REQUERIMIENTOS NITROGENADOS

PROTEÍNASPROTEÍNASCONCEPTO

• Son macronutrientes presentes en casi todos

los alimentos de nuestras dietas.

• Su rol principal es la de suministrar AA al

organismo para que sintetice sus propias

proteínas.

ESTRUCTURA H

Estructura |Básica de un R – C – COOHAminoácido |

NH2

• La base de la estructura de las proteínas es el AMINOÁCIDO.

• Las moléculas de proteínas constan de cientos hasta de miles de UNIDADES AMINO, unidas entre sí.

Así por ejemplo, si comparamos un monosacárido simple:

• La GLUCOSA: de peso molecular 180 y Fórmula:C6H12O6 ,

Con una proteína simple:• La LACTOGLOBULINA de peso molecular de alrededor 42.000 y Fórmula: C1864H3012O576S21.

Observamos la diferencia grande entre ellas.• Por consiguiente: los AA se combinan para formar Proteínas a través de ENLACES PEPTIDOS.

• Así es como las Proteínas varían de tamaño; desde polipéptidos relativamente pequeños como la Adrenocorticotropina (ACTH) conformada por 23 AA, hasta moléculas muy complejas con varios cientos de miles de AA, formando una unidad.

Estructura Primaria de las Proteínas

• Los polipéptidos, que constituyen este tipo de estructura, pueden contener desde poco AA hasta 300.

Estructura Secundaria

• Varias cadenas de polipéptidos pueden estar unidas, por lo general a través de uniones AZUFRADAS (S-S) de la CISTINA, en una forma Helicoidal, fruncida, o en forma enrrollada, denominada estructura SECUNDARIA.

Estructura Terciaria de las Proteínas

• Las proteínas más complejas se caracterizan por la ESTRUCTURA TERCIARIA en donde las cadenas de polipéptidos se pliegan sobre sí mismas en una forma globular, manteniendo toda la estructura rígida a través de fuerzas interatómicas como los enlaces de Hidrógeno.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNASSe clasifican de acuerdo con su forma

molecular:

a) Fibrosas. Constituidas por cadenas polipeptídicas individuales en zig-zag, formando un bastón rígido.

– Son insolubles y con elevada resistencia mecánica.

– Forman la parte estructural de los tejidos.– Como la colágena del tejido conectivo, la

queratina del pelo y las uñas, la miosina de los músculos.

b) Globulares– Más complejas que las fibrosas.

– Son muy solubles y se desnaturalizan con facilidad.

– Son muy importantes en el cuerpo, ya que incluyen todas las proteínas que se encuentran en el interior de las células y muchas proteínas de los alimentos.

– Son importantes: la caseína de la leche, la albúmina del huevo y las albúminas y globulinas de la sangre, plasma y Hb.

Proteínas de origen vegetala). Las glutelinas. Insolubles en soluciones neutras y

solubles en ácidos y álcalis.

b) Las prolaminas. Insolubles en agua, pero solubles en alcohol.

Clasificación simple de las proteínasTipo Solubilidad/ función Ejemplos/fuente

AnimalesFibrosas Insoblules, proteínas elás-

ticas que forman la parteestructural de los tejidos.

Queratina (pelo), colágeno(tejido conectivo), elastina(tendones, arterias), mio-sina (músculos).

Globulares Relativamente solubles.Son parte de los fluidos detodas las células cor-porales. Muhcas proteínasalimenticias.

Enzimas, hormonas proteí-nicas, albúminas, globu-linas (sangre), caseína(leche), ovoalbúmina (clarade huevo).

VegetalesGluteínas Insolubles en soluciones

nuetras. Solubles enácidos y álcalis.

Gluteínas (trigo)Hordenina (cebada)

Prolaminas Insolubles en agua.Solubles en alcohol

Orizenina (arroz)Gliadina (trigo)Zeina (maíz)

OTRA CLASIFICACIÓN1. Proteínas simples• Producen solo AA por hidrólisis.• Incluyen las albúminas, globulinas, glutelinas,

prolaminas y albuminoides.

