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UNIVERSIDAD ANDRÉS BELLO 1ra Solemne bioquímica general Asignatura: Bio268 Profesor: Iván Calderón Derie Fuentes Instrucciones: 1. Responda solamente la alternativa correcta en cada pregunta. 2. Debe traspasar el identificador de la prueba a la hoja de respuestas, en el campo Forma 1) A pH = 1.0 una mezcla de aminoácidos estará MAYORITARIAMENTE en la forma de: a) iones dipolares b) positivos monovalentes c) negativos y monovalentes d) moléculas no polares 2) En las proteínas, la α-hélice y la sábana β son ejemplos de: a) estructura primaria b) estructura secundaria c) estructura terciaria d) estructura cuaternaria 3) Respecto a la estructura secundaria de las proteínas , las α-hélice son: a) una estructura de hoja estable por enlaces hidrofóbicos b) una estructura periódica hecha por enlaces disulfuro c) una estructura no periódica constituída por nucleótidos d) una estructura que se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre grupos NH y CO 4) Los 20 aminoácidos que constituyen las proteínas son ópticamente activos, EXCEPTO: a) alanina b) triptofano c) arginina d) glicina - 1 - CMT

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UNIVERSIDAD ANDRÉS BELLO1ra Solemne bioquímica general

Asignatura: Bio268

Profesor: Iván CalderónDerie Fuentes

Instrucciones:

1. Responda solamente la alternativa correcta en cada pregunta. 2. Debe traspasar el identificador de la prueba a la hoja de respuestas, en el campo Forma

1) A pH = 1.0 una mezcla de aminoácidos estará MAYORITARIAMENTE en la forma de:

a) iones dipolaresb) positivos monovalentesc) negativos y monovalentesd) moléculas no polares

2) En las proteínas, la α-hélice y la sábana β son ejemplos de:

a) estructura primariab) estructura secundariac) estructura terciariad) estructura cuaternaria

3) Respecto a la estructura secundaria de las proteínas , las α-hélice son:

a) una estructura de hoja estable por enlaces hidrofóbicosb) una estructura periódica hecha por enlaces disulfuroc) una estructura no periódica constituída por nucleótidosd) una estructura que se estabiliza por enlaces de hidrógeno entre grupos NH y CO

4) Los 20 aminoácidos que constituyen las proteínas son ópticamente activos, EXCEPTO:

a) alaninab) triptofanoc) argininad) glicina

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5) Cuál de las siguientes afirmaciones del enlace peptídico es CORRECTA :

a) es un enlace carbono-carbono comúnb) es un enlace C-N con rigidez y características de planoc) rota libremente sobre su ejed) requiere de un grupo amino del carbono en posición α

6) La estructura primaria de una proteína está constituida por:

a) temperatura y pH de la soluciónb) secuencia aminoácidicac) estructura cuaternariad) puentes disúlfuro

7) Los eucariotes se diferencian de los procariotes por:

a) la presencia de pared celular en los primerosb) la presencia de membrana citoplasmáticac) la presencia de la membrana nucleard) la presencia de ribosomas

8) Las proteínas pueden estar modificadas porque incorporan en su estructura:

a) grupos fosfatob) lípidosc) hidratos de carbonod) todas las alternativas son correctas

9) Los α-aminoácidos tienen isómeros ópticos porque:

a) el carbono α es simétricob) el carbono β es simétricoc) el carbono α está enlazado a 4 grupos funcionales distintosd) el carbono α esta enlazado a un grupo ácido (COO- ) y a un grupo básico (NH3 + )

10) Si el pKR de un aminoácido es 9,3 entonces se trata de:

a) un aminoácido ácidob) un amino aminoácido sin cargac) un α-aminoácido básicod) un aminoácido sin grupo lateral

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11) El pKa del grupo carboxilo de un α-aminoácido:

a) es más ácido que el pKa de un ácido orgánico

b) es más básico que el pKa de un ácido orgánico

c) es muy diferente entre todos los α-aminoácidosd) tiene valores muy extremos en unos y otros, alrededor de 9 a 12

12) Las “cajas de solvatación” de moléculas no polares en solución acuosa representan:

a) un estado de saturaciónb) un estado de desorden de las moléculas de aguac) un estado de alto ordenamiento de las moléculas de aguad) una medida de la miscibilidad en agua

