Aminoacidos- Proteinas GABRIELA
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AMINOACIDOS
DEFINICION Es una molécula orgánica con un grupo amino (-
NH2) y un grupo carboxílico (-COOH; ácido). Losaminoácidos más frecuentes y de mayor interés sonaquellos que forman parte de las proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una
reacción de condensación que liberaagua formando un enlace peptídico.Estos dos "residuos" aminoacídicosforman un dipéptido. Si se une un terceraminoácido se forma un tripéptido y así,sucesivamente, para formar unpolipéptido
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ESTRUCTURA Hay un valorparticular de
pH llamadopuntoisoeléctrico
(pl.)En el que la
carga netadel
aminoácidoes cero.
zwitteriones
7positiv
onegativ
o
UNA MUTACION DELADN QUE MODIFICA
LOS CODONESPUEDE ORIGINAR LAINSERCION DE
GRUPOSAMINOACILOS
INADECUADOS EN
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ENLACE PEPTIDICO
Es un enlace covalente entre el grupo amino (–
NH2) de un aminoácido y
el grupo carboxilo (–COOH) de otroaminoácido. Los péptidos
y las proteínas estánformados por la unión de
aminoácidos medianteenlaces peptídicos. El
enlace peptídico implicala pérdida de una
molécula de agua y laformación de un enlace
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LOS PEPTIDOS SONPOLIELECTROLITOS
EL ENLACE PEPTIDICO CARECE DE CARGA A CUALQUIER PH.
LA FORMACION DE LOS PEPTIDOS CON UN PH DE 7.4 SEACOMPAÑA DE UNA PERDIDA NETA DE CARGA POSITIVA Y UNA
NEGATIVA POR CADA ENLACE PEPTIDICO QUE SE FORMA. LOS PEPTIDOS ESTAN CARGADOS CON UN PH FISIOLOGICO.
LOS PEPTIDOS SE ESCRIBEN CON UN SOLO ENLACE ENTRECARBOXILO Y NITROGENO. EN REALIDAD TIENEN UN
CARÁCTER PARCIAL DE DOBLE ENLACE. NO EXISTE LIBERTADPARA ROTAR ALREDEDOR DEL ENLACE.
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ESTA RIGIDEZ DEL DOBLE ENLACELIMITA LAS POSIBILIDADES
CONFORMACIONALES DE LOSPEPTIDOS
Configuración trans: los dos Case sitúan a distinto lado del
doble enlaceConfiguración cis: los dos Ca sesitúan del mismo lado del dobleenlace
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CLASIFICACION
SEGÚN SUOBTENCION
ESCENCIALES
Valina (Val)
Leucina (Leu)Treonina (Thr)Lisina (Lys)Triptófano (Trp)
Histidina (His) *Fenilalanina (Phe)Isoleucina (Ile)Arginina (Arg) *Metionina (Met
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NOESCENCIALES
Alanina (Ala)Prolina (Pro)Glicina (Gly)Serina (Ser)Cisteína (Cys) **Asparagina (Asn)
Glutamina (Gln)Tirosina (Tyr) **Ácido aspártico (Asp)Ácido glutámico (Glu)
SEGÚN SU
OBTENCION
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PROTEINAS
Son biomoléculas formadas por cadenas linealesde aminoácidos
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ESTRUCTURA
PRIMARIA O COVALENTEDE LA MOLECULA
ESTA DETERMINADA POR
SECUENCIA DEAMINOACIDOS Y LAPOSICION DE PUENTES
DISULFUROS
PRIMARIA O COVALENTEDE LA MOLECULA
ESPECIFICA LACONFORMACION LOCALDE SEGMENTOS DE LAPROTEINA EN LOS QUELA CADENA ADOPTA
CONFORMACIONES
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DIVERSAS FUERZASESTABILIZAN LAS
ESTRUCTURAS PROTEINICASPUENTES
DEHIDROGEN
O
Los residuos con grupos rpolares forman puentes de
hidrogeno, sobre todo con agua.Residuos aminoacilo forman
puentes de hidrogeno entre si.
Interacciones
hidrófobas
La concentración de los
residuos no polares en interiorde proteína, disminuye la
cantidad de residuossuperficiales y lleva al máximo
la posibilidad de formación depuente de hidrógeno entre
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Interaccione
sElectrostáticas
Enlaces salinos se forman entrelos grupos con carga opuesta,
tal como sucede con los gruposamino terminal y carboxiloterminal y los grupos R con
carga de los residuos
aminoacilo.Interaccionesde van der
WaalsSon extremadamente débiles y
actúan solo en distanciasconsiderablemente cortas.
Tienen componente deatracción y de repulsión.
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Hélice alfa
En esta estructura la cadena polipeptídica seenrolla en espiral sobre sí misma debido a los giros
producidos en torno al carbono alfa de cadaaminoácido. Esta estructura se mantiene gracias a
los enlaces de hidrógeno intracatenarios formadosentre el grupo -NH de un enlace peptídico y elgrupo -C=O del cuarto aminoácido que le sigue.
vHoja plegada beta
Cuando la cadena principal se estira al máximoque permiten sus enlaces covalentes se adopta
una configuración espacial denominada estructura
beta
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ESTRUCTURA TERCIARIA
Es el modo en el que la cadena polipeptídica sepliega en el espacio. Es la disposición de los
dominios en el espacio es decir esta adquiere formatridimensional de manera precisa como en las
proteínas globulares.Fuerzas que estabilizan laestructura terciaria
La estructura terciaria de las proteínas está estabilizadapor enlaces puentes disulfuro entre Cys, puentes de
hidrógeno entre cadenas laterales, interacciones iónicas
entre cadenas laterales, interacciones de van der Waals entre cadenas laterales y el efecto hidrófobo (exclusiónde las moléculas de agua, evitando su contacto con losresiduos hidrófobos, que quedan empaquetados en el
interior de la estructura).
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Funciones
Funciones reguladoras, Son materia prima para laformación de los jugos digestivos, hormonas,
proteínas plasmáticas, hemoglobina, vitaminas yenzimas que llevan a cabo las reacciones químicas
que se realizan en el organismo.
Las proteínas son defensivas, en la formación deanticuerpos y factores de regulación que actúan
contra infecciones o agentes extraños.
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En caso de necesidad también cumplen unafunción energética aportando 4 kcal. porgramo de energía al organismo
Funcionan como amortiguadores, ayudando amantener la reacción de diversos medios como elplasma.
Las proteínas actúan como catalizadoresbiológicos: son enzimas que aceleran la velocidadde las reacciones químicas del metabolismo.
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La contracción muscular se realiza a través dela miosina y actina, proteínas contráctiles quepermiten el movimiento celular.
Función de resistencia. Formación de laestructura del organismo y de tejidos de sostén
y relleno como el conjuntivo, colágeno, elastinay reticulina.
