Post on 18-Jan-2016
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TRANSCRIPCIÓN
Y TRADUCCIÓN
Dr. Javier Jiménez Salazar.
ADN ADN
ARN
PROTEÍNAS
REPLICACIÓN
TRANSCRIPCIÓN
TRADUCCIÓN
DOGMA CENTRAL BIOLOGÍA MOLECULAR
TRANSCRIPCIÓN
• Copia de fragmentos
de ADN en ARN
(intermediario entre
ADN y proteína) y
sólo una cadena.
• Varios tipos de ARN.
• Enzima principal ARN
polimerasa.
• Dirección: 5’ a 3’
• UNIDAD DE TRANSCRIPCIÓN
Región de ADN limitada por sitios
de inicio y terminación que se
copia a un transcrito primario
(ARNm, ARNt, ARNr, ARNnc)
• GEN – Región de ADN
que codifica para un
péptido o una proteína.
PROCARIONTES T
RA
NS
CR
IPC
IÓN
TRANSCRIPCIÓN
ADN
5’ ATGAGCGTCTGCGGCAATGAACTTCCAAGAACTAGGGATTGA 3’
3’ TACTCGCAGACGCCGTTACAAGAAGGTTCTTGATCCCTAACT 5’
ARN
5’ AUGAGCGUCUGCGGCAAUGAACUUCCAAGAACUAGGGAUUGA 3’
TRANSCRIPCIÓN
ADN
5’ ATGAGCGTCTGCGGCAATGAACTTCCAAGAACTAGGGATTGA 3’
3’ TACTCGCAGACGCCGTTACAAGAAGGTTCTTGATCCCTAACT 5’
ARN
TR
AN
SC
RIP
CIÓ
N
EUCARIONTES
POLIGÉNICO
MONOGÉNICO
PROCARIONTES
UN GEN=VARIAS PROTEÍNAS
EUCARIONTES
UN GEN=UNA PROTEÍNA
MADURACIÓN
DEL ARN EN EUCARIONTES
TR
AD
UC
CIÓ
N • Decodifica el
ARN en
Proteínas
• En ribosomas
(citoplasma o
unidos al
Retículo
Endoplásmico)
TRADUCCIÓN EN
PROCARIONTES
TR
AD
UC
CIÓ
N
COMPONENTES DE LA MAQUINARIA TRADUCCIONAL
AMINOACIL tRNA SINTETASA
CODÓN DE INICIO Y PARO
INTERACCION
CODONES Y ANTICODONES
MARCO DE LECTURA
FASES DE LA TRADUCCIÓN
• INICIACIÓN
• ELONGACIÓN
• TERMINACIÓN
COMPONENTES DE LA
MAQUINARIA DE TRADUCCIÓN
ARNm
ARNt
RIBOSOMA
AMINOACIL tRNA SINTETASA
CÓDIGO
GENÉTICO
•CÓDIGO DE
TRIPLETES
•CASI UNIVERSAL
•DEGENERADO
•ASOCIA UN
TRIPLETE
DE NUCLEÓTIDOS
(A, U, C, G) CON UN
a.a.
•CODONES DE
INICIACIÓN
Y TERMINACIÓN
5’ ATGAGCGTCTGCGGCAATGAACTTCCAAGAACTAGGGATTGA 3’
3’ TACTCGCAGACGCCGTTACAAGAAGGTTCTTGATCCCTAACT 5’
5’ AUGAGCGUCUGCGGCAAUGAACUUCCAAGAACUAGGGAUUGA 3’
5’ ATGAGCGTCTGCGGCAATGAACTTCCAAGAACTAGGGATTGA 3’
3’ TACTCGCAGACGCCGTTACTTGAAGGTTCTTGATCCCTAACT 5’
5’ AUGAGCGUCUGCGGCAAUGAACUUCCAAGAACUAGGGAUUGA 3’
N--MetSerValCysGlyAsnGluLeuProArgThrArgAsp-----C
AMINOÁCIDOS
PROTEÍNAS Y
MODIFICACIONES
POST
TRADUCCIONALES
LA
ESTRUCTURA
DE LA
PROTEÍNA
DETERMINA
SU FUNCIÓN
PROTEÍNA
FIBRILAR
PROTEÍNA
GLOBULAR
HIDROFÓBICOS
ALIFÁTICOS
G A V
P I L
AROMÁTICOS
W Y F
HIDROFÍLICOS
CON CARGA
K R H
D E
HIDROFÍLICOS
SIN CARGA
M N
C
T S
Q
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
(humano) M A T T V I L L P H
AMINOÁCIDOS ESENCIALES
Metionina Arginina Treonina Triptofano Valina Isoleucina Leucina Lisina Phenilalanina Histidina
45
aa
NO POLARES
CON N BÁSICO
ALIFÁTICOS
AROMÁTICOS
POLARES SIN CARGA
CON GRUPOS ÁCIDOS
POLARES CON CARGA
46
NO POLARES ALIFÁTICOS
H2N CH C
H
OH
O
H2N CH C
CH3
OH
O
H2N CH C
CH
OH
O
CH3
CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
CH CH3
CH3
GLICINA
Gli
ALANINA Ala VALINA
Val
LEUCINA
Leu
H2N CH C
CH
OH
O
CH3
CH2
CH3
ISOLEUCINA
Ile
HN
C OH
O
PROLINA
Pro
47
NO POLARES AROMÁTICOS
H2N CH C
CH2
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C OH
O
FENILALANINA
Phe
TIROSINA
Tyr
TRIPTOFANO
Trp
CH2
HN
48
POLARES SIN CARGA
H2N CH C
CH2
OH
O
OH
H2N CH C
CH
OH
O
OH
CH3
H2N CH C
CH2
OH
O
SH
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
NH2
O
H2N CH C
CH2
OH
O
C
NH2
O
SERINA
Ser
TREONINA
TreCISTEÍNA
Cys
GLUTAMINA
Gln
ASPARRAGINA
Asn
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
S
CH3
METIONINA
Met
49
