Proteínas I

Sebastián Acuña

Área Bioquímica

Objetivos

Analizar las propiedades físico-químicas de las proteínas.

Describir las funciones biológicas más relevantes de las proteínas.

ProteínasConcepto y definición

Proteínas prōtos (del griego): “primero o más importante”.

Todas las proteínas están formadas a partir de los mismos 20 aminoácidos.

SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS

Son la expresión de la información génica.

LAS PROTEÍNAS SON LAS MOLÉCULAS QUE EXPRESAN LA INFORMACIÓN GENÉTICA

Núcleo celular

Citosol

ARNm

Transcripción

ADN

Cadena de aminoácidos(Proteínas)

Ribosoma

Traducción

En la célula eucariota

20 α-aminoácidos estándar

Esteroisómeros LCondensació

n

Enlace peptídico

SON POLÍMEROS DE AMINOÁCIDOS

dipeptido

Extremo amino-terminal

Extremo carboxilo-

terminal

Grupos radicales

-R

Pentapéptido5 aminoácidos 4 enlaces peptídicos

seril-glicil-tiroinil-alanil-leucina

+ +/ - -

(0)pI Punto Isoiónico

+ +

2

- -12

14

0

7

pHCarga Neta

Anión

Catión

Propiedades físico-químicas

pKa≈9,69

pKa≈4,25

pka

pKa≈10,53

pKa≈2,18

+ +

+ +/ - -

(0)

- -

pI

2

12

14

0

7

pH Carga Neta

Anión

Catión Migra al Cátodo

Polo -

Aplicación de Campo

eléctricoMigra al Ánodo

Polo +

No migra

Se orienta

Propiedades físico-químicas ELECTROFORESIS

El pI, ¿significa pH neutro?

pI

Valor de pH, donde las cargas +

igualan a las -

Electroforesis en gel de

poliacrilamida

Los péptidos tienen comportamiento ácido-base

Las proteínas tienen comportamiento ácido-base.

El pH del medio y el pI determinan el comportamiento de los peptidos y las proteínas

El pH del medio determina la carga de la proteína.

Los péptidos y las proteínas pueden ser caracterizadas de acuerdo al pH del medio, la carga eléctrica y su peso atómico

(PM).Polipéptidos

PM < 10000

Proteínas

PM>10000

Propiedades físico-químicas

El pH del medio determina la carga eléctrica del péptido.

20 α aa están siempre presentes en las proteínas.

La proporción de residuos de cada 20 α aa, presentes en diferentes proteínas es diferente.

Diferentes proteínas,Diferentes funciones

La identidad, secuencia y proporción de aminoácidos en

la cadena polipeptídica determina la función de la

proteína

Proteínas conjugadas

Compuestas por aminoácidos y otros compuestos o grupos prostéticos.

Lipoproteínas (lípidos)

Glucoproteínas (glúcidos)

Fosfoproteínas (P)

Hemoproteínas (hemo)

Flavoproteínas (flavinas)

Metaloproteínas (metales)

Proteínas sencillas

Compuestas sólo por aminoácidos

Clasificación de proteínas

Hemoglobina

Hemoproteína

IgG

Glucoproteína

Glúcido

Proteína PM Nº aa

Nº polipéptidos

Citocromo C 13000 104 1

Mioglobina 16890 153 1

Hemoglobina 64500 574 4

Quimiotripsina 21600 241 3

Proteínas sin subunidades Una sola cadena peptídica

Proteínas con subunidades Dos o más péptidos asociados en forma no covalenteProteína Oligomérica Dos o más subunidades idénticas

Hemoglobina

Protómeros

4 subunidades polipeptídicas.Dos cadenas α idénticas. Dos cadenas β

idénticas Tetrámero de 4 subunidades

Dímero de protómeros αβ

FUNCIONES

Funciones de las proteínasEnzimasHormonasAnticuerpos Receptores hormonalesTransportadoresCanales transmembrana Soporte, forma, protección...

Función estructuralProteínas fibrosas

Función enzimática y reguladoraProteínas globulares

Clasificación funcional

Clasificación funcional de las proteínas

Función estructural

Proteínas fibrosas

Formadas por una unidad repetitiva simple que se ensambla para formar fibras. Polipéptidos en hebras u hojas largas.

