Las proteínas

Aminoácidos

Propiedades

Estereoisomería

Carácter

anfótero

Enlace peptídico

Estructura de

las proteínas

Estructura

primaria

Estructura

secundaria

Estructura

terciaria

Estructura

cuaternaria

Enzimas

Mecanismo

enzimático

Velocidad

de reacción

Control de

la actividad

enzimática

Retroalimentació

n negativa

Alosterismo Modificaciones

covalentes

Temperatura

i pH

Inhibición

de enzimas

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Funciones

Estructural

Glicoproteínas: membranas celulares

Histonas: DNA

Colágeno y elastina: cabello, piel, etc.

Queratina: piel, picos, uñas, etc.

Fibroína: hilos de seda

Enzimática: funciones metabólicas

Hormonal y reguladora

Insulina y glucagón: metabolismo de la glucosa

Calcitonina: metabolismo del calcio

Adrenocorticotrópica: regulación de los corticoides

Ciclina: división celular

Defensiva

Inmunoglobulinas: anticuerpos

Trombina y fibrinógeno: coagulación de la sangre

Mucina: protección de las mucosas

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Funciones

Transportadora

Hemoglobina, mioglobina y hemocianina: O2

Lipoproteínas: lípidos

Citocromos: electrones

Contráctil: movimientos musculares (actina y miosina) y

celulares (dineína)

Reserva

Ovoalbúmina: huevos

Lactoalbúmina: mamíferos

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Clasificación

Según estructura

Fibrosas: estructurales (colágeno, actina, etc.)

Globulares: otras funciones (hormones, enzimas, etc.)

Según composición química

Según aminoácidos

Completas: los tienen todos

Incompletas: no los tienen todos

Holoproteínas: sólo aminoácidos

Heteroproteínas: aminoácido + grupo prostético

Propiedades

Están codificadas en el ADN

Proteínas globulares solubles en agua

Proteínas fibrosas insolubles en agua

La estructura se puede deshacer desnaturalización

renaturalitzación

Capacidad amortiguadora

Proteínas

1. Aminoácidos

a) Propiedades

b) Enlace

peptídico

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Ácido

Amino

Radical

(es diferente en

cada

aminoácido)

Aminoácidos apolares alifáticos

Proteínas

1. Aminoácidos

a) Propiedades

b) Enlace

peptídico

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Glicina (Gly) G Alanina (Ala) A

Valina (Val) V

Leucina (Leu) L Isoleucina (Ile) I

Prolina (Pro) P

Aminoácidos polares sin carga

Proteínas

1. Aminoácidos

a) Propiedades

b) Enlace

peptídico

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Asparagina (Asn) N Glutamina (Gln) Q

Cisteína (Cys) C

Serina (Ser) S

Treonina (Thr) TMetionina (Met) M

Aminoácidos aromáticos

Proteínas

1. Aminoácidos

a) Propiedades

b) Enlace

peptídico

2. Estructura de

les proteínas

3. EnzimasTirosina (Tyr) Y

Triptófano (Trp) W

Ácido aspártico (Asp) D

Fenilalanina (Phe) F

Aminoácidos cargados negativamente (ácidos)

Ácido glutámico (Glu) E

Proteínas

1. Aminoácidos

a) Propiedades

b) Enlace

peptídico

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Histidina (His) H

Aminoácidos cargados positivamente (básicos)

Lisina (Lys) K Arginina (Arg) R

Aminoácidos esenciales: se deben obtener a través de la dieta

porque el cuerpo no los puede sintetizar: treonina, metionina, lisina,

valina, triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina.

Proteínas

1. Aminoácidos

a) Propiedades

b) Enlace

peptídico

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Propiedades

Grupo carboxilo ácido + grupo amino básico anfótero

Carácter anfótero

pH ácido pH neutro pH básico

carga 0 = zwitterión

En solución X % carga - ; Y % carga 0 ; Z % carga +

pH en el que la carga total es 0 punto isoeléctrico

(depende del grupo R)

Proteínas

1. Aminoácidos

a) Propiedades

b) Enlace

peptídico

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Propiedades

Estereoisomería

Forma D Forma L

carbono α

Grupo carboxilo + grupo amino

Proteínas

1. Aminoácidos

a) Propiedades

b) Enlace

peptídico

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

Enlace peptídico

Estructura primaria

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

a) Estructura

primaria

b) Estructura

secundaria

c) Estructura

terciaria

d) Estructura

cuaternaria

3. Enzimas

Número d aminoácidos

Péptido: entre 10 i 100

Proteína: más de 100

Carácter de la proteína (según el tipo de aminoácidos)