13) Las siguientes afirmaciones respecto de la estructura de proteínas son verdaderas, EXCEPTO:

a) muchas enzimas no tienen estructura cuaternariab) los residuos hidrofóbicos tienden a ubicase en el interior de las proteínasc) la estructura primaria es el mayor determinante de la estructura terciariad) los enlaces disúlfuro determinan la estructura secundaria

14) Los aminoácidos: ácido glutámico, (R = –CH2-CH2-COOH), y lisina (R =

–CH2-CH2-CH2-CH2-NH2) presentan valores de pK1 , pK2 y pKR : 2.19, 9.67 y 4.25 para ác.

glutámico y 2.18, 8.95 y 10.53 para lisina. Por lo tanto sus PI son:

a) 5.49 y 6.33b) 3.22 y 9.74c) 6.96 y 6.35d) 2.19 y 8.95

15) El pKa del ácido acético es de 4,76. Esto significa que el par ácido acético-acetato funciona comobuen amortiguador entre los siguientes rangos de pH:

a) 3,26-5,26b) 4,26-4,76c) 3,76-5,76d) 4,76-6,76

16) Dos proteínas de igual especificidad por sustrato pero de distinto origen, se pueden diferenciar en:

a) la composición de aminoácidosb) el peso molecular y el tipo celular del cual se originac) el número de residuos aminoacídicos en su estructurad) todas las alternativas son correctas

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17) Una enzima se distingue fundamentalmente de un catalizador inorgánico por:

a) no altera la constante de equilibrio de la reacción catalizadab) no participa ni como reactante ni como productoc) es de origen inorgánico y es regulada por modificaciónd) es de origen proteico en su gran mayoría y puede ser regulada

18) Un inhibidor competitivo de una enzima es:

a) una molécula que se une al complejo [E-S]b) una molécula que se parece al sustrato, al estado de transición y/o producto de la reacciónc) una molécula que se parece al sustrato y no al producto de la reacciónd) una molécula que no esta presente junto con el sustrato y la enzima

19) Un inhibidor competitivo es aquel que:

a) aumenta la KM sin afectar la VMAX

b) disminuye la KM sin afectar la VMAX

c) incrementa la VMAX sin afectar la KMd) incrementa la VMAX y la KM

20) En el estudio de la cinética de las enzimas, una curva hiperbólica en el gráfico de Vo vs [S] indica:

a) una cinética de tipo Michaelis-Mentenb) una cinética propia de las enzimas alostéricasc) una cinética de bisustrato como Michaelis-Mentend) una cinética de inhibición reversible

21) Todas las afirmaciones acerca de la cinética de Michaelis-Menten son verdaderas, excepto:

a) La cantidad de sustrato es constante durante toda la reacciónb) La formación del complejo [ES] depende de la constante de afinidad específica para esa reacciónc) KM es un valor de [S] que puede entenderse como afinidad de una enzima por su sustrato

d) La VMAX se alcanza cuando la [S] es >> que KM

22) La velocidad máxima (VMAX ) de una reacción catalizada por una enzima corresponde a:

a) cuando la enzima alcanza la [S] óptimab) la [E TOTAL ] x K CAT

c) cuando se alcanza el equilibrio en la reacción enzimáticad) cuando el equilibrio de la reacción esta desplazado a [ES]

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23) Respecto a las enzimas es CORRECTO:

a) Todas las proteínas globulares son enzimasb) Requieren cofactores (inorgánicos) para formar la APOENZIMA, y coenzimas (orgánicos) para

formar la HOLOENZIMAc) Funcionan disminuyendo la energía de activación del estado de transiciónd) Funcionan como catalizador, es decir disminuyen la velocidad de reacción

24) Uno de los motivos que otorgan a una proteína la propiedad de absorber la luz UV a 280 nm es:

a) la presencia de ácidos nucleico como contaminanteb) la estructura secundariac) la presencia de fenilalanina, tirosina y triptófano en su estructurad) la presencia de enlaces disúlfuro

25) Los aminoácidos aromáticos son:

a) alanina, tirosina y triptofanob) alanina, glicina y fenilalaninac) tirosina, fenilalanina y triptofanod) aspartato, glutamato e histidina

26) La interacción de tipo covalente que permite unir distintos polipéptidos en solución es:

a) enlaces de hidrogenob) enlaces iónicos de atracción y repulsiónc) enlaces ∏ no enlasantesd) enlaces de disúlfuro entre cisteínas

