Sin título de diapositivaTodas las reacciones celulares están catalizadas por enzimas.
Si no fuera así, las reacciones se producirían muy lentamente debido a la estabilidad de las biomoléculas.
Se las denomina de la siguiente manera
Son proteínas de estructura terciaria o cuaternaria
Se indica el nombre del sustrato sobre el que actúa.
Se añade el cambio que le produce.
Terminación –asa.
Así, por ejemplo, la enzima que polimeriza el ADN a partir de sus monómeros es la
ADN polimerasa.
Tema 1
Muchos enzimas catalizan reacciones reversibles. No hay una manera única para fijar cual de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima.
Ej: la glucosa fosfato isomerasa también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.
Cuando la acción típica del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se omite
Enzimas
NOMENCLATURA DE LA COMISIÓN ENZIMÁTICA
1-El nombre de cada enzima puede ser identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission),
2-seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción. ( Enzyme Comission ) donde puedes acceder a todas las clases y subclases de enzimas).
Así, la ATP:glucosa fosfotransferasa (glucoquinasa) se define como EC 2.7.1.2. El número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1 indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que acepta el grupo fosfato.
Enzimas
EC (Enzyme Commission) numbers assigned by IUPAC-IUBMB
Enzimas
D-GLUCOSA-6-FOSFATO
Catalizan la adición de grupos funcionales diversos
Catalizan la transferencia de grupos funcionales o radicales entre moléculas
HIDROLASAS
LIASAS
DIHIDROXIACETONA-3-FOSFATO
GLICERALDEHÍDO-3-FOSFATO
Catalizan reacciones de oxidorreducción.
ISOMERASAS
OXIDORREDUCTASAS
ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
Los holoenzimas se clasifican atendiendo a su naturaleza química y a su grado de unión al apoenzima
Muchas enzimas son heteroproteínas
COFACTORES Holoenzimas orgánicas unidas fuertemente al apoenzima
COENZIMAS Holoenzimas orgánicas que se unen al apoenzima sólo durante la reacción
Sufren una reacción reversible
Tema 1
El ADP/ATP es una coenzima que interviene en las transferencias de energía de los procesos exergónicos a los endergónicos.
E
E
Enzimas
Energía de los productos
Energía de los reactivos
Disminuyen la energía de activación.
No cambian el signo ni la cuantía de la variación de energía libre.
No modifican el equilibrio de la reacción.
Aceleran la llegada del equilibrio.
Al finalizar la reacción quedan libres y pueden reutilizarse.
Energía
Centro activo del enzima
MODELO DE ENCAJE INDUCIDO
El centro activo tiene la misma forma antes y después de la unión con el sustrato
El centro activo modifica ligeramente su forma durante la unión con el sustrato
En ambos casos, la unión de una enzima con su sustrato es altamente específica
Enzima
Sustrato
Enzima
Sustrato
Vmáx
La velocidad de una reacción enzimática aumenta de forma lineal a medida que aumenta la concentración de sustrato en el medio.
Afinidad y saturación son inversamente proporcionales.
Una enzima con alta afinidad tiene una Km baja y se satura muy pronto.
Una enzima con poca afinidad tiene una Km alta y tarda más en saturarse
La concentración de sustrato a la que la velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima es la constante de Michaelis (Km).
El valor de Km también indica la afinidad de la enzima por el sustrato.
Km
Cuando se alcanza una determinada velocidad de reacción (Vmax), ésta ya no aumenta aunque sigua incrementándose la concentración de sustrato. Se dice, entonces que la enzima está saturada.
1
2
Vmáx
Enzimas
Algunos tipos de leucemia pueden suprimirse por administración de asparaginasa
La asparagina es vital para el crecimiento de leucocitos malignos. La asparaginasa produce la hidrólisis de asparagina en aspartato, que no satisface las necesidades de las células malignas.
No todas las asparaginasas son eficaces. Las asparaginasas de diferentes fuentes: animales, vegetales, bacterias; tienen distinto Km. Como la concentración de asparagina en la sangre es muy baja, la asparaginasa solo será efectiva si su Km es lo suficientemente bajo como para hidrolizar la asparagina rápidamente, dada su pequeña concentración en sangre.
Enzimas
Tema 1
Reacción de la L-Asparaginasa para formar Aspartato por intermedio de una beta-acilenzima
Enzimas
Inhibidores
Enzima
Los sustratos no pueden unirse al centro activo
Sustancias que detienen la actividad de la enzima, impidiendo, por tanto la formación de productos
INHIBICIÓN REVERSIBLE
REVERSIBLE COMPETITIVA
Cuando el inhibidor desaparece, el enzima recupera su función normal
El inhibidor ocupa el centro activo del enzima, por lo que el sustrato no puede unirse
COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR
Enzimas
Inhibidores
REVERSIBLE NO COMPETITIVA
El inhibidor ocupa un segundo centro activo del enzima. El sustrato puede unirse o no, pero no se lleva a cabo la reacción
El inhibidor se encuentra en su centro activo, el sustrato no puede unirse
COMPLEJO ENZIMA-INHIBIDOR
E-I
El inhibidor se encuentra en su centro activo El sustrato puede unirse pero no se produce la reacción
COMPLEJO ENZIMA-SUSTRATO-INHIBIDOR
Inhibidores
INHIBICIÓN IRREVERSIBLE
El inhibidor se une al centro activo del enzima de manera permanente
Enzima
KCN (cianuro potásico)
Muerte por asfixia inmediata
Los sustratos no pueden unirse al centro activo
En este caso, ¿el ligando es un sustrato o es el producto?
ES EL PRODUCTO, HA INACTIVADO AL ENZIMA
Ligando
Enzima activa
Enzima inactiva