Disposición lineal de los aminoácidos

Estructura secundaria

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

a) Estructura

primaria

b) Estructura

secundaria

c) Estructura

terciaria

d) Estructura

cuaternaria

3. Enzimas

Plegamiento de los aminoácidos en estructuras determinadas

Gira hacia la derecha

Grandes radicales polares

mirando hacia fuera

Lámina β

Hélice α

Puentes de hidrógeno entre

los enlaces peptídicos

Disposición zig-zag

Aminoácidos apolares

alineados arriba y abajo

Puentes de

hidrógeno entre

los enlaces

peptídicos

Estructura terciaria

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

a) Estructura

primaria

b) Estructura

secundaria

c) Estructura

terciaria

d) Estructura

cuaternaria

3. Enzimas

Si la proteína no está bien plegada, no es funcional

Plegamiento de estructuras secundarias entre sí

Estructura muy compleja donde cada aminoácido tiene

un lugar determinado

Se añaden grupos prostéticos

Estabilización de la estructura terciaria

Puentes de hidrógeno

Fuerzas de Van der Waals

Puentes disulfuro

Estructura cuaternaria

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

a) Estructura

primaria

b) Estructura

secundaria

c) Estructura

terciaria

d) Estructura

cuaternaria

3. Enzimas

Grupos de proteínas que trabajan juntas

Cada proteína es una subunidad

Estabilización de la

estructura cuaternaria

Puentes de hidrógeno

Fuerzas de Van der Waals

Puentes disulfuro

Tipos

Homotípicas: todas las subunidades son iguales

Heterotípicas: las subunidades son proteínas

diferentes

Características

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

Facilitan la rotura de enlaces estables

Las enzimas son específicas cada enzima hace sólo su

reacción

Tipos

Cada reacción tiene un enzima concreta

Oxidoreductasas: oxidaciones y reducciones

Transferasas: pasar grupos de una molécula a otra

Hidrolasas: roturas con agua

Liasas: reordenación de electrones

Isomerasas: cambios de isómero

Ligasas: unión de moléculas

Coenzimas

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

Ayudan a las enzimas a hacer correctamente su función

Se unen a la enzima o al sustrato

Pueden participar en la reacción

Ribozimas

Moléculas de ARN que actúan como enzimas

Se encuentran en los ribosomas

Mecanismo enzimático

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

Centro activo: Parte de la enzima donde se coloca el sustrato y tiene

lugar la reacción

La enzima no altera el equilibrio, sólo facilita llegar a la energía de

activación

Mecanismo enzimático

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas La enzima vuelve a su estado original después de la reacción

Velocidad de reacción

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

max·[ ]

[ ]M

V SV

K S

Velocidad de reacción

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

Control de la actividad enzimática

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

Alosterismo

Enzimas alostéricas tienen dos lugares de unión de moléculas

Centro activo (sustrato)

Molécula reguladora

Tipos de control alostérico

Positivo: la molécula reguladora activa la enzima

Negativo: la molécula reguladora inactiva la enzima

Control de la actividad enzimática

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

Retroalimentación negativa

Alosterismo en cadena el regulador negativo de la primera enzima

es el producto de la última

El producto final anula la primera enzima y, por lo tanto, toda la

cadena

Modificaciones covalentes

Añadir o quitar grupos prostéticos permitir o impedir la acción de

la enzima

Reversible: la modificación se puede deshacer

Irreversible: la modificación es permanente

Tipos

Control de la actividad enzimática

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

Temperatura i pH

Cada enzima tiene su temperatura y pH óptimos y un margen de

tolerancia en el que puede funcionar

Temperatura

Rango óptimo: 10ºC – 50ºC

Fuera del margen de tolerancia, se rompen los enlaces débiles

desnaturalización

pH

Rango óptimo: pH

neutro

Fuera del margen de

tolerancia las cargas

de las cadenas

laterales se pliegan

mal

desnaturalización

Inhibición de enzimas

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

Inhibidores reversibles

Unión a la enzima con enlaces débiles

Inhibición competitiva

El sustrato y el inhibidor se unen al mismo sitio

La sustancia que se una depende de las concentraciones

Inhibición no competitiva

El sustrato y el

inhibidor se unen a

diferentes sitios

La unión del inhibidor

cambia la forma de la

enzima para que el

sustrato no se le una

Inhibición de enzimas

Proteínas

1. Aminoácidos

2. Estructura de

les proteínas

3. Enzimas

a) Mecanismo

enzimático

b) Velocidad de

reacción

c) Control de la

actividad

d) Inhibición de

enzimas

Inhibidores irreversibles

Unión a la enzima con enlaces covalentes fuertes

La enzima queda inactivada permanentemente

Ejemplos

Venenos naturales de plantas y animales

Antibióticos y medicamentos per a infecciones

Herbicidas e insecticidas

Desinfectantes