27) Si para valina, los valores de pK1 = 2,0 y pK2 = 10,0. Entonces:

a) su PI es de 8,0 y presenta un grupo ionizable en su cadena lateralb) su PI es de 6,0 y no presenta un grupo ionizable en su cadena lateralc) su pKR es de 6,0 y tiene cadena lateral hidrofóbica

d) su pH = pKR

28) Las propiedades del agua que influyen en la estructura de las macromoléculas de importanciabiológica son:

a) polaridad, cohesividad, forma puentes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicasb) polaridad, cohesividad, forma puentes de hidrógeno y se disociac) apolaridad, cohesividad, forma puentes de hidrógeno y se asociad) sus características no influyen

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29) La variación de la energía libre (∆G) de una reacción química está influenciada por parámetrostermodinámicos de modo que:

a) si aumenta ∆H, entonces disminuye ∆G → la reacción tiende al equilibriob) si aumenta ∆S, entonces disminuye ∆G → la reacción tiende a la formación de productosc) si aumenta la T° de la reacción, entonces aumenta el valor de ∆G → la reacción tiende al equilibriod) ∆G no depende ni de ∆H ni de ∆S

30) La enzima β-lactamasa tiene una constante catalítica KCAT cuyo valor es de 2000 (s-1) cuando el

sustrato es benzilpenicilina (BP). Esto significa que:

a) 2000 moléculas de BP son convertidas a producto en 1 seg. cuando 1 unidad de enzima estásaturada con sustrato.

b) La [ETOTAL ] convierte 2000 moléculas de BP a producto en 1 seg. en condiciones de velocidad

inicial.c) 2000 moléculas de sustrato se generan con una molécula de enzima saturada.d) 2000 moléculas de BP generan 1 molécula de producto en 1 s en la saturación.

31) La cistina es un producto de la oxidación de dos aminoácidos. Estos son:

a) alanina y asparraginab) cisteína y asparraginac) cisteína y cisteínad) metionina y metionina

32) Los enlaces de alta energía utilizados por la célula para acoplar reacciones químicas necesarias en elmetabolismo tienen como particularidad:

a) generar estructuras resonantes en sus productos, estabilizándolosb) tener asociadas variaciones de energía libre positivasc) ser enlaces de tipo α o β dependiendo de su posición espaciald) ser enlaces planos, del tipo doble enlace, conteniendo grandes cantidades de energía

33) El parámetro KM de una enzima del tipo Michaelis-Menten:

a) es la eficiencia de la enzima en condiciones de velocidad inicialb) es la concentración máxima de sustrato con la que la enzima puede funcionarc) es la concentración de sustrato a la que se obtiene la mitad de la velocidad máxima de la

reacciónd) es la mitad de la velocidad máxima en condiciones saturantes del modulador

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34) Para conocer la estructura primaria de una proteína es necesario determinar:

a) la orientación global de todos los enlaces peptídicos en la proteínab) el contenido (%) de cada aminoácido en esa proteínac) las características de acidez o basicidad de los grupos Rd) la secuencia correlativa de los residuos de aminoácidos en la cadena polipeptídica

35) Existen ciertos aminoácidos que comparten características comunes relacionadas a sus cadenaslaterales (R). Indique la alternativa INCORRECTA :

a) lisina, arginina y fenilalanina tienen un pKR superior a 8b) la cisteína puede formar enlaces disulfuroc) los aminoácidos no polares, alifáticos no tienen una cadena lateral ionizabled) arginina, glutamato y aspártico son aminoácidos polares

36) Respecto de ácidos y bases débiles es CIERTO que:

a) presentan curvas de titulación características para cada uno de ellosb) funcionan como tampón gracias a un sistema de [ácido-base conjugada.] ó [base-ácido conjugado]c) la célula mantiene un pH específico y constante mediante este sistemad) todas las alternativas son correctas

37) Un péptido posee la siguiente estructura primaria Gln-His-Trp-Ser-Tyr-Gly .Si los pK de cada aminoácido son; Serina ( pK1 2.2, pK2 9.15) Glicina (pK1 2.34, pK2 9.6) Glutamina

(pK1 2.17, pK2 9.13) Tirosina (pK1 2.2, PK2 9.11 y pKR (OH) 10.07) Histidina (pK1 1.82, pK2 9.17

y pKR (NH) 6.0) y Triptofano (pK1 2.38, pK2 9.39).

Entonces la carga neta de la proteína a pH 5 es:

a) 0b) -1c) +2d) +1

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38) El aminoácido Isoleucina ¿cuantos carbonos quirales e isomeros ópticos posee?

a) 2 y 4 respectivamente.b) 3 y 8 respectivamente.c) 1 y 2 respectivamente.d) No posee carbonos quirales.

