genetico”

ESTRUCTURA PROTEINICA

Son moléculas de complejidad extrema.

Estructuralmente poseen niveles altos de organización: estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria.

Estructura Primaria

Esta determinada por la secuencia lineal de los aa que forman la cadena peptidica y la posición de los puentes disulfuros.

Esta estructura define la especificidad de cada proteina.

Estructura de la proteínasPrimaria

Estructura Secundaria

Indica la distribucion de la secuencia de aminoacidos en el espacio a medida que van siendo enlazadas.

Esta originada por la capacidad de giro de sus enlaces, capacidad de rotacion del carbono y puentes de hidrogeno que se forman.

Estructura Secundaria

Algunos segmentos de la cadena adoptan conformaciones regulares repetidas como las helices alfa o las laminas Beta.

Secundaria alfa

Estructura de la proteínas

Estructura de la proteínasSecundaria beta

Secundaria

Estructura de la proteínas

Estructura Terciaria

Conformacion tridimensional o espacial de la proteina.

Representada por superplegamientos y enrollamientos de la estructura secundaria

Desde el punto de vista funcional es la mas importante ya que aquí es donde alcanzan su actividad biologica.

Estructura de la proteínasTerciaria

ESTRUCTURA CUATERNARIA

Asociacion no covalente de dos o más cadenas polipeptidicas iguales o diferentes con estructuras terciarias para formar un complejo proteico.

Estructura de la proteínasCuaternaria

Estructura de la proteínas

ESTRUCTURA QUINARIA

Nivel de organización que se representa la unión de proteinas con otro tipo de biomoleculas, p. Ej: lipoproteinas ( con lipidos ) Glucoproteinas ( con carbohidratos ) etc.

HIDROLISIS

Es la ruptura de los enlaces peptidicos de las proteinas en presencia de agua, con la separacion de aa.

Tipos:

a) Hidrólisis Acida

b) Hidrólisis Basica

c) Hidrólisis Enzimatica

DESNATURALIZACION

Perdida de la estructura natural de una proteina por la ruptura de enlaces débiles que mantienen su estructura conservando unicamente su forma primaria

Principales proteínas

ProteínasColágena

ProteínasColágena

ProteínasColágena

ProteínasMiosina / Actina

ProteínasMiosina / Actina

ProteínasInsulina

ProteínasInsulina

ProteínasReceptor

ProteínasReceptor

ProteínasHemoglobina

ProteínasInmunoglobulina

ProteínasEnzima