POLARES CON CARGA
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
CH2
NH2
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
CH2
NH
C
NH2
NH
H2N CH C
CH2
OH
O
N
NH
LISINA
Lis ARGININA
Arg
HISTIDINA
Hys
H2N CH C
CH2
OH
O
C
OH
O
H2N CH C
CH2
OH
O
CH2
C
OH
O
ACIDO GLUTÁMICO
GluÁCIDO ASPÁRTICO
Asp
BÁSICOS (O CARGADOS +) ÁCIDOS (O CARGADOS -)
AMINOÁCIDOS QUE
ORIGINAN MOLÉCULAS
CON ACTIVIDAD
BIOLÓGICA
AMINOÁCIDOS
QUE SIRVEN
COMO
NEURO
TRANSMISORES
-Gly
-Asp
-Glu
Glu (E)
Trp (W)
Tyr (Y)
AMINOÁCIDOS QUE GENERAN
NEUROTRANSMISORES
http://learn.genetics.utah.edu/content/addiction/drugs/mouse.html
MOUSE PARTY
ENLACE
PEPTÍDICO
Enlace
AMIDA
C
C
O
N
H
C
C
C
O
N
H
C
+
-
55
PROTEINAS
56
DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de 6000
daltons, indispensables para la procesos vitales
de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S
58
Por su naturaleza química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS Por la forma que adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función Biológica
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
59
PROPIEDADES DE LAS
PROTEINAS
PROPIEDADES ÁCIDOS-BASE: punto isoeléctrico.
SOLUBILIDAD:
Forman dispersiones en agua
Efecto del pH: hace variar la carga.
Efecto de las sales: Baja [ ]: aumenta la solubilidad
Alta [ ]: disminuye la solubilidad
Efecto de solventes poco polares: disminuye la solubilidad.
60
ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS
61
Las proteínas tienen 4 niveles de organización:
ESTRUCTURA PRIMARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA CUATERNARIA
ESTRUCTURAS DE LAS
PROTEÍNAS PRIMARIA: Secuencia de aminoácidos.
Especificada por la información genética
SECUNDARIA: Plegamiento de la cadena poilipeptídica formando microarreglos
Hélice alfa (a) y Lámina beta (b) plegada
TERCIARIA: Forma tridimensional global
Estructura funcional
CUATERNARIA: Uniones de 2 o más polipéptidos
(subunidades, monómeros o protómeros)
ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
N-
-C
-C
-N
64
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
65
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Interacciónes entre aa que se encuentran
próximos en la cadena.
La cadena no es lineal, adopta formas en el
espacio.
Los aa interaccionan por puentes H.
Tipos de estructuras secundarias:
HÉLICE ALFA
HOJA PLEGADA BETA
AL AZAR.
66
HELICE ALFA
Los grupos R de los aa se
orientan hacia el exterior.
Se forman puentes de H
entre el C=O de un aa y
el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.
Hay 3.6 aa por vuelta.
Ej: queratina.
67
HOJA PLEGADA BETA
Los grupos R se orientan
hacia arriba y abajo
alternativamente.
Se establecen puentes H
entre C=O y NH- de aa
que se encuentran en
segmentos diferentes de
la cadena.
Ej. Fibroína (seda)
ESTRUCTURAS
SECUNDARIAS
HÉLICES ALFA
HÉLICE-GIRO-
HÉLICE
GIRO-
HÉLICE-GIRO
HÉLICES ALFA
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
PLEGAMIENTO
BETA
71
ESTRUCTURA TERCIARIA
Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispoción en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.
Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
Ej: mioglobina
72
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
ESTRUCTURA TERCIARIA
PUENTES DISULFURO
ESTRUCTURA TERCIARIA
77
ESTRUCTURA CUATERNARIA
Surge de la asociación de
varias cadenas con
estructuras terciarias.