2. Proteínas conjugadas• Combinaciones de una substancia no proteica

con una molécula simple de proteína como un grupo prostético, facilitando así sus funciones.Ejemplo: las NUCLEOPROTEÍNAS localizadas en el Ácido Desoxiribonucleico (DNA) y en el RNA en donde se combinan proteínas simples y Ácido Nucleico.

Tipos (Proteínas Simples)

Grupo prostético Ejemplos (localizados en:)

Nucleoproteínas Ácido nucleico DNA combinado conprotaminas.RNA combiando conribosomas

Liproproteínas Lípido Distinguidas por la densidad:por ejemplo: LDL (bajadensidad)

Cromoproteínas Grupo coloreadoque contiene unmetal.

Hemoglobina (sangre)

Glicoproteínas Carbohidrato Algunas enzimas y hormonasMucinas (clara de huevo)

Fosfoproteínas Fosfato Caseína (leche)

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS CONJUGADAS

3. Proteínas derivadas

• Proteosas, peptonas y péptidos, se forman en las diversas etapas del metabolismo proteico.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

1. Estructural, plástico. Mantenimiento – crecimiento – reparación.

2. En la formación de Enzimas, HORMONAS y varios líquidos y secreciones corporales.

3. SISTEMA INMUNITARIO: en la síntesis de anticuerpos.

4. Como Fuente de Energía: proteína muscular AA gluconeogénico ALANINA va al hígado ...... Gluconeogénesis ...... Glucosa .............. Energía.

5. En la forma de LIPOPROTEÍNAS: para transportar triglicéridos, colesterol, fosfolípidos y vitaminas.

6. En la HOMEOSTASIS: manteniendo las relaciones osmóticas normales entre los líquidos corporales.

7. En situaciones patológicas: ayuno y trauma.

8. Informacional, constitución de genes.

Las proteínas contienen 22 AA en diferentes concentraciones.

CLASIFICACION

1. A. ESENCIALES.

• Son aquellos que no son sintetizados en el organismo y necesariamente deben ser proporcionados por los alimentos. Estos son: LISINA – TREONINA – FENILALANINA – METIOTINA – VALINA – TRIPTOFANO – LEUCINA – ISOLEUCINA – HISTIDINA.

• Ausencia o ingesta inadecuada: balance Nitrogenado Negativo, pérdida de peso, falta de crecimiento en lactantes y niños.

AMINOÁCIDOSAMINOÁCIDOS

2. A. NO ESENCIALES

No son sintetizados por el organismo y deben ser proporcionados por los alimentos. Esos son: ALANINA – Ac. ASPARTICO – ASPARAGINA – Ac. GLUTAMICO – GLICINA – PROLINA y SERINA.

3. A. SEMIESENCIALES

Son sintetizados a partir de AA. Esenciales.

Se piensa que la TAURINA – CISTEINA y posiblemente la TIROSINA son semiesenciales en lactantes pretérmino.

DIGESTIÓN Y ABSORCIÓN DE LAS PROTEÍNAS

• Las proteínas de la dieta liberan sus AA a través del proceso de DIGESTIÓN.

• La degradación es producida progresivamente por peptidazas, descomponiendo a las proteíans en u8nidades más pequeñas.

• El estómago segrega pepsinógeno, que al activarse forma la enzima pepssina, la que desdobla a las proteínas en unidades de peptona mas pequeñas.

• En el Intestino Delgado: las Endopeptidazas como la TRIPSINA y la QUIMOTRIPSINA, continúan con la hidrólisis de las proteínas y completan su desdoblamiento en peptonas.

• Otras enzimas del jugo intestinal, un grupo de exopeptidasas llamado EREPSINA, actúan dividiéndolas mas a las peptonas.

Estas enzimas catalizan la hidrólisis de las

peptonas en dipéptidos que se descomponen

en AA por medio de una serie de

DIPEPTIDASAS, y que finalmente pasarán al

torrente sanguíneo, de donde son retirados por

todas las células del cuerpo, particularmente

por el hígado, donde se sintetizarán sus propias

proteínas.

Así mismo, AA como la Leucina-Isoleucina y

Valina pasan en una buena proporción al

músculo, que posteriormente se degradarán por

el mecanismo de Transaminación.