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Carne: composición y fases de la conversión

� Tejidos que componen la carne� Composición química� Conversión del músculo esquelético a carne � Rigidez cadavérica� Acidificación muscular. Anormalidades. Factores

postmortem que afectan la acidificación postmortem� Refrigeración postmortem. Importancia� Maduración. Enzimas endógenas. Enzimas exógenas

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Tejidos que componen la carne

� Tejido adiposo

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Tejidos que componen la carne

� Tejido adiposo� Funciones

� Reserva nutricional y energética mediata� Relleno entre órganos y entre músculos

(troceo)� Regulación de la temperatura en animal vivo y

en res y cortes en la transferencia térmica o en la velocidad de enfriamiento

� Cubierta natural (protege de suciedad y deshidratación superficial (oreo) o profunda (cocción))

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Tejidos que componen la carne

� Tejido adiposo� Tipos

� Subcutánea. Acumulaciones en: pecho, punta de cadera, base de cola, entrepierna

� Intermuscular. Acumulaciones en: flanco, costillar, pecho, paleta

� Intramuscular o veteado o marbling� Visceral: omental. Salen en la faena� Interno: capadura y retromamaria, pélvica,

riñonada, pericárdica o punta del esternón, periné o entrepierna, cogotera o degolladura. Salen en la faena en grado variable (dressing)

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Composición química

Cenizas vitaminas

Hidratos de

carbono

LípidosProteínas

1132075Muscular

Materia Seca, %Agua, %

Tejido

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Composición química

� Agua� Fija o ligada (5 %), forma parte de diversos

compuestos � Libre, unida por fuerzas capilares y superficiales,

capacidad de movilizarse en el organismo por difusión y ósmosis y establecer condiciones de equilibrio con la humedad atmosférica

� Interviene en el desbaste, mermas de oreo, jugosidad, pérdidas de cocción, exudado superficial y las pérdidas de jugos con proteínas solubilizadas, se pierde al descongelar la carne

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Composición química

Capacidad de retención de agua: cantidad de agua que puede retener el músculo o carne cuando es sometida a diversos tipos de presión o acción mecánica: corte, picado, cocción

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Composición química

� Proteínas� Funciones: estructurales (partes blandas y duras

organismo), metabólicas (enzimas), reguladoras (hormonas), propiedades de la carne (valor nutritivo, sensorial)

� Punto isoeléctrico: pH en el cual es máximo el número de iones dipolares (COO- y NH3+), es mínima la solubilidad o CRA

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Composición química

� Proteínas miofibrilares (varias)Actina ~ ATP ~ Mg++ ContráctilMiosina ~ ATP ~ asa Valor nutritivoActomiosina

� Proteínas sarcoplásmicas o miógenoMioglobina ColorEnzimas Autólisis

� Proteínas estromáticasColágeno Terneza

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Composición química

� Proteínas miofibrilares� Insolubles en agua� Solubles en soluciones salinas� Favorecen la liga (chacinados)� Alto poder gelificante y emulsionantes

� Proteínas sarcoplásmicas� Solubles en agua� Solubles en soluciones salinas� Bajo poder gelificante y emulsionante

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Composición química

� Proteínas enzimáticas � Factores: pH, temperatura, humedad, iones� Clasificación: por origen: externas (microbianas) e

internas (celulares); por efecto: deseables (color carne fresca y curada, tiernización, aroma) e indeseables (putrefacción, enranciamiento, sabores anormales); por función: síntesis o degradación. Interesan las hidrolasas, rompen uniones químicas por reacción con el agua.