39) El pH óptimo de una enzima es:

a) el pH al cual la enzima muestra la mayor KM

b) el pH al cual la enzima muestra la menor KM

c) el pH donde se obtiene el mayor valor de 1/VMAX al graficar dobles recíprocos.

d) el pH donde se obtiene el menor valor de 1/VMAX al graficar dobles recíprocos.

40) El sitio activo de una enzima "X" posee como aminoácidos catalíticos a los residuos Arg145 y Glu270.

Estos dos aminoácidos “tan lejanos” pueden catalizar la reacción que tiene lugar en un espacio de unasdécimas de nanómetro debido a que:

a) ambos aminoácidos son altamente reactivos.b) no es necesario que ambos aminoácidos se encuentren cercanos ni menos en el sitio activo.c) a pesar de estar alejados en términos de estructura primaria, debido a la estructura cuaternaria se

encuentran cercanos espacialmente.d) a pesar de estar alejados en términos de estructura primaria, se encuentran cercanos

espacialmente debido a la estructura terciaria.

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41) Con respecto a la molécula de agua, NO es cierto que:

a) Posee uno de los mayores puntos de congelamiento (0ºC) y uno de los mayores puntos de ebullición(100ºC) en relación a la mayoría de los solventes orgánicos.

b) Posee 4 electrones desapareados que generan polaridad en la molécula.c) En estructura cristalina (congelada) cada molécula de agua forma como máximo 4 enlaces de

hidrógeno.d) Gracias a sus propiedades químicas es un excelente solvente para compuestos no polares

como los ácidos grasos.

42) Respecto al metabolismo celular, es incorrecto afirmar que:

a) corresponde al conjunto de todas las reacciones químicas NO catalizadas enzimáticamente por la célula.

b) está dado por el conjunto de reacciones destinadas a degradar nutrientes orgánicos para formarproductos más simples y ATP en la célula.

c) está dado por el conjunto de reacciones biosintéticas que forman moléculas complejas a partir deprecursores más simples y con consumo de ATP.

d) está dado por las suma de las reacciones catabólicas y las reacciones anabólicas de la célula.

43) Desde el punto de vista termodinámico, el estado de transición de una reacción:

a) corresponde al estado energético en que se han formado los intermediarios estables enzima-sustrato[ES] y enzima-producto [EP].

b) corresponde a un momento molecular de la reacción en el cual se están formando yrompiendo enlaces para pasar de sustrato a producto.

c) corresponde a la energía derivada de la interacción enzima-sustrato.d) corresponde al estado energético basal que alcanza el producto formado.

44) Con respecto a la clasificación internacional de las enzimas, las enzimas del tipo liasas catalizan lareacción de:

a) formación de enlaces covalentes simples C-C, C-S, C-O, C-N mediante una reacción de condensación.

b) transferencia de grupos funcionales a una molécula de aguac) reacciones de fosforilaciónd) reacciones de formación de dobles enlaces por remoción de grupos funcionales o bien la

adición de grupos funcionales a dobles enlaces.

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45) Si una reacción S (sustrato) → P(producto) tiene KEQ < 1, catalizada por 2 ug de enzima total, es

correcto afirmar que:

a) si agrego más enzima a la reacción la KEQ será mayor que 1

b) el ∆G°’ de la reacción es negativoc) el ∆G°’ de la reacción es positivod) ninguna de las alternativas es correcta

46) Si la KM de una reacción catalizada por una enzima Z es 2x10-5 M, calcule la concentración de

sustrato que se necesita para que VMAX =2 Vo

a) 0,00004 Mb) 0,00008 Mc) 2 Md) 0,00002 M

47) Respecto a una reacción acoplada a la hidrolisis del ATP, es CORRECTO afirmar

a) La suma de los ∆G°’ de la hidrólisis de ATP y de la reacción desfavorecida respectivamente dancomo resultado un ∆G°’ total positivo que se traduce en una reacción acoplada altamente exergónica.

b) El ∆G°’ total de la reacción acoplada es mucho más negativo que el ∆G°’ de la hidrólisis de ATPc) La hidrólisis de ATP produce ADP más Pi (fosfato inorgánico) que es estabilizado por

resonancia favoreciendo termodinámicamente a la reacción y permitiendo eventualmente quese acople una reacción endergónica.

d) La reacción acoplada es altamente endergónica favoreciendo la formación de los productos finales alabsorber energía.

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