Asignan sus características a las estructuras de las cuales forman parte.

Suelen ser insolubles.

Brindan: soporte, forma, protección, elasticidad, resistencia.

α-queratinacabello, uñas,

plumas.

Colágeno tendones, cartílagos,

aparato reproductor, matriz ósea.

Colágeno

Proteínas fibrosas

Clasificación funcional de la proteínas

Enzimas y proteínas reguladoras

Proteínas globulares. Gran variedad estructural. Gran variedad funcional.

Ejemplos:EnzimasHormonasAnticuerposCanales transmembranas

En las proteínas globulares la diversidad estructural refleja la diversidad funcional

- Enzimas  

Hexoquinasa

Proteínas globulares.

Clase de enzima Tipo de reacción

Oxidoreductasas Transferencia de e-

Transferasas Transferencia de grupos

Hidrolasas Reacciones de hidrólisis

Liasas Formación de dobles enlaces

Isomerasas Isomerizaciones

Ligasas Reacciones de condensación

-Hormonas

Vinculadas al metabolismo energético y mineralInsulinaGlucagónAdrenalinaVasopresina

Vinculadas a la reproducciónOxitocina ProlactinaHormona luteinizante LHHormona folículo estimulante FSH

Proteínas globulares.

-Anticuerpos inmunoglobulinasInmunoglobulina G

IgG

Inmunoglobulina MIgM

Proteínas globulares

Resumen

La secuencia, composición y las características fisico-químicas de los aminoácidos determinan la estructura y función de las proteínas.

Los aminoácidos pueden unirse covalentemente por enlaces peptídicos formando péptidos y proteínas.

Las proteínas están formadas por residuos de los 20 aminoácidos estándar.

Las proteínas son la expresión de la información genética.

La gran diversidad de las proteínas globulares refleja la diversidad funcional de las proteínas.

Autoevaluación

Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones:

1. Las proteínas están formadas por residuos de aminoácidos unidos a través de enlaces peptídicos.

2. Las propiedades fisicoquímicas de las proteínas nunca reflejan la composición y secuencia de aminoácidos de la mismas.

3. El pH del medio determina la carga eléctrica de las proteínas.

4. El punto isoiónico (pI), es un valor de pH donde la carga neta de la proteína es 0.

Autoevaluación

Responda verdadero o falso a las siguientes afirmaciones:

1. Las proteínas conjugadas están compuestas solamente por aminoácidos.

2. El colágeno es una proteína con función reguladora.

3. La variabilidad en las funciones de las enzimas es ejemplo de la gran variabilidad en las funciones de las proteínas.

4. El cambio de un sólo aminoácido en la cadena polipeptídica nunca puede determinar un cambio en la función proteica.

Bibliografía

Sitios webwww.wotrhpublishers.com/lehninger

Protein Data Bank Stuctural classification of Proteins

Lehninger, Nelson & Cox; Aminoácidos, péptidos y proteínas, Estructura tridimensional de las proteínas, Función de las proteínas; Principios de Bioquímica; Omega 5ra Edición, 2010; Cap. 5, 6 y 7.

Voet & Voet; Covalent Structures of Proteins, Three-Dimensional Structures Of Proteins, Proteins Folding, Dinamics, And Structural Evolution, Hemoglobin: Protein Function in Microcosm; Biochemistry; Wiley & Sons Inc. 2da Edición, 1995; Cap 6, 7, 8 y 9, Pag. 105-137, 141-187, 191-2112 y 215-248.

Stryer; Estructura y función de las proteínas, Descripción de una proteínas alostérica; Bioquímica; Editorial Reverté 4ta Edición, 1995; Cap. 2 y 7, Pag. 17-42 y 147-175.

Mathews & van Holde; Introducción a las proteínas: nivel primario de la estructura proteica, Estrcutura tridimensional de las proteínas, función y evolución de las proteínas y proteínas en movimiento: sistema contráctil y de motilidad; Bioquímica; McGraw-Hill, Interamericana 2da Edición, 1998; Cap.5, 6, 7 y 8, Pag 141-178, 179-228, 232-279 y 283-305.