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Composición química

� Grasas o lípidos� Triglicéridos

� Función: almacenamiento de energía� Fosfolípidos

� Función: componente de la membrana celular, emulsificador

� Esteroides� Función: componente de la membrana celular,

componente de mielina, ácidos biliares, colesterol, hormonas sexuales

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Composición química

� Grasas saturados (SFAs): sólidas a temperatura ambiente

� Ácidos laúrico, mirístico, palmítico y esteárico

� Grasas monoinsaturadas (MUFAs): líquidas a temperatura ambiente

� Ácido palmitoleico, oleico

� Grasas poliinsaturadas (PUFAs): líquidas a temperatura ambiente

� Ácidos linoleico, linolénico

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Composición química

Select (3.43%)

Middle prime (10.42%)

Japón

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Composición química

<5.76.0

6.0 - 7.0

Normal Lig. amenbrilladoAmembrillado

>1%0.6%

0.6 - 0%

pH carneColor carneGlucógenomuscular

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Conversión del músculo esquelético a carne

A partir de la muerte se inician cambios y modificaciones estructurales y funcionales del organismo

� Beneficiosas: acidificación, maduración� Inevitables: rigor mortis� Perjudiciales: merma� Inaceptables: contaminación bacteriana

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Conversión del músculo esquelético a carne

El glucógeno muscular se transforma en ácido láctico con descenso del pH lo que influye sobre el color, la textura, la capacidad de retención de agua, la resistencia al ataque microbiano.

Sistema contráctil. Miosina y actina. El calcio liberado excita o activa la acción de la ATPasa de la miosina que hidroliza el ATP en ADP + fosfato + energía.

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Rigidez cadavérica

El músculo continúa contrayéndose y relajándose porun tiempo variable luego de la muerte.

Sin oxígeno, se acumula ácido láctico.

La producción de energía se detiene.

Los filamentos musculares quedan contraídos en gradovariable.

El músculo se endurece.

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Acidificación postmortem

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Acidificación postmortem

Anormalidades � Carnes DFD

� Común en vacunos, aunque también aparece en cerdos y ovinos

� Carnes PSE� Gen homocigota recesivo � Incidencia del 20% del total de cerdos faenados

en Europa� Los músculos más afectados son los de mayor

volumen y valor comercial (jamones)

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Factores postmortem que afectan la acidificación postmortem

Estimulación eléctrica: a través de unos electrodos se envía una corriente eléctrica a la canal que acelera el rigor mortis, agotándose las reservas de ATP, evitándose la contracción por frío (a la hora el pH bajó a 6-6.3)

� Alta tensión (300-700 voltios) antes de los 30 minutos después del sacrificio

� Baja tensión (80-100 voltios) en el momento del sangrado

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Factores postmortem que afectan la acidificación postmortem

� Estimulación eléctrica

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Acidificación y refrigeración postmortem

� Importancia

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Maduración

Es la conservación de la carne refrigerada a temperatura superior al punto de congelación con el objetivo de obtener el ablandamiento y resaltar el sabor

Día 15 0.05 M ZnCl2

Día 15 0.0 M CaCl2Lawrence et al. 2003

Z = línea Z, I = banda I, A = banda A, S = sarcómero, H = zona H

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Enzimas endógenas

� Calpaínas I y II (calcio dependientes) degradan las proteínas del citoesqueleto. Se van haciendo más proteolíticas a medida que disminuye el pH ya que sus inhibidoras (calpastatinas) no actúan hasta que al final se autolisan

� Catepsinas (lisosomales) atacan el complejo actomiosina

� Citoesqueleto: proteínas que desempeñan un papel estructural en la arquitectura de la miofibrilla, encontrándose muchas dentro y en la periferia de la línea Z.

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Enzimas exógenas

� Origen vegetal

Papaína (látex de papaya, más activa sobre las proteínas miofibrilares que sobre el colágeno), ficina(látex de ficus e higo comestible) y bromelina (activa sobre el colágeno y menos sobre las proteínas miofibrilares).

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Enzimas exógenas

++++TrazasBromelina

+++++Papaína

++++++++++Ficina

Vegetales

-Trazas+++Hydralasa D

--+++Proteasa 15

Bacterianas y Fúngicas

ElastinaColágenoActomiosinaOrigen

Sustratos