Intervienen las mismas
interacciones que en la
estructura terciaria.
REPRESENTACIONES
GRÁFICAS DE LAS
PROTEÍNAS
ENTRAR EN LA SIGUIENTE PÁGINA PARA
VER UNA PROTEÍNA TRIDIMENSIONAL
(Se abre en una página diferente)
http://www.mgh.harvard.edu/labm
ed/res/reslab/album.swf
ALBÚMINA HUMANA
ADENILATO CINASA
79
TODOS LOS AMINOÁCIDOS QUE
FORMAN PARTE DE LAS PROTEÍNAS SON L-AMINOÁCIDOS
Propiedades químicas
Formación de enlaces PEPTÍDICOS:
81
PUENTES DI SULFURO
• Formación de enlaces disulfuro (PUENTES
DISULFURO)
CISTINA
H2N CH
C
H2C
OH
O
SH2
H2N CH
C
CH2
OH
O
SH2
+H2N CH
C
CH2
OH
O
S
H2N CH
C
H2C
OH
O
S
82
PÉPTIDOS
83
• PÉPTIDOS
• Polímeros de
aminoácidos de PM
menor a 6000 daltons
( <50 aa)
• Dipéptido: 2 aa
• Tripéptido: 3 aa
• Tetrapéptido: 4 aa
• Pentapéptido: 5 aa
Extremo N-terminal: comienzo de la
cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
Oligopéptido: menos de 40 aminoácidos.
Polipéptido: más de 40 hasta 1000 aminoácidos.
Proteína: miles cadenas polipeptídicas.
84
NOMENCLATURA • Se nombran desde el extremo N-terminal
al C-terminal, usando la terminación il,
excepto para el último aa.
• Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cys
seril-aspartil-tirosil-lisil-alanil-cysteína
85
PROTEINAS
86
• DEFINICIÓN
Biopolímeros de aminoácidos de mas de
6000 daltons, indispensables para la
procesos vitales de los seres vivos.
Están formadas por C, H, O, N y S
87
Por su naturaleza química
SIMPLES
CONJUGADAS
CLASIFICACIÓN DE LAS
PROTEINAS Por la forma que adopta
FIBROSA
GLOBULAR
Por su función Biológica
ENZIMAS
PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
CONTRÁCTILES Y
MÓTILES
DE DEFENSA
REGULADORAS
NUTRIENTES
HORMONAS
88
ESTRUCTURA
TRIDIMENSIONAL DE
LAS PROTEÍNAS
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• Las proteínas tienen 4 niveles de
organización: • ESTRUCTURA PRIMARIA
• ESTRUCTURA SECUNDARIA
• ESTRUCTURA TERCIARIA
• ESTRUCTURA CUATERNARIA
91
ESTRUCTURA PRIMARIA
•Hace referencia a:
•La identidad de aminoácidos.
•La secuencia de aminoácidos.
•La cantidad de aminoácidos.
•La variación en un solo aa hace que cambie su función biológica.
•Los aa se unen por UNIONES PEPTÍDICAS.
92
ESTRUCTURA
SECUNDARIA
• Interacciónes entre aa que se
encuentran próximos en la cadena.
• La cadena no es lineal, adopta formas
en el espacio.
• Los aa interaccionan por puentes H.
• Tipos de estructuras secundarias: • HÉLICE ALFA
• HOJA PLEGADA BETA
• AL AZAR.
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HELICE ALFA
• Los grupos R de los
aa se orientan hacia
el exterior.
• Se forman puentes de
H entre el C=O de un
aa y el NH- de otro
que se encuentra a 4
lugares.
• Hay 3.6 aa por vuelta.
• Ej: queratina.
94
HOJA PLEGADA BETA
• Los grupos R se
orientan hacia arriba
y abajo
alternativamente.
• Se establecen
puentes H entre C=O
y NH- de aa que se
encuentran en
segmentos diferentes
de la cadena.
• Ej. Fibroína (seda)
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ESTRUCTURA TERCIARIA
• Una cadena con estructura
secundaria adquiere una
determinada dispoción en el
espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en
sitios alejados de la cadena.
• Proteínas globulares: se
pliegan como un ovillo.
• Proteínas fibrosas: tiene
aspecto alargado.
• Ej: mioglobina
96
ESTRUCTURA TERCIARIA
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ESTRUCTURA CUATERNARIA
• Surge de la
asociación de varias
cadenas con
estructuras terciarias.
• Intervienen las
mismas interacciones
que en la estructura
terciaria.
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Desnaturalización de
proteínas “Proceso generalmente irreversible mediante el
cuál la proteína pierde su estructura 2º, 3º y
4º, careciendo de importancia biológica”
• Agentes:
Físicos: Químicos
Calor solventes orgánicos
Radiaciones soluc. de urea conc.
Grandes presiones sales
99
FIN